Untersuchungen zum Oligosaccharid-Processing von N-Glykoproteinen: enzymatische und immunologische Charakterisierung und Klonierung der Glucosidase II
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Bonn, Univ., Diss., 1995 |
| Beschreibung: | 115 Bl. Ill., graph. Darst. |
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IN
HALTSVERZEICHNIS
SEITE
1 EINLEITUNG UND PROBLEMSTELLUNG 1
2 ERGEBNISSE 6
2.1 WAHL DER ENZYMQUELLE UND SUBSTRATE ZUR MESSUNG DER GLUCOSIDASE
II-AKTIVITAET 6
2.2 AUSARBEITUNG EINES REINIGUNGSVERFAHRENS IHR GLUCOSIDASE II AUS
SCHWEINELEBER 7
2.2.1 SOLUBILISIERUNG DER GLUCOSIDASE II-AKTIVITAET 7
2.2.2 DEAE-SEPHACEL-CHROMATOGRAPHIE 7
2.2.3 CONA-SEPHAROSE-CHROMATOGRAPHIE 8
2.2.4 AFFMITAETSCHROMATOGRAPHIE AN CP-DNM-AH-SEPHAROSE 8
2.3 CHARAKTERISIERUNG DA* GEREINIGTEN GLUCOSIDASE II 10
2.3.1 MOLEKULARE EIGENSCHAFTEN 10
2.3.1.1 MOLGEWICHT DER GLUCOSIDASE II UNTER
DENATURIERENDEN/REDUZIERENDEN UND NATIVEN 10
BEDINGUNGEN
2.3.1.2 CHARAKTERISIERUNG DER GLUCOSIDASE II DURCH GLYCOPEPTIDASE F- UND
12
ENDOGLYCOSIDASE H-SPALTUNG
2.3.1.3 BESTIMMUNG DES ISOELEKTRISCHEN PUNKTES (PO DER GLUCOSIDASE II 14
2.3.2 ENZYMATISCHE EIGENSCHAFTEN DER GEREINIGTEN GLUCOSIDASE II AUS
SCHWEINELEBER 15
2.3.2.1 SUBSTRATSPEZIFITAET 15
2.3.2.2 ZEITKINETIK DER (
14C)GLC1MAN9GLCNAC
2
-HYDROLYSE 15
2.3.2.3 PH-ABHAENGIGKEIT DER GLUCOSIDASE II 16
2.3.2.4 METALLIONENABHAENGIGKEIT DER GLUCOSIDASE II-AKTIVITAET 17
2.3.2.5 H
EMMUNG DER GLUCOSIDASE II DURCH DNM UND DNM-DERIVATE 17
2.4 HERSTELLUNG, REINIGUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON POLYKLONALEN
ANTIKOERPERN 23
GEGEN GLUCOSIDASE N (107 KDA)
2.4.1 ISOLIERUNG DER 107 KDA-FORM DER GLUCOSIDASE II DURCH PRAEPARATIVE
SDS-PAGE 23
2.4.2 HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER IN KANINCHEN 25
2.4.3 RE
INIGUNG DER ANTI-GLUCOSIDASE II-ANTIKOERPER 27
2.4.4 IMMUNPRAEZIPITATION DER GLUCOSIDASE N 27
2.4.5 KREUZREAKTION DER ANTI-GLUCOSIDASE II-ANTIKOERPER 28
2.5 TEILSEQUENZIERUNG DER GLUCOSIDASE II 29
2.5.1 SEQUENZIERUNG DES N-TERMINUS DES 107 KDA-PROTEINS 29
2.5.1.1 PEPTIDSYNTHESE UND ANTIKOERPERHERSTELLUNG 29
2.5.1.1.1 PEPTIDSYNTHESE AM POLYMEREN HARZ 30
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.5.1.1.2
2.5.2
2.5.3
2.6
2
.
6.1
2
.
6.2
2.6.3
2.6.4
2.6.5
2
.
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2
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2
.
6.10
3
4
5
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5.2
5.2.1
5.2.1.1
5.2.1.1.1
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5.2.1.1.6
5.2.1.1.7
5.2.1.1.8
5.2.1.1.9
5.2.1.1.10
IMMUNISIERUNG EINES KANINCHENS MIT EINEM PEPTID-BSA-KONJUGAT
SPALTUNG DER GLUCOSIDASE II MIT BRCN, REINIGUNG UND SEQUENZIERUNG DER
SPALTPRODUKTE
SPALTUNG DER GLUCOSIDASE II MIT TRYPSIN, REINIGUNG UND SEQUENZIERUNG DER
SPALTPRODUKTE
KLONIERUNG DER GLUCOSIDASE II
WAHL DER KLONIERUNGSSTRATEGIE
AUSWAHL VON OLIGONUKLEOTID-PRIMEM ZUM EINSATZ IN DIE PCR/MOP AC
HERSTELLEN DER ERSTSTRANG-CDNA AUS POLY(A)-RNA VON SCHWEINELEBER
HERSTELLEN EINER SONDE DURCH PCR/MOP AC
AUSWAHL EINER CDNA-BANK
SCREENING DER MENSCHLICHEN LEBER-CDNA-BANK MIT DER SONDE SL1021
HERSTELLEN WEITERER GLUCOSIDASE II-SPEZIFISCHER SONDEN (SONDE A, SONDE
C)
SCREENING DER MENSCHLICHEN LEBER-CDNA-BANK MIT DEN SONDEN A UND C
REKONSTRUKTION EINER GLUCOSIDASE II-SPEZIFI SEHEN 1822 BP-CDNA-SEQUENZ
(HL1822)
SEQUENZVERGLEICHE ZWISCHEN GLUCOSIDASE II AUS SCHWEINELEBER UND HUMANER
LEBER
DISKUSSION
ZUSAMMENFASSUNG
EXPERIMENTELLER TEIL
MATERIALIEN
METHODEN
PROTEINCHEMI SEHE METHODEN
ALLGEMEINE METHODEN
RADIOAKTIVITAETSBESTIMMUNG
PROTEINBESTIMMUNG NACH BRAMHALL
PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD
PROTEINBES
TIMMUNG NACH LARSON
TCA-FAELLUNG
PROTEINFAELLUNG NACH WESSEL UND FLUEGGE
SAURE ACETONFAELLUNG NACH HENDERSON, OROSZLAN UND KOENIGSBERG
SDS-PAGE NACH LAEMMLI
TRICINE-SDS-PAGE NACH SCHAEGGER UND JAGOW
BLOTTING VON SEQUENZIERUNGSPROBEN AUF PVDF-MEMBRANEN
30
31
33
36
36
37
43
43
50
50
53
53
54
57
62
68
70
70
73
73
73
73
73
74
74
74
75
75
75
76
77
5.2.1.2 ENZYMATISCHE MESSUNGEN 78
5.2.1.2.1 MESSUNG DER GLUCOSIDASE II-AKTIVITAET 78
5.2.1.2.2 MESSUNG DER GLUCOSIDASE I-AKTIVITAET 79
5.2.1.2.3 MESSUNG DER PH-ABHAENGIGKEIT 79
5.2.1.2.4 MESSUNG DER IONENABHAENGIGKEIT 79
5.2.1.2.5 HEMMESSUNGEN 80
5.2.1.3 SYNTHESE UND REINIGUNG VON RADIOAKTIV MARKIERTEN
OLIGOSACCHARIDEN 80
5.2.1.3.1 SYNTHESE VON (
14C)GLCT.
3
MAN9GLCNAC
2
-PP-DOL 80
5.2.1.3.2 REINIGUNG DER (
I4C)DOL-PP-01IGOSACCHARIDE 80
5.2.1.3.3 SCHWACH SAURE HYDROLYSE DER DOL-PP-OLIGOSACCHARIDE 81
5.2.1.3.4 REINIGUNG DER FREIEN (
14C)01IGOSACCHARIDE DURCH HPLC 81
5.2.1.4 REINIGUNG DER GLUCOSIDASE II 82
5.2.1.4.1 MIKROSOMENPRAEPARATION AUS TIERISCHEM GEWEBE ' 82
5.2.1.4.2 SOLUBILISIERUNG DER SCHWEINELEBERMIKROSOMEN 82
5.2.1.4.3 DEAE-SEPHACEL-CHROMATOGRAPHIE 82
5.2.1.4.4 CONA-SEPHAROSE-CHROMATOGRAPHIE 83
5.2.1.4.5 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE AN CP-DNM-AH-SEPHAROSE 83
5.2.1.4.6 PRAEPARATIVE DURCHFLUSS/RUNDGELELEKTROPHORESE (PREP CELL) 83
5.2.1.5 SPEZIELLE UNTERSUCHUNGEN 84
5.2.1.5.1 SPALTUNG DER GEREINIGTEN GLUCOSIDASE II MIT GLYCOPEPTIDASE F
84
5.2.1.5.2 SPALTUNG DER GEREINIGTEN GLUCOSIDASE II MIT ENDOGLYCOSIDASE H
85
5.2.1.5.3 BESTIMMUNG DES NATIVEN MOLGEWICHTES VON GLUCOSIDASE II 85
5.2.1.5.4 PRAEPARATIVE ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG MIT DER ROTOFORZELLE
(BIORAD) 85
5.2.1.5.5 SPALTUNG DER GLUCOSIDASE II MIT BRCN 86
5.2.1.5.6 TRYPTISCHE SPALTUNG DAR GLUCOSIDASE II 87
5.2.1.6 IMMUNOLOGISCHE METHODEN 88
5.2.1.6.1 WESTERN-BLOT 88
5.2.1.6.1.1 PROTEINTRANSFER VOM GEL AUF NITROCELLULOSEFOLIE 88
5.2.1.6.1.2 FAERBUNG DER WESTEM-BLOTS MIT PONCEAU S 88
5.2.1.6.1.3 IMMUNODETEKTION AUF WESTEM-BLOTS 88
5.2.1.6.2 HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER GEGEN DENATURIERTE
GLUCOSIDASE II 89
5.2.1.6.3 HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER GEGEN DAS N-TERMINALE
PEPTID DER 107 KDA- 89
SPEZIES DER GLUCOSIDASE II
5.2.1.6.4 REINIGUNG DER IGG-FRAKTION DURCH PROTEIN
A-SEPHAROSE-CHROMATOGRAPHIE 90
5.2.1.6.5 REINIGUNG DER ANTI-GLUCOSIDASE II-ANTIKOERPER DURCH
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 90
AN EINER ANTIGENSAEULE
5.2.1.6.6 ENZYME LINKED IMMUNOSORBENT ASSAY (ELISA) 91
5.2.1.7 PEPTIDSYNTHESE ZUR ANTIKOERPERHERSTELLUNG 92
5.2.1.7.1 SYNTHESE DES N-TERMINALEN OCTAPEPTIDS DER 107 KDA-SPEZIES AM
POLYMEREN 92
TRAEGER
5.2.1.7.2 BELADUNG DES HARZES, AKTIVIERUNG UND KUPPLUNG 93
5.2.1.7.3 KONTROLLE DER BELADUNGSDICHTE AM HARZ 93
5.2.1.7.4 KAISER-TEST 93
5.2.1.7.5 REINIGUNG DES PEPTIDS 94
5.2.1.7.6 KUPPLUNG DES OCTAPEPTIDS AN BSA DURCH GLUTARDIALDEHYD 94
5.2.2 MOLEKULARBIOLOGISCHE ARBEITSTECHNIKEN 95
5.2.2.1 MEDIEN ZUR BAKTERIEN- UND PHAGENANZUCHT 95
5.2.2.2 ALLGEMEINE METHODEN FUER DEN UMGANG MIT BAKTERIEN 96
5.2.2.2.1 BAKTERIEN IM UMGANG MIT PLASMIDEN 96
52
.
2
.
2.2
AUSPLATTIEREN VON BAKTERIEN 96
5.2.2.2.3 HERSTELLUNG KOMPETENTER ZELLEN 96
5.2.2.2.4 BAKTERIENANZUCHT FUER DAS SCREENING EINER XGTLO-BANK 97
5.2.2 2.5 LANGZEITLAGERUNG VON BAKTERIEN 97
5.2.2.3 METHODEN IM UMGANG MIT A.GTLO-PHAGEN 98
5.2.2.3.1 AUSPLATTIEREN VON PHAGEN 98
5.2.2.3.2 AUSSTECHEN VON POSITIVEN PHAGENKLONEN 98
5.2.2.3.3 HERSTELLUNG VON PLATTENLYSATEN 98
5.2.2.3.4 HERSTELLUNG VON FLUESSIGLYSATEN 99
5.2.2.4 METHODEN ZUR NUKLEINSAEURE-AUFARBEITUNG 99
5.2.2.4.1 PHOTOMETRISCHE KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN 99
5.2.2.4.2 PRAEPARATION VON PLASMID-DNA 99
5.2.2.4 3 PRAEPARATION VON PHAGEN-DNA 100
5.2.2.4.3.1 PEG-FAELLUNG 100
5.2.2.4.3.2 PHENOLEXTRAKTION UND FAELLUNG DER DNA 100
5.2.2.4.3.3 ISOLIERUNG DER CDNA-INSERTS AUS XGTLO 100
5.2.2.4.4 RNA-AUFARBEITUNG 101
5.2.2.4.4.1 ISOLIERUNG VON RNA AUS SCHWEINELEBER 101
5.2.2.4.4.2 REINIGUNG VON POLY(A)-RNA 102
5.2.2.4.4.3 SYNTHESE DER ERSTSTRANG-CDNA 103
5.2.2.5 DIE POLYMERASE-KETTEN-REAKTION (PCR) 103
5.2.2.6 AGAROSEGELELEKTROPHORESE 105
5.2.2.6.1 AUFTRENNUNG VON DNA-FRAGMENTEN 105
5.2.2.6.2 ISOLIERUNG VON DNA AUS AGAROSEGELEN 105
5.2.2.6.3 DNA-TRANSFER NACH SOUTHERN 106
5.2.2.7 KLONIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN 106
5.2.2.7.1 SCHNEIDEN VON DNA MIT RESTRIKTIONSENDONULDEASEN 106
5.2.2.7.2 LIGATION VON DNA-FRAGMENTEN 107
5.2.2.7.3 TRANSFORMATION KOMPETENTER ZELLEN 107
5.2.2.7.4 IDENTIFIZIERUNG REKOMBINANTER BAKTERIEN NACH TRANSFORMATION
107
5.2.2.8 RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON CDNA-FRAGMENTEN 108
5.2.2.9 SCREENING EINER AE.GT 10-CDNA-BANK 108
5.2.2.9.1 HERSTELLUNG VON FILTERABZUEGEN 109
5.2.2.9.2 HYBRIDISIERUNG VON NYLONMEMBRANEN 109
5.2.2.9.3 AUTORADIOGRAPHIE
110
5.2.2.10 DNA-SEQUENZIERUNG
110
5.2.2.10.1 SEQUENZIERUNG VON PLASMID-DNA 110
5.2.2.10.2 GELELEKTROPHORESE ^
6
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