Der Glutathionstoffwechsel bei Ascaris suum Goeze, 1782 und Onchocerca volvulus (Leuckart, 1893):
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INHALT
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
GLUTATHION
1
1.1.1.
HISTORISCHER
HINTERGRUND
1
1.1.2.
FUNKTIONEN
DES
GLUTATHIONS
2
1.1.3.
DER
STOFFWECHSEL
VON
GLUTATHION
UEBER
DEN
R-GLUTAMYLZYKLUS
3
1.2.
T-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
7
1.3.
R-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
11
1.4.
TRANSPORT
VON
GLUTATHION
UND
INHIBIERUNG
DER
GSH-SYNTHESE
15
1.5.
NEMATODEN
17
1.5.1.
FILARIEN
18
1.5.2.
ASCARIDEN
19
1.6.
ZIELSETZUNG
21
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
22
2.1.
CHEMIKALIEN
22
2.2.
ELEKTROPHORESEN
IN
POLYACRYLAMIDGELEN
24
2.2.1'.
NATIVE
DISK-ELEKTROPHORESE
24
2.2.2.
DISK-ELEKTROPHORESE
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
25
2.2.3.
SILBERFAERBUNG
DER
PROTEINE
26
2.3.
BIOLOGISCHES
VERSUCHSMATERIAL
27
2.4.
REINIGUNGSSCHEMATA
DER
R-GLUTAMYLCYSTEIN
SYNTHETASE
28
2.4.1.
REINIGUNGSSCHRITTE
ZUR
DARSTELLUNG
DER
T-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
AUS
A.
SUUM
28
PEPTIDASE
AUS
A.
SUUM
2.4.1.1.
PRAEPARATION
DES
100.000
G-UEBERSTANDES
28
2.4.1.2.
DEAE-ZELLULOSE-IONENAUS
TAUSCHCHROMA
-
TOGRAPHIE
29
2.4.1.3.
SUPERDEX
200-CHROMATOGRAPHIE
29
2.4.1.4.
ATP-SEPHAROSE
-
CHROMATOGRAPHIE
30
2.4.1.5.
CYSTAMIN-SEPHAROSE
-
CHROMATOGRAPHIE
31
2.4.1.6.
SUPERDEX
200-CHROMATOGRAPHIE
32
2.4.2.
PARTIELLE
REINIGUNG
DER
R-GLUTAMYLCYSTEIN
SYNTHETASE
AUS
0.
VOLVULUS
UND
RATTENNIEREN
32
2.5.
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DER
R-GLUTAMYL
CYSTEIN-SYNTHETASE
33
2.5.1.
IDENTIFIZIERUNG
DER
REAKTIONSPRODUKTE
DURCH
"REVERSED-PHASE"-HPLC
33
2.5.2.
IDENTIFIZIERUNG
DER REAKTIONSPRODUKTE
DURCH
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
35
2.6.
CHARAKTERISIERUNG
DER
R-GLUTAMYLCYSTEIN
SYNTHETASE
AUS
A.
SUUM
36
2.6.1.
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
36
2.6.2
BESTIMMUNG
DES
TEMPERATUR-OPTIMUMS
36
2.6.3
BESTIMMUNG
DER
TEMPERATURSTABILITAET
36
2.6.4.
INHIBITOREN
DER
R-GLUTAMYLCYSTEIN
SYNTHETASE
37
2.7.
GLUTATHION-SYNTHETASE
AUS
A.
SUUM
38
2.7.1.
BESTIMMUNG
DER
GSH-SYNTHETASE-AKTIVITAET
39
2.7.2.
IDENTIFIZIERUNG
DES
REAKTIONSPRODUKTS
DURCH
"REVERSED-PHASE"-HPLC
39
2.8.
R-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
41
2.8.1.
REINIGUNGSSCHEMA
DER
R-GLUTAMYLTRANS
41
2.8.1.1.
PRAEPARATION
DER
MEMBRANGEBUNDENEN
T
-G1
U
-
TAMY
1TRANSPEPTIDASE
41
2.8.1.2.
DEAE-ZELLULOSE-LONENAUSTAUSCHCHROMA
-
TOGRAPHIE
41
2.8.1.3.
CHROMATOGRAPHIE
MIT
CONCANAVALIN
A
SEPHAROSE
42
2.8.1.4.
SUPERDEX
200-CHROMATOGRAPHIE
43
2.8.2.
REINIGUNGSSCHEMATA
DER
R-GLUTAMYLTRANS
PEPTIDASE
AUS
0.
VOLVULUS
UND
RATTENNIEREN
43
2.8.3.
SPEKTRALFLUOROMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
R-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE-AKTIVITAET
44
2.8.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
R-GLUTAMYLTRANS
PEPTIDASE
44
2.8.4.1.
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
44
2.8.4.2.
BESTIMMUNG
DES
TEMPERATUR-OPTIMUMS
45
2.8.4.3.
BESTIMMUNG
DER TEMPERATURSTABILITAET
45
2.8.4.4.
BESTIMMUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
45
2.8.4.5.
HEMMUNG
DER
R-GTP-AKTIVITAET
46
2.9.
PROTEINBESTIMMUNGEN
47
2.10.
BESTIMMUNG
DER
1^-,
TAU
50
-
K
INACT
-
UND
-WERTE
47
2.11.
IN
VITRO-BEHANDLUNG
DER
A.
SUUM
MIT
DL-BUTHIONIN-SR-SULFOXIMIN
(BSO)
,
GLUTATHION
UND
BSO
PLUS
GSH
48
2.11.1.
PRAEPARATION
DER
10.000
G-UEBERSTAENDE
UND
DERIVATISIERUNG
MIT
O-PHTHALALDEHYD
48
2.11.2.
AUFTRENNUNG
DER
THIOLSUBSTANZEN
DURCH
"REVERSED-PHASE"-HPLC
50
3.
ERGEBNISSE
52
3.1.
T-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
52
3.1.1.
NACHWEIS
DER
T-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
AKTIVITAET
IN
A.
SUUM,
0.
VOLVULUS
UND
RATTEN
NIEREN
52
3:1.2.
REINIGUNG
DER
T-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
AUS
A.
SUUM
55
3.1.3.
BESTIMMUNG
DER
MOLEKULAREN
MASSE
57
3.1.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
T-GLUTAMYLCYSTEIN
SYNTHETASE
AUS
A.
SUUM
58
3.1.4.1.
PH
UND
TEMPERATUR-OPTIMA
59
3.1.4.2.
TEMPERATURSTABILITAET
60
3.1.4.3.
SUBSTRATSPEZIFITAET
61
3.1.4.4.
HEMMUNG
DER
R-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
AKTIVITAET
61
3.2.
R-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
AUS
0.
VOLVULUS
65
3.3.
T-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
AUS
RATTEN
NIEREN
66
3.4.
NACHWEIS
DER
GLUTATHION-SYNTHETASE-AKTIVITAET
AUS
A.
SUUM
68
3.5.
BESTIMMUNG
DES
GLUTATHIONGEHALTES
IN
A.
SUUM
UND
DER
HEMMUNG
DER
GLUTATHION
BIOSYNTHESE
DURCH
DL-BUTHIONIN-S,R
SULFOXIMIN
69
3.6.
EINFLUSS
VON
EXOGENEM
GLUTATHION
74
3.7.
T-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
75
3.7.1.
NACHWEIS
DER
T-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
75
3.7.2.
REINIGUNG
DES
ENZYMS
AUS
0.
VOLVULUS,
A.
SUUM
UND
RATTENNIEREN
77
3.7.3.
BESTIMMUNG
DER
MOLEKULAREN
MASSE
79
3.7.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
R-GLUTAMYLTRANS
-
PEPTIDASE
80
3.7.4.1.
PH
UND
TEMPERATUR-OPTIMA
81
3.7.4.2.
TEMPERATURSTABILITAET
DES
R-GLUTAMYLTRANS
PEPTIDASE-TESTES
AUS
0.
VOLVULUS,
A.
SUUM
UND
RATTENNIEREN
83
3.7.4.3.
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
R-GLUTAMYLTRANS
PEPTIDASE
AUS
A.
SUUM
UND
0.
VOLVULUS
84
3.7.4.4.
INHIBITOREN
DER
R-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
AKTIVITAET
88
3.7.4.5.
IN
VITRO-WIRKUNG
DES
ACIVICINS
AUF
DIE
R-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
UND
DEN
GLUTATHIONGEHALT
93
4.
DISKUSSION
94
4.1.
R-GLUTAMYLCYSTEIN-SYNTHETASE
94
4.2.
GLUTATHIONGEHALT
UND
INHIBIERUNG
DER
GLUTATHION-BIOSYNTHESE
DURCH
DL-BUTHIONIN
SR-SULFOXIMIN
98
4.3.
R-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
100
4.4.
WIRKUNG
DES
EXOGENEN
GLUTATHIONS
AUF
DEN
GLUTATHIONGEHALT
DER
A.
SUUM
105
5.
ZUSAMMENFASSUNG
110
6.
LITERATUR
114 |
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