Charakterisierung von alkalische Phosphatase bindendem Immunglobulin G bei Patienten mit akuten bakteriellen Infektionen:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
VERZEICHNIS
DER
ABKUERZUNGEN
VN
VERZEICHNIS
DER
ABBILDUNGEN
X
VERZEICHNIS
DER
TABELLEN
XIV
ENZYME
XV
1
ZUSAMMENFASSUNG
1
2
EINLEITUNG
4
3
MATERIAL
9
3.1
GERAETE
9
33
MATERIALIEN
FIIR
CHROMATOGRAPHIE
UND
ELEKTROPHORESE
10
33
PLASTIKARTIKEL
FUER
DIE
ZELLKULTUR
11
3.4
ENZYME
11
33
PROTEINE
12
3.6
ANTIKOERPER
UND
ANTISEREN
12
3.6.1
KONJUGIERTE
ANTIKOERPER
12
3.6.2
UNKONJUGIERTE
ANTIKOERPER
UND
ANTISEREN
13
3.7
SYNTHETISCHE
PEPTIDE
'
14
3.7.1
SYNTHETISCHE
PEPTIDE
FUER
ANALYTISCHE
ZWECKE
(EPITOPANALYSE)
14
3.7.2
SYNTHETISCHE
PEPTIDE
FUER
PRAEPARATIVE
ZWECKE
(IMMUNAFFINITAETS
CHROMATOGRAPHISCHE
ISOLIERUNG
VON
ANTI-LAP
AUTOANTIKOERPEM)
14
3.8
CHEMIKALIEN
UND
VERBRAUCHSMATERIAL
15
3.9
RADIOCHEMIKALIEN
17
3.10
MOLEKULARGEWICHTSSTANDARDS
FIIR
DIE
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
18
3.11
BIOLOGISCHES
MATERIAL
18
3.11.1
HUMANES
MATERIAL
18
3.11.2
TIERISCHES
MATERIAL
18
3.12
STANDARDPUFFER
19
N
4
METHODEN
20
4.1
PROTEINBIOCHEMISCHE
METHODEN
20
4.1.1
PROTEINSPALTUNGEN
20
ENZYMATISCHE
SPALTUNGEN
VON
IAP
UND
IGG
20
CHEMISCHE
SPALTUNGEN
VON
IAP
22
4.1.2
ELEKTROPHORESETECHNIKEN
24
DISKONTINUIERLICHE
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
24
HORIZONTALE
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
26
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORESE
27
4.1.3
BLOT-TECHNIKEN
30
WESTERN-BLOT
AUF
EINE
NITROCELLULOSE-MEMBRAN
NACH
SDS-POLYACRYLAMID-
GELELEKTROPHORESE
30
WESTERN-BLOT
AUF
EINE
POLYVINYLDIFLUORID-MEMBRAN
NACH
SDS
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
30
DRUCKDIFFUSIONS-BLOT
AIRFEINE
NITROCELLULOSE-MEMBRAN
NACH
HORIZONTALER
ISOELEKTRISCHER
FOKUSSIERUNG
31
4.1.4
ANREICHERUNG
VON
IAP
DURCH
BUTANOL-EXTRAKTION
32
4.1.5
METHODEN
ZUR
MESSUNG
DER
ENZYMANREICHERUNG
32
NEPHELOMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
32
PHOTOMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
AP-AKTIVITAET
33
4.1.6
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINPROBEN
34
4.1.7
PROTEINFAELLUNGEN
34
PROTEINFTILLUNG
MIT
TCA
34
PROTEINFAELLUNG
MIT
AMMONIUMSULFAT
34
4.1.8
KOPPLUNG
VON
IAP
UND
PEPTIDEN
AN
AKTIVIERTE
SEPHAROSE-MATRIZES
34
KOPPLUNG
VON
IAP
AN
CNBR-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
4B
34
KOPPLUNG
VON
PEPTIDEN
AN
AKTIVIERTE
CH
SEPHAROSE
4B
35
4.1.9
CHROMATOGRAPHISCHE
TECHNIKEN
36
ANREICHERUNG
VON
IAP
DURCH
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G
150
36
REINIGUNG
VON
HUMANER
PLAZENTARER
AP
DURCH
GELFLITRATION
AN
SEPHADEX
G
150
36
IMMUNAFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPEM
AN
IMMOBILISIERTER
KALBS
IAP
37
IMMUNAFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPEM
AN
VERSCHIEDENEN
IMMOBILISIERTEN
PEPTIDEN
37
PROTEIN
A
SEPHAROSE
CHROMATOGRAPHIE
ZUR
ISOLIERUNG
VON
F(AB')2
FRAGMENTEN
DER
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN,
PEPSIN-VERDAUTEN
ANTI-IAP
IGG
38
IN
BINDUNGSTEST
ZWISCHEN
PROTEIN
A
SEPHAROSE
GEREINIGTEN
F(AB')2-FRAGMENTEN
UND
IMMOBILISIERTER
IAP
38
REINIGUNG
DES
"CNBR
21"
FRAGMENTS
DER
IAP
AN
SUPERDEX
75
MITTELS
HPLC
39
4.1.10
B-ZELL
EPITOPANALYSE
MIT
SYNTHETISCHEN
PEPTIDEN
39
HERSTELLUNG
DER
FUER
DIE
PEPTIDSYNTHESE
BENOETIGTEN
LOESUNGEN
39
PEPTIDSYNTHESE
AUF
DER
"SPOTS"
MEMBRAN
4
1
IMMUNOLOGISCHE
DETEKTION
DER
"SPOTS"
MEMBRAN
42
REGENERATION
DER
"SPOTS"
MEMBRAN
43
4.1.11
PRAEPARATIVE
PEPTIDSYNTHESE
44
4.1.12
AMINOSAEURE-SEQUENZIERUNG
44
4.2
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
45
4.2.1
IMMUNDETEKTION
VON
ANTIGENEN
AUF
EINER
NITROCELLULOSE-MEMBRAN
NACH
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
UND
WESTEM-BLOT
45
4.2.2
IMMUNDETEKTION
VON
IGG
UND
F(AB')2-FRAGMENTEN
AUF
EINER
NITROCELLULOSE
MEMBRAN
NACH
HORIZONTALER
ISOELEKTRISCHER
FOKUSSIERUNG
UND
DRUCKDIFFUSIONS-BLOT
45
NACHWEIS
LAP-BINDENDER
IGG
MIT
HILFE
VON
KALBS
IAP
46
DIREKTER
SPEKTROTYPISCHER
BINDUNGSTEST
MIT
DEM
"CNBR
21"
FRAGMENT
47
KOMPETITIVER
SPEKTROTYPISCHER
INHIBITIONSTEST
MIT
DEM
"CNBR
21"
FRAGMENT
47
4.2.3
ELISA
(ENZYMGEKOPPELTER
IMMUNASSAY)
48
DIREKTER
ELISA
ZWISCHEN
IMMUNAFFINITAETS
GEREINIGTEN
ANTI
IAP
IGG
UND
IAP:
BESCHICHTEN
DER
MIKROTITERPLATTE
MIT
IMMUNAFFTNITAETS
GEREINIGTEN
AUTOANTIKOERPEM
48
INDIREKTER
ELISA
ZWISCHEN
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN
ANTI-IAP
IGG
UND
AUTOANTIGENEN:
BESCHICHTEN
DER
MIKROTITERPLATTE
MIT
AUTOANTIGENEN
49
BESTIMMUNG
DER
ISOTYPKONZENTRATIONEN
VON
IMMUNAFFINITAETS
GEREINIGTEN
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPEM
49
BESTIMMUNG
DER
IGG-SUBKLASSENKONZENTRATIONEN
VON
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPEM
50
43
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
51
4.3.1
ZELLKULTURBEDINGUNGEN
51
4.3.2
DER
T-ZELL
PROLIFERATIONSASSAY
51
ISOLIERUNG
VON
LYMPHOZYTEN
UND
MONONUKLEAEREN
ZELLEN
AUS
EDTA-BLUT
UEBER
EINEN
FICOLL-DICHTEGRADIENTEN
52
ZELLZAHLBESTIMMUNG
UND
AUSSAEEN
DER
ZELLEN
53
VERSUCHSANORDNUNG
DES
T-ZELL
PROLIFERATIONSASSAYS
53
IV
ZELLEMTE
UND
BESTIMMUNG
DES
3
H
THYMIDIN
EINBAUS
IN
DIE
DNA
DER
T-LYMPHOZYTEN
54
4.3.3
DEPLETION
VON
T-LYMPHOZYTEN
DURCH
ROSETTIERUNG
MIT
SCHAFSERYTHROZYTEN
54
4.4
IMMUNCYTOCHEMISCHE
METHODEN
55
4.4.1
FACS-ANALYSE
DER
FUER
DIE
IMMUNCYTOCHEMIE
VERWENDETEN
ZELLPOPULATION
55
4.4.2
IMMUNCYTOCHEMISCHER
NACHWEIS
LAP-SPEZIFISCHER
B-LYMPHOZYTEN
55
ZYTOZENTRIFUGATION
55
FIXIERUNG
DER
ZELLEN
56
ANFAERBUNG
LAP-SPEZIFISCHER
B-LYMPHOZYTEN
56
KEMFAERBUNG
58
KONSERVIERUNG
DER
GEFAERBTEN
PRAEPARATE
58
5
ERGEBNISSE
59
5.1
IDENTIFIZIERUNG
KALBS
LAP-BINDENDER
PROTEINE
ALS
IGG
60
5.2
NACHWEIS
DER
BINDUNG
DER
AUS
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN
ANTI-IAP
IGG
ERZEUGTEN
F(AB')2-FRAGMENTE
AN
KALBS
IAP
61
5.2.1
NACHWEIS
DER
BINDUNG
DER
AUS
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN
ANTI-IAP
IGG
ERZEUGTEN
IMMOBILISIERTEN
F(AB')2-FRAGMENTE
AN
LOESLICHE
KALBS
IAP
62
5.2.2
NACHWEIS
DER
BINDUNG
DER
AUS
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN
ANTI-IAP
IGG
ERZEUGTEN
LOESLICHEN
F(AB')2-FRAGMENTE
AN
IMMOBILISIERTE
KALBS
IAP
63
5.3
BINDUNGSSTUDIEN
ZWISCHEN
KALBS
LAP-BINDENDEN
IGG
UND
PRAEPARIERTER
RINDER
IAP,
HUMANEN
AP
ISOENZYMEN
SOWIE
E.
COLI
AP
65
5.3.1
BINDUNG
DER
ANTI-KALBS
IAP
IGG
AN
PRAEPARIERTE
RINDER
IAP
65
5.3.2
BINDUNG
DER
ANTI-KALBS
IAP
IGG
AN
PRAEPARIERTE
HUMANE
IAP
67
ANREICHERUNG
DER
HUMANEN
IAP
67
BINDUNG
DER
ANTI-KALBS
IAP
IGG
AN
ANGEREICHERTE
HUMANE
IAP
68
5.3.3
BINDUNG
DER
ANTI-IAP
IGG
AN
HUMANE
PLAZENTARE
AP
69
5.3.4
BINDUNG
DER
ANTI-IAP
IGG
AN
DIE
LEBER-KNOCHEN-NIERE-AP
71
5.3.5
BINDUNG
DER
ANTI-IAP
IGG
AN
E.
COLI
AP
SOWIE
AN
E.
COLI
GESAMTZELLPROTEINE
72
5.4
VERGLEICH
DER
IMMUNOLOGISCHEN
EIGENSCHAFTEN
VON
PATIENTENSPEZIFISCHEN
UND
NATUERLICHEN
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPERN
74
5.4.1
ISOLIERUNG
UND
NACHWEIS
VON
NATUERLICHEN
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPEM
IM
SERUM
VON
NORMALSPENDEM
74
5.4.2
KLASSEN
UND
IGG-SUBKLASSENVERTEILUNG
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTER
NATUERLICHER
UND
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
76
5.4.3
POLYSPEZIFITAET
NATUERLICHER
UND
MONOSPEZIFITAET
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAP
IGG
79
V
5.4.4
VERGLEICH
DER
BINDUNGSKAPAZITAETEN
NATUERLICHER
UND
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAPIGG
81
QUANTITATIVER
VERGLEICH
DER
BINDUNGSKAPAZITAETEN
NATUERLICHER
UND
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAP
IGG
81
SEMIQUANTITATIVER
VERGLEICH
DER
BINDUNGSKAPAZITAETEN
NATUERLICHER
UND
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAP
IGG
83
53
ANALYSE
DER
B-ZELL
EPITOPE
85
5.5.1
EINGRENZUNG
DER
B-ZELL
EPITOPE
DURCH
IDENTIFIZIERUNG
IMMUNREAKTIVER
IAP
SPALTPRODUKTE
85
IDENTIFIZIERUNG
VON
CHEMISCH
ERZEUGTEN
IMMUNREAKTIVEN
IAP-
SPALTPRODUKTEN
85
IDENTIFIZIERUNG
VON
PROTEOLYTISCH
ERZEUGTEN
IMMUNREAKTIVEN
IAP
SPALTPRODUKTEN
88
EPITOP-KARTE
DER
IMMUNREAKTIVEN
LAP-SPALTPRODUKTE
91
5.5.2
IDENTIFIZIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
LINEARER
B-ZELL
EPITOPE
93
IDENTIFIZIERUNG
LINEARER
B-ZELL
EPITOPE
93
KARTE
DER
LINEAREN
B-ZELL
EPITOPE
95
5.5.3
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
SEQUENZEPITOPSPEZIFISCHEN
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
96
5.5.4
BINDUNG
SPEZIFISCHER
ANTI-IAP
IGG
AN
HITZEDENATURIERTE
IAP
100
5.5.5
BINDUNGSSTUDIEN
ZWISCHEN
SPEZIFISCHEN
ANTI-IAP
IGG
UND
DEM
"CNBR
21"
FRAGMENT
101
ISOLIERUNG
DES
IMMUNREAKTIVEN
"CNBR
21"
FRAGMENTS
DURCH
GELFILTRATION
AN
EINER
SUPERDEX
75
SAEULE
101
BINDUNG
SPEZIFISCHER
ANTI-IAP
IGG-POPULATIONEN
AN
DAS
"
CNBR
21"
FRAGMENT
102
5.6
STIMULIERUNG
AUTOREAKTIVER
T-ZELLEN
DURCH
IAP
UND
DAS
"CNBR
21"
FRAGMENT
105
5.6.1
STIMULIERUNG
AUTOREAKTIVER
T-ZELLEN
DURCH
IAP
105
5.6.2
STIMULIERUNG
AUTOREAKTIVER
T-ZELLEN
DURCH
DAS
"CNBR
21"
FRAGMENT
107
5.7
IMMUNCYTOCHEMISCHER
NACHWEIS
ZWEIER
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
SEZERNIERENDER
B-ZELL
SUBPOPULATIONEN
109
5.7.1
ZUSAMMENSETZUNG
DER
FUER
DIE
IMMUNCYTOCHEMIE
EINGESETZTEN
ZELLPOPULATION
109
5.7.2
NACHWEIS
UND
IMMUNCYTOCHEMISCHE
BESTIMMUNG
DER
SUBPOPULATIONEN
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
SEZERNIERENDER
B-ZELLEN
111
VI
6
DISKUSSION
113
6.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
IAP-IGG-BINDUNG
113
6.1.1
ANALYSE
DER
SPEZIFITAET
DER
IAP-IGG-WECHSELWIRKUNG
113
6.1.2 IMMUNOLOGISCHE
BEDEUTUNG
DER
ANTI-IAP
IGG
114
6.2
IMMUNOLOGISCHE
BEDEUTUNG
DER
LAP-SPEZIFISCHEN
CD5
+
/
CDS*
B-LYMPHOZYTEN
UND
CHARAKTERISIERUNG
NATUERLICHER
UND
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
115
6.2.1
AUFTRETEN
UNTERSCHIEDLICHER
LAP-SPEZIFISCHER
B-ZELL
SUBPOPULATIONEN
IM
PERIPHEREN
BLUT
VON
NORMALSPENDEM
UND
PATIENTEN
115
6.2.2
CHARAKTERISTISCHE
EIGENSCHAFTEN
NATUERLICHER
UND
PATIENTENSPEZIFISCHER
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
117
6.2.3
SCHLUSSFOLGERUNG
119
6.3
DIE
ANALYSE
DER
B-ZELL
EPITOPE
119
6.3.1
DAS
HOMOGENE
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER-PROFIL
120
6.3.2
DIE
NATUR
DER
B-ZELL
EPITOPE
DER
IAP
121
6.3.3
SCHLUSSFOLGERUNG
124
6.4
STIMULIERUNG
AUTOREAKTIVER
T-ZELLEN
124
6.5
KLINISCHE
EVALUATION
DER
ANTI-IAP
AUTOANTIKOERPER
127
7
LITERATURVERZEICHNIS
128
8
ANHANG
142
AMINOSAEURESEQUENZEN
DER
KALBS
IAP,
DER
HUMANEN
IAP,
DER
HUMANEN
LEBER-KNOCHEN-NIERE-AP
UND
DER
HUMANEN
PLAZENTAREN
AP
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