Das mitochondriale Hsp70-System: die Funktion der Cochaperone Mdj1p und Mge1p beim Import und der Faltung von Proteinen in Mitochondrien
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INHALT
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
MOLEKULARE
CHAPERONE
1
1.2.
DAS
HSP70-CHAPERON-SYSTEM
3
1.2.1.
HSP7O
3
1.2.2.
DNAJ
5
1.2.3.
GRPE
8
1.2.4.
DER
HSP70-NUKLEOTID-ZYKLUS
8
1.3.
DIE
ROLLE
VON
CHAPERONEN
BEI
DER
BIOGENESE
VON
MITOCHONDRIEN
10
1.4.
FRAGESTELLUNG
UND
ZIELSETZUNG
14
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
16
2.1.
METHODEN
DER
MOLEKULARBIOLOGIE
16
2.1.1.
VERWENDETE
PLASMIDE
16
2.1.2.
PRAEPARATION
VON
DNA
18
2.1.2.1.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI
18
2.1.2.2.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
S.
CEREVISIAE
19
2.1.2.3.
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNA
MITTELS
DER
POLYMERASE
KETTENREAKTION
(PCR)
20
2.1.3.
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
VON
DNA
20
2.1.3.1.
RESTRIKTIONSVERDAU
VON
DNA
20
2.I.3.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
21
2.I.3.3.
AUFFUELLEN
UEBERHAENGENDER
DNA-ENDEN
MIT
DEM
KLENOW
ENZYM
21
2.I.3.4.
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
T4-LIGASE
21
2.1.4.
REINIGUNG
UND
ANALYSE
VON
DNA
22
2.1.4.1.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
22
2.1.4.2.
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
22
2.1.4.3.
GELELEKTROPHORESE
VON
DNA
22
2.1.4.4.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
22
2.1.4.5.
TRANSFER
VON
DNA
AUF
NYLONMEMBRAN
UND
NACHWEIS
DURCH
HYBRIDISIERUNG
(SOUTHERN-BLOT)
23
2.1.4.6.
SEQUENZIERUNG
VON
DNA
24
2.1.5.
MUTAGENESE
VON
DNA
25
2.1.5.1.
ZIELGERICHTETE
MUTAGENESE
MIT
DEM
M13-PHAGEN
25
2.1.5.2.
ZUFALLSGESTEUERTE
MUTAGENESE
MIT
HYDROXYLAMIN
27
2.1.6.
TRANSFORMATION
VON
MIKROORGANISMEN
MIT
REKOMBINANTER
DNA
27
2.I.6.I.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
MIT
PLASMID-DNA
27
2.1.6.2.
TRANSFORMATION
VON
5.
CEREVISIAE
MIT
REKOMBINANTER
DNA
28
2.2.
METHODEN
DER
HEFEGENETIK
28
2.2.1.
VERWENDETE
STAEMME
VON
S.
CEREVISIAE
28
2.2.2.
KULTIVIERUNG
VON
S.
CEREVISIAE
30
2.2.3.
KREUZUNG
VON
S.
CEREVISIAE
31
2.2.4.
TETRADENANALYSE
32
2.3.
METHODEN
DER
ZELLBIOLOGIE
32
2.3.1.
GEWINNUNG
VON
GESAMTZELLPROTEIN
AUS
HEFE
32
2.3.2.
SUBFRAKTIONIERUNG
VON
HEFEZELLEN
33
2.3.3.
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
S.
CEREVISIAE
33
2.3.4.
SUBFRAKTIONIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
34
2.3.5.
IMPORT
IN
VITRO
SYNTHETISIERTER
VORSTUFENPROTEINE
IN
MITOCHONDRIEN
36
2.3.6.
BESTIMMUNG
DES
FALTUNGSZUSTANDES
IMPORTIERTER
PROTEINE
37
2.3.6.1.
FALTUNGSTEST
FUER
DHFR
37
2.3.6.2.
AGGREGATIONSTEST
FUER
VARL
38
2.3.7.
PROTEIN-TRANSLATION
IN
ISOLIERTEN
MITOCHONDRIEN
(IN
ORGANELLO
TRANSLATION)
38
2.4.
METHODEN
DER
PROTEINBIOCHEMIE
39
2.4.1.
PRAEPARATION
VON
PROTEINEN
39
2.4.1.1.
SYNTHESE
MITOCHONDRIALER
VORSTUFENPROTEINE
IN
VITRO
39
2.4.1.2.
REINIGUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
AUS
E.
COLI
39
2.4.2.
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
MIT
TRICHLORESSIGSAEURE
(TCA)
40
2.4.3.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
40
2.4.4.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
40
2.4.5.
AUTORADIOGRAPHIE,
FLUOROGRAPHIE
UND
DENSITOMETRIE
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
41
2.4.6.
TRANSFER
ELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PROTEINE
AUF
NITROZELLULOSE-MEMBRANEN
(WESTERN-BLOT)
41
2.5.
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
42
2.5.1.
ERZEUGUNG
POLYKLONALER
ANTISEREN
42
2.5.2.
2.5.3.
AFFINITAETSREINIGUNG
VON
ANTISEREN
42
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
IMMOBILISIERTER
PROTEINE
AUF
NITROZELLULOSE-MEMBRANEN
(WESTERN-BLOT)
43
2.5.4.
2.6.
2.6.1.
2.6.2.
KOIMMUNFAELLUNG
43
GERAETE,
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
44
GERAETE
44
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
45
3.
3.1.
ERGEBNISSE
47
XDJ1,
EIN
FUER
EIN
NEUES
DNAJ-HOINOLOG
KODIERENDES
GEN
IN
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
47
3.1.1.
3.1.2.
3.1.3.
3.2.
3.2.1.
3.2.2.
DAS
XD.//-GEN
47
DISRUPTION
VON
XDJ1
47
EXPRESSIONSANALYSE
VON
XD//
49
MDJLP,
EIN
MITOCHONDRIALES
DNAJ-HOMOLOG
49
DASMDJ/-GEN
49
MDJ1
IST
FUER
DIE
BILDUNG
ATMUNGSKOMPETENTER
MITOCHONDRIEN
ESSENTIELL
51
3.2.3.
MDJLP
IST
AUF
DER
MATRIXSEITE
DER
MITOCHONDRIALEN
INNENMEMBRAN
LOKALISIERT
51
3.3.
3.3.1.
3.3.2.
DIE
ROLLE
VON
MDJLP
ALS
CHAPERON
IN
DER
MATRIX
55
ISOLIERUNG
KONDITIONALER
MDJL
-MUTANTEN 55
MDJLP
IST
FUER
DEN
MITOCHONDRIALEN
PROTEINIMPORT
NICHT
ESSENTIELL
58
3.3.3.
MDJLP
WIRD
FUER
DIE
FALTUNG
NEU
IMPORTIERTER
PROTEINE
IN
DER
MATRIX
BENOETIGT
UND
IST
AM
SCHUTZ
VON
PROTEINEN
GEGEN
AGGREGATION
NACH
HITZE-EINWIRKUNG
BETEILIGT
59
3.3.4.
3.3.5.
MDJLP
IST
EIN
CHAPERON
FUER
MITOCHONDRIAL
KODIERTE
PROTEINE
62
MDJLP
BINDET
AN
ENTFALTETE
PROTEINE
IN
DER
MATRIX,
ABER
NICHT
AN
VORSTUFENPROTEINE,
DIE
AUS
DEM
TRANSLOKATIONSKANAL
HERAUSTRETEN
6
3
3.3.6.
MDJLP
BINDET
WAEHREND
EINES
SPAETEN
IMPORTSCHRITTES
AN
TRANSLOZIERENDE
VORSTUFENPROTEINE 67
3.4.
DIE
ROLLE
DES
GRPE-HOMOLOGS
MGCLP
BEIM
IMPORT
UND
DER
FALTUNG
VON
PROTEINEN
IN
MITOCHONDRIEN
68
3.4.1.
ISOLIERUNG
TEMPERATURSENSITIVER
MGEL
-MUTANTEN
70
3.4.2.
ZELLEN
MIT
MUTIERTEM
MGELP
SAMMELN
MITOCHONDRIALE
VORSTUFENPROTEINE
IN
VIVO
AN
73
3.4.3.
MGELP
WIRD
FUER
EINEN
EFFIZIENTEN
PROTEINIMPORT
IN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN
BENOETIGT
73
3.4.4.
MGELP
VERMITTELT
DIE
BINDUNG
VON
MT-HSP70
AN
VORSTUFENPROTEINE
WAEHREND
DES
IMPORTS
78
3.4.5.
MGELP
WIRD
FUER
DIE
FALTUNG
NEU
IMPORTIERTER
PROTEINE
BENOETIGT
80
3.4.6.
MGELP
REGULIERT
DIE
BINDUNG
VON
MT-HSP70
AN
SUBSTRAT
IN
DER
MATRIX
82
4.
DISKUSSION
85
4.1.
DIE
ROLLE
VON
MDJLP
UND
MGELP
BEI
PROTEINFALTUNGSPROZESSEN
IN
DER
MATRIX
85
4.1.1.
DIE
FUNKTION
VON
MT-HSP70
IN
DER
MATRIX
IST
ABHAENGIG
VON
MDJLP
UND
MGELP
85
4.1.2.
DIE
ROLLE
VON
MDJLP
ALS
CHAPERON
FUER
MITOCHONDRIAL
KODIERTE
PROTEINE
86
4.1.3.
DIE
ROLLE
VON
MDJLP
UND
MGELP
BEI
DER
FALTUNG
NEU
IMPORTIERTER
PROTEINE
87
4.1.4.
DIE
ROLLE
VON
MDJLP
UND
MGELP
BEIM
SCHUTZ
VOR
HITZEINDUZIERTER
PROTEINAGGREGATION
89
4.1.5.
DIE
ROLLE
VON
MDJLP
BEIM
METABOLISMUS
MITOCHONDRIALER
DNA
89
4.1.6.
STRUKTUR/FUNKTIONS-BEZIEHUNG
VON
MDJLP
90
4.2.
DIE
ROLLE
VON
MGELP
UND
MDJLP
BEIM
IMPORT
VON
VORSTUFENPROTEINEN
IN
DIE
MATRIX
92
4.2.1.
DIE
ROLLE
VON
MGELP
BEIM
PROTEINIMPORT
92
4.2.2.
WARUM
IST
MDJLP
FUER
DEN
IMPORT
VON
VORSTUFENPROTEINEN
NICHT
NOTWENDIG?
94
5.
ZUSAMMENFASSUNG
96
6.
LITERATUR
97 |
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