Untersuchung der induzierbaren Chitinasen und Proteinasen aus Streptomyces olivaceoviridis und Charakterisierung einer Chitinase-negativen Mutante:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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1995
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| Beschreibung: | Hannover, Univ., Diss., 1995 |
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INHALTSVERZEICHNIS
III
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1
EINLEITUNG
UND
PROBLEMSTELLUNG
.
1
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
9
2.1
CHEMIKALIEN
.
9
2.2
MIKROORGANISMEN
.
11
2.3
MEDIEN
.
12
2.4
KULTURBEDINGUNGEN
.
14
2.4.1
STAMMHALTUNG
.
14
2.4.2
VORKULTUREN
.
14
2.4.3
FERMENTATION
IM
ERLENMEYERKOLBEN
.
14
2.5
GELELEKTROPHORESE
.
15
2.5.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
15
2.5.1.1
NACH
LAEMMLI
.
15
2.5.1.2
NACH
KRATZIN
.
17
2.5.2
PROTEINFAERBUNG
IM
GEL
.
18
2.5.2.1
COOMASSIEF
AERBUNG
.
18
2.5.2.2
KCL-LOESUNGSF
AERBUNG
.
19
2.5.2.3
DANSYLIERUNG
.
20
2.5.2.4
SILBERFAERBUNG
.
20
2.6
WESTERN-BLOT
.
20
2.7
AKTIVITAETSFAERBUNG'
.
21
2.7.1
MIT
GLYCOL-CHITIN
.
21
2.7.2
MIT
CM-CHITIN
.
22
2.8
HERSTELLUNG
VON
POLYMEREN
SUBSTRATEN
.
22
2.8.1
NATIVES
UND
KOLLOIDALES
CHITIN
.
22
2.8.2
GLYCOL-CHITIN
.
23
2.8.3
CHITIN-OLIGOMERE
.
24
2.9
ENZYMTESTS
.
24
2.9.1
CHITINASE-TEST
.
24
2.9.1.1
MIT
KRISTALLINEM
CHITIN
.
24
2.9.1.2
MIT
KOLLOIDALEM
CHITIN
.
25
2.9.1.3
MIT
CARBOXYMETHYL-CHITIN
.
25
2.9.1.4
MIT
CHROMOGENEN
SUBSTRATEN
.
26
2.9.1.5
MIT
CM-CHITIN-RBV
.
26
2.9.2
CHITOBIASE-TEST
.
26
2.9.3
PROTEINASETEST
.
27
2.9.3.1
MIT
CASEIN
.
27
INHALTSVERZEICHNIS
IV
2.9.3.2
MIT
CHROMOGENEN
SUBSTRATEN
.
27
2.9.3.3
MIT
RESORUFIN-MARKIERTEM
CASEIN
.
28
2.10
BESTIMMUNG
VON
ALANIN
.
28
2.11
SONSTIGE
ANALYTISCHE
METHODEN
.
30
2.12
ANZUCHT
VON
STREPTOMYCES
OLIVACEOVIRIDIS
IM
FERMENTER
.
30
2.12.1
KLASSISCHE
FERMENTATION
.
30
2.12.2
KURZZEIT-FERMENTATION
.
31
2.13
ENZYMKONZENTRATION
.
31
2.14
REINIGUNG
DER
CHITINASEN
.
33
2.15
REINIGUNG
DER
PROTEINASEN
.
35
2.16
BESTIMMUNG
DER
AMINOTERMI
UND
GESAMT
AMINOSAEUREN
.
36
2.17
TRENNUNG
VON
PEPTIDEN
AUF
HPLC
.
37
2.18
KRISTALLISATION
DER
14
KDA-PROTEINASE
.
37
2.19
CHITINASEEXPRESSION
BEI
S.
OLIVACEOVIRIDIS
WILDTYP
.
38
2.20
RECHNERPROGRAMME
.
38
3
ERGEBNISSE
.
39
3.1
ENZYMPRAEPARAT
ION
.
39
3.1.1
KONZENTRIERUNG
DES
KULTUR
UEBER
STANDS
.
39
3.1.2
REINIGUNG
DER
CHITINASEN
.
38
3.1.2.1
AKTIVITAETSFAERBUNG
.
41
3.1.2.2
REINIGUNG
UND
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DES
20,5
KDA-PROTEINS
(POOL
D)
.
42
3.1.2.3
REINIGUNG
DER
26
KDA-CHITINASE
.
44
3.1.2.4
REINIGUNG
DER
50
KDA-CHITINASE
.
45
3.1.2.5
REINIGUNG
DER
70
KDA-CHITINASE
.
46
3.1.2.6
REINIGUNG
DER
92
KDA-CHITINASE
.
48
3.1.3
REINIGUNG
DER
PROTEINASEN
.
49
3.2
ENZYMAKTIVITAETEN
DER
92
KDA-,
70
KDA
UND
30
KDA-PROTEINE
.
51
3.2.1
CHITINASE
UND
PROTEINASEAKTIVITAET
.
51
3.2.2
AUTOPROTEOLYSE
.
53
3.2.3
ZEITLICHER
VERLAUF
DER
ENZYMAKTIVITAET
DER
92
UND
30
KDA
CHITINASEN
GEGEN
CM-CHITIN
RBV
.
55
INHALTSVERZEICHNIS
3.3
CHARAKTERISIERUNG
DER
PROTEINASEN
AUS
S.
OLIVACEOVIRIDIS
.
56
3.3.1
BESTIMMUNG
DER
MOLEKULARGEWICHTE
DER
PROTEINASEN
.
56
3.3.2
AUTOPROTEOLYSE
DER
42,
22
UND
14
KDA
PROTEINASEN
.
57
3.3.3
PROTELOYTISCHE
AKTIVITAETEN
GEGEN
CASEIN
.
60
3.3.4
PROTELOYTISCHE
AKTIVITAET
GEGEN
CASEIN
RESORUFIN
.
61
3.3.5
PROTEINASEHEMMUNG
.
61
3.3.6
SPEZIFITAET
DER
PROTEINASEN
VON
S.
OLIVACE
OVIRIDIS
VERGLICHEN
MIT
ANDEREN
PROTEINASEN
GEGEN
CHROMOGENE
SUBSTRATE
.
64
3.3.7
BESTIMMUNG
VON
PH
UND
TEMPERATUROPTIMA
UND
ENZYM-KINETIK
DER
14
KDA-PROTEINASE
.
65
3.3.8
BESTIMMUNG
DER
KATALYTISCHEN
AKTIVITAET
VON
14
KDA-PROTEINASE
.
67
3.3.9
SPALTUNG
VON
PROTEINEN
UND
PEPTIDEN
DURCH
S.
OLIVACEOVIRIDIS
PROTEINASEN
.
69
3.3.9.1
SPALTUNG DER
70
KDA-CHITINASE
MIT
42,
22
UND
14
KDA-PROTEINASEN
.
69
3.3.9.2
SPALTUNG
VON
30
KDA-PROTEIN
MIT
14
UND
22
KDA-PROTEINASE
UND
STAPH.
AUREUS
V8
PROTEINASE
.
71
3.3.9.3
SPALTUNG
VON
SS-GALACTOSIDASE
MIT
14
KDA
PROTEINASE,
ENDOPROTEINASE
LYS-C
UND
TRYPSIN
.
72
3.3.9.4
SPALTUNG
VON
INSULIN
SS-KETTE
MIT
14
KDA
PROTEINASE
.
74
3.3.9.5
SPALTUNG
DER
ACTH
MIT
14
KDA-PROTEINASE
.
75
3.3.10
KRISTALLISATION
DER
14
KDA-PROTEINASE
.
76
3.4
BESTIMMUNG
DER
AMINOTERMINI
DER
PROTEINASEN
UND
CHITINASEN
.
78
3.5
BESTIMMUNG
VON
GESAMTAMINOSAEUREN
.
79
3.6
SPALTUNG
DER
14
KDA-PROTEINASE
.
80
3.6.1
SPALTUNG
DER
14
KDA-PROTEINASE
DURCH
ENDO
PROTEINASE
ARG-C
UND
TRENNUNG
DER
PEPTIDE
DURCH
FPLC
UND
HPLC
.
80
INHALTSVERZEICHNIS
VI
3.6.2
SPALTUNG
DER
6
UND
8
KDA-PEPTIDE
.
83
3.7
CHITINASE
UND
PROTEINASE-INDUKTION
BEI
S.
OLIVACEOVIRIDIS
WILDTYP
DURCH
CHITIN
OLIGOMERE
.
85
3.8
REPRESSION
DER
CHITINASEN
UND
PROTEINASEN
VON
S.
OLIVACEOVIRIDIS-WILDTYP
DURCH
ZUGABE
VON
GLUCOSE
.
91
3.9
CHARAKTERISIERUNG
VON
S.
OLIVACEOVIRIDIS
MUTANTE
M6-II
.
97
3.9.1.
FETTSAEURENANALYSE
DES
WILDTYPS
UND
DIE
MUTANTE
M6-II
.
97
3.9.2
CHITINASE
UND
PROTEINASEEXPRESSION
BEI
S.
OLIVACEOVIRIDIS
MUTANTE
M6-II
.
98
3.9.3
EINFLUSS
VON
CYSTEIN
AUF
DIE
S.
OLIVACEO
VIRIDIS
MUTANTE
M6-II
.
103
4
DISKUSSION
.
104A
5
ZUSAMMENFASSUUNG
.
139
6
LITERATURVERZEICHNIS
.
141 |
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| spelling | Radwan, Hesham Hassan Verfasser aut Untersuchung der induzierbaren Chitinasen und Proteinasen aus Streptomyces olivaceoviridis und Charakterisierung einer Chitinase-negativen Mutante von Hesham Hassan Radwan 1995 VIII, 155 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Hannover, Univ., Diss., 1995 Proteasen (DE-588)4047521-9 gnd rswk-swf Chitinase (DE-588)4147738-8 gnd rswk-swf Deletionsmutante (DE-588)4360244-7 gnd rswk-swf Enzymaktivität (DE-588)4152470-6 gnd rswk-swf Streptomyces olivaceoviridis (DE-588)4313453-1 gnd rswk-swf Isolierung Chemie (DE-588)4122223-4 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Streptomyces olivaceoviridis (DE-588)4313453-1 s Chitinase (DE-588)4147738-8 s Isolierung Chemie (DE-588)4122223-4 s DE-604 Proteasen (DE-588)4047521-9 s Enzymaktivität (DE-588)4152470-6 s Deletionsmutante (DE-588)4360244-7 s DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=006976341&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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