Kristallisation und Strukturaufklärung des humanen Annexin VI: molekularbiologische, biochemische und strukturelle Charakterisierung humaner Annexin-V-Mutanten
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| Sprache: | German |
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1996
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A
ZUSAMMENFASSUNG
1
B
EINLEITUNG
5
1
CALCIUM
5
2
CALCIUMBINDENDE
PROTEINE
5
3
ANNEXINE
6
3.1
UEBERSICHT
UEBER
DIE
FUNKTION
DER
ANNEXINE
9
3.2
DREIDIMENSIONALE
STRUKTUREN
DER
ANNEXINFAMILIE
10
3.3
ZWEIDIMENSIONALE
STRUKTUREN
VON
MEMBRANGEBUNDENEN
ANNEXINEN
14
3.4
DIE
LONENKANALAKTIVITAET
DER
ANNEXINE
17
4
AUFGABENSTELLUNG
18
C
MATERIAL
20
1
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
20
2
ENZYME
23
3
BAKTERIENSTAEMME
23
4
PLASMIDE
24
5
OLIGONUKLEOTIDE
27
6
HAEUFIG
VERWENDETE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
28
D
METHODEN
32
1
STANDARDMETHODEN
ZUM
ARBEITEN
MIT
BAKTERIEN
32
1.1
BAKTERIENKULTUREN
32
1.2
HERSTELLUNG
TRANSFORMATIONSKOMPETENTER
BAKTERIEN
33
1.3
TRANSFORMATION
KOMPETENTER
BAKTERIEN
34
2
STANDARDMETHODEN
ZUM
ARBEITEN
MIT
DNA
34
2.1
AGAROSE-GEL-ELEKTROPHORESE
34
2.2
DNA-SEQUENZIERUNG
UND
DNA-SEQUENZ-GELELEKTROPHORESE
34
2.3
PRAEPARATION
VON
DNA
36
2.3.1
MINIPRAEPARATION
VON
DNA
36
2.3.2
MIDIPRAEPARATION
VON
DNA
37
2.4
ISOLIERUNG
VON
DNA
FRAGMENTEN
38
2.5
ENZYMATISCHE
REAKTIONEN
AN
DNA
38
2.5.1
VERDAU
VON
DNA
DURCH
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
38
2.5.2
"BLUNT-ENDING"
VON
DNA
39
2.5.3
BEHANDLUNG
DER
DNA
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
39
2.5.4
PHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA
39
2.5.5
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
40
2.6
REINIGUNG
DER
OLIGONUKLEOTIDE
40
2.7
POLYMERASE-KETTEN-REAKTION
(PCR)
40
2.8
MUTAGENESE
41
2.8.1
MUTAGENESE
DURCH
PCR
41
2.8.2
MUTAGENESE
DURCH
REKOMBINANTE
PCR
(RCPCR)
41
2.8.3
MUTAGENESE
DURCH
PCR
MIT
VIER
OLIGONUKLEOTIDEN
AN
KURZEN
FRAGMENTEN
42
2.8.4
ZUFALLSMUTAGENESE
44
3
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
44
3.1
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROTEINEN
44
3.1.1
DISKONTINUIERLICHE
GELELEKTROPHORESE
NACH
LAEMMLI
44
3.1.2
PROTEINTRANSFER
AUF
NITROZELLULOSE
(WESTERN
BLOT)
45
3.1.3
IMMUNSPEZIFISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROTEINEN
DURCH
ANTIKOERPERBINDUNG
46
3.1.4
PROTEINBESTIMMUNG
DURCH
ULTRAVIOLETTSPEKTROSKOPIE
46
3.1.5
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
47
3.1.5.1
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
DURCH
ULTRAFILTRATION
47
3.1.5.2
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
DURCH
DIALYSE
47
3.1.6
FLUORESZENZ-EMMISIONS-SPEKTROSKOPIE
48
3.1.7
CD
-
SPEKTROSKOPIE
48
3.2
REINIGUNG
DES
REKOMBINANTEN
HUMANEN
ANNEXIN
V
48
3.2.1
ANZUCHT
DER
E.
COLI
BL2
1
DE3
ODER
W3
110
48
3.2.2
ZELLAUFSCHLUSS
49
3.2.3
AFFINITAETSREINIGUNG
DURCH
REVERSIBLE
BINDUNG
AN
LIPOSOMEN
50
3.2.4
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
50
3.3
REINIGUNG
DES
REKOMBINANTEN
HUMANEN
ANNEXIN
VI
51
3.4
REINIGUNG
DES
REKOMBINANTEN
HUMANEN
ANNEXIN
VIA
UND
VIB
51
3.5
STABILITAETSUNTERSUCHUNGEN
51
3.5.1
GLEICHGEWICHTSDENATURIERUNG
VON
PROTEINEN
IN
LOESUNG
51
3.5.2
DENATURIERUNG
MIT
HAMSTOFFGRADIENTENGELEN
52
3.4.5
AUSWERTUNG
DER
DENATURIERUNGSDATEN
53
4
ARBEITEN
MIT
LIPOSOMEN
55
4.1
HERSTELLUNG
VON
"LARGE
UNILAMELLAR
LIPOSOMES"(LUV)
55
4.2
MODIFIZIERUNG
EINES
CALCIUMEINSTROMASSAYS
IN
LIPOSOMEN
56
4.3
CARBOXYFLUORESCEINAUSSTROMASSAY
57
4.4
FUSION
UND
AGGREGATION
VON
VESIKELN
DURCH
ANNEXINE
58
5
KRISTALLOGRAPHISCHE
ARBEITEN
59
5.1
PROTEINKRISTALLISATION
59
5.1.1
KRISTALLISATION
VON
ANNEXIN
V
UND
MUTANTEN
59
5.1.2
KRISTALLISATION
DES
ANNEXIN
VI
59
5.1.3
KRISTALLISATION
DES
ANNEXIN
VIA
UND
ANNEXIN
VIB
60
5.2
DATENSAMMLUNG
60
5.3
DATENAUSWERTUNG
UND
MODELLBAU
61
5.4
GEOMETRISCHE
ANALYSE
62
5.5
GRAFISCHE
DARSTELLUNGEN
62
E
ERGEBNISSE
63
EL
ERGEBNISSE
DER
ARBEIT
AM
HUMANEN
ANNEXIN
V
63
1.1
KURZER
UEBERBLICK
UEBER
DIE
ERGEBNISSE
DER
MUTAGENESE
63
1.2
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
MUTANTEN
DES
HUMANEN
ANNEXIN
V
66
2
DIE
N-TERMINAL
DELETIERTEN
MUTANTEN
66
2.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
N-TERMINAL
DELETIERTEN
MUTANTEN
MIT
HILFE
EINES
MODIFIZIERTEN
CALCIUMEINSTROMASSAYS
67
2.2
CHARAKTERISIERUNG
DES
EINFLUSSES
DER
MUTANTEN
AUF
LIPOSOMEN
IM
VERGLEICH
MIT
ANNEXIN
V
WILDTYP
70
2.3
STABILITAETSMESSUNGEN
DER
N-TERMINALEN
DELETIONEN
71
2.3.1
BESTIMMUNG
DER
STABILITAETSPARAMETER
DURCH
FLUORESZENZMESSUNGEN
72
2.3.2
BESTIMMUNG
DER
STABILITAETSPARAMETER
DURCH
HAMSTOFFGRADIENTENGELE
74
2.4
DIE
STRUKTUR
DER
N
-
TERMINAL
DELETIERTEN
MUTANTE
76
2.5
LONENKANALAKTIVITAET
DER
N
-
TERMINALEN
DELETIONSMUTANTEN
IN
"PATCH
CLAMP"
EXPERIMENTEN
76
3
SALZBRUECKENMUTANTEN
IM
HUMANEN
ANNEXIN
V
77
3.1
STRUKTURELLE
BETRACHTUNGEN
DER
SALZBRUECKENMUTANTEN
IN
DER
HYDROPHILEN
PORE
DES
HUMANEN
ANNEXIN
V
77
3.1.1
DIE
DOPPELMUTANTE
EIL2RR271E
77
3.1.2
DIE
MUTANTE
R271E
79
3.1.3
DIE
MUTANTE
EL
12R
80
3.1.4
DIE
MUTANTE
R271G
82
3.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
SALZBRUECKE
EL
12-R271IM
HUMANEN
ANNEXIN
V
DURCH
GLEICHGEWICHTSDENATURIERUNGEN
82
3.2.1
BESTIMMUNG
DER
STABILITAETSPARAMETER
DURCH
FLUORESZENZMESSUNGEN
82
3.2.2
HAMSTOFFGRADIENTENGELE
DER
SALZBRUECKENMUTANTEN
84
3.3
CHARAKTERISIERUNG
DER
SALZBRUECKE
RI
17-D92
UND
WEITERER
PORENMUTANTEN
IM
HUMANEN
ANNEXIN
V
DURCH
GLEICHGEWICHTSDENATURIERUNGEN
85
3.3.1
BESTIMMUNG
DER
STABILITAETSPARAMETER
DURCH
FLUORESZENZMESSUNGEN
86
3.3.2
HAMSTOFFGRADIENTENGELE
DER
SALZBRUECKENMUTANTEN
87
3.3.3
KRISTALLSTRUKTUREN
DER
SALZBRUECKE
RI
17-D92
87
3.3.4
KRISTALLSTRUKTUR
DER
MUTANTE
E95K
87
E2
ERGEBNISSE
DER
ARBEIT
AM
HUMANEN
ANNEXIN
VI
89
1.
STRUKTURLOESUNG
DES
HUMANEN
ANNEXIN
VI
89
1.1
REINIGUNG
DES
HUMANEN
ANNEXIN
VI
89
1.2
KRISTALLISATION
89
1.3
DATENSAMMLUNG
90
1.4
DATENAUSWERTUNG
92
1.5
PATTERSONSUCHE
MIT
VERSCHIEDENEN
ANNEXINEN
92
1.6
VERFEINERUNG
UND
MODELLBAU
94
2.
DIE
STRUKTUR
DES
HUMANEN
ANNEXIN
VI
94
2.1
STRUKTURBESCHREIBUNG
94
2.1.1
STRUKTURBESCHREIBUNG
DES
GESAMTMOLEKUELS
94
2.2
DIE
STRUKTUR
DES
KONNEKTORS
100
2.2.1
DIE
STRUKTUR
DES
KONNEKTORS
IN
DER
KRISTALLSTRUKTUR
100
2.2.2
DIE
STRUKTUR
DES
KONNEKTORS
IN
LOESUNG
102
2.3
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
HAELFTEN
A
UND
B
DES
HUMANEN
ANNEXIN
VI
UND
VERGLEICH
ZU
ANDEREN
STRUKTURELL
UNTERSUCHTEN
ANNEXINEN
102
2.4
KURZE
BESCHRIEBUNG
DES
HUMANEN
ANNEXIN
VI
IN
MEMBRANGEBUNDEN
ZUSTAND
104
3
CHARAKTERISIERUNG
DER
BEWEGUNG
DER
HAELFTEN
DES
HUMANEN
ANNEXIN
VI
BEI
MEMBRANBINDUNG
IN
LOESUNG
105
4
REINIGUNG
UND
KRISTALLISATION
DER
MOLEKUELHAELFTEN
ANNEXIN
VIA
UND
VIB
108
F
DISKUSSION
110
G
LITERATUR
121
H
ABKUERZUNGEN
132 |
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| spelling | Benz, Jörg Verfasser aut Kristallisation und Strukturaufklärung des humanen Annexin VI molekularbiologische, biochemische und strukturelle Charakterisierung humaner Annexin-V-Mutanten Jörg Benz 1996 [4], 133 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier München, Techn. Univ., Diss., 1996 Annexin VI (DE-588)4447478-7 gnd rswk-swf Mutation (DE-588)4170883-0 gnd rswk-swf Kristallisation (DE-588)4033215-9 gnd rswk-swf Annexin V (DE-588)4253643-1 gnd rswk-swf Strukturaufklärung (DE-588)4183788-5 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Annexin VI (DE-588)4447478-7 s Kristallisation (DE-588)4033215-9 s Strukturaufklärung (DE-588)4183788-5 s DE-604 Annexin V (DE-588)4253643-1 s Mutation (DE-588)4170883-0 s DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=007512307&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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