Inositoldehydrogenase aus der Membran von Gluconobacter oxidans: Reinigung, Eigenschaften und Anwendung zur Inososedarstellung
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
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| Beschreibung: | Hohenheim, Univ., Diss., 1996 |
| Beschreibung: | 97 S. graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1
2.
ZIELSTELLUNG
11
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
12
3.1
MATERIAL
12
3.3.1
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
12
3.1.2
MATERIAL
FUER
DIE
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
13
3.1.3
MATERIAL
FUER
DIE
ELEKTROPHORESE
13
3.1.4
MIKROORGANISMEN
13
3.1.5
GERAETE
13
3.2
KULTUR
VON
MIKROORGANISMEN
14
3.3
ZELLAUFSCHLUB
UND
MEMBRANSEPARATION:
HERSTELLUNG
DER
ENZYMATISCH
AKTIVEN
MEMBRANFRAKTION
15
3.4
METHODEN
DER
PROTEINREINIGUNG
15
3.4.1
SOLUBILISIERUNG
15
3.4.2
FAELLUNG
MIT
POLYETHYLENGLYCOL
16
3.4.3
CHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNGSVERFAHREN
16
3.4.3.1
CHROMATOGRAPHIE
AM
ANIONENAUSTAUSCHER
UND
CHROMATOFOKUSSIERUNG
16
3.4.2.2
MOLEKULARSIEBCHROMATOGRAPHIE
17
3.5
AKTIVITAETSTESTS
DES
ENZYMS
18
3.5.1
ALLGEMEINES
18
3.5.2
DER
STANDAIDAKTIVITAETSTEST
19
3.5.3
AKTIVITAETSTEST
DURCH
PHOTOMETRISCH
VERFOLGTE
COENZYM
Q2-REDUKTION
21
3.5.4
TEST
DER
ENZYMAKTIVITAET
DURCH
MESSUNG
DES
5-METHYLPHENAZINIUM
METHYLSULFAT
(PMS)-GEKOPPELTEN
SAUERSTOFFVERBRAUCHS
21
3.5.5
TEST
DER
OXIDASEAKTIVITAET
DURCH
MESSUNG
DES
SAUERSTOFFVERBRAUCHS
22
3.5.6
AKTIVITAETSTEST
DURCH
BERLINER
BLAU-REAKTION
23
3.5.7
MESSUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
DURCH
REDUKTION
VON
DICHLORPHENOL
INDOPHENOL
(DCIP)
24
3.6
PROTEINBESTIMMUNG
25
3.7
ELEKTROPHORESE
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
25
3.8
AUFNAHME
VON
UV-SPEKTREN
27
3.9
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
DES
PROTEINS
27
3.9.1
ALLGEMEINES
27
3.9.2
ANSEQUENZIERUNG
DES
NATIVEN
PROTEINPRAEPARATS
29
3.9.3
SEQUENZANALYSE
VON
PEPTIDFRAGMENTEN
29
3.10
PROTEINFRAGMENTIERUNG
29
3.10.1
SPALTUNG
MIT
BROTNCYAN
30
3.10.2
SPALTUNG
MIT
LYS-C
PROTEASE
31
3.11
PRAEPARATIVE
UMSATZVERSUCHE
VON
VERSCHIEDENEN
INOSITOLEPIMEREN
UND
IDENTIFIZIERUNG
DER
ENTSTEHENDEN
PRODUKTE
AM
GC/MS
31
3.11.1
UMSETZUNGEN
VON
VERSCHIEDENEN
INOSITOLEN
MIT
ISOLIERTEM
ENZYM
31
3.11.2
UMSETZUNGEN
VON
VERSCHIEDENEN
INOSITOLEN
MIT
DER
MEMBRANPRAEPARATION
32
3.12
ENZYMTECHNISCHE
DARSTELLUNG
VON
RADIOAKTIV
MARKIERTER
MYO-INOSOSE-2
32
3.13
DARSTELLUNG
VON
D-CHIRO-INOSITOL
ALS
SUBSTRAT
FUER
DIE
INOSITOLDEHYDROGENASE
AUS
KASUGAMYCIN
33
4.
ERGEBNISSE
35
4.1
ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMMENGE
VON
DER
KULTURDAUER
35
4.2
EIGENSCHAFTEN
DER
MEMBRANPRAEPARATION
36
4.2.1
PH-ABHAENGIGKEIT
DER
INOSITOLDEHYDROGENASEAKTIVITAET
UND
INOSITOLOXIDASEAKTIVITAET
DER
MEMBRANPRAEPARATION
36
4.2.2
KINETISCHE
DATEN
BEI
EINSATZ
DER
NICHT
SOLUBILISIERTEN
MEMBRAN
PRAEPARATION
MIT
DEM
STANDARDAKTIVITAETSTEST
37
4.3
REINIGUNG
DER
INOSITOLDEHYDROGENASE
AUS
DER
MEMBRAN
BIS
ZUR
EINHEITLICHKEIT
37
4.3.1
SCHRITT
1:
SOLUBILISIERUNG
DES
ENZYMS
38
4.3.2
SCHRITT
2:
FAELLUNG
DES
ENZYMS
MIT
POLYETHYLENGLYCOL-6000
39
4.3.3
SCHRITT
3:
CHROMATOFOKUSSIERUNG
40
4.3.4
SCHRITT
4:
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
41
4.3.5
UEBERSICHT
UND
BILANZ
DER
PROTEINREINIGUNG
43
4.4
EIGENSCHAFTEN
DES
GEREINIGTEN
ENZYMPRAEPARATS
44
4.4.1
BESTIMMUNG
DES
HYDRODYNAMISCHES
AEQUIVALENTS
DER
MOLEKULARMASSE
("MOLEKULARGEWICHT")
DURCH
GELFILTRATION
UNTER
VERSCHIEDENEN
BEDINGUNGEN
44
4.4.2
ELEKTROPHORESE
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
45
4.4.3
STABILITAET
DES
GEREINIGTEN
ENZYMPRAEPARATS
47
4.4.4
UV-SPEKTRUM
DES
GEREINIGTEN
ENZYMPRAEPARATS
49
4.4.5
PH-ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMAKTIVITAET
DES
GEREINIGTEN
ENZYMPRAEPARATS
MIT
VERSCHIEDENEN
TESTSYSTEMEN
UND
VALIDIERUNG
DES
STANDARDTESTS
50
4.4.6
EINFLUSS
VERSCHIENEDER
PHOSPHOLIPIDE
UND
COENZYM
Q2
AUF
DEN
STANDARDAKTIVITAETSTEST
51
4.4.7
SUBSTRATSPEZIFITAET
UND
KM-WERTE
DES
GEREINIGTEN
ENZYMS
52
4.4.8
KW-WERTE
FUER
COENZYM
QJ
UNTER
VERSCHIEDENEN
BEDINGUNGEN
54
4.4.8.1
K
M
-
WERT
FUER
COENZYM
Q2
UNTER
STANDARDBEDINGUNGEN
OHNE
DETERGENS
54
4.4.8.2
K
M
-
WERT
FUER
COENZYM
QJ
UNTER
ZUSATZ
VON
TRITON
X
100
55
4.4.9
ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMAKTIVITAET
IM
STANDARDAKTIVITAETSTEST
VON
DER
PMS-KONZENTRATION
56
4.4.10
VERSUCHE
ZUR
INHIBITION
DES
ENZYMS
56
4.5
AMINOSAEURESEQUENZ
DES
ENZYMS
57
4.5.1
SEQUENZANALYSE
DER
AMINOSAEUREN
IM
NATIVEN
PROTEIN
57
4.5.2
IDENTIFIZIERUNG
DER
AMINOSAEURE
CYSTEIN
57
4.5.3
FRAGMENTIERUNG
DES
PROTEINS
DURCH
BROMCYAN-SPALTUNG
(SPALTUNG
NACH
WITKOP)
58
4.5.4
FRAGMENTIERUNG
DES
PROTEINS
DURCH
LYS-C-PROTEASESPALTUNG
61
4.5.5
HOMOLOGIESTUDIEN
63
4.5.5.1
UEBERLAPPUNGEN
INNERHALB
DER
SEQUENZIERTEN
PEPTIDE
63
4.5.S.2
HOMOLOGIESTUDIEN
MIT
BEKANNTEN
SEQUENZIERTEN
PROTEINEN
64
4.6
PRAEPARATIVE
UMSETZUNGEN
VERSCHIEDENER
INOSITOLEPIMERE
65
4.6.1
PRAEPARATIVE
UMSETZUNGEN
VERSCHIEDENER
INOSITOLEPIMERE
MIT
DER
MEMBRANPRAEPARATION
UND
IDENTIFIZIERUNG
DER
PRODUKTE
DURCH
GC/MS-ANALYSE
65
4.6.2
ENZYMTECHNISCHE
DARSTELLUNG
VON
RADIOAKTIVER
MYO-INOSOSE-2
MIT
DER
MEMBRANPRAEPARATION
74
4.6.3
PRAEPARATIVE
UMSETZUNGSVERSUCHE
VON
VERSCHIEDENEN
INOSITOLEN
MIT
DEM
GEREINIGTEN
ENZYM
74
5.
DISKUSSION
78
5.1
ZELLWACHSTUM
UND
ENZYMBILDUNG
78
5.2
SOLUBILISIERUNGSVERHALTEN
78
5.3
REINIGUNGSSCHRITT
4:
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
78
5.4
KATALYTISCHE
EIGENSCHAFTEN
DES
ENZYMS
IN
VIVO
UND
IN
VITRO
80
5.5
SUBSTRATSPEZIFITAET
UND
EINSATZ
IM
ENZYMREAKTOR
ZUR
DARSTELLUNG
EPIMERER
KETOCYCLITOLE
83
5.6
UV-SPEKTRUM
84
5.7
AMINOSAEURESEQUENZ
UND
HOMOLOGIESTUDIEN
85
5.8
ENZYMTECHNISCHE
DARSTELLUNG
RADIOAKTIVER
MYO-INOSOSE-2
(SCYLLO-INOSOSE)
86
6.
ZUSAMMENFASSUNG
87
7.
LITERATURVERZEICHNIS
88 |
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| spelling | Freivogel, Klaus Wilhelm Verfasser aut Inositoldehydrogenase aus der Membran von Gluconobacter oxidans Reinigung, Eigenschaften und Anwendung zur Inososedarstellung vorgelegt von Klaus Wilhelm Freivogel 1995 97 S. graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Hohenheim, Univ., Diss., 1996 Dehydrierung (DE-588)4149008-3 gnd rswk-swf Inosite (DE-588)4161828-2 gnd rswk-swf Enzymkatalyse (DE-588)4152480-9 gnd rswk-swf Gluconobacter oxydans (DE-588)4388645-0 gnd rswk-swf Inositoldehydrogenase myo-Inositol-2-dehydrogenase (DE-588)4416720-9 gnd rswk-swf Isolierung Chemie (DE-588)4122223-4 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Gluconobacter oxydans (DE-588)4388645-0 s Inositoldehydrogenase myo-Inositol-2-dehydrogenase (DE-588)4416720-9 s Isolierung Chemie (DE-588)4122223-4 s DE-604 Inosite (DE-588)4161828-2 s Dehydrierung (DE-588)4149008-3 s Enzymkatalyse (DE-588)4152480-9 s DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=007280027&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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