Biochemische Labormethoden:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin [u.a.]
Springer
1995
|
| Ausgabe: | 2., überarb. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Springer labor manual
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XIV, 249 S. Ill., graph. Darst. |
| ISBN: | 3540585842 |
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| adam_text | MARTIN HOLTZHAUER BIOCHEMISCHE LABORMETHODEN ZWEITE, UEBERARBEITETE
AUFLAGE MIT 15 ABBILDUNGEN SPRINGER INHALTSVERZEICHNIS ABKUERZUNGEN XIII
1 QUANTITATIVE METHODEN 1 1.1 QUANTITATIVE PROTEINBESTIMMUNGEN 1 1.1.1
PROTEINBESTIMMUNG NACH LOWRY U. MITARBEITERN 2 1.1.1.1 STANDARDMETHODE 2
1.1.1.2 MIKROMETHODE 3 1.1.2 PROTEINBESTIMMUNG NACH LOWRY U.
MITARBEITERN IN GEGENWART STOERENDER BEGLEITSUBSTANZEN 4 1.1.3
PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD 6 1.1.4 PROTEINBESTIMMUNG IN
PROBENLOESUNGEN FUER DIE SDS-GELELEKTROPHORESE . 7 1.1.5 PROTEINBESTIMMUNG
MIT AMIDOSCHWARZ 8 1.1.6 MIKRO-BIURET-METHODE . 9 1.1.7
PROTEINBESTIMMUNG MIT BCA (BICINCHONINSAEURE) 9 1.1.7.1 STANDARDMETHODE
10 1.1.7.2 MIKROMETHODE 10 1.1.8 PROTEINBESTIMMUNG NACH KJELDAHL : . .
11 1.1.9 PROTEIN-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG DURCH UV-ABSORPTIONSMESSUNG
(PHOTOMETRIE) 12 1.2 QUANTITATIVE NUCLEINSAEUREBESTIMMUNGEN 14 1.2.1
DNA-, RNA- UND PROTEINTRENNUNGSGANG NACH SCHMIDT UND THANNHAUSER 14
1.2.2 RNA-BESTIMMUNG MIT ORCIN 15 1.2.3 DNA-BESTIMMUNG MIT DIPHENYLAMIN
16 1.2.4 DNA-BZW. RNA-BESTIMMUNG IN GEWEBEHOMOGENATEN 17 1.2.5
QUANTITATIVE NUCLEINSAEUREBESTIMMUNG DURCH UV-MESSUNG 18 1.3 QUANTITATIVE
PHOSPHATBESTIMMUNG 20 1.3.1 BESTIMMUNG VON ANORGANISCHEM PHOSPHAT 20
1.3.2 BESTIMMUNG VON GESAMT-PHOSPHAT 21 1.3.3 PHOSPHOLIPID-BESTIMMUNG .
22 1.4 MONOSACCHARID-BESTIMMUNG 23 1.5 AUSWERTUNG QUANTITATIVER ANALYSEN
23 2 ELEKTROPHORESE * * * * * 27 2.1 ELEKTROPHORESESYSTEME 27 2.1.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE NACH LAEMMLI . 29 2.1.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE NACH WEBER, PRINGLE UND OSBORN . 34
2.1.3 HARNSTOFF-SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE ZUR TRENNUNG
NIERDERMOLEKULARER PROTEINE 36 VIII INHALTSVERZEICHNIS 2.1.4
TRICINE-SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE FUER PROTEINE UND
OLIGOPEPTIDE IM MOLMASSENBEREICH VON 1000 BIS 50.000 DALTON . . . . R
37 2.1.5 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE BEI PH 2.4 38 2.1.6
HARNSTOFF-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE BEI PH 2 39 2.1.7 ANODISCHES
DISKONTINUIERLICHES POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESESYSTEM 40 2.1.8
KATHODISCHES DISKONTINUIERLICHES POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE-SYSTEM
42 2.1.9 ZWEIDIMENSIONALE POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (IEF UND
SDS-PAGE) 42 2.1.9.1 ERSTE DIMENSION: ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG (IEF)
43 2.1.9.2 ZWEITE DIMENSION: SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 49
2.1.10 NICHT-DENATURIERENDENUCLEINSAEURE-ELEKTROPHORESE 50 2.1.11
DENATURIERENDE NUCLEINSAEURE-ELEKTROPHORESE 51 2.L12 IDENTIFIZIERUNG VON
PHOSPHOAMINOSAEUREN (PAPIERELEKTROPHORESE) .... 53 2.2 HILFSMITTEL FUER
DIE KONTROLLE DER ELEKTROPHORESE 55 2.2.1 MARKERFARBSTOFFE FUER DIE
KONTROLLE DER ELEKTROPHORESE 55 2.2.1.1 ANODISCHE SYSTEME 55 2.2.1.2
KATHODISCHE SYSTEME 55 2.2.2 EICHPROTEINE FUER DIE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 55 2.2.3 KOVALENTE FARBMARKIERUNG VON
EICHPROTEINEN 58 2.3 FAERBEMETHODEN 58 2.3.1 PROTEINFAERBUNG MIT
ORGANISCHEN FARBSTOFFEN 58 2.3.1.1 AMIDOSCHWARZ 10 B 59 2.3.1.2
COOMASSIE BRILLANT BLUE R250 BZW. G250 60 2.3.1.3 FAST GREEN 61 2.3.1.4
STAINSALL 61 2.3.2 SILBERFAERBUNG VON PROTEINEN (GLUTARALDEHYD-FIXIERUNG)
62 2.3.2.1 CITRAT/FORMALDEHYD-ENTWICKLUNG 62 2.3.2.2 ALKALISCHE
ENTWICKLUNG 63 2.3.2.3 SILBERFAERBUNG MIT WOLFRAMATOKIESELSAEURE 64
2.3.2.4 KONTRASTSTEIGERUNG NACH BERSON 64 2.3.3 SILBERFAERBUNG VON
PROTEINEN (FORMALDEHYD-FIXIERUNG) 65 2.3.4 SILBERFAERBUNG VON
GLYCOPROTEINEN UND POLYSACCHARIDEN 66 2.3.5 ABSCHWAECHEN VON
SILBERGEFAERBTEN GELEN : 66 2.3.6 FAERBUNG VON PROTEINEN AUF
BLOTTING-MEMBRANEN 67 2.3.6.1 FAERBUNGEN AUF
NITROCELLULOSE-BLOTTING-MEMBRANEN MIT FARBSTOFFEN ... 67 2.3.6.2
PROTEINFAERBUNG AUF NITROCELLULOSE-BLOTTING-MEMBRANEN MIT TUSCHE ... 68
2.3.6.3 FAERBUNG AUF NITROCELLULOSE MIT KOLLOIDALEM GOLD 69 2.3.6.4
PROTEINFAERBUNG AUF PVDF-BLOTTING-MEMBRANEN MIT FARBSTOFFEN 69 2.3.7
FAERBUNG VON PROTEOLIPIDEN BZW. LIPIDEN UND LIPOPROTEINEN 70 2.3.8
FAERBUNG VON GLYCOPROTEINEN UND POLYSACCHARIDEN 70 2.3.8.1 FAERBUNG MIT
SCHIFFSCHEM REAGENZ (PAS STAINING) 70 2.3.8.2 FAERBUNG MIT THYMOL 71 2.4
ELEKTROELUTION AUS GELEN 72 2.4.1 QUANTITATIVE ELEKTROELUTION VON
PROTEINEN AUS POLYACRYLAMID-GELEN ... 72 2.4.2 ENTFERNUNG VON SDS 73
2.4.3 ELEKTROTRANSFER VON PROTEINEN (WESTERN BLOT) 73 INHALTSVERZEICHNIS
IX 2.4.4 IMMUNCHEMISCHER ANTIGENNACHWEIS NACH ELEKTROTRANSFER 75 2.4.4.1
DETEKTION VON MEERRETTICH-PEROXIDASE (POD) 76 2.4.4.2 DETEKTION VON
ALKALISCHER PHOSPHATASE (AP) 76 2.4.5 CHEMOLUMINISZENZ-DETEKTION AUF
BLOTTI NG-MEMBRANEN 77 2.4.6 KOHLENHYDRAT-SPEZIFISCHE
GLYCOPROTEIN-DETEKTION NACH ELEKTROTRANSFER . 78 2.4.7 ALLGEMEINER
KOHLENHYDRAT-NACHWEIS AUF WESTERN BLOTS 79 2.4.8 TRANSFER VON
NUCLEINSAEUREN (SOUTHERN-BZW. NORTHERN-BLOT) 81 2.5 TROCKNUNG VON
ELEKTROPHORESEGELEN 82 2.6 AUTORADIOGRAPHIE VON RADIOAKTIV MARKIERTEN
VERBINDUNGEN IN ELEKTROPHORESEGELEN 83 3 CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN 89
3.1 DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE 89 3.1.1 BESTIMMUNG DER N-TERMINALEN
AMINOSAEURE IM POLYPEPTID (DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE VON MODIFIZIERTEN
AMINOSAEUREN) 89 3.1.2 TRENNUNG VON NUCLEOSIDPHOSPHATEN 92 3.1.2.1
GRADIENTEN-DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE 92 3.1.2.2 NACHWEIS VON PHOSPHATEN
93 3.1.3 LIPIDEXTRAKTION UND DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE VON LIPIDEN 93
3.2 SAEULENCHROMATOGRAPHIE 95 3.2.1 PRAKTISCHE HINWEISE ZUR
SAEULENCHROMATOGRAPHIE VON PROTEINEN 95 3.2.2 KONZENTRIERUNG VON
PROTEINLOESUNGEN 100 3.2.2.1 SAEUREFAELLUNG 100 3.2.2.2 AUSSALZEN , 101
3.2.2.3 AUSFAELLEN MIT ORGANISCHEN VERBINDUNGEN 101 3.2.2.4
LYOPHILISATION 102 3.2.2.5 ULTRAFILTRATION 102 3.2.3 GELFILTRATION 104
3.2.3.1 AUSWAHL DES TRAEGERMATERIALS 105 3.2.3.2 FUELLEN EINER
GELFILTRATIONSSAEULE 106 3.2.3.3 PROBENAUFTRAG UND ELUTION 107 3.2.3.4
REINIGUNG 108 3.2.3.5 BESTIMMUNG VON AUSSCHLUSSVOLUMEN V O UND
GESAMTVOLUMEN V, 108 3.2.4 IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 110 3.2.4.1
VORBEHANDLUNG VON IONENAUSTAUSCHER-MATERIALIEN 110 3.2.4.2 TEST DER
BINDUNGSBEDINGUNGEN 112 3.2.4.3 PROBENAUFTRAG 113 3.2.4.4 ELUTION . 114
3.2.4.5 REINIGUNG UND REGENERIERUNG 115 3.2.5 HYDROPHOBE CHROMATOGRAPHIE
118 3.2.5.1 TEST DER BINDUNGSBEDINGUNGEN 118 3.2.5.2 ELUTION 118 3.2.5.3
REGENERIERUNG 119 3.3 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 119 3.3.1
BROMCYAN-AKTIVIERUNG VON POLYSACCHARID-CHROMATOGRAPHIETRAEGERN . . . 123
3.3.2 KOPPLUNG AN BROMCYAN-AKTIVIERTE GELE 124 3.3.2.1 BESTIMMUNG DES
GEBUNDENEN DIAMIN-SPACERS * * * -, * * * * * 1 2 5 3.3.3 HERSTELLUNG
CHLORAMEISENSAEUREESTER-AKTIVIERTER PERLCELLULOSEN 126 3.3.3.1
AKTIVIERUNG MIT C1COONB : 126 INHALTSVERZEICHNIS 3.3.3.2 BESTIMMUNG DES
AKTIVIERUNGSGRADES VON CICOONB-AKTIVIERTER PERLCELLULOSE DURCH
HONB-MESSUNG 126 3.3.4 KOPPLUNG VON LIGANDEN AN CICOONB-AKTIVIERTE
PERLCELLULOSE 127 3.3.4.1 KOPPLUNG VON WEIZENKEIM-LEKTIN AN
CICOONB-AKTIVIERTE PERLCELLULOSE 127 3.3.5 KOPPLUNG VON
REAKTIVFARBSTOFFEN AN POLYSACCHARIDE
(FARBSTOFF-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE) 128 3.3.6 KOVALENTE BINDUNG VON
BIOTIN (BIOTIN-AVIDIN/STREPTAVIDIN-SYSTEM) . . . 129 3.4 HOCHAUFLOESENDE
IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE (HPIEC) VON MONO- UND OLIGOSACCHARIDEN
130 4 IMMUNCHEMISCHE METHODEN : . 135 4.1 KONJUGATION VON HAPTENEN
(PEPTIDEN) AN CARRIER-PROTEINE 135 4.1.1 AKTIVIERUNG VON
CARRIER-PROTEINEN 136 4.1.2 KONJUGATION 136 4.1.3 IMMUNISIERUNG 137 4.2
AMMONSULFAT-FRAKTIONIERUNG VON IMMUNOGLOBULINEN 138 4.3
HEIDELBERGER-KURVE 139 4.4 DOPPELT-RADIALE IMMUNODIFFUSION NACH
OUCHTERLONY 140 4.4.1 REINIGUNG DES AGARS 141 4.4.2 VORBEREITUNG DER
PLATTEN 141 4.4.3 IMMUNDIFFUSION 142 4.4.4 SICHTBARMACHUNG DER
PRAEZIPITATIONSLINIEN 142 4.5 IMMUNOPRAEZIPITATION VON ANTIGENEN 142 4.6
IMMUNELEKTROPHORESE 144 4.7 GEGENSTROMELEKTROPHORESE 146 4.8
DOT-BLOT-TEST 147 4.9 ENZYM-IMMUNOSORBENT-TEST (EIA BZW. ELISA) 148 4.10
MEERRETTICHPEROXIDASE-IMMUNOGLOBULIN-KONJUGAT (GLUTARALDEHYD-METHODE) .
150 4.10.1 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE REINIGUNG VON
MEERRETTICHPEROXIDASE 150 4.10.2 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE VON
IMMUNOGLOBULIN 150 4.10.3 GLUTARALDEHYD-KONJUGATION 151 4.11 ALKALISCHE
PHOSPHATASE-IMMUNOGLOBULIN-KONJUGAT (GLUTARALDEHYD-METHODE) 152 4.11.1
KONJUGATION 152 4.11.2 INDIKATORREAKTION FUER AP 152 4.12 KOPPLUNG
(KONJUGATION) VON GLYCOPROTEINEN 153 4.13
PROTEIN-KOLLOIDALES-GOLD-KOMPLEX 154 4.13.1 HERSTELLUNG DES GOLDSOLS 155
4.13.2 PROTEINBELADUNG 156 5 ZENTRIFUGATION 159 5.1
DIFFERENTIALZENTRIFUGATION 160 5.2 DICHTEGRADIENTENZENTRIFUGATION 161
5.2.1 STUFENGRADIENTENZENTRIFUGATION 162 5.2.2
SACCHAROSEGRADIENTENZENTRIFUGATION 163 5.2.2.1 PRAEPARATION VON
OBERFLAECHENMEMBRANEN (SARKOLEMM, SL) DES HERZMUSKELS 163 5.2.2.2
ENZYM-BESTIMMUNG: OUBAIN-SENSITIVE NA,K-ATPASE 167 INHALTSVERZEICHNIS XI
5.2.2.3 REZEPTOR-BESTIMMUNG: DHP-BINDUNGSSTELLEN IN DER
OBERFLAECHENMEMBRAN 169 5.2.2.4 BESTIMMUNG DER DISSOZIATIONS- UND
ASSOZIATIONSKINETIK DES DHP-REZEPTORS 170 5.2.2.5
NICHT-DENATURIERENDER SACCHAROSEGRADIENT ZUR RNA-TRENNUNG 171 5.2.2.6
DENATURIERENDE RNA-GRADIENTENZENTRIFUGATION 172 5.2.3 ISOPYKNISCHE
ZENTRIFUGATION 173 5.2.3.1 REINIGUNG HOCHMOLEKULARER DNA IM
CSCL-GRADIENTEN 174 5.2.3.2 ZELLFRAKTIONIERUNG MITTELS PERCOELL 174
5.2.3.3 LEUKOZYTENPRAEPARATION V 176 5.3
DREHZAHL-ZENTRIFUGALBESCHLEUNIGUNGS-NOMOGRAMME 176 6 RADIOAKTIVE
MARKIERUNG 179 6.1 [ 32 P]-PHOSPHAT-INKORPORATION IN PROTEINE 180 6.2
IODIERUNGMIT [* I]-IODVERBINDUNGEN 182 6.2.1 CHLORAMIN-T-METHODE , 182
6.2.2 IODIERUNG MIT BOLTON-HUNTER-REAGENS 183 6.3 RADIOAKTIVER ZERFALL
184 6.4 ZERFALLSTABELLEN FUER [ 32 P]PHOSPHOR, [ 35 S]SCHWEFEL UND [ 125
I]IOD 184 6.5 SZINTILLATOR-LOESUNGEN FUER DIE FLUESSIGSZINTILLATIONSMESSUNG
187 7 PUFFERSYSTEME 191 7.1 PK-WERTE UND MOLMASSEN VON PUFFERSUBSTANZEN
191 7.2 DIAGRAMM ZUR PUFFERBERECHNUNG 194 7.3 PH-FARBINDIKATOREN 195 7.4
PUFFERLOESUNGEN 196 7.4.1 HAEUFIG VERWENDET PUFFERLOESUNGEN 197 7.4.2
PUFFER BZW. MEDIEN FUER GEWEBE- UND ZELLKULTUREN BZW. ORGANPERFUSION 200
7.4.3 PH-EICHPUFFER : 202 7.4.4 FLUECHTIGE PUFFER 202 8
REINIGUNGSVORSCHRIFTEN FUER AUSGEWAEHLTE LABORCHEMIKALIEN 205 8.1
REINIGUNGSMITTEL 205 8.2 REINIGUNGSVORSCHRIFTEN FUER EINIGE
LABORCHEMIKALIEN 206 9 TABELLEN 211 9.1 KONZENTRATIONSMASSE 211 9.2
UMRECHNUNG SL-FREMDER MASSEINHEITEN IN SI-EINHEITEN . 211 9.3 MOLMASSEN
UND ANDERE STOFFDATEN HAEUFIG VERWENDETER SUBSTANZEN 212 9.4 PROTEINDATEN
217 9.5 PROTEASE-INHIBITOREN 221 9.6 AMINOSAEURE-EINBUCHSTABENCODE UND
MOLMASSEN DER AMINOSAEUREN 222 9.7 SPEKTROSKOPISCHE DATEN VON NUDEOTIDEN
224 9.8 STOFFWERTE VON DETERGENZIEN (TENSIDEN) 225 9.9 BRECHUNGSINDEX
UND DICHTE VON SACCHAROSE-LOESUNGEN 226 9.10 AMMONIUMSULFAT-TABELLE .-
... 227 9.11 ANGABEN ZUR HERSTELLUNG VERDUENNTER LOESUNGEN 229 9.12
MISCHUNGSKREUZ : 230 XII INHALTSVERZEICHNIS 10 ANHANG 233 10.1
STATISTISCHE FORMELN 233 10.1.1 MITTELWERT UND ZUSAMMENHAENGENDE GROESSEN
233 10.1.2 AUSGLEICHSGERADE (LINEARE REGRESSION) 234 10.1.3 T-TEST 235
10.2 FORMELN ZUR VERSUCHSAUSWERTUNG 237 10.2.1 REZEPTORBINDUNGSSTUDIEN
237 10.2.2 ENZYMKINETIK 240 10.2.3 MOLMASSENBESTIMMUNG IN
SDS-ELEKTROPHEROGRAMMEN 243 10.3 SOFTWARE FUER DIE LABORPRAXIS 243 10.3.1
DATENAUSWERTUNG UND-PRAESENTATION 244 10.3.2 STATISTIK-PROGRAMME 244
10.3.3 SONSTIGES 245 INDEX 246
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