Die Nicht-Häm-Chlorperoxidase aus Streptomyces lividans TK64:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Hohenheim, Univ.,Diss., 1994 |
| Beschreibung: | 164 S. Ill., graph. Darst. |
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I
NHALTSVERZEICHNIS
1
E
INLEITUNG
I
2
M
ATERIAL
UND
M
ETHODEN
6
2.1
ABKUERZUNGEN
.
6
2.2
EINHEITEN
.
7
2.3
GERAETE
UND
SONSTIGE
MATERIALIEN
.
8
2.4
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
.
10
2.5
PUFFER
.
11
2.6
ORGANISCHE
LOESUNGEN
.
1
1
2.7
ANTIBIOTIKA,
IPTG,
X-GAL
.
12
2.8
KULTURMEDIEN
.
12
2.9
LOESUNGEN
FUER
DEN
ZELLAUFSCHLUSS
.
15
2.10
BAKTERIENSTAEMME
.
15
2.11
ZUECHTUNGSBEDINGUNGEN
UND
STAMMHALTUNG
.
15
2.12
VEKTOREN
.
16
2.12.1
DER
PROMOTOR-PROBE-VEKTOR
PIJ486
.
16
2.12.2
DIE
PLASMIDE
PUC18/19.
.
17
2.13
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
.
18
2.13.1
SCHNELLPRAEPARATION
NACH
H
OLMES
UND
Q
UIGLEY
.
.
18
2.13.2
ISOLIERUNG
NACH
KLESER
.
18
2.14
CAESIUIMCHLORID-DICHTEGRADIENTEN-ZENTRIFUGATION
.
19
2.15
FAELLUNG
VON
DNA
.
19
2.16
QUANTITATIVE
DNA-BESTIMMUNG
.
20
2.17
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
20
2.18
ELUTION
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
.
21
2.19
SPALTUNG
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENZYMEN
.
21
2.20
SOUTHERN-TRANSFER
.
22
2.21
UNTERSUCHUNG
VON
GESAMT-DNA
MIT
EINER
BIOTINMARKIERTEN
SONDE.
22
2.21.1
HERSTELLUNG
DER
SONDE
DURCH
NICK-TRANSLATION
.
22
2.21.2
HYBRIDISIERUNG
UND
DETEKTION
.
24
2.22
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA
.
26
2.23
LIGATION
.
27
2.24
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESEN
(PAGE)
.
27
2.24.1
NATIVE
PAGE
.
27
2.24.1.1
FAERBUNG
AUF
BROMIERENDE
AKTIVITAET
.
27
2.24.2
NATRIUMDODECYLSULFAT-PAGE
(SDS-PAGE)
.
28
INHALTSVERZEICHNIS
2.25
SUBKLONIERUNG
IN
ESCHERICHIA
COLI
TG2
MIT
PUC18
ALS
VEKTOR.
.
28
2.25.1
LINEARISIERUNG
UND
DEPHOSPHORYLIERUNG
DES
VEKTORS
PUC18
.
28
2.25.2
VORBEREITUNG
DER
DONOR-DNA
UND
LIGATION
.
29
2.25.3
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN.
.
29
2.25.4
TRANSFORMATION
.
29
2.25.5
SELEKTION
TRANSFORMIERTER
KLONE.
.
30
2.25.6
SCREENING
DER
REKOMBINANTEN
KLONE
.
30
2.26
KLONIERUNG
IN
STREPTOMYCETEN
.
30
2.26.1
HERSTELLUNG
VON
S/REPTOMYCETEN-PROTOPLASTEN.
.
30
2.26.2
TRANSFORMATION
.
30
2.26.3
SELEKTION
TRANSFORMIERTER
STREPTOMYCETEN-KOIONIEN
.
31
2.26.4
UNTERSUCHUNG
DER
KLONE
AUF
HALOGENIERENDE
AKTIVITAET
MIT
DEM
PLATTENAKTIVITAETSTEST
.
31
2.27
DNA-SEQUENZIERUNG
.
31
2.28
STANDARD-ENZYMTEST
AUF
BROMPEROXIDASEAKTIVITAET
.
32
2.29
PROTEINBESTIMMUNG
.
33
2.29.1
PHOTOMETRISCHE
ABSCHAETZUNG
DES
PROTEINGEHALTES
.
33
2.29.2
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
LOWRY
.
33
2.30
ENZYMREINIGUNG
.
33
2.30.1
AKTIVITAETSTEST
.
33
2.30.2
ZELLZUECHTUNG
.
34
2.30.3
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
ULTRASCHALL
.
34
2.30.4
SAEUREFALLUNG
.
34
2.30.5
REINIGUNG
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS-KLONEN
.
34
2.30.5.1
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
DEAE-SEPHACEL
.
35
2.30.5.2
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
AN
BUTYL-SEPHAROSE
.
35
2.30.5.3
METALL-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
CHELATING-SEPHAROSE.
.
35
2.30.5.4
GELFILTRATION
AN
FPLC-SUPERDEX
200
.
36
2.30.6
REINIGUNG
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS,
PRODUZIERT
IN
STREPTOMYCES
AUREOFACIENS
TUE24-88
.
36
2.30.6.1
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
AN
BUTYL-SEPHAROSE.
.
36
2.31
OUCHTERLONY-DOPPELDIFFUSIONSTEST
.
36
2.32
LINEARITAET
DER
ENZYMREAKTION
.
37
2.33
TEMPERATURSTABILITAET
DER
CPO-L
.
37
2.34
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
.
37
2.35
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
STABILITAET
.
38
2.36
BESTIMMUNG
DES
ISOLELEKTRISCHEN
PUNKTES
DER
CPO-L
.
38
2.37
ERMITTLUNG
APPARENTER
K
M
-WERTE
.
38
I
NHALTSVERZEICHNIS
2.38
BESTIMMUNG
DES
METALLGEHALTS
.
38
2.39
ABSORPTIONSSPEKTREN
.
39
2.40
BESTIMMUNG
DER
SVEDBERG-KONSTANTEN
.
39
2.41
STANDARDANSAETZE
FUER
DIE
HALOGENIERUNG
VON
INDOL
UND
INDOLDERIVATEN
.
39
2.41.1
STANDARDANSATZ
FUER DIE
HALOGENIERUNG
MIT
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS
TK64
.
39
2.41.2
STANDARDANSATZ
FUER
DIE
HALOGENIERUNG
MIT
DER
CHLORPEROXIDASE
AUS
CALDARIOMYCES
FUMAGO
.
40
2.42
FLIESSMITTELSYSTEME
FUER
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIU
.
40
2.43
SPRUEHMITTEL
FUER
DIE
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
41
2.44
CHEMISCHE
SYNTHESE
VON
REFERENZSUBSTANZEN
.
41
2.44.1
3-CHLOR-2-METHYLINDOL
.
41
2.44.2
3-CHLORINDOL
.
41
2.45
EXTRAKTION
VON
REAKTIONSPRODUKTEN
.
42
2.46
CHARAKTERISIERUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
VON
REAKTIONSPRODUKTEN
.
42
2.46.1
HOCHDRUCKFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE
(HPLC)
.
42
2.46.2
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
(DC)
.
43
2.46.3
GASCHROMATOGRAPHIE
(GC)
.
43
2.46.4
GASCHROMATOGRAPHIE-MASSENSPEKTROMETRIE
(GC-MS)
UND
MASSENSPEKTROMETRIE
(MS)
.
44
2.46.5
KEMRESONANZSPEKTROSKOPIE
(
'
H-NMR)
.
44
2.46.6
UV-SPEKTROSKOPIE
.
44
2.47
PRAEPARATIVE
REINIGUNG
VON
UMSETZUNGSPRODUKTEN
.
45
2.48
HALOGENIERUNG
VON
INDOL
.
46
2.48.1
HALOGENIERUNG
DURCH
DIE
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS.
.
46
2.48.2
HALOGENIERUNG
DURCH
DIE
CPO
AUS
CALDARIOMYCES
FUMAGO
.
46
2.48.3
NACHWEIS
UND
IDENTIFIZIERUNG
VON
REAKTIONSPRODUKTEN
MIT
DC,
GC
UND
GC-MS
.
46
2.48.4
PRAEPARATIVE
HERSTELLUNG
UND
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
PRODUKTE
.
46
2.49
CHLORIERUNG
DER
INDOLDERIVATE
1-,
2-,
3-METHYLINDOL
UND
2-CARBOXYINDOL
.
47
2.49.1
NACHWEIS
UND
IDENTIFIZIERUNG
VON
REAKTIONSPRODUKTEN
MIT
DC,
GC
UND
GC-MS
.
48
2.49.2
PRAEPARATIVE
HERSTELLUNG
UND
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
PRODUKTE
.
48
2.50
ABHAENGIGKEIT
DER
CPO-L
VON
VERSCHIEDENEN
PARAMETERN
.
49
2.51
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
OXIDATION
VON
INDOL
MIT
DER
CPO-L
.
49
2.51.1
STANDARDANSATZ
FUER
DIE
OXIDATION.
.
49
NHALTS
VERZEICHNIS
2.51.2
NACHWEIS
VON
INDIGO.
.
50
2.51.2.1
ANSATZ
UND
ISOLIERUNG
.
50
2.51.2.2
CHARAKTERISIERUNG
DURCH
LOESLICHKEIT
UND
DC
.
50
2.51.2.3
ABSORPTIONSSPEKTREN
UND
MASSENSPEKTROMETRIE
.
50
2.51.3
NACHWEIS
VON
ISATIN
.
51
2.51.3.1
NACHWEIS
DURCH
HPLC
UND
DC
.
51
2.51.3.2
NACHWEIS
DURCH
GC
UND
GC-MS
.
51
2.51.3.3
ANREICHERUNG
UND
SPEKTREN
.
51
2.51.4
NACHWEIS
VON
ANTHRANILSAEURE
.
51
2.51.4.1
NACHWEIS
DURCH
HPLC
UND
DC
.
51
2.51.4.2
ANREICHERUNG
UND
SPEKTREN
.
52
2.51.5
VERSUCHE
ZUR
UMSETZUNG
VON
OXINDOL
MIT
DER
CPO-L
.
52
2.51.6
VERSUCHE
ZUR
UMSETZUNG
VON
ANTHRANILSAEURE
MIT
DER
CPO-L
.
52
2.51.7
VERSUCHE
ZUR
UMSETZUNG
VON
ISATIN
MIT
DER
CPO-L
.
52
2.51.8
VERSUCHE
ZUR
UMSETZUNG
VON
TRYPTOPHAN
DURCH
DIE
CPO-L
.
53
2.51.9
ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMREAKTION
VON
DER
ACETATKONZENTRATION
.
53
2.51.10
REFERENZSUBSTANZEN
ZUR
OXIDATION
VON
INDOL
.
53
3
E
RGEBNISSE
54
3.1
PLASMID-DNA-ISOLIERUNG
AUS
ESCHERICHIA
COLI
TG1
.
54
3.2
SUBKLONIERUNG
DES
CHLORPEROXIDASE-GENS
.
54
3.2.1
KLONIERUNG
DES
4,3
KB
BAMHI-FRAGMENTES
IN
PIJ486
.
54
3.2.2
SUBLONIERUNG
DES
1,9
KB
SA/I-FRAGMENTES
.
55
3.3
SEQUENZIERUNG
DES
CHLORPEROXIDASE-GENS
CPOL
.
55
3.4
NUKLEOTIDSEQUENZ
DES
CHLORPEROXIDASE-GENS
CPOL
UND
DER
FLANKIERENDEN
REGIONEN
.
56
3.5
AMINOSAEURESEQUENZ
DER
CHLORPEROXIDASE-L
.
58
3.6
REINIGUNG
DER
CHLORPEROXIDASE-L
AUS
DEN
KLONEN
.
59
3.6.1
REINIGUNG
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS-KLONEN.
.
59
3.6.1.1
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
ULTRASCHALL
.
59
3.6.1.2
SAEUREFAELLUNG
.
60
3.6.1.3
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
DEAE-SEPHACEL
.
60
3.6.1.4
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
AN
BUTYL-SEPHAROSE
.
61
3.6.1.5
METALL-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
CHELATING-SEPHAROSE
.
61
3.6.1.6
GELFILTRATION
AN
FPLC-SUPERDEX
200
.
62
3.6.1.7
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
DER
CPO-L,
PRODUZIERT
DURCH
HOMOLOGE
EXPRESSION
IN
STREPTOMYCES
LIVIDANS
.
63
I
NHALTSVERZEICHNIS
3.6.2
REINIGUNG
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS,
PRODUZIERT
IN
STREPTOMYCES
AUREOFACIENS
TUE24-88
.
64
3.6.2.1
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
ULTRASCHALL
UND
SAEUREFALLUNG.
.
64
3.6.2.2
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
AN
BUTYL-SEPHAROSE.
.
64
3.6.2.3
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
DER
CPO-L,
PRODUZIERT
DURCH
STREPTOMYCES
AUREOFACIENS
TUE24-88.
65
3.6.3
VERGLEICH
DER
EXPRESSIONSRATEN
DER
CHLORPEROXIDASE
.
66
3.7
GELEKTROPHORETISCHE
DARSTELLUNGEN
.
67
3.7.1
NATIVE-POLYACRYLAMIDGELEKTROPHORESE
.
67
3.7.2
SDS-POLYACRYLAMIDGELEKTROPHORESE
.
68
3.8
EINFLUSS
VON
BROMID,
H
2
O
2
UND
ACETAT
AUF
DIE
AKTIVITAET
DER
CPO-L.
68
3.9
BESTIMMUNG
DES
PH-AKTIVITAETSOPTIMUMS
.
72
3.10
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
STABILITAET
.
72
3.11
BESTIMMUNG
DES
ISOLELEKTRISCHEN
PUNKTES
.
73
3.12
TEMPERATURSTABILITAET
.
73
3.13
LINEARITAET
DER
ENZYMREAKTION
.
74
3.14
OUCHTERLONY-DOPPELDIFFUSIONSTEST
.
74
3.15
METALLGEHALT
.
75
3.16
ABSORPTIONSSPEKTREN
.
75
3.17
BESTIMMUNG
DER
SVEDBERG-KONSTANTEN
.
76
3.18
UMSETZUNG
VON
INDOL
UND
INDOLDERIVATEN
DURCH
HAIOPEROXIDASEN
.
76
3.18.1
HALOGENIERUNG
VON
INDOL
MIT
DEN
HAIOPEROXIDASEN
AUS
CALDARIOMYCES
FUMAGO
UND
STREPTOMYCES
LIVIDANS
.
76
3.18.1.1
BROMIERUNG
VON
INDOL
.
77
3.18.1.1.1
ZEITABHAENGIGKEIT
DER
REAKTION
78
3.18.1.1.2
IDENTIFIZIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
REAKTIONS
PRODUKTE
DURCH
DC,
GC
UND
MS
80
3.18.1.1.3
PRAEPARATIVE
HERSTELLUNG
UND
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
GEBILDETEN
PRODUKTE
MIT
KEMRESONANZSPEKTROMETRIE
83
3.18.1.2
CHLORIERUNG
VON
INDOL
.
87
3.18.1.2.1
ZEITABHAENGIGKEIT
DER
REAKTION
87
3.18.1.2.2
IDENTIFIZIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
REAKTIONS
PRODUKTE
DURCH
DC,
GC
UND
MS
90
3.18.1.2.3
PRAEPARATIVE
HERSTELLUNG
UND
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
GEBILDETEN
PRODUKTE
MIT
KEMRESONANZSPEKTROMETRIE
93
3.18.1.3
ZUSAMMENFASSUNG
DER
HALOGENIERUNG
VON
INDOL
DURCH
DIE
CPO
UND
DIE
CPO-L
.
95
NHALTS
VERZEICHNIS
3.18.2
CHLORIERUNG
VON
INDOLDERIVATEN
MIT
DEN
HAIOPEROXIDASEN
AUS
CALDARIOMYCES
FUMAGO
UND
STREPTOMYCES
LIVIDANS
.
95
3.18.2.1.1
ZEITABHAENGIGKEIT
DER
REAKTION
96
3.18.2.1.2
NACHWEIS
UND
IDENTIFIZIERUNG
VON
REAKTIONS
PRODUKTEN
MIT
DC,
GC
UND
GC-MS
101
3.18.2.1.3
PRAEPARATIVE
HERSTELLUNG
UND
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
PRODUKTE
108
3.18.2.1.4
ZUSAMMENFASSUNG
DER
CHLORIERUNG
VON
1-,
2-,
3-METHYL
INDOL
UND
2-CARBOXYINDOL
MIT
DER
CPO
UND
DER
CPO-L
113
3.19
ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMREAKTION
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS
VON
VERSCHIEDENEN
PARAMETERN
.
113
3.20
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
OXIDATION
VON
INDOL
MIT
DER
CPO-L
.
115
3.20.1
NACHWEIS
VON
INDIGO.
.
115
3.20.1.1
ANSATZ,
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DURCH
LOESLICHKEIT
.
116
3.20.1.2
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
116
3.20.1.3
SPEKTREN
UND
MASSENSPEKTROMETRIE
.
117
3.20.2
NACHWEIS
VON
ISATIN
.
119
3.20.2.1
HPLC
UND
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
119
3.20.2.2
GASCHROMATOGRAPHIE
UND
GC-MASSENSPEKTROMETRIE.
.
121
3.20.2.3
ANREICHERUNG
UND
SPEKTREN
.
121
3.20.3
NACHWEIS
VON
ANTHRANILSAEURE
.
122
3.20.3.1
HPLC
UND
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
123
3.20.3.2
ANREICHERUNG
UND
SPEKTREN
.
123
3.20.4
VERSUCHE
DER
UMSETZUNG
VON
OXINDOL
MIT
DER
CPO-L
.
125
3.20.5
VERSUCHE
ZUR
UMSETZUNG
VON
ANTHRANILSAEURE
MIT
DER
CPO-L
.
125
3.20.5.1
BEDINGUNGEN
FUER
DIE
UMSETZUNG
UND
ANALYSE
MIT
HPLC
.
125
3.20.6
VERSUCHE
ZUR
UMSETZUNG
VON
TRYPTOPHAN
DURCH
DIE
CPO-L
.
126
3.20.6.1
NACHWEIS
DER
SUBSTRATABNAHME
UND
IDENTIFIZIERUNG
MOEGLICHER
PRODUKTE
.
126
3.20.7
ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMREAKTION
VON
DER
ACETATKONZENTRATION
.
127
3.20.8
REFERENZSUBSTANZEN
ZUR
OXIDATION
VON
INDOL
.
128
3.20.9
ZUSAMMENFASSUNG
DER
DURCH
DIE
CPO
UND
DIE
CPO-L
GEBILDETEN
PRODUKTE.
.
128
I
NHALTSVERZEICHNIS
4
D
ISKUSSION
129
4.1
SUBKLONIERUNG
DES
CPOL-GENS
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS
.
129
4.2
NUKLEOTIDSEQUENZ
DES
CHLORPEROXIDASE-GENS
UND
DER
FLANKIERENDEN
REGIONEN
.
130
4.3
AMINOSAEURESEQUENZ
DER
CHLORPEROXIDASE-L
.
131
4.4
SEQUENZVERGLEICHE
.
132
4.5
REINIGUNG
DER
CPO-L
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS
TK64
UND
STREPTOMYCES
AUREOFACIENS
TUE24-88.
134
4.6
CHARAKTERISIERUNG
DER
CHLORPEROXIDASE-L
.
135
4.7
HALOGENIERUNG
VON
INDOL
DURCH
DIE
HAIOPEROXIDASEN
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS
UND
CALDARIONTYCES
FUMAGO.
.
137
4.8
CHLORIERUNG
VON
INDOLDERIVATEN
DURCH
DIE
HAIOPEROXIDASEN
AUS
STREPTOMYCES
LIVIDANS
UND
CALDARIONTYCES
FUNTAGA
.
140
4.9
OXIDATION
VON
INDOL
DURCH
DIE
CPO-L
.
141
4.10
HINWEISE
AUF
DEN
REAKTIONSMECHANISMUS
DER
BAKTERIELLEN
NICHT-HAEM-HALOPEROXIDASEN
.
146
4.11
BEDEUTUNG
DER
CPO-L
IN
VIVO
.
148
5
Z
USAMMENFASSUNG
ISO
6
L
ITERATUR
152 |
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