Funktionelle Untersuchungen zur Aktivität des Transkriptionsfaktors Opaque-2 aus Zea mays L.:
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1996
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
INHALTSVERZEICHNIS
I
ABKUERZUNGEN
IV
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
ENTWICKLUNG
UND
REGULATION
DES
MAISENDOSPERMS
1
1.2.
OPAQUE-2
5
1.3.
REGULATION
VON
OPAQUE-2
9
1.4.
ZIELE
DER
ARBEIT
10
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
12
2.1
MATERIAL
12
2.1.1
BAKTERIENSTAEMME
12
2.1.2.
VEKTOREN
12
2.1.3.
OLIGONUKLEOTIDE
13
2.1.4
PFLANZENMATERIAL
14
2.1.5.
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
14
2.2.
METHODEN
15
2.2.1.
HAEUFIG
VERWENDETE
MEDIEN
UND
PUFFER
15
2.2.2.
ISOLIERUNG
VON
POLY(A)
+
-RNA
15
2.2.3.
SYNTHESE
UND
REINIGUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
16
2.2
4.
PCR
16
2.2.5.
CDNA-SYNTHESE
UND
SPEZIFISCHE
AMPLIFIKATION
DURCH
PCR
16
2.2.6.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
16
22.6.1.
DNA-MARKIERUNG
DURCH
"RANDOM
PRIRNED
LABELING"
16
2.2.62.
AUFFUELLEN
REZESSIVER
3
'
ENDEN
17
2.2
7.
IN
VITRO
TRANSKRIPTION/TRANSLATION
17
2.2.7.1.
IN
VITRO
TRANSKRIPTION
17
2.2.72.
IN
VITRO
TRANSLATION
17
2.2.73.
GEKOPPELTE
IN
VITRO
TRANSKRIPTION/TRANSLATION
17
2.2
8.
DNA-SEQUENZANALYSE
18
2.2
9.
TRANSIENTE
GENEXPRESSION
IN
TABAKPROTOPLASTEN
18
2.2.9
1
ISOLIERUNG
VON
PROTOPLASTEN
18
2
2.9.2.
TRANSFEKTION
VON
PROTOPLASTEN
19
2.2
9.3.
FLUOROMETRISCHE
SS-GLUKURONIDASEAKTIVITAETSBESTIMMUNG
19
2.29.4
IN
VIVO
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
PROTOPLASTEN
UND
19
IMMUNPRAEZIPITATION
2.2.10
GELRETARDIERUNGSEXPERIMENTE
20
2.2
11
ISOLIERUNG
UND
AUFREINIGUNG
VON
FUSIONSPROTEINEN
20
2.2.11.1.
HISTIDIN-MARKIERTES
FUSIONSPROTEIN
20
2.2
11.2.
GLUTATHION-S-TRANSFERASE
FUSIONSPROTEIN
21
2.2.11.3. THIOREDOXIN-FUSIONSPROTEIN
21
2.2.12.
ISOLIERUNG
UND
AUFREINIGUNG
VON
ZELLPROTEINEN
22
2.2.12.1.
ISOLIERUNG
VON
PROTEINEN
AUS
NUCLEI-ANGEREICHERTEN
ZELLFRAKTIONEN
22
2.2.12.2.
ISOLIERUNG
VON
PROTEINEN
AUS
NUCLEI
23
2.2.13.
SDS-PAA-GELE
UND
IMMUNOBLOT
VON
PROTEINEN
23
2.2.14.
HEPARIN-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE
23
2.2.15.
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG
VON
PROTEINEN
24
2.2.16.
IN
VITRO
KULTUR
VON
MAISENDOSPERM
24
3.
ERGEBNISSE
25
3.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
SAUREN
AKTIVIERUNGSDOMAENEVON
02
25
3.1.1.
KONSTRUKTION
DER
EFFEKTOREN
FUER
DIE
TRANSIENTE
EXPRESSION
26
3.1.2.
TRANSAKTIVIERUNG
VON
P4ACE
D
"
U
-GUS
NACH
TRANSIENTER
EXPRESSION
28
IN
TABAKMESOPHYLLPROTOPLASTEN
3.1.3.
DNA-BINDUNGSSTUDIEN
EINES
02-CPRF
1
-HYBRIDS
29
3.1.4.
TRANSAKTIVIERUNG
VON
PB32-GUS
DURCH
PO2FL
BZN
.-DERIVATE
NACH
32
TRANSIENTER
EXPRESSION
IN
TABAKMESOPHYLLPROTOPLASTEN
3.2.
REGULATION
VON
02
DURCH
PHOSPHORYLIERUNG
34
3.2.1.
EXPRESSION
VON
02
IN
COLI
3
5
3.2.2.
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG
VON
02
DURCH
PROTEINEXTRAKTE
AUS
36
Z.
MAYS
3.2.3.
ANREICHERUNG
UND
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
"02
38
KINASE(N)"
3.2.3.1.
HEPARIN-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
VON
PROTEINEXTRAKTEN
AUS
MAIS-
3
8
ENDOSPERM
3.2.3.2.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
"O2-KINASE(N)"
40
3.2.4.
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG
VON
02
DURCH
DIE
KATALYTISCHE
44
UNTEREINHEIT
DER
CASEINKINASE
II
AUS
ARABIDOPSIS
THALIANA
3.2.5.
TRANSAKTIVIERUNGSPOTENTIAI
VON
IN
VITRO
MUTAGENISIERTEM
02
MIT
45
DELETIERTEN
PUTATIVEN
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN
FUER
CASEINKINASE
II
3.2.5.
1.
IN
VITRO
MUTAGENESE
VON
PUTATIVEN
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN
46
3.2.5.2.
TRANSIENTE
EXPRESSION
VON
PCAMVO2
SW4
5_
MEM
5
UND
48
PCAMVO2
SER24
|_
VI24I
IN
TABAKMESOPHYLLPROTOPLASTEN
3.3.
REGULATION
DER
O2-EXPRESSION
DURCH
STICKSTOFF
49
3.3.1.
IN
VITRO
KULTUR
VON
MAISENDOSPERM
49
3.3.2.
IMMUNODETEKTION
VON
02
50
3.4.
TRANSLATIONALE
KONTROLLE
VON
02
53
3.4.1.
EINFLUSS
DER
DREI
UORF'S
AUF
DIE
IN
VITRO
TRANSLATION
VON
02
54
3.4.1.1.
KLONIERUNG
VON
O2-DERIVATEN
MIT
UND
OHNE
54
5'
-NICHTKODIERUNGSREGION
3.4.1.2.
IN
VITRO
TRANSLATION
VON
O2-DERIVATEN
MIT
UND
OHNE
54
5'
-NICHTKODIERUNGSREGION
3.4.2.
VERSUCH
DER
KLONIERUNG
DES
TRANSLATIONSINITIATIONSFAKTORS
EIF2A
55
AUS
MAISENDOSPERM
3.4.3
ANALYSE
DER
5
'-NICHTKODIERUNGSREGION
DER
O2-MUTANTE
O2R
58
II
3.4.3
I.
EXPRESSIONSRATE
VON
02
IN
WT-MAIS
UND
DEN
MUTANTEN
O2R
UND
O2M(R)
60
3.4.3.2
IN
VITRO
TRANSLATION
DER
MRNA
VARIANTEN
VON
O2-WT
UND
O2R
61
3.4.3
3.
GELRETARDIERUNGSEXPERIMENTE
DER
IN
VITRO
TRANSLATIONSPRODUKTE
DER
MRNA-VARIANTEN
AUS
02-WT
UND
O2R
62
3.4.3
4
TRANSIENTE
EXPRESSION
DER
CDNA-VARIANTEN
VON
02-WT
UND
O2R
IN
TABAKMESOPHYLLPROTOPLASTEN
63
3.4.3.4.1
KONSTRUKTION
DER
PLASMIDE
FUER
DIE
TRANSIENTE
EXPRESSION
63
3.4
3.4.2.
TRANSIENTE
EXPRESSION
IN
TABAKMESOPHYLLPROTOPLASTE
66
4.
DISKUSSION
68
4.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
AKTIVIERUNGSDOMAENE
VON
02
68
4.1.1.
TRANSAKTIVIERUNG
VON
P4ACE
D
"
N
-GUS
NACH
TRANSIENTER
EXPRESSION
IN
TABAKMESOPHYLLPROTOPLASTEN
69
4
1.2.
IDENTIFIZIERUNG
DER
O2-AKTIVIERUNGSDOMAENE
IN
HYBRIDEN
MIT
CPRF1
70
4.2.
REGULATION
VON
02
DURCH
PHOSPHORYLIERUNG
75
42.1.
PUTATIVE
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN
IM
O2-POLYPEPTID
76
4.2.2
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG
VON
02
DURCH
NUCLEI-PROTEINEXTRAKTE
AUS
MAIS
77
4.2.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
"
02-KINASE(N)"
IN
VITRO
77
4
2
4.
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG
VON
02
DURCH
DIE
A-UNTEREINHEIT
DER
CASEINKINASE
II
AUS
ARABIDOPSIS
THALIANA
78
4
2.5.
FUNKTIONALE
UNTERSUCHUNG
DER
O2-PHOSPHORYLIERUNG
IN
VIVO
79
4
3.
REGULATION
DER
O2-EXPRESSION
DURCH
STICKSTOFF
84*
4.4.
TRANSLATIONALE
KONTROLLE
VON
02
86
4.4.1.
EINFLUSS
DER
5'-NICHKODIERUNGSREGION
DER
02-MRNA
AUF
DIE
TRANSLATIONSRATE
IN
VITRO
87
4.4.2.
VERSUCH
DER
KLONIERUNG
DES
TRANSLATIONSINITIATIONSFAKTORS
EIF2A
AUS
MAISENDOSPERM
87
4.4.3.
ANALYSE
DER
5
'-NICHTKODIERUNGSREGION
DER
O2-MUTANTE
O2R
89
4
5.
AUSBLICK
94
5.
ZUSAMMENFASSUNG
96
6.
LITERATUR
98
7.
ANHANG:
NUKLEOTIDSEQUENZ
DER
5
'-NICHTKODIERUNGSREGION
DER
BEIDEN
CDNA
VARIANTEN
VON
02
AUS
WT
UND
O2R
121 |
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| title_full | Funktionelle Untersuchungen zur Aktivität des Transkriptionsfaktors Opaque-2 aus Zea mays L. vorgelegt von Paul Hans-Dirk Schmitz |
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