Isolierung und Charakterisierung von artifizielle Mediatoren akzeptierenden Pyridinnukleotid-Oxidoreduktasen aus Clostridium thermoaceticum:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VIII, 165 S. graph. Darst. |
Internformat
MARC
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
BIOKATALYSE
.
1
1.1.
COENZYMREGENERIERUNG
.
5
1.2.
ARTIFIZIELLE
MEDIATOREN
AKZEPTIERENDE
PYRIDINNUKLEOTID
OXIDOREDUKTASE
.
8
1.3.
CLOSTRIDIUM
THERMOACETICUM
.
9
1.4.
ZIELE
DER
ARBEIT
.
10
2.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
.
12
2.1.
GERAETE
.
12
2.2.
CHEMIKALIEN
UND
MATERIALIEN
.
13
2.2.1.
GASE
.
13
2.2.2.
CHEMIKALIEN
.
14
2.2.3.
CHROMATOGRAPHISCHE
MATERIALIEN
.
14
2.3.
MIKROORGANISMUS
.
14
2.4.
ANAEROBE
ARBEITSTECHNIK
.
15
2.5.
PROTEINBESTIMMUNG
.
15
2.6.
DARSTELLUNG
REDUZIERTER
VIOLOGENE
.
16
2.7.
BESTIMMUNG
VON
ENZYMAKTIVITAETEN
.
17
2.7.1.
AKTIVITAETSTEST
DER
ARTIFIZIELLE
MEDIATOREN
AKZEPTIERENDEN
PYRIDINNUKLEOTID-ABHAENGIGEN
OXIDOREDUKTASEN
(AMAPOR)
.
19
2.7.1.1.
TEST
AUFNAD(P)-REDUKTASE
AKTIVITAET
.
20
2.7.1.2.
TEST
AUF
NAD(P)H-DEHYDROGENASE
AKTIVITAET
.
20
2.7.2.
TEST
AUF
NAD(P)H-CHINON-REDUKTASE
AKTIVITAET
.
21
2.7.3.
TEST
AUF
NADPH-OXIDASE
AKTIVITAET
.
21
2.7.4.
TEST
AUF
FERREDOXIN-NADP-REDUKTASE
AKTIVITAET
.
22
2.7.5.
TEST
AUF
FORMIATDEHYDROGENASE
AKTIVITAET
.
22
2.7.6.
TEST
AUF
HYDROGENASE
AKTIVITAET
.
23
2.7.7.
TEST
AUF
ALDEHYD-DEHYDROGENASE
AKTIVITAET
(TEST
NACH
HUBER
ET
AL.
1994)
.
23
2.7.8.
BESTIMMUNG
VON
A-KETOGLUTARAT
(BURLINA
1983)
.
23
2.7.9.
BESTIMMUNG
DER
K
M
-,
KJ
UND
V
MAX"
WERTE
.
23
2.8.
KOPPLUNG
VON
PROCIONFARBSTOFFEN
AN
SEPHAROSE
C1-6B
.
24
2.8.1.
IMMOBILISIERUNG
VON
MONOCHLOR
UND
DICHLORTRIAZIN
FARBSTOFFEN
.
24
2.9.
REINIGUNG
DER
AMAPOR
.
25
2.9.1
ZELLAUFSCHLUSS
.
27
2.9.2.
HITZEFALLUNG
.
27
2.9.3.
AMMONSULFATFAELLUNG
.
27
2.9.4.
PEG-FAELLUNG
.
28
2.9.5.
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
.
28
2.9.5.1.
ZELITH-ELUTION
.
30
2.9.5.2.
HYDROPHOBE
INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
.
30
2.9.5
3.
HYDROXYLAPATITCHROMATOGRAPHIE
(HAC)
.
31
2.9.5.4.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
31
2.9.5.5.
KATIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
32
2.9.5.OE.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
32
2.9.5.7.
GELFILTRATION
.
33
2.9.5.8.
ENTSALZUNGSSCHRITTE
.
34
2.10.
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
.
35
2.10.1.
PHAST-SYSTEM
.
35
2.10.1.1.
ELEKTROPHORETISCHE
TRENNUNG
NATIVER
PROTEINE
.
35
2.10.1.2.
SDS-ELEKTROPHORESEN
.
36
2.10.1.3.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
.
36
2.10.2.
PRAEPARATIVE
DISK
ELEKTROPHORESEN
.
36
2.10.2.1.
PRAEPARATIVE
ELEKTROPHORESE
NATIVER
PROTEINE
.
37
2.10.2.2.
SDS-ELEKTROPHORESE
.
38
2.10.3.
PROTEINNACHWEIS
DURCH
FARBREAKTIONEN
.
39
2.10.3
1.
PROTEINNACHWEIS
DURCH
SILBER-FAERBUNG
.
39
2.10.3.2.
PROTEINNACHWEIS
DURCH
COOMASSIE-FAERBUNG
.
40
2.10.3.3.
AMAPOR-NACHWEIS
DURCH
AKTIVITAETSFAERBUNG
.
41
2.10.3.4.
PROTEINNACHWEIS
DURCH
KUPFERCHLORID-FAERBUNG
.
42
2.10.4.
ELEKTROELUTION
.
42
2.11.
BESTIMMUNG
VON
SAEURELABILEM
SCHWEFEL
.
42
2.12.
BESTIMMUNG
DES
EISENGEHALTES
(NICHT-HAEM)
.
43
2.13.
ELEKTROCHEMISCHE
ZELLE
.
44
2.14
EXPERIMENTE
ZUM
EINBAU
VON
DEUTERIUM
.
45
2.14.1.
HERSTELLUNG
VON
D2O-HALTIGEN
PUFFERN
.
45
2.14.2.
AMAPOR
KATALYSIERTE
DARSTELLUNG
VON
4-[2
H
]-NAD(P)H
IN
EINER
ELEKTROCHEMISCHEN
ZELLE
.
45
II
2.14.3.
AUFTRENNUNG
VON
MV,
NAD(P)
UND
4-PH]-NAD(P)H
AN
QAE-SEPHADEX
.
46
2.15.
IMMOBILISIERUNG
VON
GANZEN
ZELLEN
UND
TEILANGEREICHERTEN
ENZYMEN
.
46
2.15.1.
HERSTELLUNG
VON
POLYACRYLAMID-ACYLHYDRAZID
(PAAR)
.
46
2.15.2.
IMMOBILISIERUNG
DER
AMAPOR
IN
PAAH
.
47
2.15.3.
IMMOBILISIERUNG
DER
AMAPOR
IN
CARRAGEENAN
.
47
2.15.4.
IMMOBILISIERUNG
DER
AMAPOR
IN
PU-SCHAUM
.
47
2.15.5.
UNTERSUCHUNGEN
DER
IMMOBILISATE
IN
EINER
ELEKTRO
CHEMISCHEN
ZELLE
.
48
2.15.5.1.
HPLC-ANALYSE
ZUR
BESTIMMUNG
VON
L-GLUTAMAT
.
48
3.
ERGEBNISSE
.
49
3.1.
UNTERSUCHTE
ENZYMAKTIVITAETEN
IN
CLOSTRIDIUM
THERMOACETICUM
.
49
3.2.
ANREICHERUNG
DER
AMAPORS
AUS
CLOSTRIDIUM
THERMOACETICUM
.
50
3.2.1.
ZELLAUFSCHLUSS
.
50
3.2.2.
HITZEFAELLUNG
.
50
3.2.3.
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
.
51
3.2.4.
FRAKTIONIERTE
ELUTION
UEBER
EINE
CELITE-SAEULE
.
53
3.2.5.
GELFILTRATIONS-CHROMATOGRAPHIE
.
55
3.2.5.1.
SEPHAROSE
6
B
CHROMATOGRAPHIE
.
55
3.2.5.2.
SUPERDEX
200
CHROMATOGRAPHIE
.
56
3.2.6.
FARBSTOFF-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
59
3.2.6.1.
RED-SEPHAROSE
C1-6B
CHROMATOGRAPHIE
.
59
3.2.6.1.1.
ELUTION
MIT
NADP(H)
UND
KCL
.
59
3.2.6.I.2.
ELUTION
MIT
MV++,
MV
4
"
UND
KCL
.
61
3.2.6.I.3.
ELUTION
MIT
KCL-GRADIENTEN
.
62
3.2.6.1.4.
ELUTION
MIT
KCL-STUFE
.
62
3.2.6.1.5.
ELUTION
MIT
UNTERSCHIEDLICHEN
PUFFERN
.
63
3.2.6.2.
BLUE-SEPHAROSE
C1-6B
CHROMATOGRAPHIE
.
64
3.2.6.3.
VERGLEICH
ZWISCHEN
ANAEROBER
UND
AEROBER
ELUTION
VON
RED
UND
BLUE-SEPHAROSE
C1-6B
.
65
3.2.6.4.
WEITERE
FARBLIGAND-CHROMATOGRAPHIEN
.
66
3.2.7.
IONENAUSTAUSCHER-CHROMATOGRAPHIE
.
66
3.2.7.1.
DEAE-SEPHAROSE
C1-6B
CHROMATOGRAPHIE
.
67
3.2.7.2.
MONO
Q
CHROMATOGRAPHIE
.
69
III
3.2.7.3.
FRACTOGEL
TMAE
CHROMATOGRAPHIE
.
71
3.2.7.4.
FRACTOGEL
EMD
SO3
-
-CHROMATOGRAPHIE
.
73
3.2.7.5.
MONO
S
CHROMATOGRAPHIE
.
74
3.2.8.
HYDROPHOBE
INTERAKTIONS-CHROMATOGRAPHIE
.
75
3.2.8.1.
HYDROXYLAPATIT
CHROMATOGRAPHIE
.
75
3.2.8.2.
PHENYL-SEPHAROSE
CHROMATOGRAPHIE
.
76
3.2.8.3.
PHENYL-SUPEROSE
CHROMATOGRAPHIE
.
76
3.2.9.
PRAEPARATIVE
ELEKTROPHORESE
.
78
3.2.10.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
ANREICHERUNG
DER
NADP-AMAPORS
.
79
3.2.10.1.
TABELLARISCHE
UEBERSICHT
VON
AEROBER
UND
ANAEROBER
ANREICHERUNG
DER
NADP-AMAPORS
.
80
3.3.
WEITERE
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
ANREICHERUNG
DER
NADP-AMAPORS
BEI
UNTERSCHIEDLICHEN
PH-WERTEN
.
81
3.3.1.
ZELLAUFSCHLUSS
IN
ABHAENGIGKEIT
VOM
PH-WERT
.
82
3.3.2.
RED-SEPHAROSE
C1-6B
CHROMATOGRAPHIE
.
83
3.3.3.
UEBERSICHT
DER
ANREICHERUNG
BEI
VERSCHIEDENEN
PH-WERTEN
.
86
3.3.4.
AUSBLICK
AUF
DIE
ANREICHERUNG
DER
NAD-AMAPORS
.
87
3.4.
PRUEFUNG
DER
FDH
AUF
AMAPOR-AKTIVITAET
.
87
3.4.1.
CELITE-ELUTION
.
88
3.4.2.
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
SEPHAROSE
6
B
.
89
3.4.3.
FARBSTOFF-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
90
3.4.4.
MONO
Q
CHROMATOGRAPHIE
.
91
3.4.5.
SAUERSTOFFSTABILITAET
DER
340
KDA-AMAPOR
.
92
3.5.
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
AMAPORS
AUS
C.
THERMOACETICUM
.
93
3.5.1.
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
DER
AMAPORS
AUS
REUE
.
93
3.5.1.1
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
BEI
DER
REDUKTION
VON
NADP
.
93
3.5.1.2.
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
BEI
DER
DEHYDRIERUNG
VON
NADPH
.
94
3.5.1.3.
BESTIMMUNG
DER
AMAPOR-AKTIVITAETEN
IN
ABHAENGIGKEIT
VON
KONZENTRATION
UND
ART
DES
PUFFERS
.
95
3.5.1.4.
EINFLUSS
VON
EFFEKTOREN
AUF
DIE
AMAPOR
AKTIVITAET
.
96
3.5.1.5.
ARTIFIZIELLE
MEDIATOREN
.
98
IV
3.5.1.6.
AMAPOR-AKTIVITAET
MIT
UNTERSCHIEDLICHEN
ELEKTRONENAKZEPTOREN
UND
-DONOREN
.
99
3.5.1.7.
BESTIMMUNG
DER
KM-WERTE
.
100
3.5.1.8.
LAGERSTABILITAET
DER
AMAPORS
UNTER
AEROBEN
BEDINGUNGEN
.
103
3.5.2.
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
DER
ANGEREICHERTEN
AMAPOR
.
104
3.5.2.1.
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
BEI
REDUKTION
VON
NADP
.
104
3.5.2.2.
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUM
BEI
DEHYDRIERUNG
VONNADPH
.
106
3.5.2.3.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
AMAPORS
.
107
3.5.2.4.
BESTIMMUNG
DER
KM-WERTE
.
108
3.5.2.5.
AMAPOR-AKTIVITAET
MIT
UNTERSCHIEDLICHEN
ELEKTRONENAKZEPTOREN
.HO
3.5.2.6.
LAGERSTABILITAET
VON
ANGEREICHERTEN
AMAPOR
FRAKTIONEN
.
111
3.5.3.
PROTEINCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANGEREICHERTEN
NADP-AMAPORS
.
112
3.5.3.1.
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTS
.
112
3.5.3.1.1.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
MITTELS
ELEKTROPHORESE
.
113
3.5.3.1.2.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
MITTELS
GELFILTRATION
.
114
3.5.3.2.
BESTIMMUNG
DER
UNTEREINHEITEN
MITTELS
SDS
PAGE
.
115
3.5.3.3.
N-TERMINALE
AMINOSAEURESEQUENZ
DER
UNTER
EINHEITEN
115
3.5.3.4.
BESTIMMUNG
DES
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTES
.
116
3.5.3.5.
ABHAENGIGKEIT
DER
AMAPOR-PROTEINE
VOM
PH
WERT
.
116
3.5.3.6.
BESTIMMUNG
DES
FLAVINGEHALTES
.
118
3.5.3.6.1.
SPEKTROSKOPIE
.
118
3.5.3.6.2.
FLUORESZENZ-HPLC
UND
ABHAENGIGKEIT
DER
SPEZ.
AKTIVITAET
VOM
FLAVINGEHALT
.
119
3.5.3.6.3.
REKONSTRUKTION
DER
AMAPOR-AKTIVITAET
DURCH
ZUSATZ
VON
FLAVIN
.
120
3.5.3.6.4.
INHIBITIONSSTUDIEN
MIT
MORIN
UND
DICUMAROL
.
121
3.5.3.7.
BESTIMMUNG
VON
EISEN
UND
SAEURELABILEM
SCHWEFEL
.
122
V
3.6.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
STEREOSPEZIFITAET
DURCH
DEUTERIUMEINBAU
IN
4
[2H]-NAD(P)H
MITTELS
REUE
UND
ANGEREICHERTER
AMAPOR
.
123
3.6.1.
HERSTELLUNG
UND
ISOLIERUNG
VON
4-PH]-NADPH
.
123
3.6.2.
HERSTELLUNG
UND
ISOLIERUNG
VON
4-PH]-NADH
.
124
3.6.3.
1H-NMR-SPEKTROSKOPIE
.
124
3.7.
IMMOBILISIERUNG
DER
AMAPOR
ALS
REUE
ODER
ALS
GANZE
ZELLEN
.
125
3.7.1.
IMMOBILISIERUNG
IN
CARRAGEENAN
.
126
3.7.2.
IMMOBILISIERUNG
IN
POLY-ACRYLAMID-ACYL-HYDRAZID
.
126
3.7.3.
IMMOBILISIERUNG
IN
PU-SCHAUM
.
127
3.7.4.
WAHL
DES
TESTSYSTEMS
.
127
3.8.
UNTERSUCHUNGEN
DER
IMMOBILISATE
IN
EINER
ELEKTROCHEMISCHEN
ZELLE
.
127
4.
DISKUSSION
.
132
4.1.
VORKOMMEN
VON
AMAPOR-AKTIVITAETEN
.
132
4.2.
AMAPOR-REINIGUNG
.
136
4.3.
EIGENSCHAFTEN
DER
AMAPOR
AUS
C.
THERMOACETICUM
.
137
4.3.1.
PH-ABHAENGIGKEIT
.
138
4.3.2.
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
.
140
4.3.3.
AUFBAU
DER
AMAPOR-PROTEINE
.
141
4.3.4.
FLAVIN
.
142
4.3.4.1.
INHIBITIONSSTUDIEN
.
143
4.3.5.
FE-S-CLUSTER
.
144
4.3.6.
STEREOSPEZIFITAET
DER
AMAPOR
.
145
4.3.7.
UNTERSUCHUNGEN
ZU
EINER
MOEGLICHEN
PHYSIOLOGISCHEN
ROLLE
DER
AMAPOR
.
145
4.3.8.
SEQUENZVERGLEICH
VERSCHIEDENER
PROTEINE
MIT
AMAPOR
AKTIVITAET
.
147
4.4.
KATALYTISCHE
UND
KINETISCHE
EIGENSCHAFTEN
FUER
PRAEPARATIVE
ANWENDUNGEN
.
148
4.4.1.
AMAPOR
ALS
BIOKATALYSATOR
FUER
NAD(P)H-REGENERIERUNG
.
149
4.4.2.
AMAPOR
ALS
BIOKATALYSATOR
FUER
NAD(P)-REGENERIERUNG
.
150
4.5.
VERSUCHE
ZUR
IMMOBILISIERUNG
DER
AMAPOR
.
150
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
151
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
154
VI |
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