Transport von Vorstufenproteinen in die Mitochondrien: zur Funktion mitochondrialer Präsequenzen in Import und proteolytischer Prozessierung
Gespeichert in:
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| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
.
1
1.1
DER
MITOCHONDRIALE
PROTEINIMPORT
.
4
1.2
EIGENSCHAFTEN
UND
FUNKTION
MITOCHONDRIALER
PRAESEQUENZEN.
.
11
1.3
ZIELE
DIESER
ARBEIT
.
14
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
16
2.1
GERAETE
UND
CHEMIKALIEN
.
16
2.1.1
GERAETE
.
16
2.1.2
CHEMIKALIEN
.
17
2.2
VERWENDETE
STAEMME
VON
ESCHERICHIA
COLI,
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
UND
NEUROSPORA
CRASSA
.
18
2.3
MEDIEN
.
19
2.3.1
E.
CO/Z'-MEDIEN
.
19
2.3.2
S.
CEREVISIAE-MEDIEN
.
19
2.4
SYNTHESE
MITOCHONDRIALER
VORSTUFENPROTEINE
IN
VITRO
.
20
2.4.1
TRANSKRIPTION
.
20
2.4.2
TRANSLATION
IN
RETIKULOZYTENLYSAT
.
21
2.5
MOLEKULARBIOLOGISCHC
METHODEN
.
22
2.5.1
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNS
.
22
2.5.1.1
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNS
AUS
E.
COLI
IN
KLEINEM
MASSSTAB
.
22
2.5.1.2
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNS
AUS
E.
COLI
IN
GROSSEM
MASSSTAB
.
23
2.5.2
REINIGUNG
UND
ANALYSE
VON
DNS
.
24
2.5.2.1
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
.
24
2.5.2.2
GELELEKTROPHORESE
VON
DNS
.
24
2.5.2.2.
1
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
24
2.5.2.2.2
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
25
2.5.2.3
ELEKTROELUTION
VON
DNS-FRAGMENTEN
NACH
DER
GELELEKTROPHORESE
.
26
INHALTSVERZEICHNIS
2.5.3
ENZYMATISCHE
MODIFIKATIONEN
VON
DNS
.
26
2.5.3.1
SPALTUNG
VON
DNS
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
.
26
2.5.3.2
AUFFUELLEN
5
'-UEBERHAENGENDER
DNS-ENDEN
.
27
2.5.3.3 ENTFERNEN
UEBERHAENGENDER
DNS-ENDEN
.
27
2.S.3.4
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNS
.
28
2.5.3.5 LIGATION
VON
DNS
.
28
2.5.3.6
AMPLIFIKATION
VON
DNS
DURCH
PCR
.
29
2.5.4
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
UND
S.
CEREVISIAE
MIT
REKOMBINIERTER
DNS
.
30
2.5.4.1
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
.
30
2.5.4.2
TRANSFORMATION
VON
S.
CEREVISIAE
.
31
2.6
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
.
32
2.6.1
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
S.
CEREVISIAE
.
32
2.6.2
IMPORT
IN
VITRO
SYNTHETISIERTER
VORSTUFEN
IN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN
.
33
2.6.3
ALKALISCHE
LYSE
VON
HEFEZELLEN
.
34
2.6.4
RADIOAKTIVE
PULS-MARKIERUNG
VON
HEFEZELLEN
.
34
2.7
PROZESSIERUNG
VON
VORSTUFENPROTEINEN
IN
VITRO
.
35
2.8
ANALYSE
VON
PROTEINEN
.
36
2.8.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
NACH
LAEMMLI
(SDS
PAGE)
.
36
2.8.2
AUTORADIOGRAPHIE
UND
FLUOROGRAPHIE
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
.
37
2.8.3
TRANSFER
UND
ANALYSE
ELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PRO
TEINE
AUF
NITROZELLULOSE
(WESTERN
BLOT)
.
37
2.8.4
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
.
38
2.8.5
TCA-FAELLUNG
VON
PROTEINEN
.
38
2.9
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
.
38
2.9.1
HERSTELLUNG
SPEZIFISCHER
ANTISEREN
IN
KANINCHEN
.
38
2.9.2
IMMUNFAELLUNG
VON
DHFR-FUSIONSPROTEINEN
.
39
2.9.3
IMMUNDEKORATION
.
40
2.10
REINIGUNG
VON
A-MPP
.
41
2.10.1
HERSTELLUNG
EINES
ROHEXTRAKTES
A-MPP-PRODUZIERENDER
E.
COLI
.
41
2.10.2
DEAE-CELLULOSE-CHROMATOGRAPHIE
.
41
2.10.3
HYDROXYLAPATIT-CHROMATOGRAPHIE
.
42
2.10.4
DEAE-CELLULOSE-CHROMATOGRAPHIE
II
.
43
INHALTSVERZEICHNIS
2.11
REINIGUNG
VON
SS-MPP
.
43
2.11.1
HERSTELLUNG
DES
MEMBRANEXTRAKTES.
43
2.11.2
DEAE-CELLULOSE-CHROMATOGRAPHIE
.
44
2.11.3
HYDROXYLAPATIT-CHROMATOGRAPHIE
.
44
2.11.4
Q-SEPHAROSE-CHROMATOGRAPHIE
.
45
2.11.5
HYDROXYLAPATIT-CHROMATOGRAPHIE
II
.
45
3.
ERGEBNISSE
.
46
3.1
PROZESSIERUNG
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
VERAENDERTER
PRAESEQUENZ
DURCH
GEREINIGTE
MPP
.
49
3.1.1
PROZESSIERUNG
N-TERMINAL
DELETIERTER
FUSIONSPROTEINE
.
50
3.1.2
PROZESSIERUNG
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
DELETIONEN
IN
C-TERMINAL
GELEGENEN
BEREICHEN
DER
PRAESEQUENZ
.
51
3.1.3
KONSTRUKTION
VON
PB
2
(35)PPL-DHFR
.
53
3.1.4
PROZESSIERUNG
VON
PB
2
(35)PPL-DHFR
.
56
3.2
IMPORT
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
VERAENDERTEN
PRAESEQUENZEN
IN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN
.
56
3.2.1
IMPORT
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
N-TERMINAL
DELETIERTEN
PRAESEQUENZEN.
56
3.2.2
IMPORT
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
DELETIONEN
IN
C-TERMINAL
GELEGENEN
BEREICHEN
DER
PRAESEQUENZ
.
57
3.2.3
IMPORT
DER
FUSIONSPROTEINE
IN
MITOPLASTEN
.
58
3.2.4
IMPORT
VON
PB
2
(35)PPL-DHFR
IN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN.
.60
3.3
EXPRESSION
UND
LOKALISIERUNG
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
VERAENDERTEN
PRAESEQUENZEN
IN
5.
CEREVISIAE
.
61
3.3.1
KONSTRUKTION
DER
EXPRESSIONSVEKTOREN
.
62
3.3.2
EXPRESSION
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
VERAENDERTER
PRAESEQUENZ
.
63
3.3.3
LOKALISATION
DER
FUSIONSPROTEINE
MIT
VERAENDERTER
PRAESEQUENZ
.
64
3.4
EXPRESSION
VON
WT-D2-14
IN
S.
CEREVISIAE
.
69
3.4.1
KLONIERUNG
VON
WT-D2-14
.
69
3.4.2
PROZESSIERUNG
DER
INTERNEN
SCHNITTSTELLE
VON
WT-D2-14
DURCH
MPP.
69
3.5
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
DER
PROZESSIERUNG
DURCH
MPP
AUF
IMPORT
UND
SORTIERUNG
VON
CYT.
B
2
-FUSIONSPROTEINEN
.72
I
NHALTSVERZEICHNIS
3.6
REINIGUNG
DER
BEIDEN
UNTEREINHEITEN
VON
MPP
AUS
N.
CRASSA
.
78
3.6.1
EXPRESSION
VON
A-MPP
IN
E.
COLI
.
78
3.6.2
REINIGUNG
VON
A-MPP
.
78
3.6.3
REINIGUNG
VON
SS-MPP
AUS
N.
CRASSA
-MITOCHONDRIEN
.
79
3.7
CHEMISCHE
QUERVEMETZUNG
DER
UNTEREINHEITEN
VON
MPP
MIT
COXIV(L-22)-DHFR
III 6
.
81
3.7.1
KONSTRUKTION
VON
COXIV(L-22)-DHFR,
LW
.
82
3.7.2
CHEMISCHE
QUERVEMETZUNG
VON
MPP
MIT
COXIV(L-22)-DHFR
HIL6
.
82
3.8
MPP-UNTEREINHEITEN
UND
CORE-PROTEINE
GEHOEREN
ZU
EINER
FAMILIE
VON
PEPTIDASEN
.
86
4.
DISKUSSION
.
94
4.1
IMPORT
DER
DELETIONSKONSTRUKTE
IN
MITOCHONDRIEN
.
95
4.2
PROZESSIERUNG
DER
DELETIONSKONSTRUKTE
.
98
4.3
EINFLUSS
DER
PROZESSIERUNG
DURCH
MPP
AUF
DIE
SORTIERUNG
IN
DEN
INTERMEMBRANRAUM
.
102
4.4
WECHSELWIRKUNG
DER
UNTEREINHEITEN
VON
MPP
MIT
VORSTUFENPROTEINEN
.
103
4.5
MPP
UND
CORE-PROTEINE
GEHOEREN
ZU
EINER
FAMILIE
VON
PEPTIDASEN
.
105
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
109
6.
LITERATUR
.
111 |
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