Struktur-Funktions-Wechselwirkungen im Pyruvatdehydrogenasekomplex aus Azotobacter vinelandii:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
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| Beschreibung: | Enth. 8 Sonderabdr. aus verschiedenen Zeitschr.. - Leipzig, Univ., Habil.-Schr., 1996 |
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1. EINLEITUNG 1
1.1. REAKTIONSMECHANISMUS UND STRUKTUR DES PYRUVATDEHYDROGENASE-
KOMPLEXES 1
1.2. DIE DIHYDROLIPOYLTRANSACETYLASE(E2P)-KOMPONENTE DES
PYRUVATDEHYDROGENASEKOMPLEXES 5
1.3. REGULATION DES PYRUVATDEHYDROGENASEKOMPLEXES 7
2. AUFGABENSTELLUNG 9
3. STRUKTUR UND FUNKTION DES PYRUVATDEHYDROGENASEKOMPLEXES 10
3.1. OBEREXPRESSION UND REINIGUNG VON DIHYDROLIPOYLTRANSACETYLASEN 10
3.1.1. REINIGUNG UND ZELLULARE LOKALISATION VON DIHYDROLIPOYLTRANS
ACETYLASEN AUS A. VINELANDII UND COLI NAEH OBEREXPRESSION
IN
E. COLI TG2 10
3.1.2. OBEREXPRESSION UND REINIGUNG DER KATALYTISCHEN DOMANE VON E2P
AUS A. VINELANDII UND COLI 13
3.2. DIE DREIDIMENSIONALE STRUKTUR DER KATALYTISCHEN DOMANE VON E2P
AUS A. VINELANDII 14
3.2.1. DAS KATALYTISCHE ZENTRUM VON E2PCAT AUS
A. VINELANDII 17
3.2.2. TERTIARSTRUKTUR 20
3.2.3. MODELLIERUNG DER QUARTARSTRUKTUR 21
3.3. BINDUNG VON E1P UND E3 AN DIE ZENTRALE E2P-KOMPONENTE 23
3.3.1. ORTSGERICHTETE MUTAGENESE ZUR CHARAKTERISIERUNG DER
BINDUNGSSTELLEN 23
3.3.2. DIE STRUKTUR DER BINDUNGSDOMSNE 26
3.3.3. 1ST DER C-TERMINUS VON E3 AN DER BINDUNG VON E2P BETEILIGT? 28
3.4. DIE BEDEUTUNG DER LINKERREGIONEN FUR STRUKTUR UND FUNKTION DES
PYRUVATDEHYDROGENASEKOMPLEXES 29
3.5. REKONSTITUTION VON PXYRUVATDEHYDROGENASEKOMPLEXEN MIT
CHIMEREN E2P-STRUKTUREN AUS A. VINELANDII UND COLI 32
4. LITERATURVERZEICHNIS 37
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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5. ANLAGEN (ORIGINALARBEITEN)
5.1. PURIFICATION AND CELLULAR LOCALIZATION OF WILD TYPE AND MUTATED
DIHYDROLIPOYLTRANSACETYLASES FROM AZOZOBACTER VINELANDII AND
ESCHERICHIA COLI
EXPRESSED IN COLI
5.2. THE CATALYTIC DOMAIN OF THE DIHYDROLIPOYL TRANSACETYLASE COMPO
NENT OF THE PYRUVATE DEHYDROGENASE COMPLEX FROM AZOTOBACTER
VINELANDII
AND ESCHERICHIA COLI - EXPRESSION, PURIFICATION,
PROPERTIES AND PRELIMINARY X-RAY ANALYSIS
5.3. ATOMIC STRUCTURE OF THE CUBIC CORE OF THE PYRUVATE DEHYDROGENASE
MULTIENZYME COMPLEX
5.4. SITE-DIRECTED MUTAGENESIS OF THE DIHYDROLIPOYL TRANSACETYLASE
COMPONENT (E2P) OF THE PYRUVATE DEHYDROGENASE COMPLEX FROM
AZOTOBACTER VINELANDII - BINDING OF THE PERIPHERAL COMPONENTS
E1P AND E3
5.5. INTERACTION OF LIPOAMIDE DEHYDROGENASE WITH THE DIHYDROLIPOYL
TRANSACETYLASE COMPONENT OF THE PYRUVATE DEHYDROGENASE COMPLEX
FROM
AZOTOBACTER VINELANDII
5.6. TIME-RESOLVED FLUORESCENCE STUDIES ON MUTANTS OF THE DIHYDROLIPOYL
TRANSACETYLASE (E2) COMPONENT OF THE PYRUVATE DEHYDROGENASE
COMPLEX FROM
AZOTOBACTER VINELANDII
5.7. STRUCTURE/FUNCTION RELATIONSHIPS IN THE PYRUVATE DEHYDROGENASE
COMPLEX FROM AZOTOBACTER VINELANDII - ROLE OF THE LINKER REGION
BETWEEN THE BINDING AND CATALYTIC DOMAIN OF THE DIHYDROLIPOYL
TRANSACETYLASE COMPONENT
5.8. RECONSTITUTION OF PYRUVATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEXES
BASED ON CHIMERIC STRUCTURES FROM AZOTOBACTER VINELANDII AND
ESCHERICHIA COLI |
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