Untersuchungen zur Regulation der Raf-Kinase:
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1995
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INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
.
1
1.
EINLEITUNG
.
3
1.1.
DIE
RAF-KINASE
.
3
1.1.1.
GENSTRUKTUR
UND
MOLEKULARE
ORGANISATION
.
3
1.1.2.
EXPRESSION
DER
ISOENZYME
.
4
1.1.3.
PROTEINSTRUKTUR
DER
RAF-KLNASEN
.
5
1.1.4.
AKTIVIERUNG
VON
RAF-1
.
7
1.1.5.
MODI
DER
RAT-AKTIVIERUNG
.
8
1.1.6.
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN
VON
RAT
1
.
11
1.1.7.
ONKOGENE
AKTIVIERUNG
.
12
1.1.8.
RAT
1
IN
DER
SIGNALTRANSDUKTION
.
13
1.1.9.
RAS-VERMITTELTE
RAF-AKTLVLERUNG
.
13
1.2.
RAF-SUBSTRATE
.
15
1.3.
CAMP
ALS
ANTAGONIST
.
18
1.4.
AUFGABENSTELLUNG
.
19
2.
MATERIAL
.
20
2.1.
ZELLEN
UND
VIREN
.
20
2.2.
PLASMIDE
.
21
2.3.
PROTEINE
UND
PEPTIDE
.
21
2.4.
ANTIKOERPER
.
21
2.5.
ZELLKULTURMATERIAL
.
22
2.6.
CHEMIKALIEN
UND
BIOLOGISCHE
REAGENZIEN
.
22
2.7.
CHROMATOGRAPHIEMATERIALIEN
.
23
2.8.
RADIOCHEMIKALIEN
.
24
2.9.
PHOTOMATERIALLEN
.
24
3.
METHODEN
.
25
3.1.
ZELLKULTURTECHNIKEN
.
25
3.1.1.
KULTUR
ADHAERENTER
SAEUGERZELLEN
.
25
3.1.1.1.
FUETTERN
DER
ZELLEN
.
26
3.1.1.2.
PASSAGIEREN
VON
ZELLEN
.
26
3.1.1.3.
SYNCHRONISIEREN
VON
ZELLEN
.
27
3.1.1.4.
STIMULIEREN
VON
ZELLEN
.
27
3.1.1.5.
EINFRIEREN
VON
ZELLEN
.
28
3.1.1.6.
AUF
TAUEN
VON
ZELLEN
.
28
3.1.1.7.
BESTIMMUNG
DER
LEBENDZELLZAHL
.
29
3.1.1.8.
WELCH-AGAR
ASSAY
.
29
3.1.2.
KULTUR
VON
INSEKTENZELLEN
.
30
INHGLFCYGGELCHNFE
3.1.2.1.
KULTIVIERUNG
VON
INSEKTENZELLEN
IM
MONOLAYER
.
30
3.1.2.1.1.
INFEKTION
MIT
BACULOVIREN
ZUR
PRODUKTION
VON
REKOMBINANTEM
PROTEIN
.
31
3.1.2.2.
KULTUR
VON
INSEKTENZELLEN
IN
SUSPENSION
.
32
3.1.2.2.1.
INFEKTION
MIT
BACULOVIREN
ZUR
PRODUKTION
VON
VLRUSUEBERSTAND
.
32
3.1.2.3.
EINFRIEREN
UND
AUFTAUEN
VON
INSEKTENZELLEN
.
32
3.1.2.4.
PLAQUE-ASSAY
ZUR
BESTIMMUNG
DES
VIRUSTLTERS
.
33
3.2.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
.
34
3.2.1.
PROTEINE
AUS
BACULOVKUS-LNFIZLERTEN
INSEKTENZELLEN
.
34
3.2.2.
GST-FUSLONSPROTEINE
AUS
E
COLI
.
35
3.2.3.
PROTEINREINIGUNG
OBER
NL-AFTINLTAETSCHROMATOGRAPHIE
.
38
3.2.4.
IMMUNPRAEZIPITATION
AUS
ADHAERENTEN
SAEUGERZELLEN
.
38
3.3.
PROTEINCHEMISCHE
STANDARDMETHODEN
.
39
3.3.1.
BESTIMMUNG
DER
PROFEINKONZENTRATION
.
39
3.3.2.
GELELEKTROPHORESE
VON
PROTEINEN
.
39
3.3.3.
NACHWEIS
GEIELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PROTEINE
.
41
3.3.3.1.
NACHWEIS
VON
GESAMTPROTEIN
IM
ACRYLAMIDGEL
.
41
3.3.3.I.I.
COOMASSLE-FAERBUNG
.
41
3.3.3.1.2.
REDUKTIVE
SILBERFAERBUNG
.
42
3.3.3.2.
IMMUNOBLOT-ANALYSE
VON
PROTEINEN
.
43
3.3.3.3.
NACHWEIS
VON
GESAMLPROTELN
AUF
NITROZELLULOSE
.
45
3.3.3.3.
1.
KOLLOIDALE
GOLDFAERBUNG
(AURO-DYE)
.
45
3.3.3.3.2.
SAURE
DIAZOFAERBUNG
(PONCEAU-RED)
.
45
3.3.3.4.
AUTORADIOGRAFIE
VON
ACRYTAMLDGELEN
UND
NLFROZELLULOSE-BLOTS
.
46
3.3.4.
ZWEIDIMENSIONALE
ANALYSE
VON
PHOSPHOPEPTIDEN
.
46
3.3.5.
PHOSPHOAMINOSAEURE-ANALYSE
.
48
3.4.
IN
VITRO
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROTEINEN
.
49
3.4.1.
RAF-AKTIVLTAETSTEST
.
49
3.4.1.1.
AUTOPHOSPHORYLIERUNG
.
50
3.4.1.2.
SUBSTRAFPHOSPHORYTIERUNG
.
51
3.4.1.2.1.
PEPTID-PHOSPHORYLIERUNG
.
51
3.4.1.2.2.
MEK
UND
KB-PHOSPHORYLIERUNG
.
51
3.4.2.
PKC-AKTIVLTAETSTEST
.
52
3.4.3.
PKA-AKTLVLTAETSTEST
.
53
3.4.4.
RAF/RAS-ASSOZIATLONSSTUDLE
.
54
3.5.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
TECHNIKEN
.
55
3.5.1.
PRAEPARATION
VON
NUKLEINSAEUREN
.
55
3.5.1.1.
MLNLPRAEPARATION
DURCH
ALKALISCHE
LYSE
.
55
3.5.1.2.
PRAEPARATIVE
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
.
57
3.5.2.
REINIGUNG
UND
ANREICHERUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
.
58
3.5.2.1.
REINIGUNG
DURCH
ORGANISCHE
EXTRAKTION
.
58
3.5.2.2.
ANREICHERUNG
DURCH
PRAEZIPITATION
.
59
3.5.2.2.I.
ETHANOLPRAEZIPITATION
.
59
3.5.2.2.2.
ISOPROPANOLPRAEZIPITATION
.
60
3.5.3.
KONZENFRATIONS
UND
REINHEITSBESTIMMUNG
VON
DNA
.
61
3.5.4.
TRENNUNG
VON
NUKLEINSAEUREGEMLSCHEN
.
62
3.5.4.1.
HORIZONTALE
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
62
3.5.4.2.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
63
3.5.5.
KLONIERUNGSTECHNLKEN
.
64
INHALTSVERZEICHNIS
3.5.5.1.
SPEZIFISCHE
HYDROLYSE
VON
DNA
.
64
3.5.5.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
64
3.5.5.3.
LLGATLON
VON
DNA-FFAGMENTEN
.
65
3.5.5.4.
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
.
66
3.5.5.4.I.
HITZESCHOCK
TRANSFORMATION
.
67
3.5.5.4.2.
ELEKTROTRANSFORMAFION
.
67
3.5.5.5.
GLYZERINKULTUR
VON
.
COK
.
68
4.
ERGEBNISSE
.
69
4.1.
REINIGUNG
DER
RAF-KINASE
.
69
4.1.1.
KLONIERUNG
VON
C-RAF-1
IN
BAKTERIELLEN
GST-EXPRESSIONSVEKTOR
.
69
4.1.2.
REINIGUNG
DES
BAKTERIELLEN
GST/RAF-1
FUSIONSPROTEINS
.
71
4.1.3.
PRAEPARATION
VON
6XHLS-GETAGGTEM
RAF-1
AUS
BACULOLYSATEN
.
74
4.1.4.
HERSTELLEN
VON
INSEKTENZELLPELLETS
UND
AUFBEREITUNG
DES
REKOMBLNANTEN
RAF-PROTEINS
.
75
4.2.
VERSUCHE
ZUR
ASSOZIATION
DER
RAF-KINASE
MIT
ANDEREN
PROTEINEN
.
79
4.3.
DIREKTE
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RAF-1
DURCH
PKA
.
81
4.4.
EINFLUB
DER
PKA-PHOSPHORYLIERUNG
AUF
DIE
RAF-AKTIVLTAET
.
87
4.4.1.
INHIBIERUNG
DER
PKCA
BZW.
LCK-VERMITTELTEN
RAF-AKTIVLERUNG
.
87
4.4.2.
INHIBIERUNG
DER.
DURCH
PKCA
STIMULIERTEN
RAF-KINASEAKTIVLTAET
.
91
4.4.3.
ZUSAMMENHANG
ZWISCHEN
PKA-PHOSPHORYLIERUNG
UND
RAS-ASSOZIATION
.
94
5.
DISKUSSION
.
98
5.1.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
RAF-KINASE
.
98
5.2.
RAF-1
ALS
PKA-SUBSTRAF
.
98
5.3.
INHIBIERUNG
DER
RAF-AKTIVLERUNG
UND
DER
RAF-FUNKTION
.
100
5.4.
EINFLUB
AUF
DIE
RAF/RAS-ASSOZIATION
.
100
6.
ZUSAMMENFASSUNG
.
102
7.
LITERATUR
.103 |
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