Einbau von Liponsäure in den Pyruvatdehydrogenase-Komplex:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
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1995
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INHALTSVERZEICHNIS
1
INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
4
KAPITEL
1
EINLEITUNG
7
1.1
DIE
FUNKTION
DER
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
7
12
DER
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEX
8
1.3
DER
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEX
BEI
ESCHERICHIA
COLI
14
1.4
DER
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEX
BEI
EUKARYONTEN
14
1.5
DER
STRUKTURELLE AUFBAU
DER
DIHYDROLIPONAMID-ACETYLTRANSFERASE
16
1.6
DIE
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
19
1.7
DIE
LIPOAMIDASE
21
1.8
DIE
LIPONSAEURE
22
1.9
WIRKUNG
DER
FREIEN
LIPONSAEURE
IN
DER
ZELLE
22
1.10
THERAPEUTISCHER
EINSATZ
VON
LIPONSAEURE
23
1.11
AUFGABENSTELLUNG
24
KAPITEL
2
MATERIAL
UND
METHODEN
25
2.1
MATERIAL
25
22
METHODEN
26
22.1
MEDIEN
26
22.2
LOESUNGEN
27
22.2.1
LOESUNGEN
FUER
DIE
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
27
2222
TESTLOESUNGEN
30
222.3
LOESUNGEN
FUER
DEN
WESTERNBLOT
32
22.3
ANZUCHT
UND
AUFSCHLUSS
VON
ESCHERICHIA
COLI
33
22.3.1
ANZUCHT
VON
ESCHERICHIA
COLI
K12
Y
MEL
33
22.3.2
ANZUCHT
VON
ESCHERICHIA
COLI
JRG
26
34
22.3.3
HERSTELLUNG
VON
DAUERKULTUREN
VON
ESCHERICHIA
COLI
34
22.3.4
AUFSCHLUSS
VON
ESCHERICHIA
COLI
35
22.4
ISOLIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
UND
DER
E2-KOMPONENTE
36
22.4.1
ANREICHERUNG
DES
PYRUVAFDEHYDROGENASE-KOMPLEXESAUS
ESCHERICHIA
COLI
36
22.4.2
REINIGUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
AUS
ESCHERICHIA
COLI
37
22.4.3
REINIGUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
VON
ESCHERICHIA
COLI
AUS
37
INKUBATIONSPROBEN
INHALTSVERZEICHNIS
2
25.4.4
SPALTUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
AUS
ESCHERICHIA
CO/I
K12
38
Y
MEL
IN
SEINE
KOMPONENTEN
25.4.5
REINIGUNG
DER
E2-KOMPONENTE
AUS
ESCHERICHIA
COFT
'
K12
Y
MEL
38
2.2.5
2.2.5.1
25.5.2
25.5.3
25.5.4
2.2.5.5
BESTIMMUNG,
NACHWEIS
UND
KOPPLUNG
VON
PROTEINEN
39
BRADFORD-TEST
ZUR
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
39
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
40
MESSUNG
DER
1
^C-AKTIVITAET
VON
PROBEN
40
WESTERNBLOT
40
KOPPLUNG
VON
PROTEIN
AN
CYANOGENBROMID-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
41
25.6
25.6.1
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAETEN
42
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
DURCH
42
NAD-REDUKTION
25.6.2
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
IM
DISMU
43
TATIONSTEST
2.2.6.3
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DES
LIPONSAEURE-AKTIVIERENDEN
ENZYMS
IM
HY
45
DROXAMATTEST
25.6.4
25.6.5
25.6.6
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DER
DIHYDROLIPONAMID-ACETYLTRANSFERASE
46
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DER
FUMARASE
46
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DER
SUCCINAT-CYTOCHROM
C
-REDUKTASE
47
25.7
25.7.1
25.7.2
25.7.3
POLYACRYLAMIDGEL-ELEKTROPHORESE
47
SDS-POLYACRYLAMIDGEL-ELEKTROPHORESE
47
TROCKNEN
DER
GELE
48
AUTORADIOGRAPHIE
48
25.8
25.8.1
25.8.2
ISOLIERUNG
UND
FRAKTIONIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
49
ISOLATION
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
RINDERLEBER
49
AUFSCHLUSS
DER
MITOCHONDRIEN 50
KAPITEL
3
ERGEBNISSE
51
3.1
UNTERSUCHUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
RINDERLEBER
AUF
LIPOAT-PROTEIN
51
LIGASE-AKTIVITAET
3.1.1
ISOLIERUNG
UND
FRAKTIONIERUNG
DER
MITOCHONDRIEN
AUS
RINDERIEBER.
UEBERPRUE
51
FUNG
DER
FRAKTIONIERUNG
DURCH
DIE
LEITENZYME
FUMARASE
UND
SUCCINAT
CYTOCHROM-C
-REDUKTASE
3.15
DER
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEX
ALS
SUBSTRAT
FUER
DIE
LIPOAT-PROTEIN
53
LIGASE.
VERGLEICH
DES
PDC
AUS
DER
MUTANTE
ESCHERICHIA
COB
JRG
26
MIT
INHALTSVERZEICHNIS
3
DEM
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEX
AUS
DEM
WILDTYP
ESCHERICHIA
COLI
K12
Y
MEL
3.1.3 UNTERSUCHUNG
VON
FRAKTIONIERTEN
MITOCHONDRIEN
AUF
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
57
AKTIVITAET
3.1.4 UNTERSUCHUNG
DER
SPEZIFITAET
DER
LIPOYLISIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-
58
KOMPLEXES
3.1.5
ZEITABHAENGIGKEIT
DER
LIPOYLISIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
60
3.1.6
UNTERSUCHUNG
DER
LIPOYLISIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
IN
61
ABHAENGIGKEIT
VON
ATP
UND
PDC
3.1.7
LIPOYLISIERUNG
DES
MITOCHONDRIALEN
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES 63
3.1.8
MESSUNG
DER
ZUNAHME
DER
GESAMTAKTIVITAET
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE- 65
KOMPLEXES
INFOLGE
VON
LIPOYLISIERUNG
32
DIE
LLPOAT-PROTELN-LIGASE
AUS
ESCHERICHIA
COLI
67
32.1
DIE
LIPOYLISIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
MIT
UND
OHNE
67
MITOCHONDRIENEXTRAKT
322
DIE
MITOCHONDRIALE
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE KANN
DEN
PYRUVATDEHYDROGENASE-
74
KOMPLEX
VON
ESCHERICHIA
COLI
NICHT
LIPOYLISIEREN
3.3
VERSUCH
DER
REINIGUNG
DER
LLPOAT-PROTELN-LIGASE AUS
ESCHERICHIA
COLI
77
3.3.1
NACHWEIS
DER
LIPONSAEURE-AKTIVIERENDEN
AKTIVITAET
DER
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
77
DURCH
BESTIMMUNG
VON
LIPOYL-AMP
3.3.2
KOPPLUNG
VON
GEREINIGTER
E2-KOMPONENTE
AN
SEPHAROSE 78
3.3.3
VERSUCH
DER
REINIGUNG
DER
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
UEBER
E2-AFFINITAETS- 82
CHROMATOGRAPHIE
3.3.4
KOPPLUNG
VON
GEREINIGTEM
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEX
AUS
ESCHERI
86
CHIA
COLI
K12
Y
MEL
AN
SEPHAROSE
3.3.5
VERSUCH
DER
REINIGUNG
DER
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
UEBER
PDC-AFFINITAETS- 88
CHROMATOGRAPHIE
3.3.6
ISOLATION
EINES
PROTEINS
MIT
EINER
MOLEKUELMASSE
VON
65
KDA
DURCH
PDC-
91
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
3.3.7
VERSUCH
DER
REINIGUNG
DER
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
UEBER
CIBACRON-BLUE
96
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
KAPITEL
4
DISKUSSION
100
4.1
LIPOYLISIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-KOMPLEXES
IN
VITRO
AUFGRUND
UN
VOLLSTAENDIGER
LIPOYLISIERUNG
IN
VIVO
100
42
SPEZIFITAET
DER
MITOCHONDRIALEN
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
102
4.3
PROBLEME
BEIM
NACHWEIS
DER
LIPOYLISIERUNG
DES
PYRUVATDEHYDROGENASE-
KOMPLEXES
MIT
'^C-LIPONSAEURE
DURCH
SZINTILLATIONSMESSUNG
103
INHALTSVERZEICHNIS
4
4.4
IDENTITAET
ZWISCHEN
DER
DEN
GESAMTKOMPLEX
UND
DER
DIE
ISOLIERTE
E2-KOMPO
106
NENTE
LIPOYLISIERENDEN
LIGASE
4.5
VERSUCHE
ZUR
REINIGUNG
DER
LIPOAT-PROTEIN-LIGASE
AUS
ESCHERICHIA
COUE
107
UEBER
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
4.6
ISOLATION
DES 65
KDA-PROTEINS
109
ZUSAMMENFASSUNG
111
LITERATURVERZEICHNIS
112 |
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