Aktivierung und Inaktivierung von Pankreaselastasen mit lysosomalen Enzymen:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Bonn, Univ., Diss., 1995 |
| Beschreibung: | 79 Bl. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
1 ZUSAMMENFASSUNG
1
2 EINLEITUNG
3
3 ERGEBNISSE
8
3.1 ELASTASE-INAKTIVIERUNGEN
8
3.1.1 ELASTASE-INAKTIVIERUNGEN MIT EINER LYSOSOMENPRAEPARATION UND
EINEM ROHEXTRAKT AUS SCHWEINELEBER 8
3.1.1.1 INAKTIVIERUNG DER PANKREASE!ASTASE MIT EINER LYSOSOMEN
PRAEPARATION AUS SCHWEINELEBER
8
3.
1.1.2 INAKTIVIERUNG DER PANKREASEIASTASE MIT EINEM ROHEXTRAKT AUS
SCHWEINELEBER 9
3.1.1.3 INKUBATION DER HUMANEN GRANULOZYTENEIASTASE MIT LYSOSOMALEN
ENZYMEN *
3
3.1.2 ANREICHERUNG ELASTASE-ABBAUENDER ENZYME 13
3.1.2.1 GELFILTRATION AN SUPERDEX 75 13
3.1.2.2 IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE AN CM SEPHADEX C-50 22
3.1.3 OPTIMIERUNG DER INKUBATIONSBEDINGUNGEN FUER DEN ELASTASE-ABBAU
MIT ANGEREICHERTEM CATHEPSIN L 23
3.1.3.1 PH-OPTIMUM 23
3.1.3.2 EINFLUSS VON ZUSAETZEN 24
3.1.3.3 EINFLUSS VERSCHIEDENER PROTEASE-INHIBITOREN 25
3.1.4 REINHEITSBESTIMMUNG DES ANGEREICHERTEN CATHEPSINS L
MIT HPLC
26
3.1.5 REINHEITSBESTIMMUNG DES ANGEREICHERTEN CATHEPSINS L MIT
KAPILLARZONENELEKTROPHORESE 28
3.1.6 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE AN CONCANAVALIN A-SEPHAROSE 29
3.2 PROELASTASE-AKTIVIERUNGEN 31
3.2.1 PARTIELLE REINIGUNG DER PROELASTASE AUS SCHWEINE
PANKREAS
31
3.2.1.1 PROEIASTASE-AKTIVIERUNG MIT EINER LYSOSOMENPRAEPARATION AUS
SCHWEINELEBER 34
3.2.2 ANREICHERUNG DES PROEIASTASE-AKTIVIERENDEN ENZYMS AUS EINEM
SCHWEINELEBERROHEXTRAKT 35
3.2.2.1 GELFILTRATION AN SUPERDEX 75 UND SUPERDEX 200 35
3.2.2.2 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE AN CONCANAVALIN A-SEPHAROSE 37
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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3.2.3 OPTIMIERUNG DER INKUBATIONSBEDINGUNGEN FUER PROELASTASE-
AKTIVIERUNGEN 39
3.2.3.1 PH-OPTIMUM 39
3.2.3.2 EINFLUSS VON ZUSAETZEN 40
3.2.3.3 EINFLUSS VON PROTEASE-INHIBITOREN 41
3.2.4 SUBSTRATSPEZIFITAET 41
3.2.5 PROEIASTASE-AKTIVIERUNGEN MIT TRYPSIN, CATHEPSIN B UND
PROEIASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM 43
4 DISKUSSION 47
4.1 INAKTIVIERUNG DER PANKREASEIASTASE 47
4.2 AKTIVIERUNG VON PROELASTASE 51
5 GERAETE UND MATERIALIEN 56
6 METHODEN 58
6.1 ANREICHERUNG LYSOSOMALER PROTEASEN AUS SCHWEINELEBER 58
6.1.1 GEWINNUNG DES ROHEXTRAKTS 58
6.1.2 SAEULENCHROMATOGRAPHISCHE METHODEN 58
6.1.2.1 GELFILTRATION AN SUPERDEX 75 UND SUPERDEX 200 58
6.1.2.2 IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE AN CM SEPHADEX C-50 59
6.1.2.3 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE AN CONCANAVALIN A-SEPHAROSE 59
6.2 PARTIELLE REINIGUNG DER PROELASTASE 60
6.2.1 GEWINNUNG DES SAUREN ELASTIN-ELUATS 60
6.2.2 SAEULENCHROMATOGRAPHISCHE REINIGUNG 61
6.2.2.1 IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE AN CM SEPHAROSE CL-6B 61
6.2.2.2 GELFILTRATION AN SUPERDEX 75 61
6.3 ENZYMTESTS 61
6.3.1 NACHWEIS LYSOSOMALER ENZYME MIT FLUOROGENEN SUBSTRATEN 62
6.3.1.1 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON CATHEPSIN L 62
6.3.1.2 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON CATHEPSIN B 63
6.3.1.3 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON CATHEPSIN H 63
6.3.1.4 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON PROELASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM 63
6.3.2 NACHWEIS LYSOSOMALER ENZYME MIT NICHT-FLUOROGENEN
SUBSTRATEN 63
6.3.2.1 AKTIVITAETSBESTIMMUNG DER LYSOSOMALEN CARBOXYPEPTIDASE B
MIT HIP-ARG 63
6.3.2.2 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON CATHEPSIN D MIT HAEMOGLOBIN 64
6.3.2.3 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON PROELASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM
MIT AZOCASEIN 64
6.3.2.4 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON PROEIASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM
MIT FALGPA 64
63.2.5 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON PROEI ASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM MIT
P-NITROANILID-DERIVATEN 65
633 AKTIVITAETSBESTIMMUNG DER PANKREAS- UND GRANULOZYTENEIASTASE 65
6.3.4 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON TRYPSIN 65
6.3.5 INAKTIVIERUNG DER PANKREAS- UND GRANULOZYTENELASTASE 66
6.3.6 AKTIVIERUNG VON PROENZYMEN 66
63.6.1 PROEIASTASE-AKTIVIERUNG MIT CATHEPSIN B 66
63.6.2 PROEI ASTASE-AKTI VIERUNG MIT TRYPSIN 67
6.3.63 PROEIASTASE-AKTIVIERUNG MIT PROELASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM 67
63.6.4 TRYPSINOGEN-AKTIVIERUNG MIT PROELASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM 67
6.3.7 SPALTUNG VON PROTEINEN MIT PROELASTASE-AKTIVIERENDEM ENZYM 68
63.7.1 SPALTUNG DER INSULIN-B-KETTE . 68
63.7.2 SPALTUNG VON MELLITIN 68
6.4 PROTEINBESTIMMUNGEN 68
6.5 KONZENTRIERUNG 69
6.6 SDS-GELELEKTROPHORESE 69
6.6.1 DURCHFUEHRUNG DER SDS-GELELEKTROPHORESE 69
6.6.2 ANFAERBUNG MIT POLYCHROMATISCHER SILBERFAERBUNG 70
6.7 REINHEITSBESTIMMUNG VON PROTEINEN MIT HPLC 71
6.8 REINHEITSBESTIMMUNG DES CATHEPSIN L MIT KAPILLARZONEN
ELEKTROPHORESE 71
7 LITERATURVERZEICHNIS
72
8 ABKUERZUNGSVERZEICHNIS 78 |
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