Die Proteintoxine von Clostridium difficile: ihre Differenzierung, Isolierung und Charakterisierung
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Kiel
l-und-f-Verl.
1995
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| Schriftenreihe: | Schriften des Instituts für Medizinische Mikrobiologie und Virologie der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel
1 |
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| Beschreibung: | Literaturverz. S. 179 - 205 |
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INHALT
EINLEITUNG
17
1.
ALLGEMEINE
UEBERSICHT
UEBER
DIE
SPEZIES
CLOSTRIDIUM
DIFFICILE
17
1.1
KOLONISATIONSRATEN
UND
TOXINNACHWEISRATEN
FUER
C.
DIFFICILE
17
1.2
ZUSAMMENHAENGE
ZWISCHEN
C.
DIFFICILE-BESIEDLUNG,
DESSEN
TOXINPRODUKTION
UND
DER
AAD
SOWIE
DER
PMC
18
1.3
AAD
UND
PMC
AUSLOESENDE
ANTIBIOTIKA
24
1.4
KLINISCHE
GRUNDLAGE
25
1.4.1
SYMPTOMATIK
DER
AAD
UND
PMC
25
1.4.2
PATHOLOGISCHE
BEFUNDE
26
1.5
MIKROBIOLOGISCHER
UNTERSUCHUNGSGANG
26
1.6
THERAPIE
27
1.6.1
ALLGEMEINE
MASSNAHMEN
27
FRAGESTELLUNG
31
MATERIAL
UND
METHODEN
37
1.
HERKUNFT
DES
C.
DIFFICILE-STAMMES
37
2.
ANSAETZE
DER
BAKTERIENKULTUREN
37
3.
ISOLIERUNG
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
37
3.1
DEAE-IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
37
3.2
THYREOGLOBULIN-THERMOELUTIONSVERFAHREN
38
3.2.1
PRAEPARATION
DER
THYREOGLOBULIN-AGAROSE
38
3.3
FPLC
MONO
Q
CHROMATOGRAPHIE
38
4.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
DER
C.
DIFFICILE-ANTIGENE
39
4.1
STANDARDVERFAHREN
DER
METABOLISCHEN
MARKIERUNG
39
4.2
EINFLUSS
VON
/TMERCAPTOAETHANOL
AUF
DIE
TOXINISOLIERUNGSRATE
39
4.3
IN
VITRO
MARKIERUNG
BAKTERIELLER
PROTEINE
DURCH
125
J
41
5.
PHYSIOLOGISCHE
FUNKTIONSTESTE
42
5.1
ZYTOTOXIN-TEST
42
5.2
MAUSLETALITAETS-TEST
42
5.3
HAEMAGGLUTINATIONS-TEST
42
6.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNGEN
43
6.1
FPLC-VERFAHREN
43
6.1.1
INSTRUMENTATION
43
6.1.2
PROBENERFASSUNG
43
6.1.3
KRITERIEN
ZUR
BESTIMMUNG
DES
ELUTIONSVOLUMENS
43
6.1.4
MOLEKULARGEWICHTSSTANDARDS
44
6.2
EINDIMENSIONALE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(PAGE)
44
6.2.1
PRAEPARATION
DISSOZIIERENDER
(SDS-PAGE)
SOWIE
NICHTDISSOZIIERENDER
(PAGE)
POLYACRYLAMID-GELSYSTEME
44
6.2.1.1
ELEKTROPHORESEBEDINGUNGEN
46
6.2.1.2
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
FUER
DENATURIERENDE
SYSTEME
46
6.2.1.3
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
FUER
NICHTDENATURIERENDE
SYSTEME
47
6.3
ZWEIDIMENSIONALE
PAGE-GELELEKTROPHORESE
47
6.4
ABLAUF
DER
PROTEINFARBUNG
48
6.5
AUTORADIOGRAPHIE
48
7.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
48
8.
IN
VIVO
PRODUKTION
VON
ANTIKOERPERN
GEGEN
C.
DIFFICILE-PROTEINE
49
8.1
IMMUNISIERUNG
MIT
GELOESTEN
PROTEINEN
49
8.2
IMMUNISIERUNG
MIT
MATRIXGEBUNDENEN
PROTEINEN
49
9.
IMMUNOBLOT
VERFAHREN
51
9.1
KAPILLARTRANSFER
51
9.2
ELEKTROTRANSFER
51
9.3
IMMUNFAERBUNGSVERFAHREN
51
10.
ZWEIDIMENSIONALE
IMMUNELEKTROPHORESE
52
11.
VOLLSTAENDIGE
PROTEASE-DIGESTION
52
11.1
INKUBATIONSBEDINGUNGEN
52
11.2
ZWEIDIMENSIONALE
DUENNSCHICHTELEKTROPHORESE
(TLE)
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
(TLC)
53
11.3
AUSWERTEVERFAHREN
54
12.
CHEMISCHE
MODIFIKATION
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
54
12.1
DURCHFUEHRUNG
54
12.2
REGENERATIONSVERSUCHE
55
12.3
AUSWERTEVERFAHREN
56
13.
BINDUNGSSTUDIEN
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
(DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE)
56
13.1
ISOLIERUNG
VON
ERYTHROZYTEN,
ADHAERENTEN
ZELLEN
SOWIE
ZELLEN
TIERISCHEN
UND
HUMANEN
URSPRUNGS
56
13.1.1
ISOLIERUNG
VON
ERYTHROZYTEN
56
13.1.2
ISOLIERUNG
ADHAERENTER
ZELLEN
56
13.1.3
ISOLIERUNG
VON
DARMMUKOSAZELLEN
DES
KANINCHENS
57
13.1.4
ISOLIERUNG
VON
KOLONZELLEN
HUMANEN
URSPRUNGS
57
13.2
LIPIDEXTRAKTION
57
13.3
ALKALISCHE
HYDROLYSE
58
13.4
GLYKOLIPIDSTANDARDS
58
13.5
DELIPIDATION
DER
ZELLEN
59
13.6
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
60
13.6.1
KONDITIONIERUNG
DER
ENTWICKELTEN
DUENNSCHICHTPLATTEN
60
13.7
OVERLAY-TECHNIK
MIT
BAKTERIENTOXINEN
60
14.
BINDUNGSSTUDIE
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
(SDS-PAGE)
61
14.1
NACHWEIS
DES
TOXIN
B
61
14.2
STANDARDPROTEINE
BZW.
ANTIKOERPER
61
15.
ENTWICKLUNG
EINES
ENZYMIMMUNOASSAYS
62
15.1
ISOLIERUNG
SPEZIFISCHER
ANTI-P230-IGG-IMMUNGLOBULINE
DURCH
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
62
15.2
BIOTINYLIERUNG
DES
IGG
64
15.3
TOXIN
A
DOT-BLOT
NACHWEIS
64
15.3.1
CHEMILUMINESZENZNACHWEIS
DER
PEROXIDASE
64
15.3.2
CHEMILUMINESZENZNACHWEIS
DER
ALKALISCH
PHOSPHATASE
64
ERGEBNISSE
67
1.
ERREGERANZUCHT
UND
TOXINISOLIERUNGSVERFAHREN
67
1.1.
BESTIMMUNG
DER
WACHSTUMS
UND
TOXINKINETIK
67
1.2.
THYREOGLOBULIN-AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
71
2.
T
OXINTESTVERFAHREN
72
2.1
ZYTOTOXIZITAETSTEST
72
2.2
MAUS-LETALITAETSTEST
72
2.3
HAEMAGGLUTINATIONSTEST
74
3.
MERKMALE
DER
GEGEN
C.
DIFFICILE-TOXIN
A
UND
B
GERICHTETEN
ANTIKOERPER
75
4.
ENTWICKLUNG
EINES
ENZYM
IMMUNOASSAYS
FUER
DEN
TOXIN
A
NACHWEIS
85
4.1
VERGLEICH
DES
KOLORIMETRISCHEN
ELISA-VERFAHRENS
85
5.
BESTIMMUNG
DER
PHYSIKO-CHEMISCHEN
EIGENSCHAFTEN
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
A
UND
B
89
5.1.
IDENTIFIZIERUNG
DER
TOXINE
MITTELS
ZWEIDIMENSIONALER
PAGE/SDS-PAGE
VERFAHREN
89
5.2
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
DURCH
SDS-PAGE
90
5.3
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
IN
NICHTDISSOZIIERENDEN
PUFFERSYSTEMEN
93
5.4
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
UEBER
FPLC-GELFILTRATION
95
5.5
PARTIELLE
TRENNUNG
HAEMAGGLUTINIERENDER
AKTIVITAET
VON
ZYTOTOXISCHER
AKTIVITAET
DES
TOXIN
A
99
5.6
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
101
6.
STRUKTURHOMOLOGIEN
ZWISCHEN
TOXIN
A,
TOXIN
B
SOWIE
DEM
36
KDA-SATELLITENPROTEIN
103
6.1
ZWEIDIMENSIONALE
TLC/TLE
103
7.
CHEMISCHE
ARGININMODIFIZIERUNG
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
108
7.1
EINFLUSS
AUF
DIE
ZYTOTOXISCHE
AKTIVITAET
BEIDER
TOXINE
108
7.2
EINFLUSS
AUF
DIE
LETALE
AKTIVITAET
DES
TOXIN
A
110
7.3
REGENERATIONSVERSUCHE
111
7.4
ANALYSE
DER
REAKTIONSKINETIK
DER
TOXININAKTIVIERUNGEN
111
7.5.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
INTEGRITAET
DER
TOXINE
112
7.5.1
SDS-PAGE
112
7.5.2
2D-IMMUNELEKTROPHORESE
117
8.
IN
VIVO
MARKIERUNG
VON
C.
DIFFICILE-PROTEINEN
118
8.1
EINFLUSS
VON
JSS-MERCAPTOAETHANOL
AUF
DIE
ISOLIERUNGSRATE
VON
C.
DIFFICILE-TOXINEN
118
8.2
BESTIMMUNG
DER
OPTIMALEN
MARKIERUNGSDAUER
118
9.
REZEPTORSTUDIEN
MIT
C.
DIFFICILE-TOXIN
A
AN
ZELLEN
VERTEBRATEN
URSPRUNGS
122
9.1
STANDARDISIERUNG
DER
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHEN
TRENNUNGSBEDINGUNGEN
122
9.2
TLC-OVERLAY-STUDIEN
MIT
35
S-TOXIN
A
DER
GLYKOLIPIDE
122
10.
BINDUNGSSTUDIEN
MIT
C.
DIFFICILE-TOXIN
B
AN
ZELLULAERE
PROTEINE
127
10.1
ZELLULAERE
PROTEINE
BINDEN
CLOSTRIDIELLE
PROTEINE
127
10.2
VERSUCH
DER
IDENTIFIZIERUNG
DER
ZELLULAEREN
TOXIN
B
BINDEPROTEINE
127
10.3
TOXIN
B
BINDET
AN
ZELLULAERE
PROTEINE
129
DISKUSSION
133
EIGENSCHAFTEN
DER
FUER
DIE
CHARAKTERISIERUNG
DER
C.
DIFFICILE
TOXINE
EINGESETZTEN
SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPER
133
ENTWICKLUNG
HYPOTHETISCHER
TOXINMODELLE
142
MODELL
DES
TOXIN
A
142
MODELL
DES
TOXIN
B
148
TOXIN
A
UND
TOXIN
B
WEISEN
STRUKTURHOMOLOGIEN
AUF
150
ANALYSE
DER
REAKTIONSKINETIK
DER
ARGININMODIFIZIERUNG
DURCH
1,2-CHD
151
DIE
SELEKTIVE
MODIFIZIERUNG
MIT
1,2-CHD
MODIFIZIERT
ARGININRESTE
AKTIVER
ZENTREN
154
DIE
SELEKTIVE
ARGININMODIFIKATION
ERMOEGLICHT
EINBLICK
IN
DIE
MOLEKULARE
ORGANISATION
DER
C.
DIFFICILE-TOXINE
158
GEHT
TOXIN
B
MIT
INTRAZELLULAEREN
ZIELPROTEINEN
STABILE
BINDUNGEN
EIN?
159
CHARAKTERISIERUNG
DER
TOXIN
A-REZEPTOREN
162
HYPOTHESE
EINES
REZEPTORKOOPERATIONSMODELLS
FUER
DIE
INTERNALISATION
DES
TOXIN
A
165
ZUSAMMENFASSUNG
169
LITERATURVERZEICHNIS
173 |
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| series2 | Schriften des Instituts für Medizinische Mikrobiologie und Virologie der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel Medizinische Mikrobiologie und Virologie |
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