Faltung und Stabilität der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase (Cyclophilin) aus Escherichia coli:
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1996
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INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG
ABKUERZUNGEN
A.
EINLEITUNG
1.
FALTUNG
VON
PROTEINEN
.
1
2.
DIE
BEDEUTUNG
VON
FALTUNGSINTERMEDIATEN
.
1
3.
PEPTIDYL-PROLYL-CIS/TRANS-ISOMERISIERUNG
.
2
4.
PEPTIDYL-PROLYL-CIS/RRANS-ISOMERASEN
(PPIS,
EC
5.2.1.8.)
.
3
4.1.
DIE
ROLLE
VON
PPIS
BEI
DER
IMMUNSUPPRESSION
.
3
4.2.
KLASSIFIZIERUNG
UND
VORKOMMEN
.
4
4.3.
FUNKTION
.
5
5.
CYCLOPHILINE
.
5
5.1.
STRUKTUR
.
5
5.2.
MECHANISMUS
.
6
6.
PERIPLASMATISCHES
CYCLOPHILIN
AUS
E.
COLI
.
7
7.
ZIELE
DIESER
ARBEIT
.
9
B.
MATERIAL
UND
METHODEN
1.
MATERIAL
.
10
1.1.
CHEMIKALIEN
.
10
1.2.
STANDARDS
UND
KITS
.
11
1.3.
ENZYME
.
11
1.4.
SONSTIGES
MATERIAL
.
11
1.5.
GERAETE
.
11
1.6.
ORGANISMEN
.
13
1.7.
PLASMIDE
UND
OLIGODESOXYNUKLEOTIDE
.
13
1.8.
MEDIEN,
ANTIBIOTIKA,
PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
14
1.8.1.
MEDIEN
.
14
1.8.2.
ANTIBIOTIKA
.
15
1.8.3.
PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
15
2.
GENTECHNISCHE
METHODEN
.
16
2.1.
KULTIVIERUNG
UND
KONSERVIERUNG
VON
E.
CO/I-STAEMMEN
.
16
2.2.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
MIT
PLASMID-DNA
.
17
2.2.1.
TRANSFORMATION
NACH
CHUNG
.
17
2.2.2.
ELEKTROPORATION
.
17
2.3.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
DNA
.
17
2.3.1.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI
.
17
2.3.2.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
.
18
2.3.2.1.
PHENOLEXTRAKTION
.
18
2.3.2.2.
EXTRAKTION
MIT
FMC
SPINBINDYY
DNA
EXTRACTION
UNITS
.
18
2.3.3.
REINIGUNG
VON
OLIGODESOXYNUKLEOTIDEN
.
18
2.4.
POLYMERASEKETTENREAKTION
(PCR)
.
19
2.5.
PRAEPARATION
VON
EINZELSTRANG-DNA
.
19
2.6.
ORTSSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
VON
PLASMID-DNA
.
19
2.7.
SPALTUNG
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
.
20
2.8.
LIGIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
20
2.9.
SEQUENZANALYSE
VON
PLASMID-DNA
.
20
2.10.
GELELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
21
3.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
21
3.1.
PRAEPARATION
VON
PERIPLASMATISCHEM
CYCLOPHILIN
AUS
E.
COLI
.
21
3.1.1.
ANZUCHT
DER
BAKTERIENSTAEMME
UND
INDUKTION
.
21
3.1.2.
PERIPLASMAAUFSCHLUSS
MIT
POLYMYXIN
B
.
22
3.1.3.
REINIGUNG
VON
CYCLOPHILIN
.
22
3.2.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
22
3.3.
PROTEINFAERBUNG
.
23
3.3.1.
COOMASSIE-FAERBUNG
.
23
3.3.2.
SILBERFAERBUNG
.
23
3.4.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.
23
3.5.
BESTIMMUNG
DER
PEPTIDYL-PROLYL
CIS/TRANJ-ISOMERASE-AKTIVITAET
.
23
3.6.
BESTIMMUNG
DER
BINDUNGSKONSTANTE
VON
CYCLOPHILIN
UND
CYCLOSPORIN
A
.
25
3.7.
SPEKTROSKOPISCHE
METHODEN
.
25
3.7.1.
ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE
.
25
3.7.2.
FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE
.
26
3.7.2.1.
AUFNAHME
VON
SPEKTREN
.
26
3.7.2.2.
MESSUNG
VON
GLEICHGEWICHTSUEBERGAENGEN
.
26
3.7.2.3.
MESSUNG
VON
DE
UND
RENATURIERUNGSKINETIKEN
.
26
3.7.2.4.
ENTFALTUNGSTEST
.
27
3.7.2.5.
"DOUBLE
JUMP"
EXPERIMENTE
.
27
3.7.2.6.
KORREKTUR
DES
"INNER
FILTER"
EFFEKTS
.
27
3.7.2.7.
MESSUNGEN
AN
EINER
STOPPED-FLOW-APPARATUR
.
28
3.7.2.7.I.
RENATURIERUNGSKINETIK
.
28
3.7.2.7.2.
"DOUBLE-JUMP"-EXPERIMENT
.
28
3.7.3.
CIRCULARDICHROISMUS
.
29
3.7.3.1.
AUFNAHME
VON
SPEKTREN
.
29
3.7.3.2.
MESSUNG
VON
GLEICHGEWICHTSUEBERGAENGEN
.
29
3.7.3.3.
MESSUNG
VON
DE
UND
RENATURIERUNGSKINETIKEN
.
29
3.7.3.4.
MESSUNG
VON
TEMPERATURUEBERGAENGEN
.
29
3.8.
ANSETZEN
VON
GLEICHGEWICHTSUEBERGAENGEN
.
30
3.9.
AUSWERTUNG
VON
KINETIKEN
.
30
C.
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
1.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
PERIPLASMATISCHEM
CYCLOPHILIN
.
31
1.1.
KONSTRUKTION
DER
EXPRESSIONSPLASMIDE
.
31
1.2.
VERGLEICH
DER
EXPRESSIONSSYSTEME
BEZUEGLICH
DER
AUSBEUTE
AN
CYCLOPHILIN
.
32
1.3.
REINIGUNG
VON
CYCLOPHILIN
.
32
2.
CHARAKTERISIERUNG
VON
PERIPLASMATISCHEM
CYCLOPHILIN
.
35
2.1.
SPEKTRALE
EIGENSCHAFTEN
VON
CYCLOPHILIN
.
35
2.1.1.
ABSORPTION
.
35
2.1.2.
FLUORESZENZ
.
35
2.1.3.
CIRCULARDICHROISMUS
.
37
2.1.4.
DISKUSSION
DER
SPEKTROSKOPISCHEN
EIGENSCHAFTEN
.
38
2.2.
THERMODYNAMISCHE
STABILITAET
VON
CYCLOPHILIN
.
40
2.2.1.
STABILITAET
IN
ABHAENGIGKEIT
VON
CHAOTROPEN
REAGENZIEN
.
40
2.2.2.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
STABILITAET
.
45
2.2.3.
STABILITAET
IN
ABHAENGIGKEIT
VOM
PH-WERT:
CHARAKTERISIERUNG
DES
SAEUREDENATURIERTEN
ZUSTANDS
VON
CYCLOPHILIN
.
49
2.3.
AKTIVITAET
VON
CYCLOPHILIN
UND
BINDUNG
VON
CYCLOSPORIN
A
.
52
2.3.1.
HEMMUNG
DER
AKTIVITAET
VON
CYCLOPHILIN
DURCH
GUANIDINIUMCHLORID
.
52
2.3.2.
BESTIMMUNG
DER
BINDUNGSKONSTANTE
VON
CYCLOSPORIN
A
AN
PERIPLASMATISCHES
CYCLOPHILIN
.
53
3.
FALTUNG
VON
CYCLOPHILIN
.
55
3.1.
WAEHREND
DER
RUECKFALTUNG
VON
CYCLOPHILIN
BEI
GERINGEN
RESTKONZENTRATIONEN
GDMCL
WIRD
EIN
KINETISCHES
FALTUNGSINTERMEDIAT
POPULIERT
.
55
3.1.1.
RUECKFALTUNG
BEI
0,1
M
GDMCL
.
55
3.1.2.
CHARAKTERISIERUNG
DES
FALTUNGSINTERMEDIATS
.
56
3.2.
FALTUNGS- UND
ENTFALTUNGSKINETIKEN
IN
ABHAENGIGKEIT
DER
GDMCL-KONZENTRATION
.
58
3.3.
KINETIK
DER
BILDUNG
DES
NATIVEN
ZUSTANDS
.
63
3.4.
SIND
PROLYLISOMERISIERUNGSREAKTIONEN
DER
GESCHWINDIGKEITSBESTIMMENDE
SCHRITT
DER
LANGSAMSTEN
RUECKFALTUNGSPHASE
BEI
NIEDRIGEN
DENATURIERUNGSMITTEL
KONZENTRATIONEN?
.
65
3.4.1.
KATALYSIERT
CYCLOPHILIN
SEINE
EIGENE
FALTUNG?
.
65
3.4.2.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
ENTFALTUNG
UND
DER
LANGSAMSTEN
PHASE
DER
FALTUNG.67
3.4.3.
"DOUBLE
JUMP"-EXPERIMENTE
.
68
3.4.3.1.
"DOUBLE
JUMP"-EXPERIMENT
MIT
CYCLOPHILIN-WILDTYP
.
68
3.4.3.1.1.
VERWENDUNG
DES
DENATURIERUNGSMITTELS
GDMCL
.
68
3.4.3.1.2.
VERWENDUNG
DES
DENATURIERUNGSMITTELS
GDMSCN
.
69
3.4.3.1.2.1.
EIN
OFF-PATHWAY
INTERMEDIAT
IST
FUER
DIE
LANGSAMSTE
FALTUNGSPHASE
VERANTWORTLICH
.
69
3.4.3.1.2.2.
DURCHFUEHRUNG
DES
DOUBLE-JUMP-EXPERIMENTS
.
73
3.4.3.2.
"DOUBLE
JUMP"-EXPERIMENT
MIT
DEM
KOMPLEX
CYCLOPHILIN-CYCLOSPORIN
A.
74
3.4.3.3.
"DOUBLE
JUMP"-EXPERIMENT
MIT
EINER
INAKTIVEN
VARIANTE
VON
CYCLOPHILIN.76
3.4.3.3.1.
KONSTRUKTION
DER
INAKTIVEN
VARIANTE
ART91-93MAN
.
76
3.4.3.3.2.
REINIGUNG
DER
INAKTIVEN
VARIANTE
.
76
3.4.3.3.3.
VERGLEICH
VON
INAKTIVER
VARIANTE
UND
WILDTYP
BEZUEGLICH
DER
SPEKTROSKOPISCHEN
EIGENSCHAFTEN
UND
DER
STABILITAET
.
77
3.4.3.3.4.
FALTUNGS
UND
ENTFALTUNGSKINETIKEN
IN
ABHAENGIGKEIT
DER
GDMSCN
KONZENTRATION
.
79
3.4.3.3.5.
"DOUBLE
JUMP
"
-EXPERIMENT
MIT
DER
INAKTIVEN
VARIANTE
.
81
3.5.
DISKUSSION
.
85
D.
LITERATURVERZEICHNIS
.
96
ANHANG |
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| spelling | Prohaska, Elke Verfasser aut Faltung und Stabilität der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase (Cyclophilin) aus Escherichia coli vorgelegt von Elke Prohaska 1996 109 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Regensburg, Univ., Diss., 1996 Proteinfaltung (DE-588)4324567-5 gnd rswk-swf Escherichia coli (DE-588)4070959-0 gnd rswk-swf Cyclophilin (DE-588)4332417-4 gnd rswk-swf Periplasma (DE-588)4328088-2 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Escherichia coli (DE-588)4070959-0 s Periplasma (DE-588)4328088-2 s Cyclophilin (DE-588)4332417-4 s Proteinfaltung (DE-588)4324567-5 s DE-604 DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=007327860&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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