Oxidoreduktase Aktivität von Cystinpeptiden: Untersuchungen zum Design miniaturisierter Redoxenzyme
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | Undetermined |
| Veröffentlicht: |
1994
|
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INHALTSVERZEICHNIS
I
I
NHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
DAS
PROTEIN-FALTUNGSPROBLEM
.
1
1.2
STABILE
KONFORMATIONELLE
ZUSTAENDE
VON
PROTEINEN
.
1
1.2
1
DER
UNGEFALTETE
ZUSTAND
(U)
.
1
1.2.2
DER
VOLL
GEFALTETE,
NATIVE
ZUSTAND
(N)
.
2
1.2.3
DER
"MOLTEN
GLOBULE"
ZUSTAND
.
3
1.2.4
ALLGEMEINE
EIGENSCHAFTEN
VON
PROTEINFALTUNGSUEBERGAENGEN
.
4
1.3
KINETISCHE
ASPEKTE
DER
PROTEINFALTUNG
.
5
1
3
1
ERSTE
EXPERIMENTELLE
HINWEISE
.
5
1.32
FALTUNGSMODELLE
.
6
1.3.3
EXPERIMENTELLE
ASPEKTE
DER
UNTERSUCHUNG
VON
PROTEIN
FALTUNGSKINETIKEN
.
8
1.4
DIE
BESONDERE
ROLLE
LANGSAMER
RUECKFALTUNGSPHASEN
.
10
1.4.1
SCHNELLE
UND
LANGSAME
PHASEN
DER
RUECKFALTUNG
.
10
1.4.2
DIE
ISOMERISIERUNGSHYPOTHESE
.
10
1.4.3
INTERMEDIATSTRUKTUR
UND
ISOMERISIERUNG
.
12
14.4
ENZYMATISCHE
KATALYSE
DER
PROLIN-ISOMERISIERUNG
UND
LANGSAMER
FALTUNGSREAKTIONEN
.
12
1.5
DIE
BILDUNG
NATIVER
DISULFIDBINDUNGEN
.
13
1.5.1
GRUNDLEGENDE
PROBLEME
.
13
1.5.2
DIE
CHEMIE
DER
DISULFIDBINDUNG
.
15
1.5.2.1
THIOL/DISULFIDAUSTAUSCH
.
15
1.5.2.2
GLEICHGEWICHT
UND
KINETIK
.
16
1.5.2.3
KONKURRIERENDE
GLEICHGEWICHTE
.
19
1.5
2.4
EINFLUESSE
DER
STRUKTUR
AUF
GLEICHGEWICHT
UND
KINETIK
.
19
1.5.3
MECHANISMEN
DER
OXIDATIVEN
PROTEINFALTUNG
.
21
II
INHALTSVERZEICHNIS
1.5.4
KATALYSE
DER
OXIDATIVEN
FALTUNG
.
26
1.5.4.1
DIE
NOTWENDIGKEIT
DER
KATALYSE
IN
VIVO
.
26
1.5.4.2
DAS
ENZYM
PROTEIN-DISULFID
ISOMERASE
.
26
1.5.4.3
WIRKUNGSWEISE
DER
PROTEIN-DISULFID
ISOMERASE
.
29
1.6
PROTEINFALTUNG
IN
VIVO
.
31
1.7
PROTEINFALTUNG
IN
DER
BIOTECHNOLOGIE
.
35
1.8
PROBLEMSTELLUNG
.
39
2
REDOXAKTIVE
PEPTIDE
UND
IHR
EINFLUSS
AUF
DIE
PROTEINFALTUNG
.
40
2.1
AUSWAHL
DER
PEPTIDE
.
40
2.2
SYNTHESE
DER
PEPTIDE
.
41
2.2.1
SYNTHESE
IN
LOESUNG
.
41
2.2.2
SYNTHESE
AN
DER
FESTEN
PHASE
.
47
2.3
OXIDATIONSEXPERIMENTE
.
52
2.4
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCHGLEICHGEWICHTE
.
55
2.5
KONFORMATIONELLE
EIGENSCHAFTEN
DER
BIS-(CYSTEINYL)-PEPTIDE
.
65
2.6
FALTUNGSUNTERSUCHUNGEN
.
74
2.7
STRUKTUREN,
REDOXEIGENSCHAFTEN
UND
FALTUNGSAKTIVITAET
-
KORRELATIONEN
.
80
3
ZUSAMMENFASSUNG
UND
AUSBLICK
.
85
4
EXPERIMENTELLER
TEIL
.
87
4.1
ALLGEMEINE
ARBEITSTECHNIK
.
87
4.1.1
DURCHFUEHRUNG
DER
UMSETZUNGEN
.
87
4.1
2
DURCHFUEHRUNG
DER
CHROMATOGRAPHISCHEN
VERFAHREN
.
87
4.1.3
CHARAKTERISIERUNG
DER
VERBINDUNGEN
.
88
4.2
SPEZIELLE
ARBEITSTECHNIK
.
90
4.2.1
PEPTIDSYNTHESE
.
90
4.2.1.1
KLASSISCHE
SYNTHESE
IN
LOESUNG
.
90
4.2.1.2
FESTPHASENSYNTHESE
.
99
INHALTSVERZEICHNIS
IN
4.2.2
OXIDATIONSEXPERIMENTE
.
100
4.2.2.1
OXIDATION
DURCH
AZODICARBONSAEURE-DI-TERT-BUTYLESTER
.
100
4.2.2.2
OXIDATION
DURCH
SAUERSTOFF
.
100
4.2.3
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCHGLEICHGEWICHTE
.
101
4.2.3.1
GLEICHGEWICHTSEINSTELLUNG
.
101
4.2.3
2
QUENCHING
.
102
4.2.3.3
CHROMATOGRAPHISCHE
TRENNUNG
UND
QUANTIFIZIERUNG
DER
REAKTIONSPRODUKTE
.
102
4.2.3.4
GLEICHGEWICHTSKONSTANTEN
.
103
4.2.3.5
DATENANALYSE
.
104
4.2.4
OXIDATIVE
RUECKFALTUNG
DER
RNASE
A
.
106
4
2.4
1
REDUKTION
UND
DENATURIERUNG
VON
RNASE
.
106
4.2.4.2
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATIONEN
.
106
4.2.4.3
REAKTIVIERUNG
VON
REDUZIERTER,
DENATURIERTER
RNASE
.
106
4.2
4.4
RNASE-AKTIVITAET
.
107
4.2.5
STRUKTURBESTIMMUNG
MITTELS
FT-IR-SPEKTROSKOPIE
.
107
4.2
6
STRUKTURBESTIMMUNG
MITTELS
CD-SPEKTROSKOPIE
.
108
4.2.7
STRUKTURBESTIMMUNG
MITTELS
NMR-SPEKTROSKOPIE
.
108
5
LITERATUR
.
110 |
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