Lokalisierung der prosthetischen Gruppe Dehydroalanin im Enzym Histidin Ammoniak-Lyase und die Aufklärung deren Funktion in der Katalyse:
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1.
EINLEITUNG
1
2.
THEORIE
UND
AUFGABENSTELLUNG
3
2.1
DER
ABBAU
DES
HISTIDINS
ERFOLGT
AUF
VERSCHIEDENEN
WEGEN
3
2.2 DIE
SECHS
HUT-GENE
BEI
P.
PUTIDA
LIEGEN
ALS
"
CLUSTER
"
VOR
5
2.2.1
STRUKTUR
UND
REGULATION
DES
HUT-OPERONS
VON
P.
PUTIDA
5
2.2.2
STRUKTUR
UND
REGULATION
ANDERER
HUT-OPERONS
6
2.3
HUT-GENE
BEI
EUKARYONTEN
7
2.4
CHARAKTERISIERUNG
DER
HISTIDASE
7
2.5
DIE
HISTIDASE
KATALYSIERT
DEN
ERSTEN
ABBAUSCHRITT
DES
HISTIDINS
9
2.6
DEHYDROALANIN
IST
DIE
PROSTHETISCHE
GRUPPE
DER
HISTIDASE
10
2.7
DIE
REAKTIONSMECHANISMEN
VON
HISTIDASE
UND
PAL
11
2.8
DER
VORLAEUFER
DES
DEHYDROALANINS
IST
NICHT
GEKLAERT
15
2.9
DIE
MEDIZINISCHEN
ASPEKTE
DER
HISTIDASE
15
2.10
EINIGE
INHIBITOREN
DER
HISTIDASE
16
2.11
PHENYLALANIN
AMMONIAK-LYASE
IST
DER
HISTIDASE
HOMOLOG
19
2.12
ENTHAELT
ERGOTHIONASE
EBENFALLS
DEHYDROALANIN?
21
AUFGABENSTELLUNG
22
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
23
3.1
MATERIAL
UND
BEZUGSQUELLEN
23
3.1.1
GERAETE
UND
HILFSMITTEL
23
3.1.2
VERBRAUCHSMATERIALIEN
24
3.1.3
CHEMIKALIEN
24
3.1.4
KITS
FUER
MOLEKULARBIOLOGISCHES
ARBEITEN
25
3.1.5
ENZYME
26
3.1.5.1
RESTRIKTIONSENZYME
26
3.1.5.2
WEITERE
ENZYME
27
3.1.6
VEKTOREN
FUER
SEQUENZIERUNGEN
UND
MUTAGENESEN
27
3.1.7
BAKTERIENSTAEMME,
VEKTOREN
UND
DNA
28
INHALTSVERZEICHNIS
3.1.8
RADIOCHEMIKALIEN
29
3.2
MEDIEN,
PUFFER
UND
STAMMLOESUNGEN
29
3.2.1
KULTURMEDIEN
FUER
MOLEKULARBIOLOGISCHES
ARBEITEN
29
3.2.2
REAKTIONSPUFIFER
FUER
NUKLEINSAEUREN
30
3.2.3
PUFFER
FUER
PLASMIDISOLIERUNGEN
31
3.2.4
PUFFER
FUER
ELEKTROPHORESE
31
3.2.5
PUFFER
FUER
WESTEM-BLOTTING
32
3.2.6
PUFFER
FUER
PROTEINTRENNUNG
32
3.2.7
PUFFER
FUER
DIE
PEPTIDTRENNUNG
32
3.2.8
PUFFER
FUER
DIE
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
33
3.2.9
LOESUNGEN
ZUR
HERSTELLUNG
EINES
SEQUENZIERGELS
33
3.2.10
STAMMLOESUNGEN
34
3.3
METHODEN
35
3.3.1
STERILTECHNIK
35
3.3.2
MIKROBIOLOGISCHE
ARBEITSTECHNIKEN
35
3.3.2.1
ZELLAUSSTRICH
VON
GLYCERINKULTUREN
AUF
AGARPLATTEN
35
3.3.2.2
ANSETZEN
EINER
UEBEMACHTKULTUR
36
3.3.2.3
ANFERTIGEN
EINER
GLYCERINKULTUR
36
3.3.3
DNA-RELEVANTE
ARBEITSTECHNIKEN
36
3.3.3.1
INFEKTION
VON
BAKTERIEN
MIT
BAKTERIOPHAGEN
36
3.3.3.2
PRAEPARATION
KLEINERER
MENGEN
AN
PLASMID-DNA
37
3.3.3.3
QIA
PREP-SPIN
"
MINI-PREP
"
37
3.3.3.4
PRAEPARATION
GROSSER
MENGEN
AN
PLASMID-DNA
"
MAXI-PREP
"
38
3.3.3.5
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
DEM
AGAROSEGEL
38
3.3.3.6
EXTRAKTION
VON
NUKLEINSAEUREN
MIT
PHENOL/CHLOROFBRM
39
3.3.3.7
ETHANOLFALLUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
39
3.3.3.8
BESTIMMUNG
VON
NUKLEINSAEUREKONZENTRATIONEN
39
3.3.3.9
VERDAU
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENZYMEN
39
3.3.3.10
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
40
3.3.3.11
ORTSSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
NACH
ECKSTEIN
40
3.3.3.12
DIE
DNA-SEQUENZIERUNG
MIT
DEM
ENZYM
SEQUENASE
42
3.3.3.13
SEQUENZIEREN
MIT
DEM
ENZYM
TAQ
DNA
POLYMERASE
43
3.3.3.14
SEQUENZIEREN
MIT
SEQUENASE
UND
TAQ-POLYMERASE
44
3.3.3.15
DOPPELSTRANG
SEQUENZIERUNG
MIT
DEM
F-MOL
KIT
45
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.3.16
HERSTELLUNG
VON
SEQUENZIERGELEN
46
3.3.3.17
DIE
PAGE-ELEKTROPHORESE
ZUR
AUFTRENNUNG
VON
SEQUENZIERUNGS
REAKTIONEN
46
3.3.3.18
AUTORADIOGRAPHIE
VON
SEQUENZIERGELEN
47
3.3.3.19
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIEN
47
3.3.3.20
TRANSFORMATION
VON
DNA
IN
KOMPETENTE
BAKTERIEN
47
3.3.3.21
ELEKTROTRANSFORMATION
VON
COLI
ZELLEN
48
3.3.3.22
DIE
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
49
3.3.3.23
PLAQUELIFTING
50
3.3.3.24
DETEKTION
VON
SEQUENZHOMOLOGIEN
IN
BAKTERIEN
50
3.3.3.25
UEBEREXPRESSION
VON
PROTEIN
IM
EXPRESSIONSSYSTEM
COLI
BL21/
PT7.7
51
3.3.4
PROTEINCHEMISCHE
ARBEITEN
51
3.3.4.1
ZELLAUFSCHLUSS
DURCH
ULTRASCHALL
51
3.3.4.2
ZELLAUFSCHLUSS
AUS
KLEINEN
VOLUMINA
52
3.3.4.3
HITZEBEHANDLUNG
VON
ENZYMLOESUNGEN
52
3.3.4.4
FRAKTIONIERTE
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
MITTELS
AMMONIUMSULFAT
52
3.3.4.5
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
53
3.3.4.6
PROTEINKONZENTRIERUNG
UND
PROTEINBESTIMMUNG
55
3.3.4.7
AKTIVITAETSTEST
AUFHISTIDASE
57
3.3.4.8
INHIBITION
VON
HISTIDASE
57
3.3.4.9
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
58
3.3.4.10
TRANSFER
VON
PROTEINEN
IM
WESTEM-BLOT-VERFAHREN
59
3.3.4.11
DARSTELLUNG
FILTERGEBUNDENER
PROTEINE
MITTELS
IMMUNOLOGISCHER
DETEKTION
59
3.3.4.12
TITRATION
VON
FREIEN
SULFHYDRYLGRUPPEN
60
3.3.4.13
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
MIT
HISTIDASE
60
3.3.4.14
BESTIMMUNG
DES
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTES
VON
HISTIDASE
61
3.3.4.15
PROTEOLYTISCHER
VERDAU
INHIBIERTER
HISTIDASE
MIT
TRYPSIN
61
3.3.4.16
IDENTIFIZIERUNG
RADIOAKTIVER
PEAKS
IM
SCINTILLATIONSZAEHLER
62
3.3.4.17
CD-SPEKTROSKOPISCHE
UNTERSUCHUNGEN
AN
HISTIDASE
UND
MUTANTEN
62
3.3.4.18
KINETISCHE
MESSUNGEN
AN
HISTIDASE
63
3.3.4.19
KRISTALLISATION
VON
HISTIDASE
64
INHALTSVERZEICHNIS
4.
ERGEBNISSE
65
4.1
SUCHE
NACH
HOMOLOGEN
SEQUENZEN
65
4.2
EIN
SEQUENZVERGLEICH
FUHRT
ZU
VIER
KONSERVIERTEN
SERINEN
65
4.3
EINZELSTRANG-DNA
VON
HISTIDASE
BESITZT
"
INVERTED
REPEAT
"
68
4.4
DAS
FUER
HISTIDASE
CODIERENDE
GEN
WIRD
ZERTEILT
68
4.5 DIE
KONSERVIERTEN
SERINE
WERDEN
GEGEN
ALANINE
AUSGETAUSCHT
68
4.6
ZUSAMMENFUEHRUNG
DER
BEIDEN
HISTIDASEGENFRAGMENTE
69
4.7
DIE
MUTIERTEN
GENE
WERDEN
IN
DEN
EXPRESSIONSVEKTOR
KLONIERT
71
4.8
WILDTYP
UND
ALLE
VIER
SER-ALA-HISTIDASE
WERDEN
EXPRIMIERT
71
4.9
EIN
NEUES
REINIGUNGSSCHEMA
FUER
UEBEREXPRIMIERTE
HISTIDASE
72
4.10
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
ZEIGT
EBENFALLS
VIER
PROTEINBANDEN
76
4.11
DER
ISOELEKTRISCHE
PUNKT
VON
HISTIDASE
WIRD
ERMITTELT
77
4.12
BEDINGUNGEN
FUER
DEN
AKTIVITAETSTEST
79
4.13
DIE
HISTIDASE-MUTANTE
S143A
IST
KATALYTISCH
INAKTIV
81
4.14
SERIN
143
WIRD
ZU
CYSTEIN
UND
THREONIN
MUTIERT
83
4.15
POLYKLONALE
HISTIDASE-ANTIKOERPER
ERKENNEN
ALLE
MUTANTEN
84
4.16
MUTANTE
S143C
HAT
KINETISCHE
KONSTANTEN
WIE
WILDTYP-ENZYM
85
4.17
MUTANTE
S143C
HAT
GLEICHE
ANZAHL
SH-GRUPPEN
WIE
WILDTYP
87
4.18
DOPPELSTRANG-SEQUENZIERUNG
DER
MUTANTE
S
143
C
88
4.19
SEKUNDAERSTRUKTURANALYSE
DURCH
AUFNAHME
VON
CD-SPEKTREN
88
4.20
L-CYSTEIN
BILDET
MIT
AKTIVEM
ZENTRUM
A
34(
)-SPEZIES
91
4.215
'-NITRO-HISTIDIN
WIRD
DURCH
TOTMUTANTEN
UMGESETZT
93
4.22
MARKIERTE
HISTIDASE
WIRD
TRYPTISCH
VERDAUT
95
4.23
HISTIDASEAKTIVITAET
UND
SEKUNDAERSTRUKTUR
SIND
TEMPERATURSENSITIV
98
4.24
DIE
SCHMELZTEMPERATUR
T
M
VON
HISTIDASE
WURDE
BESTIMMT
100
4.25
DER
C-TERMINUS
IST
FUER
FALTUNG
UND
AKTIVITAET
ENTSCHEIDEND
101
4.26
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
DELETIONSMUTANTE
MSTL
104
4.27
DAS
FUSIONSPROTEIN
HALPAL
LIEGT
MONOMER
UND
INAKTIV
VOR
106
4.28
KRISTALLISATION
UND
ERSTE
ROENTGEN-DIFIFRAKTIONSMESSUNGEN
107
5.
DISKUSSION
109
AUSBLICK
118
6.
ZUSAMMENFASSUNG
120
7.
LITERATUR
121 |
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