Mechanismus und enzymatische Katalyse oxidativer Proteinfaltungsreaktionen:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
|
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| Beschreibung: | Bayreuth, Univ., Diss., 1996 |
| Beschreibung: | III, 136 S. graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
.
1
1.1
FALTUNG
VON
PROTEINEN
.
1
1.2
DISULFIDBRUECKEN
IN
PROTEINEN
.
2
1.2.1
BEDEUTUNG
VON
DISULFIDBRUECKEN
FUER
DIE
KONFONNATIONELLE
STABILITAET
.
2
1.2.2
BILDUNG
VON
DISULFIDBRUECKEN
IN
PROTEINEN
.
3
1.3
KATALYSE
DER
PROTEINFIDTUNG
.
5
1.3.1
KATALYSE
DER
OXIDATIVEN
FALTUNG
DURCH
THIOL/DISULFID-OXIDOREDUKTASEN
.
5
1.3.2
PEPTIDYL-PROLYL-CZS/FRANS-ISOMERASEN
.
7
1.4
RIBONUKLEASE
T
1
ALS
MODELLSYSTEM
ZUM
STUDIUM
OXIDATIVER
PROTEINFALTUNGSREAKTIONEN
.
9
1.4.1
STRUKTUR
VON
RNASE
TI
.
9
1.4.2
FALTUNGSMECHANISMUS
VON
RNASE
TI
.
10
1.4.3
OXIDATIVE
FALTUNG
VON
REDUZIERTER
RNASE
TI
.
12
1.5
TEM
1
-
SS-LACTAMASE
ALS
MODELLSYSTEM
ZUM
STUDIUM
OXIDATIVER
PROTEINFAELTUNGSREAKTIONEN
.
13
1.6
PROBLEMSTELLUNG
.
15
2.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
.
17
2.1
MATERIALIEN
.
17
2.2
REINIGUNG
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
.
18
2.3
SPEKTROSKOPISCHE
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
.
18
2.4
RNASE
TL-AKTIVITAETSTEST
.
18
2.5
PROLYL-LSOMERASE-AKTIVITAETSTEST
.
18
2.6
FLUORESZENZMESSUNGEN
.
19
2.7
CD-MESSUNGEN
.
20
2.8
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
GDMCL,
HARNSTOFF
UND
NACL
.
20
2.9
LOESUNGSMITTEL-INDUZIERTE
GLEICHGEWICHTSUEBERGAENGE
.
21
2.10
REDUKTION
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
.
22
2.11
HERSTELLUNG
DES
DOPPELT
GEMISCHTEN
DISULFIDS
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
NUT
GLUTATHION
TL
"
.
22
2.12
HERSTELLUNG
CARBOXYMETHYLIERTER
UND
CARBAMIDOMETHYLIERTER
.
C2S/C10N-RNASE
TI
.
23
2.13
HERSTELLUNG
DES
GEMISCHTEN
DISULFIDES
ZWISCHEN
C33A-DSBA
UND
GLUTATHION
C33A-DSBA
SSG
.
23
2.14
HERSTELLUNG
DES
GEMISCHTEN
DISULFIDES
ZWISCHEN
C33A-DSBA
UND
C2S/C10N-RNASE
TI
DSBA^LSSO
.
23
2.15
OXIDATIVE
FALTUNG
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
.
24
2.16
REDUKTION
VON
OXIDIERTEM
GLUTATHION
DURCH
REDUZIERTES
DTT
.
25
INHALTSVERZEICHNIS
D
2.17
REDUKTION
VON
DSBA
DURCH
DTT
.
25
2.18
ANALYSE
DER
OXIDATIONS
UND
REDUKTIONSKINETIKEN
.
26
2.19
OXIDATION
VON
REDUZIERTER
C2S/C10N-RNASE
TI
MIT
DSBA
.
26
2.20
REDUKTION
VON
SS-LACTAMASE
.
26
2.21
BESTIMMUNG
DER
GLEICHGEWICHTSKONSTANTEN
K
SS
FUER
DIE
DISULFIDBRUECKENBILDUNG
IN
TEM1-SS-LACTAMASE
.
27
2.22
OXIDATION
VON
REDUZIERTER
TEML-SS-LACTAMASE
MIT
DSBA
.
27
3.
ERGEBNISSE
.
29
3.1
STRUKTUR
VON
REDUZIERTER
UND
OXIDIERTER
C2S/C10N-RNASE
TI
.
29
3.2
ENT
UND
RUECKFALTUNGEN
VON
REDUZIERTER
C2S/C10N-RNASE
TI
.
31
3.3
KATALYSE
DER
LANGSAMEN
RUECKFAELTUNG
DURCH
PROLYL-ISOMERASE
.
33
3.4
KONFORMATIONELLE
STABILITAET
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
IN
ANWESENHEIT
UND
ABWESENHEIT
DER
DISULFIDBRUECKE
.
33
3.5
OXIDATIVE
FALTUNG
VON
REDUZIERTER
C2S/C10N-RNASE
TI
.
36
3.5.1
ELEKTROPHORETISCHE
ANALYSE
DER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCHREAKTION
.
36
3.5.2
ZEITVERLAEUFE
DER
REDUKTION
UND
OXIDATION
.
37
3.5.3
OXIDATION
UNTER
VERSCHIEDENEN
LOESUNGSMITTELBEDINGUNGEN
.
39
3.5.4
GESCHWINDIGKEITSKONSTANTEN
DER
REDUKTION
UND
OXIDATION
.
41
3.5.5
ABHAENGIGKEIT
DER
INTRAMOLEKULAREN
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCHREAKTIONEN
VON
DER
KONFORMATION
DES
PROTEINS
.
44
3.5.6
KONFORMATIONELLE
STABILITAET
DES
GEMISCHTEN
DISULFIDS
T
1^
G
.
44
3.5.7
ABHAENGIGKEIT
DER
BILDUNG
DES
GEMISCHTEN
DISULFIDS
MIT
GLUTATHION
VON
DER
KONFORMATION
DES
PROTEINS
.
50
3.6
KATALYSE
DER
DISULFIDBRUECKENBILDUNG
DURCH
DSBA
.
52
3.7
OXIDATIVE
RUECKFALTUNG
IN
ANWESENHEIT
VON
DSBA
.
57
3.7.1
OXIDATION
VON
C2S/C
LON-RNASE
T
1
AUSGEHEND
VOM
ENTFALTETEN
ZUSTAND
.
57
3.7.2
OXIDATION
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
AUSGEHEND
VOM
GEFALTETEN
ZUSTAND
.
60
3.7.3
OXIDATION
IN
ANWESENHEIT
VON
PROLYL-ISOMERASE
.
60
3.7.4
OXIDATION
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
NACH
KATALYSIERTER
FALTUNG
.
62
3.8
OXIDATIVE
RUECKFALTUNG
MIT
C33A-DSBA
.
63
3.9
BEVORZUGTE
BINDUNG
EINES
ENTFALTETEN
PROTEINS
AN
DSBA
.
66
3.9.1
DAS
GEMISCHTE
DISULFID
ZWISCHEN
C33A-DSBA
UND
C2S/C10N-RNASE
TI
.
66
3.9.2
FLUORESZENZSPEKTREN
DES
GEMISCHTEN
DISULFIDS
.
68
3.9.3
FALTUNGSKINETIKEN
DES
RNASE
TL-TEILS
IM
GEMISCHTEN
DISULFID
.
68
3.9.4
FALTUNGSUEBERGANG
DES
GEMISCHTEN
DISULFIDS
.
71
3.9.5
STABILISIERUNG
DES
DSBA-TEILS
IM
GEMISCHTEN
DISULFID
.
72
3.9.6
DESTABILISIERUNG
DES
RNASE
TL-TEILS
IM
GEMISCHTEN
DISULFID
MIT
DSBA.
.
73
3.10
EINFLUSS
DER
DISULFIDBRUECKE
AUF
DIE
STRUKTUR
UND
STABILITAET
VON
SS-LACTAMASE
.
75
3.10.1
LOESUNGSMITTELINDUZIERTE
ENTFALTUNGSUEBERGAENGE
OXIDIERTER
UND
REDUZIERTER
YY
SS-LACTAMASE
.
75
3.10.2
FALTUNGSKINETIKEN
VON
OXIDIERTER
UND
REDUZIERTER
SS-LACTAMASE
.
78
INHALTSVERZEICHNIS
III
3.10.3
LOESUNGSMITTELINDUZIERTE
CD-UEBERGAENGE
OXIDIERTER
UND
REDUZIERTER
SS-LACTAMASE
.
80
3.10.4
BESTIMMUNG
DER
GLEICHGEWICHTSKONSTANTEN
FUER
DIE
BILDUNG
DER
DISULFIDBRUECKE
IM
INTERMEDIAT
UND
IM
ENTFALTETEN
PROTEIN
.
84
3.11
DISULFIDBRUECKENBILDUNG
IN
TEML-SS-LACTAMASE
IN
ANWESENHEIT
VON
DSBA
.
89
3.11.1
OXIDATIVE
FALTUNG
VON
SS-LACTAMASE
IN
ANWESENHEIT
VON
DSBA
.
89
3.11.2
KONKURRENZ
ZWISCHEN
FALTUNG
UND
OXIDATION
.
91
4.
DISKUSSION
.
97
4.1
STRUKTUR,
STABILITAET
UND
FALTUNG
VON
REDUZIERTER
C2S/C10N-RNASE
TI
.
97
4.2
EINFLUSS
DER
PROTEINKONFORMATION
AUF
DIE
DISULFIDBRUECKENBILDUNG
IN
DER
OXIDATIVEN
FALTUNG
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
.
98
4.3
OXIDATIVE
FALTUNG
VON
C2S/C10N-RNASE
TI
IN
ANWESENHEIT
VON
DSBA
UND
PROLYL-ISOMERASE
.
102
4.4
WECHSELWIRKUNGEN
ZWISCHEN
DSBA
UND
C2S/C10N-RNASE
TI
.
106
4.5
BEDEUTUNG
DER
DISULFIDBRUECKE
FUER
DIE
STABILITAET
VON
TEML-SS-LACTAMASE
.
108
4.6
KONKURRENZ
ZWISCHEN
KONFORMATIONELLER
FALTUNG
UND
OXIDATIVER
FALTUNG
.
112
S.
ZUSAMMENFASSUNG
.
115
6.
SUMMARY
.
119
7.
ABKUERZUNGEN
.123
8.
LITERATURVERZEICHNIS
.125 |
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| author | Frech, Christian |
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| author_role | aut |
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