Biochemische Labormethoden: mit ... 79 Tabellen
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin [u.a.]
Springer
1997
|
| Ausgabe: | 3., korr. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Springer-Labor-Manual
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Ausführliche Beschreibung Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XIV, 249 S. graph. Darst. |
| ISBN: | 354062435X 9783540624356 |
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INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGEN
.
XIII
1
QUANTITATIVE
METHODEN
.
1
1.1
QUANTITATIVE
PROTEINBESTIMMUNGEN
.
1
1.1.1
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
L
OWRY
U.
MITARBEITERN
.
2
1.1.1.1
STANDARDMETHODE
.
2
1.1.1.2
MIKROMETHODE
.
3
1.1.2
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
L
OWRY
U
.
MITARBEITERN
IN
GEGENWART
STOERENDER
BEGLEITSUBSTANZEN
.
4
1.1.3
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
B
RADFORD
.
6
1.1.4
PROTEINBESTIMMUNG
IN
PROBENLOESUNGEN
FUER
DIE
SDS-GELELEKTROPHORESE
7
1.1.5
PROTEINBESTIMMUNG
MIT
AMIDOSCHWARZ
.
8
1.1.6
MIKRO-BIURET-METHODE
.
9
1.1.7
PROTEINBESTIMMUNG
MIT
BCA
(BICINCHONINSAEURE)
.
9
1.1.7.1
STANDARDMETHODE
.
10
1.1.7.2
MIKROMETHODE
.
10
1.1.8
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
K
JELDAHL
.
11
1.1.9
PROTEIN-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
DURCH
UV-ABSORPTIONSMESSUNG
(PHOTOMETRIE)
.
12
1.2
QUANTITATIVE
NUCLEINSAEUREBESTIMMUNGEN
.
14
1.2.1
DNA-,
RNA
UND
PROTEINTRENNUNGSGANG
NACH
S
CHMIDT
UND
T
HANNHAUSER
.
14
1.2.2
RNA-BESTIMMUNG
MIT
ORCIN
.
15
1.2.3
DNA-BESTIMMUNG
MIT
DIPHENYLAMIN
.
16
1.2.4
DNA
BZW.
RNA-BESTIMMUNG
IN
GEWEBEHOMOGENATEN
.
17
1.2.5
QUANTITATIVE
NUCLEINSAEUREBESTIMMUNG
DURCH
UV-MESSUNG
.
18
1.3
QUANTITATIVE
PHOSPHATBESTIMMUNG
.
20
1.3.1
BESTIMMUNG
VON
ANORGANISCHEM
PHOSPHAT
.
20
1.3.2
BESTIMMUNG
VON
GESAMT-PHOSPHAT
.
21
1.3.3
PHOSPHOLIPID-BESTIMMUNG
.
22
1.4
MONOSACCHARID-BESTIMMUNG
.
23
1.5
AUSWERTUNG
QUANTITATIVER
ANALYSEN
.
23
2
ELEKTROPHORESE
.
27
2.1
ELEKTROPHORESESYSTEME
.
27
2.1.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
NACH
L
AEMMLI
.
29
2.1.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
NACH
W
EBER
,
P
RINGLE
UND
O
SBORN
.
34
2.1.3
HARNSTOFF-SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
ZUR
TRENNUNG
NIERDERMOLEKULARER
PROTEINE
.
36
VIII
INHALTSVERZEICHNIS
2.1.4
TRICINE-SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
FUER
PROTEINE
UND
OLIGOPEPTIDE
IM
MOLMASSENBEREICH
VON
1000
BIS
50.000
DALTON
.
37
2.1.5
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
BEI
PH
2.4
.
38
2.1.6
HARNSTOFF-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
BEI
PH
2
.
39
2.1.7
ANODISCHES
DISKONTINUIERLICHES
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESESYSTEM
.
40
2.1.8
KATHODISCHES
DISKONTINUIERLICHES
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE-SYSTEM
.
42
2.1.9
ZWEIDIMENSIONALE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(IEF
UND
SDS-PAGE)
.
42
2.1.9.1
ERSTE
DIMENSION:
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
.
43
2.1.9.2
ZWEITE
DIMENSION:
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
49
2.1.10
NICHT-DENATURIERENDE
NUCLEINSAEURE-ELEKTROPHORESE
.
50
2.1.11
DENATURIERENDE
NUCLEINSAEURE-ELEKTROPHORESE
.
51
2.1.12
IDENTIFIZIERUNG
VON
PHOSPHOAMINOSAEUREN
(PAPIERELEKTROPHORESE)
.
53
2.2
HILFSMITTEL
FUER
DIE
KONTROLLE
DER
ELEKTROPHORESE
.
55
2.2.1
MARKERFARBSTOFFE
FUER
DIE
KONTROLLE
DER
ELEKTROPHORESE
.
55
2.2.1.1
ANODISCHE
SYSTEME
.
55
2.2.1.2
KATHODISCHE
SYSTEME
.
55
2.2.2
EICHPROTEINE
FUER
DIE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
55
2.2.3
KOVALENTE
FARBMARKIERUNG
VON
EICHPROTEINEN
.
58
2.3
FAERBEMETHODEN
.
58
2.3.1
PROTEINFAERBUNG
MIT
ORGANISCHEN
FARBSTOFFEN
.
58
2.3.1.1
AMIDOSCHWARZ
10
B
.
59
2.3.1.2
COOMASSIE
BRILLIANT
BLUE
R250
BZW.
G250
.
60
2.3.1.3
FAST
GREEN
.
61
2.3.1.4
STAINS
ALL
.
61
2.3.2
SILBERFAERBUNG
VON
PROTEINEN
(GLUTARALDEHYD-FIXIERUNG)
.
62
2.3.2.1
CITRAT/FORMALDEHYD-ENTWICKLUNG
.
62
2.3.2.2
ALKALISCHE
ENTWICKLUNG
.
63
2.3.2.3
SILBERFARBUNG
MIT
WOLFFAMATOKIESELSAEURE
.
64
2.3.2.4
KONTRASTSTEIGERUNG
NACH
B
ERSON
.
64
2.3.3
SILBERFAERBUNG
VON
PROTEINEN
(FORMALDEHYD-FIXIERUNG)
.
65
2.3.4
SILBERFAERBUNG
VON
GLYCOPROTEINEN
UND
POLYSACCHARIDEN
.
66
2.3.5
ABSCHWAECHEN
VON
SILBERGEFAERBTEN
GELEN
.
66
2.3.6
FAERBUNG
VON
PROTEINEN
AUF
BLOTTING-MEMBRANEN
.
67
2.3.6.1
FAERBUNGEN
AUF
NITROCELLULOSE-BLOTTING-MEMBRANEN
MIT
FARBSTOFFEN
.
67
2.3.6.2
PROTEINFARBUNG
AUF
NITROCELLULOSE-BLOTTING-MEMBRANEN
MIT
TUSCHE
.
68
2.3.6.3
FAERBUNG
AUF
NITROCELLULOSE
MIT
KOLLOIDALEM
GOLD
.
69
2.3.6.4
PROTEINFAERBUNG
AUF
PVDF-BLOTTING-MEMBRANEN
MIT
FARBSTOFFEN
.
69
2.3.7
FAERBUNG
VON
PROTEOLIPIDEN
BZW.
LIPIDEN
UND
LIPOPROTEINEN
.
70
2.3.8
FAERBUNG
VON
GLYCOPROTEINEN
UND
POLYSACCHARIDEN
.
70
2.3.8.1
FAERBUNG
MIT
SCHIFFSCHEM
REAGENS
(PAS
STAINING)
.
70
2.3.8.2
FAERBUNG
MIT
THYMOL
.
71
2.4
ELEKTROELUTION
AUS
GELEN
.
72
2.4.1
QUANTITATIVE
ELEKTROELUTION
VON
PROTEINEN
AUS
POLYACRYLAMID-GELEN
.
72
2.4.2
ENTFERNUNG
VON
SDS
.
73
2.4.3
ELEKTROTRANSFER
VON
PROTEINEN
(WESTERN
BLOT)
.
73
INHALTSVERZEICHNIS
IX
2.4.4
IMMUNCHEMISCHER
ANTIGENNACHWEIS
NACH
ELEKTROTRANSFER
.
75
2.4.4.1
DETEKTION
VON
MEERRETTICH-PEROXIDASE
(POD)
.
76
2.4.4.2
DETEKTION
VON
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
(AP)
.
76
2.4.5
CHEMOLUMINISZENZ-DETEKTION
AUF
BLOTTING-MEMBRANEN
.
77
2.4.6
KOHLENHYDRAT-SPEZIFISCHE
GLYCOPROTEIN-DETEKTION
NACH
ELEKTROTRANSFER
.
78
2.4.7
ALLGEMEINER
KOHLENHYDRAT-NACHWEIS
AUF
WESTERN
BLOTS
.
79
2.4.8
TRANSFER
VON
NUCLEINSAEUREN
(SOUTHERN-BZW.
NORTHERN-BLOT)
.
81
2.5
TROCKNUNG
VON
ELEKTROPHORESEGELEN
.
82
2.6
AUTORADIOGRAPHIE
VON
RADIOAKTIV
MARKIERTEN
VERBINDUNGEN
IN
ELEKTROPHORESEGELEN
.
83
3
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
.
89
3.1
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
89
3.1.1
BESTIMMUNG
DER
N-TERMINALEN
AMINOSAEURE
IM
POLYPEPTID
(DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
VON
MODIFIZIERTEN
AMINOSAEUREN)
.
89
3.1.2
TRENNUNG
VON
NUCLEOSIDPHOSPHATEN
.
92
3.1.2.1
GRADIENTEN-DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
92
3.1.2.2
NACHWEIS
VON
PHOSPHATEN
.
93
3.1.3
LIPIDEXTRAKTION
UND
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
VON
LIPIDEN
.
93
3.2
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
.
95
3.2.1
PRAKTISCHE
HINWEISE
ZUR
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
VON
PROTEINEN
.
95
3.2.2
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
.
100
3.2.2.1
SAEUREFAELLUNG
.
100
3.2.2.2
AUSSALZEN
.
101
3.2.2.3
AUSFALLEN
MIT
ORGANISCHEN
VERBINDUNGEN
.
101
3.2.2.4
LYOPHILISATION
.
102
3.2.2.5
ULTRAFILTRATION
.
102
3.2.3
GELFILTRATION
.
104
3.2.3.1
AUSWAHL
DES
TRAEGERMATERIALS
.
105
3.2.3.2
FUELLEN
EINER
GELFILTRATIONSSAEULE
.
106
3.2.3.3
PROBENAUFTRAG
UND
ELUTION
.
107
3.2.3.4
REINIGUNG
.
108
3.2.3.5
BESTIMMUNG
VON
AUSSCHLUSSVOLUMEN
V
O
UND
GESAMTVOLUMEN
V
T
.
108
3.2.4
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
110
3.2.4.1
VORBEHANDLUNG
VON
IONENAUSTAUSCHER-MATERIALIEN
.
110
3.2.4.2
TEST
DER
BINDUNGSBEDINGUNGEN
.
112
3.2.4.3
PROBENAUFTRAG
.
113
3.2.4.4
ELUTION
.
114
3.2.4.5
REINIGUNG
UND
REGENERIERUNG
.
115
3.2.5
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
.
118
3.2.5.1
TEST
DER
BINDUNGSBEDINGUNGEN
.
118
3.2.5.2
ELUTION
.
118
3.2.5.3
REGENERIERUNG
.
119
3.3
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
119
3.3.1
BROMCYAN-AKTIVIERUNG
VON
POLYSACCHARID-CHROMATOGRAPHIETRAEGERN
.
123
3.3.2
KOPPLUNG
AN
BROMCYAN-AKTIVIERTE
GELE
.
124
3.3.2.1
BESTIMMUNG
DES
GEBUNDENEN
DIAMIN-SPACERS
.
125
3.3.3
HERSTELLUNG
CHLORAMEISENSAEUREESTER-AKTIVIERTER
PERLCELLULOSEN
.
126
3.3.3.1
AKTIVIERUNG
MIT
C1COONB
.
126
X
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.3.2
BESTIMMUNG
DES
AKTIVIERUNGSGRADES
VON
CICOONB-AKTIVIERTER
PERLCELLULOSE
DURCH
HONB-MESSUNG
.
126
3.3.4
KOPPLUNG
VON
LIGANDEN
AN
CICOONB-AKTIVIERTE
PERLCELLULOSE
.
127
3.3.4.1
KOPPLUNG
VON
WEIZENKEIM-LEKTIN
AN
CICOONB-AKTIVIERTE
PERLCELLULOSE
.
127
3.3.5
KOPPLUNG
VON
REAKTIVFARBSTOFFEN
AN
POLYSACCHARIDE
(FARBSTOFF-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE)
.
128
3.3.6
KOVALENTE
BINDUNG
VON
BIOTIN
(BIOTIN-AVIDIN/STREPTAVIDIN-SYSTEM)
.
.
.
129
3.4
HOCHAUFLOESENDE
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
(HPIEC)
VON
MONO
UND
OLIGOSACCHARIDEN
.
130
4
IMMUNCHEMISCHE
METHODEN
.
135
4.1
KONJUGATION
VON
HAPTENEN
(PEPTIDEN)
AN
CARRIER-PROTEINE
.
135
4.1.1
AKTIVIERUNG
VON
CARRIER-PROTEINEN
.
136
4.1.2
KONJUGATION
.
136
4.1.3
IMMUNISIERUNG
.
137
4.2
AMMONSULFAT-FRAKTIONIERUNG
VON
IMMUNOGLOBULINEN
.
138
4.3
HEIDELBERGER-KURVE
.
139
4.4
DOPPELT-RADIALE
IMMUNODIFFUSION
NACH
O
UCHTERLONY
.
140
4.4.1
REINIGUNG
DES
AGARS
.
141
4.4.2
VORBEREITUNG
DER
PLATTEN
.
141
4.4.3
IMMUNDIFFUSION
.
142
4.4.4
SICHTBARMACHUNG
DER
PRAEZIPITATIONSLINIEN
.
142
4.5
IMMUNOPRAEZIPITATION
VON
ANTIGENEN
.
142
4.6
IMMUNELEKTROPHORESE
.
144
4.7
GEGENSTROMELEKTROPHORESE
.
146
4.8
DOT-BLOT-TEST
.
147
4.9
ENZYM-IMMUNOSORBENT-TEST
(EIA
BZW.
ELISA)
.
148
4.10
MEERRETTICHPEROXIDASE-IMMUNOGLOBULIN-KONJUGAT
(GLUTARALDEHYD-METHODE)
.
150
4.10.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
MEERRETTICHPEROXIDASE
.
150
4.10.2
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
VON
IMMUNOGLOBULIN
.
150
4.10.3
GLUTARALDEHYD-KONJUGATION
.
151
4.11
ALKALISCHE
PHOSPHATASE-IMMUNOGLOBULIN-KONJUGAT
(GLUTARALDEHYD-METHODE)
152
4.11.1
KONJUGATION
.
152
4.11.2
INDIKATORREAKTION
FUER
AP
.
152
4.12
KOPPLUNG
(KONJUGATION)
VON
GLYCOPROTEINEN
.
153
4.13
PROTEIN-KOLLOIDALES-GOLD-KOMPLEX
.
154
4.13.1
HERSTELLUNG
DES
GOLDSOLS
.
155
4.13.2
PROTEINBELADUNG
.
156
5
ZENTRIFUGATION
.
159
5.1
DIFFERENTIALZENTRIFUGATION
.
160
5.2
DICHTEGRADIENTENZENTRIFUGATION
.
161
5.2.1
STUFENGRADIENTENZENTRIFUGATION
.
162
5.2.2
SACCHAROSEGRADIENTENZENTRIFUGATION
.
163
5.2.2.1
PRAEPARATION
VON
OBERFLAECHENMEMBRANEN
(SARKOLEMM,
SL)
DES
HERZMUSKELS
.
163
5.2.2.2
ENZYM-BESTIMMUNG:
OUBAIN-SENSITIVE
NA,K-ATPASE
.
167
INHALTSVERZEICHNIS
XI
5.2.2.3
REZEPTOR-BESTIMMUNG:
DHP-BINDUNGSSTELLEN
IN
DER
OBERFLAECHENMEMBRAN
.
169
5.2.2.4
BESTIMMUNG
DER
DISSOZIATIONS
UND
ASSOZIATIONSKINETIK
DES
DHP-REZEPTORS
.
170
5.2.2.5
NICHT-DENATURIERENDER
SACCHAROSEGRADIENT
ZUR
RNA-TRENNUNG
.
171
5.2.2.6
DENATURIERENDE
RNA-GRADIENTENZENTRIFIIGATION
.
172
5.2.3
ISOPYKNISCHE
ZENTRIFUGATION
.
173
5.2.3.1
REINIGUNG
HOCHMOLEKULARER
DNA
IM
CSCL-GRADIENTEN
.
174
5.2.3.2
ZELLFRAKTIONIERUNG
MITTELS
PERCOLL
.
174
5.2.3.3
LEUKOZYTENPRAEPARATION
.
176
5.3
DREHZAHL-ZENTRIFUGALBESCHLEUNIGUNGS-NOMOGRAMME
.
176
6
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
.
179
6.1
[32P]-PHOSPHAT-INKORPORATION
IN
PROTEINE
.
180
6.2
LODIERUNG
MIT
[125[]_I
O(
J
VER
HI
N
J
UN
G
EN
.
182
6.2.1
CHLORAMIN-T-METHODE
.
182
6.2.2
LODIERUNG
MIT
BOLTON-HUNTER-REAGENS
.
183
6.3
RADIOAKTIVER
ZERFALL
.
184
6.4
ZERFALLSTABELLEN
FUER
[
32
P]PHOSPHOR,
[
35
S]SCHWEFEL
UND
[
125
I]IOD
.
184
6.5
SZINTILLATOR-LOESUNGEN
FUER
DIE
FLUESSIGSZINTILLATIONSMESSUNG
.
187
7
PUFFERSYSTEME
.
191
7.1
PK-WERTE
UND
MOLMASSEN
VON
PUFFERSUBSTANZEN
.
191
7.2
DIAGRAMM
ZUR
PUFFERBERECHNUNG
.
194
7.3
PH-FARBINDIKATOREN
.
195
7.4
PUFFERLOESUNGEN
.
196
7.4.1
HAEUFIG
VERWENDETE
PUFFERLOESUNGEN
.
197
7.4.2
PUFFER
BZW.
MEDIEN
FUER
GEWEBE
UND
ZELLKULTUREN
BZW.
ORGANPERFUSION
.
200
7.4.3
PH-EICHPUFFER
.
202
7.4.4
FLUECHTIGE
PUFFER
.
202
8
REINIGUNGSVORSCHRIFTEN
FUER
AUSGEWAEHLTE
LABORCHEMIKALIEN
.
205
8.1
REINIGUNGSMITTEL
.
205
8.2
REINIGUNGSVORSCHRIFTEN
FUER
EINIGE
LABORCHEMIKALIEN
.
206
9
TABELLEN
.
209
9.1
KONZENTRATIONSMASSE
.
209
9.2
UMRECHNUNG
SL-FREMDER
MASSEINHEITEN
IN
SI-EINHEITEN
.
209
9.3
MOLMASSEN
UND
ANDERE
STOFFDATEN
HAEUFIG
VERWENDETER
SUBSTANZEN
.
210
9.4
PROTEINDATEN
.
215
9.5
PROTEASE-INHIBITOREN
.
219
9.6
AMINOSAEURE-EINBUCHSTABENCODE
UND
MOLMASSEN
DER
AMINOSAEUREN
.
220
9.7
SPEKTROSKOPISCHE
DATEN
VON
NUCLEOTIDEN
.
222
9.8
STOFFWERTE
VON
DETERGENZIEN
(TENSIDEN)
.
223
9.9
BRECHUNGSINDEX
UND
DICHTE
VON
SACCHAROSE-LOESUNGEN
.
224
9.10
AMMONIUMSULFAT-TABELLE
.
225
9.11
ANGABEN
ZUR
HERSTELLUNG
VERDUENNTER
LOESUNGEN
.
227
9.12
MISCHUNGSKREUZ
.
228
XII
INHALTSVERZEICHNIS
10
ANHANG
.
231
10.1
STATISTISCHE
FORMELN
.
231
10.1.1
MITTELWERT
UND
ZUSAMMENHAENGENDE
GROESSEN
.
231
10.1.2
AUSGLEICHSGERADE
(LINEARE
REGRESSION)
.
232
10.1.3
T-TEST
.
233
10.2
FORMELN
ZUR
VERSUCHSAUSWERTUNG
.
235
10.2.1
REZEPTORBINDUNGSSTUDIEN
.
235
10.2.2
ENZYMKINETIK
.
238
10.2.3
MOLMASSENBESTIMMUNG
IN
SDS-ELEKTROPHEROGRAMMEN
.
241
10.3
SOFTWARE
FUER
DIE
LABORPRAXIS
.
241
10.3.1
DATENAUSWERTUNG
UND-PRAESENTATION
.
242
10.3.2
STATISTIK-PROGRAMME
.
242
10.3.3
SONSTIGES
.
243
INDEX
.
245 |
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