Isolierung und Charakterisierung von Serinproteaseinhibitoren der menschlichen Epidermis:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin
Köster
1995
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Wissenschaftliche Schriftenreihe Medizin
2 |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Kiel, Univ., Habil.-Schr., 1993 |
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SEITE
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
PROTEOLYSE
BEI
ENTZUENDLICHEN
DERMATOSEN
.
1
1.2
DIE
WIRKUNG
VON
SERINPROTEASEN
AUF
DIE
HAUT
.
2
1.3
SERINPROTEASEN
AUS
LEUKOZYTEN
.
3
1.4
SERINPROTEASEINHIBITOREN
DER
HAUT
.
4
2
FRAGESTELLUNG
.
6
3
METHODEN
.
8
3.1
HERSTELLUNG
VON
REAGENZIEN
.
8
3.1.1
PRAEPARATION
VON
NEUTROPHILEN
GRANULOZYTEN
.
8
3.1.2
REINIGUNG
HUMANER
LEUKOZYTENELASTASE
.
8
3.1.3
REINIGUNG
DES
HUMANEN
KATHEPSIN
G
.
9
3.1.4
SYNTHESEEINESSERINPROTEASESUBSTRATES
.
10
3.1.5
REINDARSTELLUNG
DES
REKOMBINANTEN
ELAFIN
.
10
3.2
QUALITAETSKONTROLLEN
.
11
3.2.1
PROTEINBESTIMMUNG
.
11
3.2.2
REINHEIT
DER
ENZYME
.
11
3.2.3
REINHEIT
DER
INHIBITOREN
.
12
3.3
EXTRAKTION
VON
HOMSCHICHT
.
12
3.4
HOCHLEISTUNGS-FLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE
.
13
3.4.1
KATIONENAUSTAUSCH-HPLC
.
13
3.4.2
C,-UMKEHRPHASEN-HPLC
.
14
3.4.3
POLY
(2-SULFOETHYL-ASPARTAMID)-HPLC
.
14
3.4.4
C
LG
-UMKEHRPHASEN-HPLC
.
15
3.4.5
POLY
F-UMKEHRPHASEN-HPLC
.
15
3.4.6
AUSSCHLUSS-HPLC
.
16
3.5
PHYSIKOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
INHIBITOREN
.
16
3.5.1
BESTIMMUNG
DER
MOLEKUELMASSE
.
16
3.5.2
BESTIMMUNG
DES
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTES
.
16
3.5.3
AMINOSAEURESEQUENZANALYSE
.
17
3.6
BESTIMMUNG
INHIBITORISCHER
AKTIVITAET
.
17
3.6.1
HUMANE
LEUKOZYTENELASTASE
.
18
3.6.1.1
SYNTHETISCHES
SUBSTRAT
.
18
3.6.1.2
ELASTINSPALTUNG
.
19
3.6.2
PANKREASELASTASE
.
20
3.6.3
KATHEPSIN
G
UND
A-CHYMOTRYPSIN
.
20
3.6.4
TRYPSIN
UND
PLASMIN
.
21
3.7
ZELLFUNKTIONEN
NEUTROPHILER
GRANULOZYTEN
.
21
3.7.1
CHEMOTAXIS
.
21
3.7.2
ENZYMFREISETZUNG
.
22
3.7.3
'
O
2
'
-PRODUKTION
.
23
3.8
ZELLULAERE
HERKUNFT
DER
INHIBITOREN
.
23
3.8.1
KERATINOZYTENZELLINIEN
.
23
3.8.2
KULTIVIERTE
HUMANE
KERATINOZYTEN
.
24
3.9
ANTILEUKOPROTEASE-ENZYMIMMUNOASSAY
.
25
4
ERGEBNISSE
.
26
4.1
ELASTASEINHIBITOREN
AUS
PSORIASISSCHUPPEN
.
26
4.1.1
REINIGUNG
ELASTASESPEZIFISCHER
INHIBITOREN
.
26
4.1.1.1
EXTRAKTION
VON
SCHUPPENMATERIAL
.
26
4.1.1.2
KATIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
.
27
4.1.1.3
C,-UMKEHRPHASEN-HPLC
.
28
4.1.1.4
POLY
(2-SULFOETHYL-ASPARTAMID)-HPLC
.
29
4.1.1.5
ZUSAETZLICHE
CHROMATOGRAPHIESCHRITTE
.
30
4.1.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
INHIBITOREN
.
32
4.1.2.1
RELATIVE
MOLEKUELMASSE
.
32
4.1.2.2
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
.
33
4.1.2.3
INHIBITORISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
34
4.1.2.4
AMINOSAEURESEQUENZANALYSEN
.
36
4.2
WIRKUNG
DER
INHIBITOREN
AUF
FUNKTIONEN
NEUTROPHILER
GRANULOZYTEN
.
.
37
4.2.1
BEEINFLUSSUNG
DER
CHEMOTAXIS
.
38
4.2.2
BEEINFLUSSUNG
DER
ENZYMFREISETZUNG
.
39
4.2.3
BEEINFLUSSUNG
DER
'
OJ
-PRODUKTION
.
40
4.3
ZELLULAERE
HERKUNFT
DER
INHIBITOREN
.
41
4.3.1
HUMANE
KULTIVIERTE
KERATINOZYTEN
.
42
4.3.2
EPITHELZELLINIEN
.
44
4.4
ELASTASEINHIBITOREN
AUS
HOMSCHICHT
ANDERER
DERMATOSEN
.
47
5
DISKUSSION
.
52
5.1
BEDEUTUNG
DER
PROTEOLYSE
BEIM
MENSCHEN
.
52
5.1.1
SERINPROTEASEN
DES
MENSCHEN
.
52
5.1.2
SERINPROTEASEINHIBITOREN
DES
MENSCHEN
.
53
5.2
LEUKOZYTAERE
BREITSPEKTRUM-SERINPROTEASEN
.
55
5.2.1
HUMANE
LEUKOZYTENELASTASE
.
57
5.2.1.1
HERKUNFT
.
57
5.2.1.2
STRUKTUR
.
60
5.2.1.3
PROTEOLYTISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
61
5.2.1.4
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
64
5.2.1.5
PATHOPHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
66
5.2.2
KATHEPSIN
G
.
69
5.2.2.1
HERKUNFT
.
69
5.2.2.2
STRUKTUR
.
69
5.2.2.3
PROTEOLYTISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
.
69
5.2.2.4
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
70
5.2.2.5
PATHOPHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
70
5.2.3
PROTEINASE
3
.
71
5.2.3.1
HERKUNFT
.
71
5.2.3.2
STRUKTUR
.
72
5.2.3.3
PROTEOLYTISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
72
5.2.3.4
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
72
5.2.3.5
PATHOPHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
73
5.2.4
NEUTROPHILEN-PROTEINASE
4
.
73
5.3
PEPTIDARTIGE
SERINPROTEASEINHIBITOREN
.
74
5.3.1
ANTILEUKOPROTEASE
.
75
5.3.1.1
HERKUNFT
.
75
5.3.1.2
STRUKTUR
.
77
5.3.1.3
INHIBITORISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
78
5.3.1.4
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
78
5.3.2
ELAFIN
.
80
5.3.2.1
HERKUNFT
.
81
5.3.2.2
STRUKTUR
.
82
5.3.2.3
INHIBITORISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
87
5.3.2.4
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
.
89
5.3.3
SEKRETORISCHER
PANKREASTRYPSININHIBITOR
.
91
5.3.4
EINFLUSS
VON
SERINPROTEASEINHIBITOREN
AUF
NEUTROPHILE
GRANULOZYTEN
.
.
92
5.3.4.1
CHEMOTAXIS
.
92
5.3.4.2
SUPEROXIDRADIKALANIONENPRODUKTION
.
93
5.3.4.3
SS-GLUKURONIDASEFREISETZUNG
.
94
5.4
PROTEINARTIGE
SERINPROTEASEINHIBITOREN
.
94
5.4.1
OTJ-PROTEINASEINHIBITOR
.
94
5.4.2
OQ-ANTICHYMOTRYPSIN
.
99
5.4.3
ZYTOSOLISCHES
LEUKOZYTAERES
SERPIN
.
100
5.4.4
OQ-MAKROGLOBULIN
.
101
5.4.5
INTER-A-TRYPSININHIBITOR
.
102
5.4.6
HARN-TRYPSININHIBITOR
.
103
5.5
PROTEOLYSE-ANTIPROTEOLYSE
GLEICHGEWICHT
.
104
5.5.1
ORTSSTAENDIGE
SERINPROTEASEN
DER
EPIDERMIS
.
105
5.5.2
SERINPROTEASEFREISETZUNG
DURCH
LEUKOZYTEN
.
107
5.5.3
SERINPROTEASEINHIBITOREN
IN
DER
EPIDERMIS
.
108
5.5.4
PROTEASE-INHIBITOR
GLEICHGEWICHT
AUF
ZELLULAERER
EBENE
.
110
5.5.5
PROTEASE-INHIBITOR
GLEICHGEWICHT
AUF
MOLEKULARER
EBENE
.
111
5.5.6
ELIMINATION
DER
HUMANEN
LEUKOZYTENELASTASE .
113
5.6
PROTEASE-INHIBITOR-UNGLEICHGEWICHT
BEI
DERMATOSEN
.
115
5.7
AUSBLICK
.
120
6
ZUSAMMENFASSUNG
.
122
7
LITERATUR
.
125
8
DANKSAGUNG
.
158 |
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