Das amylolytische Enzymsystem von Clostridium thermosaccharolyticum: Reinigung und Charakterisierung einer Glukoamylase, einer Amylopullulanase und einer Isomaltase
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
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INHALTSVERZEICHNIS
A.
EINLEITUNG
1
B.
MATERIAL UND
METHODEN
11
1.
ORGANISMEN
11
2.
ANZUCHT
11
2.1.
MEDIUM
11
2.2.
KULTURBEDINGUNGEN
12
2.3.
STAMMHALTUNG
12
3.
AUSGANGSMATERIAL
FUER
DIE
ENZYMPRAEPARATION
13
3.1.
ZELLEXTRAKT
13
3.2.
KULTURUEBERSTAND
13
4.
KONZENTRIERUNGSMETHODEN
13
4.1.
TANGENTIALFLUSS-FILTRATION
13
4.1.1.
PRINZIP
13
4.1.2.
GERAET
UND
AUSSTATTUNG
14
4.2.
MICROSEP
14
4.3.
MICROCON
14
S.
PROTEINBESTIMMUNG
15
6.
BESTIMMUNG
ENZYMATISCHER
AKTIVITAETEN
16
6.1.
DNSA-TEST
16
6.2.
HYDROLYSE
VON
PARA-NITROPHENOL-A-GLUKOSID
17
6.3.
HYDROLYSE
VON
PARA-NITROPHENOL-SS-MALTOSID
(GLUKOAMYLASETEST)
18
6.4.
PGO-TEST
ZUR
BESTIMMUNG
DER
GLUKOSEFREISETZUNG
19
7.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
21
7.1.
PRINZIP
21
7.2.
STAMMLOESUNGEN
21
7.3.
HERSTELLUNG
DER
GELE
22
7.4.
PROBENVORBEREITUNG
23
7.5.
GELLAUF
23
7.6.
COOMASSIE-FAERBUNG
DER
GELE
23
7.7.
GELTROCKNUNG
24
8.
BESTIMMUNG
VON
ENZYMAKTIVITAETEN
IM
POLYACRYLAMIDGEL
24
8.1.
RENATURIERUNG
VON
PROTEINEN
25
8.2.
AKTIVITAETSFAERBUNG
MIT
4-METHYLUMBELLIFERYL-A-GLUKOSID
(MUG)
25
8.3.
AKTIVITAETSFAERBUNG
MIT
LUGOL'SCHER
LOESUNG
25
8.4.
RBB-SUBSTRAT-GELE
26
9.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(EEF)
27
9.1.
PRINZIP
27
9.2.
GERAET
UND
GELE
27
9.3.
SILBERFAERBUNG
VON
LEF-GELEN
28
10.
FAST
PROTEIN
LIQUID
CHROMATOGRAPHY
(FPLC)
29
10.1.
HYDROPHOBE
INTERAKTIONS-CHROMATOGRAPHIE
3
0
10.1.1.
TRENNPRINZIP
30
10.1.2.
SAEULENMATERIALIEN
30
10.1.3.
METHODIK
33
10.2.
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
34
10.2.1.
TRENNPRINZIP
34
10.2.2.
SAEULENMATERIALIEN
35
10.2.3.
METHODIK
36
10.3.
GELFILTRATION
37
10.3.1.
TRENNPRINZIP
37
10.3.2.
SAEULENMATERIAL
38
10.3.3.
METHODIK
38
10.3.4.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
39
10.4.
CHROMATOFOKUSSIERUNG
40
10.4.1.
TRENNPRINZIP
40
10.4.2.
SAEULENMATERIAL
41
10.4.3.
METHODIK
41
11.
HIGH
PERFORMANCE
LIQUID
CHROMATOGRAPHY
(HPLC)
42
11.1.
GERAETE
42
11.2.
LON-MODERATED-PARTITIONING
(IMP)
42
11.3.
METHODIK
43
12.
CHARAKTERISIERUNG
VON
ENZYMEN
45
12.1.
ZELLULAERE
LOKALISATION
45
12.2.
MOLEKULARGEWICHT
UND
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
45
12.3.
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
AKTIVITAET
46
12.4.
TEMPERATUR-STABILITAET
46
12.5.
PH-OPTIMUM
46
12.6.
CHEMOSTABILITAET
47
12.7.
HEMMTEST
ZUM
NACHWEIS
EINER
GLUKOAMYLASE-AKTIVITAET
47
12.8.
BESTIMMUNG
EINES
N-TERMINUS
EINES
PROTEINS
47
C.
ERGEBNISSE
48
1.
LOKALISATION
DER
STAERKEABBAUENDEN
ENZYME
VON
CLOSTRIDIUM
THERMOSACEHAROLYTICUM
DSM571
48
2.
ISOLIERUNG
DER
AMYLOLYTISCHEN
ENZYME
AUS
DEM
KULTURUEBERSTAND
VON
C
THERMOSACEHAROLYTICUM
DSM571
49
3.
AUFTRENNUNG
DER
EINZELNEN
KOMPONENTEN
DES
AMYLASE-SYSTEMS
50
4.
REINIGUNG
DER
A-GLUKOSIDASE
53
4.1.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
MIT
MONOQ
53
4.2.
CHROMATOFOKUSSIERUNG
55
4.3.
GELFILTRATION
58
4.4.
BILANZIERUNG
DER
REINIGUNG
DER
A-GLUKOSIDASE
60
S.
CHARAKTERISIERUNG
DER
A-GLUKOSIDASE
62
5.1.
MOLEKULARGEWICHT
UND
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
62
5.2.
PH-OPTIMUM
UND
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
AKTIVITAET
63
5.3.
TEMPERATUR-STABILITAET
64
5.4.
CHEMOSTABILITAET
65
5.5.
N-TERMINUS
67
5.6.
SUBSTRATSPEZIFITAET
67
6.
REINIGUNG
DER
GLUKOAMYLASE
I
AUS
DEM
KULTURIIBERSTAND
6.1.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
MIT
MONOQ
6.2.
BILANZIERUNG
EINER
REINIGUNG
DER
GLUKOAMYLASE
I
68
68
71
7.
REINIGUNG
DER
GLUKOAMYLASEN
II
UND
IN
71
7.1.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
MIT
Q-SEPHAROSE
71
7.2.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
MIT
SOURCEQ
74
7.3.
GELFILTRATION
1
MIT
DER
GLUKOAMYLASE
II
76
7.4.
GELFILTRATION
2
MIT
DER
GLUKOAMYLASE
II
77
7.5.
BILANZIERUNG
EINER
REINIGUNG
DER
GLUKOAMYLASE
II
80
7.6.
GELFILTRATION
MIT
DER
GLUKOAMYLASE
III
82
8.
CHARAKTERISIERUNG
DER
GLUKOAMYLASEN
I,
N
UND
III
85
8.1.
N-TERMINUS
85
8.2.
MOLEKULARGEWICHTE
UND
ISOELEKTRISCHE
PUNKTE
86
8.3.
PH-OPTIMUM
UND
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
AKTIVITAET
87
8.4.
TEMPERATUR-STABILITAET
88
8.5.
CHEMOSTABILITAET
89
8.6.
HEMMTEST
MIT
ACARBOSE
91
8.7.
SUBSTRATSPEZIFITAET
92
8.8.
PRODUKTANALYSE
92
9.
REINIGUNG
DER
PULLULANASE
93
9.1.
HYDROPHOBE
INTERAKTIONS-CHROMATOGRAPHIE
MIT
POROS-ET
93
9.2.
GELFILTRATION
99
9.3.
BILANZIERUNG
EINER
REINIGUNG
DER
PULLULANASE
101
10.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PULLULANASE
103
10.1.
MOLEKULARGEWICHT
UND
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
103
10.2.
PH-OPTIMUM
UND
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
AKTIVITAET
103
10.3.
TEMPERATUR-STABILITAET
105
10.4.
N-TERMINUS
106
10.5.
SUBSTRATSPEZIFITAET
107
10.6.
PRODUKTANALYSE
107
10.7.
EINFLUSS
VON
CD
2+
-IONEN
AUF
DIE
AKTIVITAET
111
11.
ANZUCHT
VON
CLOSTRIDIUM
THERMOSACCHAROLYTICUM
DSM572
111
11.1.
AUFTRENNUNG
DER
EINZELNEN
KOMPONENTEN
DES
AMYLASE-SYSTEMS
112
D.
DISKUSSION
116
1.
ASPEKTE
ZUR
REINIGUNG
1.1.
AUFTRENNUNG
DER
EXTRAZELLULAEREN
KOMPONENTEN
DES
AMYLASE-SYSTEMS
116
116
1.2.
REINIGUNG
DER
A-GLUKOSIDASE
117
1.3.
REINIGUNG
DER
GLUKOAMYLASEN
118
1.4.
REINIGUNG
DER
PULLULANASE
120
2.
VERGLEICH
DER
CLOSTRIDIUM
THERMOSACCHAROLYTICUM
DSM571
ISOMALTASE
MIT
ANDEREN
A-GLUKOSIDASEN
121
3.
VERGLEICH
DER
C
THERMOSACCHAROLYTICUM
DSM571
GLUKOAMYLASEN
MIT
ANDEREN
GLUKOAMYLASEN
124
4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PULLULANASE
ALS
AMYLOPULLULANASE
127
5.
VERGLEICH
VON
AMYLOLYTISCHEN
ENZYMSYSTEMEN
BEI
THERMOPHILEN
ANAEROBIERN
130
6.
MIT
DEN
GEREINIGTEN
ENZYMEN
IST
EIN
VOLLSTAENDIGER
STAERKEABBAU
MOEGLICH
132
7.
BIOTECHNOLOGISCHE
ASPEKTE
133
E.
ZUSAMMENFASSUNG
135
F.
LITERATURVERZEICHNIS
137 |
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