Struktur des humanen Transferrinrezeptors und Bindung seines Liganden Transferrin:
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| Sprache: | German |
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1995
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INHALT
S
VERZEICHNIS
LISTE
DER
VERWENDETEN
ABKUERZUNGEN
IX
1
EINLEITUNG
1
1.1
DIE
ZELLULAERE
EISENAUFNAHME
.
1
1.2
STRUKTUR
DES
HUMANEN
TRANSFERRINREZEPTORS
.
3
1.3
FUNKTION
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
5
1.4
REGULATION
DER
TRANSFERRINREZEPTOR-EXPRESSION
.
7
1.5
BINDUNG
VON
TRANSFERRIN
AN
DEN
TRANSFERRINREZEPTOR
.
8
1.6
PROBLEMSTELLUNG
FUER
DIE
VORLIEGENDE
ARBEIT
.
9
2
MATERIAL
UND
METHODEN
11
2.1
VERBRAUCHSMATERIALIEN
.
11
2.1.1
BIOLOGISCHES
GEWEBE
.
11
2.1.2
ENZYME,
ANTIKOERPER
UND
WEITERE
PROTEINE
.
11
2.1.3
LIPIDE
UND
DETERGENZIEN
.
12
2.1.4
SAEULENMATERIALIEN
.
12
2.1.5
KITS
.
12
2.1.6
WEITERE
ORGANISCHE
UND
ANORGANISCHE
CHEMIKALIEN
.
12
2.1.7
SONSTIGES
VERBRAUCHSMATERIAL
.
13
2.2
STANDARDPUFFER
.
13
2.3
GERAETE
.
14
2.3.1
CHROMATOGRAPHIE
.
14
2.3.2
ELEKTROPHORESE
UND
WESTERN-BLOT
.
14
2.3.3
FESTPHASEN-BINDUNGSSTUDIEN
.
14
2.3.4
ELEKTRONENMIKROSKOPIE
UND
BILDANALYSE
.
14
2.3.5
WEITERE
GERAETE
.
15
2.4
COMPUTERPROGRAMME
.
15
2.5
PRAEPARATION
VON
FERRI-TRANSFERRIN-SEPHAROSE
.
15
2.5.1
BELADUNG
VON
APO-TRANSFERRIN
MIT
EISEN(III)-IONEN
.
16
2.5.2
KOPPLUNG
VON
FERRI-TRANSFERRIN
AN
CYANBROMIDAKTIVIERTE
SEPHAROSE
.
16
VI
INHALTSVERZEICHNIS
2.6
REINIGUNG
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
16
2.6.1
SEROLOGIE
.
16
2.6.2
PRAEPARATION
DER
PLAZENTA
.
16
2.6.3
ISOLIERUNG
DER
MEMBRANPROTEINE
.
16
2.6.4
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
17
2.6.4.1
BINDUNG
VON
TFR
AN
FERRI-TRANSFERRIN-SEPHAROSE
.
17
2.6.4.2
ELUTION
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
18
2.6.5
AKTIVITAETSUEBERPRUEFUNG
.
18
2.7
REINIGUNG
DES
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERS
0KT9
.
19
2.8
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
.
-.
.
19
2.8.1
MARKIERUNG
MIT
125
IOD
.
19
2.8.2
MARKIERUNG
MIT
59
EISEN
.
19
2.9
BINDUNGSSTUDIEN
.
20
2.9.1
GENERELLE
DURCHFUEHRUNG
ALLER
BINDUNGSASSAYS
.
22
2.9.2
BINDUNG
VON
OKT9
AN
DEN
TRANSFERRINREZEPTOR
.
23
2.9.3
REZEPTOR-LIGAND-BINDUNGSASSAY
(EARLI)
.
24
2.9.4
ABSOLUTE
QUANTIFIZIERUNG
IM
TRANSFERASSAY
.
24
2.9.5
EINFLUSS
CHAOTROP
WIRKENDER
REAGENZIEN
.
25
2.9.6
EINFLUSS
DURCH
ERWAERMEN
ODER
EINFRIEREN
.
25
2.9.7
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
.
25
2.9.8
KREUZREAKTIVITAET
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
26
2.9.9
AUFSTELLUNG
VON
DICHTEGRADIENTENPROFILEN
.
26
2.10
REKONSTITUTION
.
27
2.10.1
PRAEPARATION
WAESSRIGER
PHOSPHOLIPIDSUSPENSIONEN
.
27
2.10.2
MARKIERUNG
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
MIT
EOSIN-5-ISOTHIOCYANAT
.
27
2.10.3
SOLUBILISIERUNG
VON
TFR-AGGREGATEN
MIT
VERSCHIEDENEN
DETERGENZIEN
27
2.10.4
GELFILTRATION
.
27
2.10.5
REKONSTITUTION
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
IN
PHOSPHOLIPIDVESIKEL
.
27
2.10.5.1
REKONSTITUTION
DURCH
DIALYSE
.
28
2.10.5.2
REKONSTITUTION
DURCH
SEPHADEX
G-50
GELFILTRATION
.
28
2.10.5.3
REKONSTITUTION
DURCH
VERDUENNEN
.
28
2.10.6
ISOLIERUNG
DER
TFR-HALTIGEN
PHOSPHOLIPIDVESIKEL
.
28
2.10.7
MARKIERUNG
DES
REKONSTITUIERTEN
TFR
MIT
12
NM
KOLLOIDALEM
GOLD
.
29
2.10.8
ELEKTRONENMIKROSKOPIE
.
29
2.10.9
PARTIELLER
VERDAU
VON
REKONSTITUIERTEM
TFR
MIT
TRYPSIN
.
29
2.10.10DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
(DC)
.
29
2.10.11
PHOSPHOLIPIDBESTIMMUNG
.
30
2.11
KRYOELEKTRONENMIKROSKOPIE
.
30
2.11.1
HERSTELLUNG
VON
KOHLELOCHFOLIEN
.
30
INHALTSVERZEICHNIS
VII
2.11.2
EINFRIEREN
DES
PRAEPARATES
.
31
2.11.3
MIKROSKOPIE
AM
EM
902
KRYO
.
31
2.11.4
BILDANALYSE
.
31
2.12
SCANNING-TRANSMISSIONSELEKTRONENMIKROSKOPIE
.
32
2.13
MASSENBESTIMMUNG
VON
TFR-DIMEREN
UND
TFR-PROTEOPARTIKELN
.
32
2.14
PROTEINBESTIMMUNG
.
33
2.14.1
PROTEINBESTIMMUNG
MIT
BICINCHONINSAEURE
.
33
2.14.2
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
.
33
2.14.3
PROTEINBESTIMMUNG
UEBER
DIE
SPEZIFISCHE
ABSORPTION
BEI
A
=
280
NM
33
2.15
SDS-PAGE
.
34
2.16
GELFAERBUNGEN
UND
TROCKNEN
VON
GELEN
.
34
2.16.1
COOMASSIE-FAERBUNG
.
34
2.16.2
SILBERFAERBUNG
.
34
2.16.3
TROCKNEN
VON
GELEN
.
35
2.17
WESTERN-BLOT
.
35
2.17.1
PROTEINTRANSFER
.
35
2.17.2
IMMUNAFFINITAETSVERMITTELTE
PROTEINFAERBUNG
.
35
3
ERGEBNISSE
37
3.1
REINIGUNG
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
37
3.2
DIREKTE
KALIBRIERUNG
(DCELISA)
.
40
3.2.1
THEORETISCHE
HERLEITUNG
DER
DIREKTEN
KALIBRIERUNG
.
41
3.2.1.1
DIE
ZENTRALEN
ELEMENTE
DER
DIREKTEN
KALIBRIERUNG
.
41
3.2.1.2
BESONDERHEITEN
DER
LINEAREN
REGRESSION
IM
F-PLOT
.
43
3.2.1.3
DIE
ABLEITUNG
DER
ZEITUNABHAENGIGEN
KALIBRIERUNG
.
44
3.2.1.4
DIE
ABLEITUNG
DER
ZEITABHAENGIGEN
KALIBRIERUNG
.
44
3.2.2
EXPERIMENTELLE
UEBERPRUEFUNG
DER
MATHEMATISCHEN
HERLEITUNG
.
46
3.3
BINDUNG
VON
TRANSFERRIN
AN
DEN
TRANSFERRINREZEPTOR
.
53
3.3.1
BESTIMMUNG
VON
GESCHWINDIGKEITS
UND
GLEICHGEWICHTSKONSTANTEN
.
53
3.3.2
EINFLUSS
CHAOTROP
WIRKENDER
REAGENZIEN
.
61
3.3.3
BEEINFLUSSUNG
DER
BINDUNGSFAEHIGKEIT
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
DURCH
ERWAERMEN
ODER
EINFRIEREN
.
63
3.3.4
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
BINDUNGSFAEHIGKEIT
DES
TRANSFERRIN
REZEPTORS
.
65
3.3.5
KREUZREAKTIVITAET
VON
HUMANEM
TFR
MIT
TRANSFERRINEN
VERSCHIEDENER
SAEUGER
.
67
3.4
REKONSTITUTION
.
69
3.4.1
SOLUBILISIERUNG
DES
TFR
MIT
VERSCHIEDENEN
DETERGENZIEN
.
69
3.4.2
REKONSTITUTION
DURCH
DIALYSE,
GELFILTRATION
UND
VERDUENNUNG
.
71
VIII
INHALTSVERZEICHNIS
3.4.3
EINFLUSS
UNTERSCHIEDLICHER
FETTSAEUREN
UND
KOPFGRUPPEN
DER
PHOSPHO
LIPIDE
AUF
DIE
REKONSTITUTION
.
77
3.4.4
BESTIMMUNG
DER
TFR-KONZENTRATION
IN
REKONSTITUIERTEN
VESIKELN
.
.
79
3.4.5
PHOSPHOLIPIDANALYSE
DER
REKONSTITUIERTEN
FRAKTIONEN
.
79
3.4.6
ZUGAENGLICHKEIT
DES
REKONSTITUIERTEN
TFR
FUER
TRYPSIN
UND
MONOKLO
NALE
ANTIKOERPER
.
81
3.5
AGGREGATIONSFORMEN
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
81
4
DISKUSSION
90
4.1
REINIGUNG
DES
TRANSFERRINREZEPTORS
.
90
4.2
BINDUNGSSTUDIEN
.
91
4.2.1
ENTWICKLUNG
UND
ANWENDUNG
DES
DCELISA
.
91
4.2.2
ENTWICKLUNG
UND
ANWENDUNG
DES
EARLI
.
96
4.3
STRUKTURUNTERSUCHUNGEN
.
100
ZUSAMMENFASSUNG
UND
AUSBLICK
109
LITERATURVERZEICHNIS
112
VEROEFFENTLICHUNGEN
132
LEBENSLAUF
134
DANKSAGUNG
136 |
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