Struktur und Regulation der chromosomalen b-Laktamase im Gram-negativen Bakterium Proteus vulgaris:
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| Format: | Mikrofilm Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
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| Ausgabe: | [Mikrofiche-Ausg.] |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Darmstadt, Techn. Hochsch., Diss., 1994. - Mikrofiche-Ausg.: 2 Mikrofiches : 24x |
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INHALTSVERZEICHNIS
ABKFLRZUNGSVERZEICHNIS
A.
EINLEITUNG
A. 1 BAKTERIELLE SS-LAKTAMASEN 1
A. 2 ENTWICKLUNG DER SS-LAKTAM-ANTIBIOTIKA 3
A. 3 KLASSIFIZIERUNG DER SS-LAKTAMASEN 4
A. 4 CHROMOSOMALE SS-LAKTAMASEN DER ENTEROBAKTERIEN 6
A. 5 PROBLEME DER INFEKTIONSTHERAPIE DURCH ERHOEHTE
SS-LAKTAMASE-EXPRESSION 6
A. 6 KONTROLLE DER AMPC SS-LAKTAMASE EXPRESSION IN ENTEROBAKTERIEN 7
A. 7 KOMPONENTEN DES AMP-REGULONS 8
A. 8
PROTEUS VULGARIS 10
A. 9 ZIELSTELLUNG DER ARBEIT 12
B.
MATERIAL UND METHODEN
B. 1 ORGANISMEN UND PLASMIDE 13
B. 2 MEDIEN 15
B. 3 PUFFER UND LOESUNGEN 16
B. 4 KONSERVIERUNG UND KULTIVIERUNG DER BAKTERIEN 21
B. 5 ANTIBIOTIKA 22
B. 6 MUTAGENESE MIT N-METHYL-N'-NITRO-N-NITROSOGUANIDIN (NTG) 23
B. 7 PLASMID-PRAEPAR^TIONEN 24
B. 8 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON DNS IN LOESUNG 25
B. 9 RESTRIKTION VON DNS 25
B. 10 REINIGUNG VON DNS-LOESUNGEN 25
BLL LIGATIONVONDNS 26
B. 12 DEPHOSPHORYLIERUNG VON DNS 26
B. 13 AGAROSE-GELELEKTROPHORESE 26
B. 14 ELUTION VON DNS-FRAGMENTEN AUS AGAROSEGELEN 27
B. 15 TRANSFORMATION NACH HANAHAN 27
B. 16 KONJUGATION 28
B. 17 PRAEPARATION CHROMOSOMALER DNS 28
B. 18 DNS-DNS-HYBRIDISIERUNG 29
B. 19 POLYMERASEKETTENREAKTION 32
B. 20 5'-PHOSPHORYLIERUNG VON DNS 33
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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B. 21 ORTSSPEZIFISCHE, GERICHTETE MUTAGENESE MITTELS UEBERLAPPENDER
PCR-TECHNIK 34
B. 22 DNS-SEQUENZIERUNG 37
B. 23 RECHNERGESTUETZTE DNS- UND PROTEIN-SEQUENZANALYSE 37
B. 24 GELRETARDATION 37
B. 25 INDUKTION VON SS-LAKTAMASE 39
B. 26 ISOLIERUNG UND REINIGUNG DER SS-LAKTAMASE 40
B. 27 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 43
B. 28 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 44
B. 29 BESTIMMUNG DER N-TERMINALEN AMINOSAEURESEQUENZ 45
B. 30 ENZYMKINETISCHE BESTIMMUNGEN 45
B. 31 PROTEINBESTIMMUNG 46
C.
ERGEBNISSE
C. 1 SUBSTRATPROFIL UND MOLEKULARE KLASSIFIKATION DER
P. VULGARIS SS-LAKTAMASE 47
C. 1.1 REINIGUNG DER P. VULGARIS SS-LAKTAMASE 47
C. 1.2 ENZYMKINETISCHE PARAMETER DER HYDROLYSE VERSCHIEDENER SS-LAKTAM-
53
ANTIBIOTIKA DURCH DIE
P. VULGARIS SS-LAKTAMASE
C. 1.3 HEMMUNG DER
P. VULGARIS SS-LAKTAMASE DURCH 6-SS-IODPENICILLINAT 55
C. 2 KLONIERUNG VON STRUKTUR- UND REGULATORGEN DER
P. VULGARIS SS-LAKTAMASE 57
C. 2.1 ISOLIERUNG EINES STRUKTURGENS UND REGULATORGENS DER P. VULGARIS
SS-LAKTAMASE 58
MIT DER POLYMERASEKETTENREAKTION
C.2.1.1 SEQUENZIERUNG DES PCR-FRAGMENTES 63
C. 2.2 KLONIERUNG DER VOLLSTAENDIGEN GENE
CUMA UND CUMR 63
C.2.2.1 HERSTELLUNG EINER CHROMOSOMALEN SAU3 A GENBANK VON
P. VULGARIS 64
C. 2.3 KLONIERUNG UND SEQUENZIERUNG VON
CUMR 64
C. 2.4 KLONIERUNG VON
CUMA 65
C.2.4.1 HERSTELLUNG EINER MINIGENBANK VON
P. VULGARIS ZUR KLONIERUNG VON CUMA 65
C.2.4.2 KOLONIEHYBRIDISIERUNG DER MINIGENBANK VON
P. VULGARIS IN E. COLI 66
C.2.4.3 SEQUENZIERUNG VON CUMA IN PMDA21 66
C. 2.5 KONSTRUKTION DES PLASMIDS PMDA31 MIT
CUMK, CUMA* 66
C. 3 ANALYSE DER
CUMR- UND CUM/L-NUKLEOTIDSEQUENZ 67
C. 3.1
P. VULGARIS CODON-PRAEFERENZ INNERHALB DER GENE CUMA UND CUMR 72
C. 4 AMINOSAEURESEQUENZANALYSE DER
P. VULGARIS CUMA SS-LAKTAMASE 75
C. 4.1 SEQUENZ-VERGLEICHE VON CUMA MIT BEKANNTEN SS-LAKTAMASEN 77
C. 4.2 IDENTIFIZIERUNG TYPISCHER SEQUENZELEMENTE VON SS-LAKTAMASEN DER
KLASSE A IN 78
P. VULGARIS
SS-LAKTAMASE
C. 5 AMINOSAEURESEQUENZANALYSE DES
P. VULGARIS SS-LAKTAMASE- 78
AKTIVATORPROTEINS CUMR
C. 5.1 SEQUENZ-VERGLEICHE VON CUMR MIT BEKANNTEN REGULATORPROTEINEN 78
C. 6 UNTERSUCHUNG DER AMINOSAEURESEQUENZ VON CUMA AUF BESONDERE 79
STRUKTUREN, VERANTWORTLICH FUER DIE SUBSTRATSPEZIFITAET
C. 6.1 AENDERUNG DER AMINOSAEURESEQUENZ VON CUMA DURCH MUTAGENESE 80
DES SERIN237 IN ALANIN
C. 6.2 GEWINNUNG DER SS-LAKTAMASE S237A (SERIN^ ALANIN^,) NACH EXPRESSION
83
AUS DEM ORTSSPEZIFISCH MUTIERTEN GEN
CUMA*
C. 6.3 ENZYMKINETISCHE BESTIMMUNG DER
P. VULGARIS SS-LAKTAMASE S237A 84
C. 7 DIE
P. VULGARIS CUMA SS-LAKTAMASE-INDUKTION WIRD ENTSPRECHEND DER 86
ENTEROBAKTERIELLEN AMPC SS-LAKTAMASE-INDUKTION REGULIERT
C. 7.1 INDUZIERBARE EXPRESSION DER CUMA SS-LAKTAMASE VOM MONIERTEN 86
CUMR-CUMA
-OPERON IN E. COLI
C. 7.2 EXPRESSION VON AMPC SS-LAKTAMASE IN
P. VULGARIS 88
C. 7.3 KOMPLEMENTATION DER KONSTITUTIVEN UEBERPRODUKTION VON CUMA 90
SS-LAKTAMASE IN
P. VULGARIS DURCH KLONIERTES AMPD AUS E. COLI
C. 7.4 KOMPLEMENTATION DER MUTATION ZUR NICHT-INDUZIERBARKEIT VON 92
CUMA SS-LAKTAMASE IN
P. VULGARIS DURCH KLONIERTES AMPG AUS K COLI
C. 7.5 NICHT-INDUZIERBARKEIT VON CUMA SS-LAKTAMASE IN
P. VULGARIS 93
MUTANTEN MIT DEFEKTEM
CUMR KANN NICHT DURCH KLONIERTES
AMPR
VON C.FREUNDII KOMPLEMENTIERT WERDEN
C. 8 UNTERSCHIEDLICHE BINDEFAHIGKEIT DER REGULATORPROTEINE AMPR 94
UND CUMR AN DER INTERCISTRONISCHEN REGION DES
CUMR-CUMA-OPTRONS
D.
DISKUSSION 97
E.
ZUSAMMENFASSUNG 114
F.
LITERATURVERZEICHNIS 116 |
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