Untersuchungen zur Aspartokinase in Myxobakterien:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1996
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
I
1.
EINLEITUNG
.
SEITE
01
1.1.
CHARAKTERISTIKA
DER
MYXOBAKTERIEN
.
SEITE
01
1.2.
METABOLISMUS
DER
MYXOBAKTERIEN
.
SEITE
03
1.3.
DIE
ASPARTOKINASE
.
SEITE
04
1.4.
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
.
SEITE
07
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
SEITE
09
2.1.
UNTERSUCHTE
ORGANISMEN
.
SEITE
09
2.2.
KULTURMEDIEN
.
SEITE
10
2.2.1.
ML-MEDIUM
.
SEITE
10
2.2.2.
MM-MEDIUM
.
SEITE
11
2.2.3.
CKLL-MEDIUM
.
SEITE
12
2.2.4.
MDL-MEDIUM
.
SEITE
13
2.2.5.
MDL-MEDIUM
+
0,1%
STAERKE
.
SEITE
13
2.2.6.
CDL-MEDIUM
.
SEITE
14
2.2.7.
HPLO-MEDIUM
.
SEITE
14
2.2.8.
VY/2-AGAR
.
SEITE
15
2.2.9.
CY-AGAR
.
SEITE
16
2.3.
KULTURBEDINGUNGEN
.
SEITE
16
2.3.1.
STAMMHALTUNG
.
SEITE
16
2.3.1.1.
PLATTENKULTUR
.
SEITE
16
2.3.I.2.
FLUESSIGKULTUR
.
SEITE
17
2.3.I.3.
TIEFKUEHLKONSERVEN
.
SEITE
17
2.4.
BESTIMMUNG
DER
KULTURPARAMETER
.
SEITE
17
2.4.1.
BESTIMMUNG
DER
OPTISCHEN
DICHTE
.
SEITE
17
2.4.2.
BESTIMMUNG
DES
PH-WERTES
.
SEITE
17
2.4.3.
BESTIMMUNG
DER
TROCKENEN
ZELLMASSE
.
SEITE
18
2.4.4.
BESTIMMUNG
DER
FEUCHTEN
ZELLMASSE
.
SEITE
18
2.4.5.
BESTIMMUNG
DER
ZELLZAHL
.
SEITE
18
2.4.6.
STERILITAETSKONTROLLE
.
SEITE
18
2.5.
PRAEPARATIVE
METHODEN
.
SEITE
18
2.5.1.
HERSTELLUNG
VON
ZELLEXTRAKTEN
.
SEITE
18
2.5.1.1.
ZELLERNTE
.
SEITE
19
2.5.1.2.
ZELLAUFSCHLUSS
.
SEITE
19
2.5.2.
FPLC-CHROMATOGRAPHIE
.
SEITE
20
2.6.
ANALYTISCHE
METHODEN
.
SEITE
20
2.6.1.
PROTEINBESTIMMUNG
.
SEITE
20
2.7.
MESSUNG
DER
RADIOAKTIVITAET
.
SEITE
20
2.7.1.
SZINTILLATIONSZAEHLUNG
.
SEITE
20
2.7.2.
MESSUNG
DER
RADIOAKTIVITAET
NACH
DUENNSCHICHT
CHROMATOGRAPHIE
.
SEITE
21
2.8.
MESSUNG
VON
FREIGESETZTEM
AMMONIUM
.
SEITE
21
2.9.
31
P-NMR-SPEKTROSKOPIE
.
SEITE
21
2.10.
METHODEN
ZUR
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
DER
ASPARTOKINASE.
SEITE
22
2.10.1.
ASPARTOKINASE-ENZYMTEST
.
SEITE
22
2.10.2.
ENZYMTEST
ZUR
BESTIMMUNG
DER
REGULATION
DER
ASPARTOKINASE
.
SEITE
23
2.10.3.
ASPARTOKINASE-AKTIVITAETSBESTIMMUNG
MIT
HILFE
VON
RADIOAKTIVEN
SUBSTRATEN
UND
DER
DIINNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
SEITE
26
2.10.4.
ASPARTOKINASE-AKTIVITAETSTEST
UEBER
DIE
BESTIMMUNG
DES
AUS
L-GIUTAMIN
FREIGESETZTEN
NH,
.
SEITE
28
2.11.
ENZYM-REINIGUNG
UND-ISOLIERUNG
.
SEITE
29
2.11.1.
(NH
4
)
2
SO
4
-FAELLUNG
.
SEITE
29
2.12.
31
P-NMR-MESSUNG
DER
DURCH
ASPARTOKINASE
PHOSPHORYLIERTEN
SUBSTRATE
.
SEITE
30
2.13.
LABORGEFAESSE
.
SEITE
31
2.14.
CHEMIKALIEN
.
SEITE
31
3.
ERGEBNISSE
.
SEITE
33
3.1.
DER
EINFLUSS
DER
MEDIEN
AUF
DAS
WACHSTUM
DER
MYXOBAKTERIEN
.
SEITE
33
3.1.1.
EINFLUSS
DER
MEDIEN
AUF
DAS
WACHSTUM
DER
MYXOBAKERIEN
STAEMME
UND
DIE
ASPARTOKINASE-AKTIVITAET
.
SEITE
33
3.2.
DER
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
ASPARTOKINASE-AKTIVITAET
.
SEITE
40
3.3.
DER
EINFLUSS
DES
PH
AUF
DIE
ASPARTOKINASE-AKTIVITAET
.
SEITE
40
3.4.
DIE
SUBSTRAT-EINFLUESSE
AUF
DEN
ASPARTOKINASE
-TEST
.
SEITE
41
3.5.
DER
EINFLUSS
VON
AMINOSAEUREN
AUF
DIE
AKTIVITAET
DER
ASPARTOKINASE
.
SEITE
42
3.5.1.
UNTERSUCHUNG
DER
BINDUNGSSTELLEN
FUER
LYSIN
UND
THREONIN
AN
DER
ASPARTOKINASE
.
SEITE
45
3.5.2.
DER
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
THREONIN
BZW.
LYSIN-HEMMUNG
.
SEITE
46
3.6.
PHOSPHORYLIERUNG
VON
ASPARTAT
DURCH
ATP,
GTP,
CTP,
UTP
UND
ADP
.
SEITE
47
3.7.
PHOSPHORYLIERUNG
VON
L-GIUTAMIN
DURCH
DIE
ASPARTOKINASE
.
SEITE
4S
3.7.1.
FREISETZUNG
VON
AMMONIUM
AUS
GLUTAMIN
DURCH
ASPARTOKINASE-PRAEPARATE
.
SEITE
48
3.7.2.
NACHWEIS
DER
GLUTAMIN-PHOSPHORYLIERUNG
DURCH
ASPARTOKINASE
MIT
HILFE
VON
RADIOAKTIVEN
SUBSTRATEN
.
SEITE
50
3.7.3.
BESTIMMUNG
DES
BINDUNGSORTES
VON
GLUTAMIN
AN
DER
ASPARTOKINASE
.
SEITE
58
3.7.4.
BESTIMMUNG
DER
ART
DER
HEMMUNG
ZWISCHEN
ASPARTAT
UND
GLUTAMAT
.
SEITE
63
3.8.
31
P-NMR-MESSUNG
DER
PHOSPHORYLIERUNG
VERSCHIEDENER
SUBSTRATE
DURCH
ASPARTOKINASE
.
SEITE
65
3.9.
ENZYM-REINIGUNG
UND
-ISOLIERUNG
.
SEITE
71
4.
DISKUSSION
.
SEITE
73
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
SEITE
83
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
SEITE
85 |
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