Untersuchungen zur Thermostabilität und Funktion der Untereinheiten der Taq-DNA-Polymerase aus Thermus aquaticus:
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1994
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INHALT
1
EINLEITUNG
I
1.1
FUNKTION
UND
STRUKTUR
VON
PROTEINEN
1
12
PROTEIN
ENGINEERING
-
EIN
UEBERBLICK
2
13
DIE
TAQ
DNA
POLYMERASE
UND
ANDERE
DNA
POLYMERASEN
4
1.4
METHODEN
ZUR
ZIELGERICHTETEN
MUTAGENESE
7
13
EXPRESSION
VON
PLASMIDKODIERTEN
FREMDGENEN
IN
E.COLI
8
13
GENFUSIONSSYSTEME
12
1.7
ASPEKTE
DER
THERMOSTABILITAET
VON
PROTEINEN
14
13
AUFGABENSTELLUNG
UND
ZIELE
DER
ARBEIT
17
2
MATERIALIEN
IS
11
COMPUTER
UND
PROGRAMME
18
22
LABORGERAETE
UND
-MATERIALIEN
18
23
CHEMIKALIEN
20
14
PROTEINE
21
23
BAKTERIENSTAEMME
21
23
PLASMIDE,
DNAS
UND
OTIGONUKLEOTIDE
22
17
MEDIEN
UND
ANTIBIOTIKA
23
3
METHODEN
24
3.1
PROTEINMODELLERSTELLUNG
24
3.1.1
REKONSTRUKTION
DER
HAUPTKETTE
EINES
PROTEIN
24
3.1.2
MODELLERSTELLUNG
AUS
EINEM
HOMOLOGEN
MODELL
25
3.1.2.1
AUSWAHL
DES
AMINOSAEUREALIGNMENTS
25
3.1.3
AMINOSAEUREAUSTAUSCHE
15
3.1.4
EINFUEHRUNG
VON
INSERTIONEN
UND
DELETIONEN
26
3.1.5
ENERGIEMINIMIERUNG
26
3.2
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
27
3.2.1
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.COLI
27
3.2.2
EXTRAKTION
UND
FAELLUNG
VON
DNA
28
3.2.3
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
28
3.2.4
SPALTUNG
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
29
3.2.5
PARTIELLER
DNA-VERDAU
MIT
DER
NUKLEASE
BAL
31
30
3.2.6
AUFFUELLEN
VON
5
'
-UEBERHAENGENDEN
DNA-ENDEN
MIT
DEM
KLENOW
FRAGMENT
DER
E.COLI
DNA
POLYMERASE
30
3.2.7
AUFTRENNUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
IM
AGAROSEGEL
31
3.2.8
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
31
3.2.9
AUFREINIGUNG
UND
KINASIERUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
32
3.2.10
ZIELGERICHTETE
MUTAGENESE
33
3.2.10.1
PCR
UND
PCR-MUTAGENESE
33
3.2.10.2
DOPPELSTRANGMUTAGENESE
35
3.2.11
VERKNUEPFUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
(LIGAAEON)
37
3.2.12
DNA-SEQUENZIERUNG
37
3.2.13
HERSTELLUNG
UND
TRANSFORMATION
VON
KOMPETENTEN
E.COLI
39
3.2.14
KULTIVIERUNG
UND
KONSERVIERUNG
VON
E.COLI-STAEMMEN
40
33
PROTEINANALYTISCHE
METHODEN
41
3.3.1
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
UND
-REINHEIT
41
3.3.2
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
41
3.3.3
EXPRESSION
VON
PROTEINEN
42
3.3.4
ZELLAUFSCHLUSS
UND
PROTEINEXTRAKTION
43
3.3.5
DIALYSE
UND
AUFKONZENTRIEREN
VON
PROTEINLOESUNGEN
44
3.3.6
AUFREINIGUNG
VON
PROTEINEN
45
3.3.6.1
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
Q-SEPHAROSE
45
3.3.6.2
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
S-SEPHAROSE
46
3.3.6.3
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
AMYLOSEHARZ
46
3.3.6.4
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
APTG
47
3.3.7
SPALTUNG
VON
FUSIONSPROTEINEN
MIT
DER
ENDOPROTEINASE
FAKTOR
XA
48
3.3.8
ELEKTROBLOTTING
VON
PROTEINEN
ZUR
N-TERMINALEN
SEQUENZIERUNG
48
33.9
BESTIMMUNG
DER
POLYMERASEAKTIVITAET
UND
THERMOSTABILITAET
49
3.4
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
51
3.4.1
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
VOM
KANINCHEN
51
3.4.2
NACHREINIGUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
52
3.4.3
ELEKTROBLOTTING
(WESTERN
BLOT)
UND
IMMUNOLOGISCHE
PROTEINIDENTIFIKATION
53
4
ERGEBNISSE
4.1
N-TENNINAL
VERKUERZTE
FRAGMENTE
DER
TAQ
DNA
POLYMERASE
55
4.1.1
VARIANTENPLANUNG
ANHAND
VON
SEQUENZALIGNMENTS
UND
BEKANNTER
DOMAENENSTRUKTUR
DER
E.COLI
DNA
POLYMERASE
I
55
4.1.2
ERGEBNISSE
IM
KLORUEERUNGS
UND
EXPRESSIONSSYSTEM
PBTAQ
57
4.1.2.1
PLANUNG
DER
GENTECHNISCHEN
HERSTELLUNG
DER
FRAGMENTE
57
4.1.2.2
GENTECHNISCHE
MODIFIKATION
DES
AUSGANGSPLASMIDES
58
4.1.2.3
KLONIERUNGEN
ZUR
HERSTELLUNG
N-TERMINAL
VERKUERZTER
FRAGMENTE
59
4.1.2.4
GENEXPRESSIONSVERSUCHE
UND
IMMUNOLOGISCHE
PROTEINIDENTIFIKATION
60
4.1.3
ERGEBNISSE
IM
FUSIONSSYSTEM
PMAL-C
61
4.1.3.1
EINFUEHRUNG
IN
DAS
FUSIONSSYSTEM
PMAL-C
61
4.1.3.2
KLONIERUNGEN
ZUR
HERSTELLUNG
EINES
421
-AMINOSAEURENFRAGMENTES
62
4.1.3.3
GENEXPRESSION
UND
EXPRESSIONSOPTIMIERUNG
63
4.1.3.4
AUFREINIGUNG
EINES
421
-AMINOSAEURENFRAGMENTES
64
4.1.4
ERGEBNISSE
IM
FUSIONSSYSTEM
PXA
1
66
4.1.4.1
EINFUEHRUNG
IN
DAS
FUSIONSSYSTEM
PXA
1
66
4.1.4.2
KLONIERUNGEN
ZUR
HERSTELLUNG
N-TERMINAL
VERKUERZTER
FRAGMENTE
UND
EXPRESSIONSOPTIMIERUNG
67
4.1.4.3
AUFREINIGUNG
DER
AMINOSAEURENFRAGMENTE
68
4.1.4.4
ERGEBNISSE
DER
POLYMERASEAKTIVITAETS
UND
THERMOSTABILITAETSTESTS
70
4.2
VARIANTEN
ZUR
THERMOSTABILISIERUNG
DES
420-AMINOSAEURENFRAGMENTES
72
4.2.1
PROTEINMODELLSTRUKTUREN
72
4.2.1.
I
MODELLSTRUKTUR
DES
KLENOW
FRAGMENTES
DER
E.COLI
DNA
POLYMERASE
72
4.2.1.2
MODELLSTRUKTUR
DER
POLYMERASEDOMAENE
DER
TAQ
DNA
POLYMERASE
75
4.2.2
PLANUNG
DER
VARIANTEN
ANHAND
DER
MODELLSTRUKTUR
75
4.2.3
HERSTELLUNG
DER
VARIANTEN
IM
FUSIONSSYSTEM
PXA
1
77
4.2.3.1
DOPPELSTRANGMUTAGENESE
UND
KLONIERUNG
TI
4.2.3.2
EXPRESSION
UND
AUFREINIGUNG
DER
VARIANTEN
78
4.2.4
ERGEBNISSE
DER
POLYMERASEAKTIVITAETS
UND
THERMOSTABILITAETSTESTS
81
4.2.4.1
410-AMINOSAEURENFRAGMENT
81
4.2.4.2
VARIANTE
L8I3N/A814R
82
5
DISKUSSION
83
5.1
PROTEINMODELLSTRUKTUREN
86
5.2
N-TERMINAL
VERKUERZTE
FRAGMENTE
DER
TAQ
DNA
POLYMERASE
86
5.2.1
DISKUSSION
DER
ERGEBNISSE
IM
SYSTEM
PBTAQ
86
5.2.2
AUSWAHL
DER
GENFUSIONSSYSTEME
88
5.2.3
DISKUSSION
DER
HERSTELLUNG
IM
FUSIONSSYSTEM
PMAL-C
89
5.2.4
DISKUSSION
DER
HERSTELLUNG
IM
FUSIONSSYSTEM
PXA
1
90
5.2.5
VERGLEICH
DER
ERGEBNISSE
DER
BEIDEN
FUSIONSSYSTEME
91
5.3
HERSTELLUNG
DER
VARIANTEN
ZUR
THERMOSTABILISIERUNG
DES
420-AMINOSAEURENFRAGMENTES
92
5.4
POLYMERASE
UND
THERMOSTABILITAETSTESTS
93
5.5
VERGLEICH
DER
POLYMERASEAKTIVITAETEN
DER
HERGESTELLTEN
VARIANTEN
94
5.6
VERGLEICH
DER
THERMOSTABILITAETEN
DER
HERGESTELLTEN
VARIANTEN
95
5.7
VERGLEICH
DER
ERGEBNISSE
MIT
MUTAGENESEEXPERIMENTEN
AN
DER
E.COLI
DNA
POLYMERASE
I
97
6
ZUSAMMENFASSUNG
UND
AUSBLICK
98
7
LITERATURVERZEICHNIS
100
8
ANHAENGE
116
ANHANG
A
ABKUERZUNGEN
116
ANHANG
B
BUCHSTABENKODES
DER
AMINOSAEUREN
118
ANHANG
C
LISTE
DER
VERWENDETEN
OLIGONUKLEOTIDE
119
ANHANG
D
AMINOSAEURESEQUENZALIGNMENT
DER
TAQ
DNA
POLYMERASE
UND
DER
E.COLI
DNA
POLYMERASE
I
122
ANHANG
E
MULTIPLES
SEQUENZALIGNMENT
DER
POLYMERASEBEREICHE
VON
DNA
POLYMERASEN
DER
FAMILIE
A
DNA
POLYMERASEN
125
ANHANG
F
MODELLSTRUKTUR
DES
POLYMERASEBEREICHS
DER
TAQ
DNA
POLYMERASE
127 |
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