Proteinchemische Charakterisierung von Endoxidasen aus Thermus thermophilus:
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1995
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
1.1
TERMINALE
OXIDASEN
-
ENDGLIEDER
DER
ATMUNGSKETTE
IN
1
PRO
UND
EUKARYOTEN
-
EINE
PROTEINSUPERFAMILIE
1.2
STRUKTUR
UND
FUNKTIONSMERKMALE
DER
TERMINALEN
2
OXIDASEN
1.2.1
REDOXZENTREN
DER
TERMINALEN
OXIDASEN
3
1.2.2
HAEM-TYPEN
DER
TERMINALEN
OXIDASEN
5
1.2.3
FUNKTIONELLE
UNTEREINHEITEN
VON
TERMINALEN
7
OXIDASEN
1.2.3.1
UNTEREINHEIT
I
DER
TERMINALEN
OXIDASEN
7
1.2.3.2
UNTEREINHEIT
II
DER
TERMINALEN
OXIDASEN
12
1.2.3.3
UNTEREINHEIT
III
DER
TERMINALEN
OXIDASEN
16
1.3
EINIGE
GENLOCI
VON
TERMINALEN
OXIDASEN
17
1.4
THERMUS
THERMOPHILUS
19
1.4.1
ALLGEMEINES
ZUR
BIOLOGIE
VON
THERMUS
19
THERMOPHILUS
1.4.2
CAA3
UND
BA3
OXIDASE
-
ENDOXIDASEN
IN
21
THERMUS
THERMOPHILUS
1.4.2.1
CAA3
OXIDASE
21
1.4.2.2
BA3
OXIDASE
23
2
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
25
3
MATERIAL
UND
METHODEN
26
3.1
FERMENTATION
26
3.2
DETERGENZIEN
26
3.3
PRAEPARATION
DER
NATIVEN
ENZYMKOMPLEXE
28
3.3.1
GEWINNUNG
DER
SPHAEROBLASTEN
28
3.3.2
SOLUBILISATION
DER
MEMBRANPROTEINE
29
3.3.3
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
29
3.3.4
"FAST
PROTEIN
LIQUID
CHROMATOGRAPHY"
(FPLC)
29
3.4
HAEM
GEHALT
30
3.5
BESTIMMUNG
DES
PROTEINGEHALTES
30
3.6
BESTIMMUNG
DES
METALLGEHALTES
DURCH
ATOMEMISSIONS
30
SPEKTROSKOPIE
3.7
ENZYMKINETIK
31
3.7.1
CYANIDKINETIK
31
3.7.2
KINETIK
DES
SAUERSTOFFVERBRAUCHS
31
3.8
ELEKTRONENSPINRESONANZSPEKTROSKOPIE
32
3.9
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
33
3.10
HOCHLEISTUNGSFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE
(HPLC)
33
3.11
SPALTUNGEN
DER
POLYPEPTIDKETTEN
34
3.11.1
BROMCYANSPALTUNG
34
3.11.2
SAEURESPALTUNG
AN
ASPARTYL-PROLYL-BINDUNGEN
34
3.12
PERAMEISENSAEUREOXIDATION
VON
CYSTEIN 35
3.13
AMINOSAEUREANALYSE
35
3.14
AUTOMATISIERTE
PROTEINSEQUENZANALYSE
35
3.15
HOMOLOGIESUCHE
UND
STRUKTURVORHERSAGE
36
3.16
CHEMIKALIEN
36
37
4
ERGEBNISSE
4.1
ISOLIERUNG,
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
37
DER
NATIVEN
CAA3
OXIDASE
4.1.1
VOREXTRAKTION
UND
LYSOZYMBEHANDLUNG
37
4.1.2
SOLUBILISATION
DER
CAA3
OXIDASE
37
4.1.3
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
MIT
38
Q-SEPHAROSE
FAST
FLOW
4.1.4
FPLC
MIT
FRACTOGEL
EMD
TMAE-650(S)
41
4.1.5
SPEKTROSKOPIE
UND
PROTEINCHEMISCHE
REINHEIT
42
DER
CAA3
OXIDASE
4.1.5.1
SPEKTROSKOPIE
IM
VIS-BEREICH
42
4.1.5.2
HAEM
A/PROTEIN
GEHALT
DER
CAA3
OXIDASE
43
4.1.5.3
REINHEIT
UND
AUSBEUTE
DER
CAA3
OXIDASE
45
4.1.5.4
SDS-PAGE
DER
GEREINIGTEN
CAA3
OXIDASE
46
4.1.5.5
TRENNUNG
DER
UNTEREINHEITEN
DER
CAA3
47
OXIDASE
MIT
HPLC
4.2
BROMCYANSPALTUNG
DER
PUTATIVEN
UNTEREINHEIT
L/LLL
DER
48
CAA3
OXIDASE
4.2.1
N-TERMINALE
SEQUENZIERUNG
DER
SPALTPRODUKTE
48
4.2.2
CHROMATOGRAPHIE
DER
BROMCYANFRAGMENTE
49
4.2.2.1
N-TERMINUS
DER
BLOCKIERTEN
50
UNTEREINHEIT
L/LLL
DER
CAA3
OXIDASE
4.2.2.2
C-TERMINALES
BROMCYANFRAGMENT
51
4.2.3
PRIMAERSTRUKTUR
VON
UNTEREINHEIT
L/LLL
DER
54
CAA3
OXIDASE
4.3
FERMENTATIONSBEDINGUNGEN
ZUR
GEWINNUNG
DER
55
BA3
OXIDASE
4.4
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
DER
BA3
OXIDASE
57
4.4.1
VOREXTRAKTION
UND
LYSOZYMBEHANDLUNG
57
4.4.2
SOLUBILISATION
DER
MEMBRANPROTEINE
57
4.4.3
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
MIT
58
DEAE-BIOGEL
A
4.4.4
FPLC
MIT
FRACTOGEL
EMD
TMAE-650(S)
60
4.5
CHARAKTERISIERUNG
DER
BA3
OXIDASE
61
4.5.1
SPEKTROSKOPIE
IM
VIS-BEREICH
61
4.5.2
CUA
SPEKTRUM
DER
BA3
OXIDASE
63
4.5.3
SDS-PAGE
DER
BA3
OXIDASE
63
4.5.4
REINHEIT
UND
AUSBEUTE
DER
BA3
OXIDASE
64
4.5.5
CYANIDKINETIK
UND
ESR-SPEKTROSKOPIE
DER
66
BA3
OXIDASE
4.5.6
TRENNUNG
DER
UNTEREINHEITEN
DER
BA3
OXIDASE
MIT
68
HPLC
4.5.7
N-TERMINI
DER
UNTEREINHEITEN
DER
BA3
OXIDASE
69
4.6
BESTIMMUNG
DER
PRIMAERSTRUKTUR
VON
UNTEREINHEIT
II
DER
69
BA3
OXIDASE
4.6.1
AMINOSAEUREANALYSE
MIT
CYSTEINSAEUREBESTIMMUNG
69
VON
UNTEREINHEIT
II
DER
BA3
OXIDASE
4.6.2
N-TERMINALE
SEQUENZIERUNG
VON
UNTEREINHEIT
II
71
DER
BA3
OXIDASE
4.6.3
PEPTIDE
NACH
BROMCYANSPALTUNG
71
4.6.4
PEPTIDE
DER
ASPARTYL-PROLYL
SPALTUNG
73
4.6.5
PRIMAERSTRUKTUR
VON
UNTEREINHEIT
II
DER
BA3
OXIDASE
75
4.7
HYDROPATHISCHES
PROFIL
DER
UNTEREINHEIT
II
DER
BA3
75
OXIDASE
4.8
AMINOSAEUREANALYSE
DER
BA3
OXIDASE
76
4.9
HAEM
A/PROTEIN
GEHALT
DER
BA3
OXIDASE
77
4.10
VERGLEICHENDE
UNTERSUCHUNGEN
DER
NATIVEN
CAA3
UND
78
BA3
OXIDASE
4.10.1
KINETIK DES
SAUERSTOFFUMSATZES
DER
CAA3
UND
78
BA3
OXIDASE
4.10.2
METALLGEHALTBESTIMMUNG
DER
CAA3
UND
BA3
78
OXIDASE
DURCH
ICP-AES
4.10.2.1
METALLSTOECHIOMETRIE
DER
CAA3
OXIDASE
80
4.10.2.2
METALLSTOECHIOMETRIE
DER
BA3
OXIDASE
81
4.11
HAEM
AJ
IN
CAA3
UND
BA3
OXIDASE
81
4.12
MULTIALIGNMENT
DER
UNTEREINHEIT
II
AUS
TERMINALEN
82
OXIDASEN
4.13
STAMMBAEUME
(UNROOTED
PHYLOGENETIC
TREES)
DER
85
UNTEREINHEITEN
I
UND
II
TERMINALER
OXIDASEN
4.13.1
STAMMBAUM
DER
UNTEREINHEIT
I
TERMINALER
86
OXIDASEN
4.13.2
STAMMBAUM
DER
UNTEREINHEIT
II
TERMINALER
89
OXIDASEN
4.14
AEHNLICHKEIT
DER
UNTEREINHEITEN
I
TERMINALER
ENDOXIDASEN
92
5
DISKUSSION
94
5.1
VERGLEICH
DER
PRAEPARATIONSPROTOKOLLE
ZUR
REINIGUNG
VON
94
CAA3
UND
BA3
OXIDASE
5.1.1
PRAEPARATIONSPROTOKOLL
ZUR
REINIGUNG
VON
CAA3
95
OXIDASE
5.1.2
FERMENTATIONSBEDINGUNGEN
ZUR
GEWINNUNG
DER
96
BA3
OXIDASE
5.1.3
PRAEPARATIONSPROTOKOLL
ZUR
REINIGUNG
DER
BA3
97
OXIDASE
5.2
METALLGEHALT
DER
GEREINIGTEN
CAA3
UND
BA3
OXIDASE
98
5.3
UNTEREINHEITEN
AUS
CAA3
UND
BA3
OXIDASE
99
5.3.1
UEBER
DIE
BEDEUTUNG
VON
FUSIONIERTEN
99
UNTEREINHEITEN
5.3.2
UNTEREINHEIT
L/LLL
DER
CAA3
OXIDASE
100
5.3.3
UNTEREINHEIT
I
DER
BA3
OXIDASE
103
5.3.4
UNTEREINHEIT
II
DER
BA3
OXIDASE
103
5.4
INTEGRITAET
DER
CAA3
UND
DER
BA3
OXIDASE
104
5.4.1
MOLEKULARGEWICHT
UND
HAEM
A/
PROTEIN
GEHALT
105
DER
CAA3
UND
DER
BA3
OXIDASE
5.4.2
ENZYMAKTIVITAET
DER
CAA3
UND
DER
BA3
OXIDASE
108
5.5
"SIOW"
UND
"FAST"
ZUSTAND
DER
BA3
OXIDASE
109
5.6
HAEM
A
S
IN
CAA3
UND
BA3
OXIDASE
109
5.7
PHYLOGENIE
DER
CAA3
UND
DER
BA3
OXIDASE
110
5.8
IST
DIE
BA3
OXIDASE
EINE
CYTOCHROM-C
OXIDASE?
111
6
ZUSAMMENFASSUNG
113
7
ANHANG
116
7.1
PRIMAERSTRUKTUR
UND
HYDROPATHYPLOT
DER
UNTEREINHEIT
I
116
DER
BA3
OXIDASE
7.2
MEDIEN
ZUR
FERMENTATION
VON
THERMUS
THERMOPHILUS
118
7.3
SDS-PAGE
NACH
LAEMMLI
(1970)
119
8
LITERATUR
122 |
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