70 kD "Heat-Shock"-Proteine (Hsp70) in Kotyledonen von Citrullus vulgaris Schrad.:
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INHALTSVERZEICHNIS
A.
EINLEITUNG
1
1.
MOLEKULARE
CHAPERONES
1
2.
HSP70-PROTEINE
3
2.1.
CYTOSOL
5
2.2.
ZELLKERN
6
2.3
MITOCHONDRIEN
8
2.4.
CHLOROPLASTEN
10
2.5.
ENDOPLASMATISCHES
RETICULUM
12
2.6.
PEROXISOMEN
14
3.
ZIELSETZUNG
DIESER
ARBEIT
16
B.
MATERIAL
UND
METHODEN
17
1.
BAKTERIEN
17
1.1
VERWENDETE
STAEMME
17
1.2.
PLASMIDE
18
1.3.
ANZUCHT
UND
STAMMHALTUNG
23
2.
HEFE
23
2.1.
PLASMIDE
24
2.2.
ANZUCHT
UND
STAMMHALTUNG
26
2.3.
PROTEINEXTRAKT
26
3.
WASSERMELONE
27
3.1.
ANZUCHT
27
3.2.
PROTEINEXTRAKT
27
3.3.
ORGANELLEN-ISOLIERUNG
28
3.3.1
LOESUNGEN
28
3.3.2.DURCHFUEHRUNG
28
3.3.3.
TRYPSINBEHANDLUNG
29
4.
MOLEKULARGENETISCHE
METHODEN
30
4.1.
PLASMID-ISOLIERUNG
MINIPREP
30
4.1.1
LOESUNGEN
30
4.1.2.
DURCHFUEHRUNG
30
4.2.
REINIGUNG
UND
KONZENTRIERUNG
VON
DNA
31
4.2.1.
PHENOLEXTRAKTION
31
4.2.2.
ETHANOLFAELLUNG
31
4.3.
RESTRIKTIONSVERDAU
31
4.4.
AGAROSEGEL-ELEKTROPHORESE
32
4.4.1.
LOESUNGEN
32
4.4.2.
ANALYTISCHE
AGAROSEGEL-ELEKTROPHORESE
32
4.4.3.
PRAEPARATIVE
AGAROSEGEL-ELEKTROPHORESE
33
4.5.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
AGAROSEGEL
33
4.5.1.PREP-A-GENE
33
4.5.2.
FREEZE
SQUEEZE
34
4.6.
LIGATION
34
4.7.
TRANSFORMATION
34
4.7.1.
LOESUNGEN
35
4.7.2.
PRAEPARATION
KOMPETENTER
ZELLEN
35
4.7.3.
TRANSFORMATION
KOMPETENTER
ZELLEN
35
4.8.
TRANSFORMATION
VON
HANSENULA
POLYMORPHA
DURCH
ELEKTROPORATION
36
4.8.1.
LOESUNGEN
36
4.8.2.
PRAEPARATION
ELEKTROKOMPETENTER
ZELLEN
36
4.8.3.
ELEKTROPORATION
36
4.9.
ERASE-A-BASE
37
4.10.
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
38
4.11.
DNA-SEQUENZIERUNG
39
4.11.1.
LOESUNGEN
39
4.11.2.
SEQUENZIER-REAKTIONEN
40
4.11.3.
SEQUENZGEL
41
4.11.4.
DETEKTION
42
5.
ARBEITEN
MIT
PROTEINEN
43
5.1.
PROTEINBESTIMMUNG
43
5.2.
EXPRESSION
VON
PROTEINEN
UEBER
PQE-VEKTOREN
IN
E.COLI
43
5.2.1.
LOESUNGEN
43
5.2.2.
DURCHFUEHRUNG
44
5.3.
REINIGUNG
EXPRIMIERTER
GMDH
OHNE
6XHISTIDIN-ARM
45
5.3.1.
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
HITRAP
BLUE
45
5.3.2.
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
5'-AMP-SEPHAROSE
46
5.3.3.
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
HITRAP
Q
46
5.3.4.UMPUFFEM
UEBER
PDIO-SAEULEN
47
5.3.5.
AUFKONZENTRIERUNG
47
5.4.
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
MIT
6XHISTIDIN-ARM
47
5.4.1.
LOESUNGEN
47
5.4.2.
REINIGUNG
48
5.5.
SOLUBILISIERUNG
VON
PROTEINEN
AUS
INCLUSIONBODIES
49
5.6.
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
MIT
6XHISTIDIN-ARM
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
49
5.6.1.
LOESUNGEN
49
5.6.2.
DURCHFUEHRUNG
50
5.7.
RENATURIERUNG
VON
PROTEINEN
MIT
HILFE
VON
GROEL/GROES
50
5.7.1.
LOESUNGEN
51
5.7.2.
DURCHFUEHRUNG
51
5.8.
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
FUER
HSP70-PROTEINE
51
5.8.1.
HERSTELLUNG
DER
SAEULEN
52
5.8.2.
DURCHFUEHRUNG
52
5.9.
IMMUNOSCREENING
54
5.9.1.
LOESUNGEN
UND
PLATTEN
54
5.9.2.
DURCHFUEHRUNG
55
5.9.3.
EXCISION
57
N
5.10.
GELELEKTROPHORESE
58
5.10.1.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
58
5.10.2.
LOESUNGEN
58
5.10.3.
LOESUNGEN
FUER
HIGH-TRIS-GELE
59
5.10.4.
GELHERSTELLUNG
59
5.10.5.
DURCHFUEHRUNG
DER
ELEKTROPHORESE
60
5.10.6.
PROTEINFAERBUNG
MIT
COOMASSIE
R250
IM
POLYACRYLAMIDGEL
60
5.10.7.
MOLEKULARMASSENSTANDARDS
61
5.10.8.
GELTROCKNUNG
61
5.11.
IMMUNO-BLOTTING
62
5.11.1
TANK-BLOTTING
62
5.11.2.
SEMI-DRY-BLOTTING
63
5.11.3.
IMMUNO-DETEKTION
64
5.12
BESTIMMUNG
VON
ENZYMAKTIVITAETEN
65
5.12.1.
ISOCITRAT-LYASE
(ICL)
65
5.12.2.
MALATDEHYDROGENASE
(MDH)
66
6.
ELEKTRONENMIKROSKOPIE
67
6.1.
EINBETTUNG
IN
LOWICRYL
K4M
67
6.1.1.
FIXIEREN
DES
PROBENMATERIALS
67
6.1.2.
DEHYDRIERUNG
68
6.1.3.
EINBETTUNG
68
6.2.
BEFILMUNG
VON
NICKELNETZCHEN
68
6.3.
ULTRADUENNSCHNITTE
69
6.4.
IMMUNOGOLD-MARKIERUNG
69
6.4.1.
LOESUNGEN
69
6.4.1.
DURCHFUEHRUNG
70
C.
ERGEBNISSE
71
1.
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
FUER
HSP70-PROTEINE
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
71
1.1.
REINIGUNG
VON
GMDH
UND
PRE-GMDH
71
1.2.
PROTEIN-ROHEXTRAKT
AUS
WASSERMELONEN-KOTYLEDONEN
73
1.3.
SAEULENLAEUFE
74
1.4.
WESTERN-BLOT
MIT
IMMUNODETEKTION
NACH
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
74
2.
IMMUNOSCREENING
76
3.
SEQUENZIEREN
DER
ISOLIERTEN
CDNA-KLONE
77
4.
KLONIEREN
DES
N-TERMINUS
DES
GEFUNDENEN
HSP70-GENS
DURCH
PCR
79
5.
SEQUENZ
DER
CDNA
MIT
DEM
VOLL-LAENGEN-GEN
FUER
EIN
HSP70-PROTEIN
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
84
6.
KLONIERUNG
DES
HSP70-GENS
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
86
7.
EXPRESSION
DES
HSP70-GENS
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
88
8.
SOLUBILISIERUNG
DES
REKOMBINANTEN
HSP70-PROTEINS
AUS
INCLUSIONBODIES
90
M
9.
REINIGUNG
DES
REKOMBINANTEN
HSP70-PROTEINS
91
10.
FUNKTIONSNACHWEIS
FUER
DAS
REKOMBINANTE
HSP70-PROTEIN
92
11.
LOKALISIERUNG
VON
HSP70-PROTEINEN
IN
CITRULLUS
VULGARIS
NACH
ORGANELLENTRENNUNG
94
12.
LOKALISIERUNG
VON
HSP70-PROTEINEN
IN
CITRULLUS
VULGARIS
IM
ELEKTRONENMIKROSKOP
UEBER
DEN
ANTIKOERPER
"SIGMA
H5147"
UND
IMMUNOGOLD-MARKIERUNG
97
13.
UEBERPRUEFUNG
DER
FAEHIGKEIT
DES
KUERZEREN
PRAEPEPTIDS,
GMDH
ALS
REPORTER
PROTEIN
IN
DIE
PEROXISOMEN
VON
HANSENULA
POLYMORPHA
ZU
DIRIGIEREN
105
13.1.
KLONIERUNG
DES
HYBRIDGENS
PREHSP70-GMDH
105
13.2.
EXPRESSION
DES
HYBRIDGENS
PREHSP70-GMDH
IN
HANSENULA
POLYMORPHA
107
13.3.
LOKALISIERUNG
DES
HYBRIDPROTEINS
PREHSP70-GMDH
IM
ELEKTRONEN
MIKROSKOP
UEBER
DEN
ANTIKOERPER
"ANTI-GMDH"
IN
HANSENULA
POLYMORPHA
108
13.4.
EXPRESSION
DER
HYBRIDGENS
PREHSP70-GMDH
IN
HANSENULA
POLYMORPHA
MIT
METHYLAMIN
ALS
N-QUELLE
110
13.5.
LOKALISIERUNG
DES
HYBRIDPROTEINS
PREHSP70-GMDH
IM
ELEKTRONENMIKROSKOP
UEBER
DEN
ANTIKOERPER
"ANTI-GMDH"
IN
HANSENULA
POLYMORPHA
MIT
METHYLAMIN
ALS
N-QUELLE
111
13.6.
MUTATION
DES
MOEGLICHEN
PTS2
IN
PREHSP70
113
13.7.
EXPRESSION
DES
HYBRIDGENS
PREHSP70DD-GMDH
IN
HANSENULA
POLYMORPHA
114
13.8
LOKALISIERUNG
DES
HYBRIDPROTEINS
PREHSP70DD-GMDH
IM
ELEKTRONENMIKROSKOP
UEBER
DEN
ANTIKOERPER
"ANTI-GMDH"
IN
HANSENULA
POLYMORPHA
115
14.
PROTEINSEQUENZIERUNG
DER
MIT
DER
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
GEREINIGTEN
HSP70-PROTEINE
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
116
14.1.
PROTEIN-ROHEXTRAKT
AUS
WASSERMELONEN-KOTYLEDONEN
116
14.2.
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
116
14.3.
PROTEINSEQUENZIERUNG
117
D.
DISKUSSION
1.
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
FUER
HSP70-PROTEINE
119
2.
IMMUNOSCREENING
121
3.
KLONIERUNG
DES
N-TERMINUS
122
4.
EXPRESSION
DES
HSP70-GENS
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
IN
E.COLI
124
5.
LOKALISIERUNG
VON
HSP70-PROTEINEN
IN
CITRULLUS
VULGARIS
NACH
ORGANELLENTRENNUNG
126
IV
6.
LOKALISIERUNG
VON
HSP70-PROTEINEN
IN
CITRULLUS
VULGARIS
IM
ELEKTRONENMIKROSKOP
128
7.
EIN
GEN
-
EIN
PROTEIN
IN
ZWEI
VERSCHIEDENEN
KOMPARTIMENTEN
?
129
8.
FUNKTIONSFAEHIGKEIT
DES
MOEGLICHEN
PTS2
IM
PRAEPEPTID
DES
HSP70-PROTEINS
AUS
CITRULLUS
VULGARIS
132
E,
ZUSAMMENFASSUNG
135
F.
LITERATURVERZEICHNIS
137
V |
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