Deletions- und Punktmutanten des P22-Tailspike-Proteins: Klonierung, Reinigung, Kristallisation und physikalisch-biochemische Analyse
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
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INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG
ABKUERZUNGEN
EINLEITUNG.
1. PROTEINFALTUNG IM REAGENZGLAS.
2. PROTEINBIOSYNTHESE
IN VIVO - PROTEINFALTUNG IN VITRO.
3. DAS TAILSPIKE-PROTEIN DES BAKTERIOPHAGEN P22 - EIN MODELLSYSTEM FUER
FALTUNG
IN VIVO UND IN VITRO.
4. PROBLEMSTELLUNG.
1
5
. 7
11
II. EXPERIMENTELLER TEIL.
1. MATERIAL.
1.1. CHEMIKALIEN.
1.2. STANDARDS UND KITS
1.3. ENZYME UND PROTEINE.
1.4. SONSTIGES MATERIA
1.5. GERAETE.
1.6. ORGANISMEN
1.7. PLASMIDE UND OLIGODESOXYNUKLEOTIDE.
1.8. MEDIEN, ANTIBIOTIKA UND PUFFER.
2. MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN.
2.1. KULTIVIERUNG UND KONSERVIERUNG VON
E.COII- UND
S. TYPHIMURIUM-STAEMMEN."19
2.2. TRANSFORMATION VON E.CO// MIT PLASMID-DNA.19
2.2.1. TRANSFORMATION NACH CHUNG.19
2.2.2. TRANSFORMATION NACH HANAHAN.20
2.2.3. ELEKTROPORATION.20
2.3. ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS E.COII.
2.3.1. PRAEPARATION NACH BIMBOIM UND DOLY.
2.3.2. PRAEPARATION NACH CARTER UND MILTON.
2.4. PRIPARATION VON PHAGEN-DNA.
20
20
20
21
2.5. SPALTUNG VON DNA MIT RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN 21
2.6. ISOLIERUNG UND REINIGUNG VON DNA-FRAGMENTEN AUS AGAROSEGELEN. 21
2.7. GELELEKTROPHORESE VON DNA. 22
2.8. LIGIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN.
2.9. REINIGUNG VON OLIGODESOXYNUKLEOTIDEN.
2.10. SEQUENZIERUNG VON PLASMID-DNA.
2.11. POLYMERASEKETTENREAKTION (PCR).
2.12. PRAEPARATION VON EINZELSTRANG-DNA.
22
22
22
23
23
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/946818673
2.13. ORTSSPEZIFISCHE MUTAGENESE VON PLASMID-DNA.24
2.14. PLANUNG VON PCR- UND MUTAGENESE-PRIMERN. 25
3. PROTEINCHEMISCHE METHODEN.25
3.1. PRODUKTION VON REKOMBINANTEM PROTEIN. 25
3.1.1. ANZUCHT UND INDUKTION VON BAKTERIEN.25
3.1.2. ZELLAUFSCHLUSS. 26
3.1.3. EXPRESSIONSTEST.26
3.2. PROTEINREINIGUNG. 26
3.2.1. REINIGUNG VON F180, TSP UND F180-PUNKTMUTANTEN.26
3.2.2. REINIGUNG DER N-TERMINALEN DOMAENE.27
3.2.3. REINIGUNG DER ISOLIERTEN TAILSPIKE-SS-HELIX.27
3.2.4. REINIGUNG VON INCLUSION PODY-MATERIAL. 28
3.3. SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.28
3.4. PROTEINFAERBUNG.29
3.4.1, COOMASSIE-FAERBUNG.29
3.4.2. SIIBERFAERBUNG.29
3.5. WESTERN BLOT.29
3.6. DENSITOMETRIE.30
3.7. ANALYSE VON FALTUNG UND STABILITAET DURCH SDS-RESISTENZ.30
3.7.1. DENATURIERUNG UND RENATURIERUNG.30
3.7.2. TEMPERATURABHAENGIGKEIT DER RENATURIERUNGSAUSBEUTE.31
3.7.3. ASSOZIATION DER UNTEREINHEITEN - HYBRIDISIERUNGSEXPERIMENTE. 31
3.7.4. TRIMERREIFUNG - SDS-RESISTENZKINETIKEN.31
3.7.5. ANALYSE DER STABILITAET DURCH THERMISCHE DENATURIERUNG.31
3.8. SPEKTROSKOPISCHE METHODEN.32
3.8.1. BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION.32
3.8.2. FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE. 32
3.8.2.1. GUANIDINIUMCHLORIDUEBERGAENGE.32
3.8.2 2. DE- UND RENATURIERUNGSKINETIKEN. 33
3.8.3. CD-SPEKTROSKOPIE. 33
3.9. PRAEPARATION VON S.TYPHIMURIUM O-ANTIGEN UND
ENDORHAMNOSIDASE-AKTIVITAETSTEST. 33
3.10. KRISTALLISATION.33
3.11. FIXIERUNG UND EINBETTUNG VON E.COLI FUER ELEKTRONENMIKROSKOPIE.34
3.12. BESTIMMUNG FREIER THIOLGRUPPEN NACH ELLMAN.34
3.13. JODACETAMID-MODIFIKATION FREIER THIOL-GRUPPEN. 35
III. ERGEBNISSE.
1. DAS GENTECHNISCH N-TERMINAL VERKUERZTE TAILSPIKE-PROTEIN (F180).
1.1. KLONIERUNG DES N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS.
1.2. EXPRESSION DES REKOMBINANTEN F180 TAILSPIKE-PROTEINS.
1.3. REINIGUNG DES REKOMBINANTEN F180 TAILSPIKE-PROTEINS.
1.4. CHARAKTERISIERUNG DES N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS
1.4.1. SPEKTROSKOPISCHE EIGENSCHAFTEN.
.36
.36
.36
.38
.39
.40
.41
2
.
3.
1.4.1.1. UV-ABSORPTION UND FLUORESZENZ-SPEKTROSKOPIE.41
1.4.1.2. CIRCULARDICHROISMUS. 41
1.4.2. PROTEASERESISTENZ DES VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS 42
1.4.3. ENDORHAMNOSIDASE-AKTIVITAET DES REKOMBINANTEN F180 42
1.4.4. DENSITOMETRISCHE ANALYSE DES VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS. . .
43
1.4.5. FALTUNGSWEG DES N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS 44
1.4.5.1 FALTUNG AUF MONOMERENEBENE.45
1 4.5.2. ASSOZIATION DER UNTEREINHEITEN ZUM PROTRIMER.46
1.4.5.3. REIFUNG DES PROTRIMERS ZUM SDS-RESISTENTEN NATIVEN
TRIMER.47
1.4.5.31. ANALYSE DER TRIMER-REIFUNG VIA SDS-RESISTENZ 47
1.4.5.3 2. CHARAKTERISIERUNG DER TRIMER-REIFUNG VIA
FLUORESZENZ-SPEKTROSKOPIE.48
1.4.6. TEMPERATUR-ABHAENGIGKEIT DER FALTUNGSAUSBEUTE 52
1.4.7. STABILITAET DES REKOMBINANTEN N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-
PROTEINS.00
1.4.7.1. THERMISCHE DENATURIERUNG IN GEGENWART VON SODIUM-
DODECYLSULFAT.53
1.4.7.2. STABILITAET GEGENUEBER GUANIDINIUMCHLORID.55
1.4.7.2.1. KINETISCHE ANALYSE DER ENTFALTUNG VON F180 IN 5 M
GUANIDINIUMCHLORID. 55
1.4.7.2.2. DENATURIERUNGSUEBERGANG DES N-TERMINAL VERKUERZTEN
TAILSPIKE-PROTEINS IN GUANIDINIUMCHLORID BEI PH 7.0.56
1.5. KRISTALLISATION DES N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS.57
1.5.1. SYSTEMATISCHE VARIATION VON KRISTALLISATIONSBEDINGUNGEN 57
1.5.2. OPTIMIERUNG DES KRISTALLWACHSTUMS.57
ROENTGENSTRUKTURANALYSE DES N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS.58
N-TERMINALE VERKUERZUNG VON TEMPERATURSENSITIVEN UND
SUPPRESSORMUTANTEN DES TAILSPIKE-PROTEINS.59
3.1. KLONIERUNG, EXPRESSION UND REINIGUNG N-TERMINAL VERKUERZTER
TSF
UND SU-MUTANTEN. .59
3.2. STABILITAET UND FALTUNG N-TERMINAL VERKUERZTER TAILSPIKE-
PUNKTMUTANTEN.*.
3.2.1. FALTUNG VON N-TERMINAL VERKUERZTEN
TSF- UND SU-PUNKTMUTANTEN 61
3.2.1.1 KINETIK DER MONOMERENFALTUNG.61
3.2.1.2. TEMPERATURABHAENGIGKEIT DER FALTUNGSAUSBEUTE
N-TERMINAL VERKUERZTER TAILSPIKE-PUNKTMUTANTEN. 62
3.2.1.2.1. TEMPERATURSENSITIVE MUTANTEN F180 H304 UND U2. 62
3.2.1.2.2. SUPPRESSORMUTANTEN.63
3.2.2. BESTIMMUNG DER THERMISCHEN STABILITAET DER TSF- UND
.63
3.2.2.1. TEMPERATURSENSHIVE MUTANTEN.63
3.2.2 2. SUPPRESSOR-MUTANTEN.
3.2.3. DENATURIERUNGSKINETIK IN GUANIDINIUMCHLORID.67
3.3. KRISTALLISATION VON N-TERMINAL VERKUERZTEN
TAILSPIKE-PUNKTMUTANTEN. 69
4. DELETION VON TAILSPIKE-STRUKTURREGIONEN ZUR IDENTIFIZIERUNG STABILER,
EIGENSTAENDIG FALTENDER BEREICHE UND ZUR STRUKTURAUFKLAERUNG DER N-
TERMINALEN DOMAENE.69
4.1. KLONIERUNG, EXPRESSION UND REINIGUNG DES KOMPLETTEN TAILSPIKE-
PROTEINS (AS 1-666).70
4.1.1. KLONIERUNG, EXPRESSION UND REINIGUNG.71
4.1.2. KRISTALLISATION. .71
4.2. DELETION DER N-TERMINALEN A-HELIX DES VERKUERZTEN
TAILSPIKE-PROTEINS. 72
4.2.1. KLONIERUNG, EXPRESSION UND REINIGUNG.72
4.2.2. SPEKTROSKOPISCHE EIGENSCHAFTEN.72
4.2.2.1. UV-ABSORPTION UND FLUORESZENZ-SPEKTROSKOPIE.72
4.2.2.2. CIRCULARDICHROISMUS.72
4.2.3. EINFLUSS DER A-HELIX AUF DIE STABILITAET DES NATIVEN TRIMERS.73
4.2.3.1. THERMISCHE STABILITAET VON F180AA.73
4.2.3 2. DENATURIERUNGSKINETIK IN GUANIDINIUMCHLORID.74
4.2.4. FALTUNG DES TAILSPIKE-FRAGMENTS OHNE N-TERMINALE A-HELIX.75
4.2.4.1. MONOMERENFALTUNG VON F180AA. 75
4.2.42.
PROTRIMER-TRIMER-REIFUNG VON F180AA.75
4.2.4.3. TEMPERATURABHAENGIGE FALTUNGSAUSBEUTE.76
4.3. DELETION DER GROSSEN INSERTION DER SS-HELIX.76
4.3.1. KLONIERUNG UND EXPRESSION. 77
4.3.2. KOEXPRESSION DES GROEL/S-OPERONS. 78
4.3.3. REINIGUNGS- UND RUECKFALTUNGSVERSUCH DES INTRAZELLULAER
AGGREGIERTEN N-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-PROTEINS OHNE
RUECKENFLOSSE.79
4.4. DELETION DES C-TERMINUS AB GLN489 BZW GLY544 ZUR HERSTELLUNG
EINES MONOMEREN TAILSPIKE-PROTEINS.79
4.4.1. DELETION DES C-TERMINUS AB GLN489.80
4.4.11. KLONIERUNG, EXPRESSION UND REINIGUNG EINER
KETTENABBRUCHMUTANTE AN POSITION 489 MIT UND OHNE
N-TERMINALE DOMAENE.,.80
4.4.2. C-TERMINALE VERKUERZUNG NACH GLY544.L, 81
4.4.2.1. KLONIERUNG UND EXPRESSION C-TERMINAL NACH GLY544 VER
KUERZTER TAILSPIKE-PROTEINE MIT UND OHNE N-TERMINALER DOMAENE. 81
4.4 2.2. REINIGUNG DES C-TERMINAL VERKUERZTEN TAILSPIKE-
FRAGMENTS M-DIO9-GS44-(HIS)6.82
4.4.2 3. SPEKTROSKOPISCHE EIGENSCHAFTEN.83
4.4.2.3.1. UV-ABSORPTIONS- UND FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE.83
4.4.2 3.2. CIRCULARDICHROISMUS.84
4.4.2 4. ASSOZIATIONSGRAD VON G544-H6.85
4 4.2.5. REKONSTITUTION DER ISOLIERTEN SS-HELIX.85
4.4 2.6. STABILITAET VON G544-H6 GEGENUEBER GUANIDINIUMCHLORID.86
4.5. EXPRESSION DER ISOLIERTEN N-TERMINALEN DOMAENE DES
TAILSPIKE-PROTEINS.87
4.5.1. KLONIERUNG UND EXPRESSION DER N-TERMINALEN DOMAENE
UNTER KONTROLLE DES JACUV5-PROMOTORS.87
4.5.2. KLONIERUNG DER N-TERMINALEN DOMAENE IN PET11A. 88
4.5.3. EXPRESSION UND REINIGUNG.88
4.5.4. CHARAKTERISIERUNG DER N-TERMINALEN DOMAENE.89
4.5.4.1. SPEKTROSKOPISCHE EIGENSCHAFTEN.89
4.5.4.1.1. UV-ABSORPTIONS- UND FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE 89
4.5.4.1.2. CIRCULARDICHROISMUS.90
4.5.4 2. ASSOZIATIONSGRAD.
91
4 5.4.3. KRISTALLISATION DER ISOLIERTEN N-TERMINALEN DOMAENE.91
5. EINFLUSS DER C-TERMINALEN CYSTEINE C613 UND C635 AUF DIE FALTUNG DES
TAILSPIKE-PROTEINS.
92
5.1. BLOCKIERUNG DER FALTUNG DURCH ZUSATZ VON JODACETAMID 93
5.2. AUSTAUSCH VON C613 UND C635 NACH ALANIN, KLONIERUNG UND
EXPRESSION DER PUNKTMUTANTEN.94
IV, ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION UND STRUKTURBESCHREIBUNG.95
V. LITERATURVERZEICHNIS
. 115 |
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