cAMP-Signaltransduktion in Trypanosoma brucei: Klonierung und Charakterisierung von Proteinkinase A- und Phosphodiesterase-Homologen
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
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INHALTSVERZEICHNIS
A.
EINLEITUNG
.
1
1.
BIOLOGIE
DER
TRYPANOSOMEN
.
1
1.1.
TAXONOMISCHE
UND
PHYLOGENETISCHE
EINORDNUNG
.
1
1.2.
DER
LEBENSZYKLUS
VON
T.
BRUCEI
.
3
1.3.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
UND
BIOCHEMISCHE
BESONDERHEITEN
IN
T
BRUCEI
.
5
2.
SIGNALTRANSDUKTION
UEBER
DEN
SEKUNDAEREN
BOTENSTOFF
CAMP
.
7
3.
PKA,
DIFFERENZIERUNG
UND
ZELLZYKLUS
.
10
4.
ROLLE
DER
CAMP-SIGNALTRANSDUKTION
IN
T.
BRUCEI
.
11
5.
ZIELSETZUNG
.
12
B.
MATERIAL
.
13
1.
GERAETE
.
13
2.
ENZYME
.
13
3.
KITS
.
14
4.
CHEMIKALIEN
.
14
S.
DNA
UND
PROTEINGROESSENSTANDARDS
.
15
6.
BIOLOGISCHES
MATERIAL
.
15
7.
MEDIEN
.
17
8.
ALLGEMEINE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
18
9.
COMPUTERPROGRAMME
.
19
10.
SONSTIGE
MATERIALIEN
.
19
C.
METHODEN
.
20
1.
PCR-TECHNIKEN
.
20
1.1.
PRIMERSYNTHESE
.
20
1.2.
AMPLIFIKATION
GENOMISCHER
T.
BRUCEI-DNA
.
21
1.3.
AMPLIFIKATION
SUBKLONIERTER,
GENOMISCHER
DNA
.
21
1.4.
KOLONIE-PCR
.
21
1.5.
5'-RACE
.
21
1.6.
3
'-RACE
.
22
2.
REINIGUNG
UND
KONZENTRIERUNG
VON
DNA
.
23
3.
QUANTIFIZIERUNG
VON
DNA
.
23
4.
RESTRIKTIONSHYDROLYSE
DOPPELSTRAENGIGER
DNA
.
23
5.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
24
5.1.
GELELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
DNA
.
24
5.2.
GELELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
RNA
.
25
6.
GELEXTRAKTIONSMETHODEN
.
25
7.
KLONIEREN
VON
DNA
IN
PLASMIDVEKTOREN
.
25
7.1.
VORBEREITUNG
DES
VEKTORS
.
25
7.1.1.
HERSTELLUNG
VON
LINEARISIERTEN
KLONIERUNGSVEKTOREN
.
25
7.1.2.
HERSTELLUNG
VON
KLONIERUNGSVEKTOREN
FTLR
DEN
GERICHTETEN
EINBAU
VON
DNA
FRAGMENTEN
.
26
7.2.
VORBEREITUNG
DES
ZU
KLONIERENDEN
DNA-FRAGMENTS
.
26
7.2.1.
HERSTELLUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
FUER
DIE
SUBKLONIERUNG
.
26
7.2.2.
VORBEREITUNG
VON
PCR-FRAGMENTEN
.
26
7.2.3.
HERSTELLUNG
VON
STUMPFEN
ENDEN
.
26
7.3.
LIGATION
.
27
7.4.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
.
27
7.5.
TRANSFORMATION
.
28
INHALTSVERZEICHNIS
8.
DNA-PRAEPARATIONSMETHODEN
.
28
8.1.
PLASMID-MINIPRAEPARATION
(ALKALISCHE
LYSE)
.
28
8.2.
PLASMID-DNA
PRAEPARATION
MIT
QIAGEN-SAEULEN
.
29
8.3.
CSCL
2
-PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
.
29
9.
NUKLEINSAEURETRANSFER
AUF
NYLON
UND
NITROZELLULOSEFILTER
.
29
9.1.
DNA-TRANSFER
AUF
NYLONMEMBRANEN
.
29
9.2.
RNA-TRANSFER
AUF
NYLONMEMBRANEN
.
29
9.3.
PHAGEN-DNA-TRANSFER
AUF
NITROZELLULOSE
UND
NYLONFILTER
.
30
9.4.
TRANSFER
VON
BAKTERIENKOLONIEN
AUF
NITROZELLULOSEFILTER
.
30
10.
HERSTELLUNG
VON
DNA
UND
RNA-SONDEN
FUER
DIE
HYBRIDISIERUNG
.
30
10.1.
RADIOAKTIVE
SONDEN
.
30
10.1.1.
DNA-SONDEN
.
30
10.1.2.
HERSTELLUNG
VON
RNA-PROBEN
.
31
10.1.3.
ABTRENNUNG
NICHT
EINGEBAUTER
NUKLEOTIDE
.
31
10.1.4.
UEBERPRUEFUNG
DER MARKIERUNGSEFFIZIENZ
RADIOAKTIV
MARKIERTER
SONDEN
.
32
10.2.
HERSTELLUNG
DIGOXYGENIN-MARKIERTER
DNA-SONDEN
.
32
11.
HYBRIDISIERUNGSTECHNIKEN
.
32
11.1.
HYBRIDISIERUNG
MIT
RADIOAKTIV-MARKIERTEN
SONDEN
.
32
11.2.
HYBRIDISIERUNG
MIT
DIGOXYGENIN-MARKIERTEN
PROBEN
.
33
12.
KLONIERUNG
GENOMISCHER
T.
BRUCEI-DNA
.
34
12.1.
KLONIERUNG
GENOMISCHER
T.
BRUCEI-DNA
IN
K-DASHYYII
.
34
12.2.
DURCHSUCHEN
DER
PHAGENBIBLIOTHEK
.
34
12.3.
PRAEPARATION
VON
PHAGEN-DNA
.
35
12.4.
AUSWAHL
DER
PHAGENKLONE
FUER
DIE
KARTIERUNG
.
35
12.5.
PHAGENKARTIERUNG
.
35
13.
HERSTELLUNG
VON
DELETIONSMUTANTEN
.
36
14.
SEQUENZIERUNG
.
36
14.1.
FLUORESZENZSEQUENZIERUNG
.
36
14.2.
RADIOAKTIVE
SEQUENZIERUNG
.
36
14.3.
AUSWERTUNG
DER
SEQUENZDATEN
.
37
15.
PROTEINBESTIMMUNG
.
37
16.
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
.
37
17.
ELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
PROTEINEN
.
38
18.
FAERBUNG
VON
PROTEINEN
.
38
19.
BAKTERIELLE
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
FUSIONSPROTEINEN
.
38
19.1.
GST-FUSIONSPROTEINE
.
38
19.1.1.
HERSTELLUNG
DES
BAKTERIENLYSATS
.
38
19.1.2.
REINIGUNG
DES
GST-FUSIONSPROTEINS
.
39
19.2.
HIS-TAG-FUSIONSPROTEINE
.
39
19.2.1.
HERSTELLUNG
VON
EXPRESSIONSKULTUREN
.
39
19.2.2.
NATIVE
REINIGUNG
VON
ZYTOPLASMATISCHEN
HIS-TAG-FUSIONSPROTEINEN
.
40
19.2.3.
DENATURIERENDE
REINIGUNG
VON
HIS-TAG-FUSIONSPROTEINEN
.
40
20.
WESTERN-BLOT
UND
IMMUNOLOGISCHE DETEKTION
VON
PROTEINEN
.
40
21.
HERSTELLUNG
UND
REINIGUNG
VON
ANTIKOERPERN
.
41
21.1.
HERSTELLUNG
DER
ANTIKOERPER
.
41
21.2.
AFFINITAETSREINIGUNG
DER
ANTIKOERPER
.
42
21.3.
KOPPLUNG
DER
ANTIKOERPER AN
PROTEIN
A-SEPHAROSE
.
42
22.
UEBEREXPRESSION
VON
PROTEINEN
IN
HUMANEN
293-ZELLEN
.
43
22.1.
KULTIVIERUNG
VON
293-ZELLEN
.
43
22.1.1.
TRANSFEKTION
HUMANER
293-ZELLEN
.
43
22.1.2.
ERNTE
DER
293-ZELLEN
.
44
22.2.
AFFINITAETSREINIGUNG
DER
FUSIONSPROTEINE
AUS
SAEUGERZELLEN
.
44
22.2.1.
REINIGUNG
VON
GST-KINASE-FUSIONSPROTEINEN
.
44
22.2.2.
REINIGUNG
VON
HIS-TAG-KINASEPROTEINEN
.
45
INHALTSVERZEICHNIS
23.
HERSTELLUNG
VON
PROTEINGESAMTEXTRAKTEN
AUS
T.
BRUCEI
.
45
23.1.
ERNTE
DER
T.
BRUCEI-ZELLEN
.
45
23.2.
UNTERSUCHUNG
DER
STADIENSPEZIFISCHEN
EXPRESSION
.
45
23.3.
IMMUNPRAEZIPITATION
.
45
24.
NACHWEIS
DER
PKA-ENZYMAKTIVITAET
.
46
24.1.
DURCHFUEHRUNG
DER
KINASEAKTIVITAETSBESTIMMUNG
.
46
24.2.
OPTIMIERUNG
DER
KINASEAKTIVITAETSBESTIMMUNG
.
47
24.2.1.
BESTIMMUNG
DES
ZEITLICHEN
VERLAUFS
DER
KINASIERUNG
.
47
24.2.2.
ABHAENGIGKEIT
DER
KINASEAKTIVITAET
VON
DER
EINGESETZTEN
PROTEINMENGE
.
47
24.3
BESTIMMUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
.
48
25.
NACHWEIS
DER
GTP-BINDUNG
.
48
25.1.
DURCHFUEHRUNG
DER
GTP-BINDUNGSREAKTION
.
48
25.2.
BESTIMMUNG
DES
ZEITLICHEN
VERLAUFES
DER
GTP-BINDUNG
.
49
25.3.
KOMPETITION
DER
BINDUNG
.
49
25.4.
SCATCHARD-PLOT-ANALYSE
.
50
D.
ERGEBNISSE
.
52
1.
PCR-KLONIERUNG
DER
HOMOLOGEN
PKA-GENE
IN
T.
BRUCEI
.
52
1.1.
AUSWAHL
DER
PCR-PRIMER
.
52
1.2.
AMPLIFIKATION
VON
PROTEINKINASEN
AUS
T.
BRUCEI
.
54
1.3.
SUCHE
NACH
WEITEREN
PROTEINKINASEN
.
56
1.4.
KORRELATIONEN
DER
PCR-ERGEBNISSE
MIT
DEN
SEQUENZDATEN
.
57
2.
GENOMISCHE
KLONIERUNG
DER
IDENTIFIZIERTEN
PROTEINKINASEN
.
58
2.1.
ISOLIERUNG
DER
GENOMISCHEN
REGIONEN
VON
TBPKAATY,
TBPKAY
UND
TBPK4
.
58
2.2.
KARTIERUNG
DER
PHAGENKLONE
.
59
2.3.
SEQUENZIERUNG
DER
GENOMISCHEN
GENREGIONEN
.
61
3.
DIE
PKA
HOMOLOGEN
T.
BRUCEI-GENE
TBPKAA,
SS
UND
7
.
73
3.1.
SEQUENZANALYSE
VON
TBPKAA,
SS
UND
Y
.
73
3.2.
GENOMISCHE
ORGANISATION
DER
PUTATIVEN
PKAS
.
78
3.3.
ANALYSE
DER
TRANSKRIPTE
VON
TBPKAA,
SS
UND
Y
.
79
3.3.1.
NORTHERN-BLOT
ANALYSE
.
79
3.3.2.
IDENTIFIKATION
DER
5'-ENDEN
DER
MRNAS
.
80
3.3.3.
IDENTIFIKATION
DER
3'-ENDEN
DER
MRNAS
.
81
3.4.
HERSTELLUNG
SPEZIFISCHER
ANTIKOERPER GEGEN
TBPKAA,
SS
UND
Y
.
82
3.4.1.
BAKTERIELLE
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
FUSIONSPROTEINE
VON
TBPKAA
UND
Y
.
82
3.4.2.
AFFINITAETSREINIGUNG
UND
SPEZIFITAET
DER
ANTIKOERPER
.
86
3.4.3.
UNTERSUCHUNG
DER
EXPRESSION
VON
TBPKAA,
SS
UND
Y
IN
VERSCHIEDENEN
LEBENS
STADIEN
VON
T.
BRUCEI
.
88
3.5.
NACHWEIS
DER
KINASEAKTIVITAET
VON
TBPKAA
UND
TBPKAY
.
90
3.5.1.
AKTIVITAET
DER
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEN GST-FUSIONSPROTEINE
VON
TBPKAA
UND
TBPKAY.
.
90
3.5.2.
TRANSIENTE
UEBEREXPRESSION
VON
TBPKAA
UND
TBPKAY
ALS
GST-FUSIONSPROTEINE
.
91
3.5.3.
STABILE
UEBEREXPRESSION
VON
TBPKAA
UND
TBPKAY
ALS
HIS-TAG-FUSIONSPROTEINE
.
93
3.5.4.
IMMUNPRAEZIPITATION
DER
TBPKA-AKTIVITAET
AUS
T.
BRUCEI
.
97
3.5.5.
BESTIMMUNG
DER
KINASEAKTIVITAET
IN
T.
BRUCEI-GESAMTEXTRAKTEN
.
100
3.5.6.
IN
V/VO-STIMULATION
VON
T.
BRUCEI-ZELLEN
MIT
8-CPT-CAMP
.
103
4.
DIE
PROTEINKINASE
TBPK4
.
105
4.1.
SEQUENZANALYSE
VON
TBPK4
.
105
4.2.
SOUTHEM-BLOT-ANALYSE
VON
TBPK4
.
106
4.3.
BESTIMMUNG
DER
TRANSKRIPTLAENGE
.
107
5.
TBPDE
IST
HOMOLOG
ZU
PHOSPHODIESTERASEN
ANDERER
SPEZIES
.
109
5.1.
SEQUENZANALYSE
VON
TBPDE
.
109
5.2.
GENOMISCHE
ORGANISATION
VON
TBPDE
.
110
5.3.
IDENTIFIKATION
DES
5'-ENDES
.
111
INHALTSVERZEICHNIS
5.4.
HERSTELLUNG
EINES
TBPDE-SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPERS
UND
UNTERSUCHUNG
DER
EXPRESSION
IN
VERSCHIEDENEN
LEBENSSTADIEN
VON
T.
BRUCEI
.
112
5.4.1.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DES
TBPDE-FUSIONSPROTEINS
.
112
5.4.2.
ANALYSE
DER
EXPRESSION
VON
TBPDE
WAEHREND
DES
LEBENSZYKLUS
VON
T.
BRUCEI
.
113
6.
CHARAKTERISIERUNG
VON
TBRAB7
.
114
6.1.
SEQUENZANALYSE
VON
TBRAB7
.
114
6.2.
SOUTHEM-BLOT-ANALYSE
VON
TBRAB7
.
116
6.3.
UNTERSUCHUNG
DER
MRNA-EXPRESSION
IN
VERSCHIEDENEN
LEBENSSTADIEN
UND
IDENTIFIKATION
DES
5'-ENDES
DES
TRANSKRIPTS
.
117
6.4.
PRODUKTION
SPEZIFISCHER
A
RAB7-ANTIKOERPER
.
118
6.4.1.
BAKTERIELLE
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
HIS-RAB7
.
118
6.4.2.
SPEZIFITAET
DES
A
TBRAB7-ANTIKOERPERS
.
119
6.4.3.
PROTEINEXPRESSION
VON
TBRAB?
IN
VERSCHIEDENEN
LEBENSSTADIEN
VON
T.
BRUCEI
.
120
6.5.
FUNKTIONELLE
ANALYSE
VON
TBRAB7
.
121
6.5.1.
NACHWEIS
DER
GTP-BINDUNG
UND
OPTIMIERUNG
DER
VERSUCHSPARAMETER
.
121
6.5.2.
SPEZIFITAET
DER
GTP-BINDUNG
.
123
6.5.3.
SCATCHARD-PLOT-ANALYSE
.
124
7.
DER
SPLEIBFAKTOR
TBPRPSS
.
125
7.1.
SEQUENZANALYSE
VONTBPRP8
.
125
7.2.
CHARAKTERISIERUNG
DES TRANSKRIPTS
UND
DIFFERENTIELLE
EXPRESSION
.
126
8.
CHARAKTERISIERUNG
VON
TBMCP
.
127
8.1.
SEQUENZANALYSE
VON
TBMCP
.
127
8.2.
SOUTHEM-BLOT-ANALYSE
.
129
8.3.
ANALYSE
DES
/ZWICP-TRANSKRIPTS
.
130
9.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
ERGEBNISSE
DER
KARTIERUNG,
DER SOUTHERN-BLOTS
UND
DER
TRANSKRIPTANALYSEN
.
132
E.
DISKUSSION
.
135
1.
KLONIERUNG
UND
FUNKTIONELLE
ANALYSE
VON
KOMPONENTEN
DES
CAMP-SIGNALTRANS
DUKTIONSWEGES
.
135
1.1.
STELLEN
TBPKAA,
SS
UND
Y
WIRKLICH DIE PKA
HOMOLOGEN
GENE
IN
T.
BRUCEI
DAR?
.
135
1.1.1.
SEQUENZ
UND
STRUKTUR
VON
TBPKAA,
SS
UND
Y
.
135
1.1.2.
KINASEAKTIVITAET
DER
TBPKAS
.
137
1.1.2.1.
UNTERSUCHUNG
DER
KINASEAKTIVITAET
VON
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEM
TBPKAA
UND
Y
137
1.1.2.2.
KINASEAKTIVITAET
VON
IN
HUMANEN
293-ZELLEN
UEBEREXPRIMIERTEM
TBPKAA
UND
Y
138
1.1.2.2.1.
TBPKAY
ZEIGT
CAMP
UNABHAENGIGE
KINASEAKTIVITAET
.
138
1.1.2.2.2.
TBPKAA
UND
SS
ZEIGEN KEINE
KINASEAKTIVITAET
.
140
1.1.2.3.
PKA-AKTIVITAET
IN
T.
BRUCEI-GESAMTEXTRAKTEN
.
141
1.2.
BIOLOGISCHE
BEDEUTUNG DER
PKA
UND
DER
PHOSPHODIESTERASE
FUER
DIE DIFFERENZIERUNG
VON
T.
BRUCEI
.
142
2.
DAS
GTP-BINDENDE
PROTEIN
TBRAB7
.
145
3.
POLYCISTRONISCHE
ANORDNUNG
DER
IDENTIFIZIERTEN
GENE
.
147
F.
ZUSAMMENFASSUNG
.
149
G.
LITERATURVERZEICHNIS
.
150
ANHANG
A:
SEQUENZPRIMER
ANHANG
B:
PCR-PRIMER
ANHANG
C:
DELETIONSKLONE |
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