cDNA-Sequenzierung und Charakterisierung zweier neuronaler Proteine:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Bochum, Univ., Diss., 1994 |
| Beschreibung: | VIII, 145 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1
1
.1 STRUKTUR
UND
FUNKTION
VON
NEURONEN
1
1.2
STRUKTUR
UND
FUNKTION
DER
CHEMISCHEN
SYNAPSE
I
1
.3
SYNAPTISCHE
PROTEINE
3
1
.4
METHODEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
VON
CDNA-MOLEKUELEN
6
1.4.1
"SCREENING"
MIT
OLIGONUKLEOTIDEN
BZW.
DNA-FRAGMENTEN
7
1.4.2
"INTERAKTIONSSCREENING"
7
1.4.3
EXPRESSIONSKLONIERUNG
IN
XENOPUS-OOCYTEN
8
1.4.4
"IMMUNSCREENING"
8
1.5
THEMA
DER
VORLIEGENDEN
ARBEIT
9
2.
MATERIAL
10
2.1
CHEMIKALIEN
10
2.2
ENZYME
10
2.3
"KITS"
11
2.4
RADIOCHEMIKALIEN
11
2.5
PROTEIN-STANDARDSUBSTANZEN
11
2.6
NUKLEINSAEUREN
11
2.7
ANTIKOERPER
12
2.8
VERSUCHSTIERE,
ZELLEN
UND
E.
COLI-STAEMME
12
2.9
SONSTIGE
MATERIALIEN
12
3.
METHODEN
13
3.1
ALLGEMEINE
METHODEN
13
3.1.1
ALLGEMEINE
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
13
3.1.1.1
PHENOL-CHLOROFORM-EXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
13
3.1.1.2
MENGENBESTIMMUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
13
3.1.1.3
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
VON
NUKLEINSAEUREN
14
3.1.2
ALLGEMEINE
BIOCHEMISCHE
METHODEN
14
3.1.2.1
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
14
3.1.2.1.1
TCA-FAELLUNG
VON
PROTEINEN
14
3.1.2.1.2
ACETON-FAELLUNG
VON
PROTEINEN
14
3.1.2.2
MENGENBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
15
3.1.2.2.1
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
15
3.1.2.2.2
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
LOWRY
15
3.1.2.3.
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
15
II
3.1.2.4
"WESTERN
BLOT"
17
3.1.2.4
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NITROCELLULOSE
17
3.1.2.4.2
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
TRANSFERIERTER
PROTEINE
17
3.2.
GEWINNUNG
VON
RNA
18
3.2.1
GEWINNUNG
VON
RNA
AUS
GEWEBEN
18
3.2.1.1
ISOLIERUNG
VON
GESAMT-RNA
18
3.2.1.2
ANREICHERUNG
VON
POLY(A)
+
-RNA
18
3.2.1.3
GROEFIENFRAKTIONIERUNG
VON
RNA
19
3.2.2
"IN
VITRO"-RNA-SYNTHESE
20
3.2.2.1
GEWINNUNG
DER
DNA-VORLAGE
FUER
DIE
TRANSKRIPTION
20
3.2.2.2
TRANSKRIPTION
DER
DNA
20
3.3
EXPRESSION
VON
PROTEINEN
21
3.3.1
TRANSLATION
VON
RNA
IN
XENOPUS-OOCYTEN
21
3.3.1.1
HALTUNG
DER
FROESCHE
21
3.3.1.2
GEWINNUNG
VON
OOCYTEN
21
3.3.1.3
MIKROINJEKTION
VON
RNA
IN
OOCYTEN
22
3.3.1.4
NACHWEIS
EXPRIMIERTER
NEUROTRANSMITTER-TRANSPORTPROTEINE
22
3.3.2
"IN
VITRO"-TRANSLATION
VON
RNA
IM
RETIKULOZYTENLYSAT
23
3.3.3
EXPRESSION
VON
PROTEINEN
IN
COS-7-ZELLEN
23
3.3.3.1
SUBKLONIERUNG
IN
PSVL
24
3.3.3.2
ZELLKULTUR
24
3.3.3.3
TRANSFEKTION
NACH
DER
DEAE-DEXTRAN-METHODE
24
3.3.3.4
METABOLISCHE
MARKIERUNG
VON
PROTEINEN
25
3.3.3.4.1
MARKIERUNG
MIT
3
H-MEVALONOLACTON
25
3.3.3.4.2
MARKIERUNG
MIT
3
H-PALMITAT
26
3.3.3.4.3
MARKIERUNG
MIT
35
S-METHIONIN/
35
S-CYSTEIN
26
3.3.3.5
HERSTELLUNG
VON
ZELL-LYSATEN
26
3.3.3.6
ZELLFRAKTIONIERUNG
27
3.4
METHODEN
ZUR
MODIFIZIERUNG
VON
DNA
28
3.4.1
RESTRIKTION
VON
DNA
28
3.4.2
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
VEKTOREN
28
3.4.3
AUFFUELLEN
VON
5
'-UEBERHAENGENDEN
ENDEN
28
3.4.4
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
29
3.5
SUBKLONIERUNG
IN
M13-VEKTOREN
29
3.5.1
LIGATION
IN
M13-VEKTOREN
29
3.5.2
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
30
3.5.2.1
TRANSFORMATION
NACH
DER
CACI
2
-METHODE
30
III
3.5.2.2
TRANSFORMATION
MIT
TFB
30
3.5.3
UEBERTRAGUNG
VON
ML3-DNA
AUF
REPLIKAFILTER
31
3.5.4
PRAEPARATION
EINZELSTRAENGIGER
M13-DNA
31
3.5.5
KREUZHYBRIDISIERUNG
31
3.5.6
PRAEPARATION
VON
DOPPELSTRAENGIGER
ML3-DNA
IM
MITTLEREN
MASSSTAB
32
3.6
SUBKLONIERUNG
IN
PBLUESCRIPT
32
3.6.1
LIGATION
32
3.6.2
TRANSFORMATION
33
3.6.3
PRAEPARATION
VON
DOPPELSTRAENGIGER
PLASMID-DNA
IM
ANALYTISCHEN
MASSSTAB
33
3.6.4
PRAEPARATION
VON
DOPPELSTRAENGIGER
PLASMID-DNA
IM
PRAEPARATIVEN
MASSSTAB
34
3.6.5
GERICHTETE
EINFUEHRUNG
VON
DELETIONEN
IN
PLASMID-DNA
MIT
DER
EXONUKLEASE
III
34
3.7
SEQUENZIERUNG
VON
DNA
35
3.7.1
SEQUENZIERUNG
VON
DOPPELSTRAENGIGER
PLASMID-DNA
35
3.7.1.1
DENATURIERUNG
DER
DSDNA
36
3.7.1.2
SEQUENZIERUNG
DER
DENATURIERTEN
DSDNA
36
3.7.2
SEQUENZIERUNG
VON
EINZELSTRAENGIGER
ML3-DNA
36
3.7.2.1
SEQUENZIERUNG
VON
M13-SSDNA
MIT
DEM
KLENOW-ENZYM
36
3.7.2.2
SEQUENZIERUNG
VON
M13-SSDNA
MIT
DER
SEQUENASE
37
3.7.3
GELELEKTROPHORESE
SEQUENZIERTER
DNA
37
3.7.4
SEQUENZAUSWERTUNG
38
3.8
HYBRIDISIERUNG
AN
IMMOBILISIERTE
NUKLEINSAEUREN
38
3.8.
1
HYBRIDISIERUNG
MIT
RADIOAKTIV
MARKIERTEN
NUKLEINSAEUREN
38
3.8.1.1
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA
DURCH
"NICKTRANSLATION"
38
3.8.1.2
HYBRIDISIERUNG
VON
REPLIKAFILTERN
39
3.8.1.3
HYBRIDISIERUNG
VON
"NORTHERN
BLOTS"
40
3.8.2
HYBRIDISIERUNG
MIT
DIGOXIGENIN-DUTP
MARKIERTEN
PROBEN
40
3.8.2.1
MARKIERUNG
VON
DNA
MIT
DIGOXIGENIN-DUTP
40
3.8.2.2
HYBRIDISIERUNG
VON
REPLIKAFILTERN
MIT
DIGOXIGENIN-DUTP
MARKIERTEN
PROBEN
40
3.8.2.3
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
DER
HYBRIDISIERTEN
DIGOXIGENIN-MARKIERTEN
DNA
41
3.9
"RESCREENING"
VON
XGTL
1-CDNA-BANKEN
41
3.9.1
LIGATION
VON
CDNA
IN
XGTL
1
-ARME
42
3.9.2
"IN
VITRO"-VERPACKUNG
LIGIERTER
CDNA
42
3.9.3
PLATTIERUNG
VON
XGTL
1
-PHAGEN
42
3.9.4
UEBERTRAGUNG
VON
XGTL
1
-PHAGEN-DNA
AUF
NITROCELLULOSE
43
3.9.5
ISOLIERUNG
KLONALER
XGTL
L-PHAGEN
43
IV
3.9.6
AMPLIFIZIERUNG
VON
CDNA-BANKEN
43
3.9.7
PRAEPARATION
VON
XGTL
1
-DNA
IM
ANALYTISCHEN
MASSSTAB
44
3.9.8
PRAEPARATION
VON
XGTL
1
-DNA
IM
PRAEPARATIVEN
MASSSTAB
45
3.10
AMPLIFIKATION
VON
DNA
BEI
DER
POLYMERASEKETTENREAKTION
(PCR)
45
3.10.1
REINIGUNG
VON
PRIMERN
45
3.10.2
VERVIELFAELTIGUNG
VON
DNA
DURCH
PCR
46
3.10.3
SUBKLONIERUNG
VON
PCR-PRODUKTEN
46
3.11
METHODEN
FUER
DIE
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROTEINEN
47
3.1
I
.
1
DEGLYKOSYLIERUNGEN
47
3.11.2
PHASENVERTEILUNG
MIT
TRITON
X-L
14
48
3.11.3
HYDROLYSE
MIT
HYDROXYLAMIN
49
3.11.4
IMMUNPRAEZIPITATION
49
3.11.4.1
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
IM
RETICULOZYTENLYSAT
EXPRIMIERTEN
PROTEINEN
50
3.11.4.2
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
IN
COS-7-ZELLEN
EXPRIMIERTEN
PROTEINEN
50
4.
ERGEBNISSE
52
4.1
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
ISOLIERUNG
EINER
NEUROTRANSMITTER-TRANSPORTER
CDNA
MITTELS
DES
OOCYTENEXPRESSIONSSYSTEMS
52
4.1.1
INJEKTION
VON
UNFRAKTIONIERTER
RNA
52
4.1.2
INJEKTION
FRAKTIONIERTER
RNA
53
4.1.2.1
GEWINNUNG
UND
GROESSENFRAKTIONIERUNG
VON
POLY(A)+-RNA
53
4.1.2.2
INJEKTION
DER
FRAKTIONIERTEN
POLY(A)
+
-RNA
55
4.2
BESTIMMUNG
DER
CDNA-GESAMTSEQUENZ
8.6
58
4.2.1
SEQUENZIERUNG
DER
CDNA
8.6
UND
ERMITTLUNG
FEHLENDER
5'-TERMINALER
SEQUENZEN
58
4.2.1.1
STRATEGIE
ZUR
SEQUENZIERUNG
DER
CDNA-SEQUENZ
8.6
58
4.2.1.2
CDNA-SEQUENZ
8.6
59
4.2.1.3
"RESCREENING
"
59
4.2.1.4
ERMITTLUNG
DES
XGTL
1-CDNA-INSERTS
MIT
DER
LAENGSTEN
UNBEKANNTEN
SEQUENZ
60
4.2.2
SEQUENZIERUNG
DER
CDNA
8.6-RD
1
74
UND
ERMITTLUNG
FEHLENDER
5'
TERMINALER
SEQUENZEN
62
4.2.2.1
STRATEGIE
ZUR
SEQUENZIERUNG
DER
CDNA-SEQUENZ
8.6-RD
1
74
62
4.2.2.2
CDNA-SEQUENZ
8.6-RD
1
74
63
4.2.2.3
"
RESCREENING"
64
4.2.2.4
ERMITTLUNG
DES
XGTL
1
-CDNA-INSERTS
MIT
DER
LAENGSTEN
UNBEKANNTEN
SEQUENZ
64
4.2.3
SEQUENZIERUNG
DER
CDNA
8.6-RD
1
3
64
4.2.3.1
STRATEGIE
ZUR
SEQUENZIERUNG
DER
CDNA-SEQUENZ
8.6-RD
1
3
64
V
4.23.2
CDNA-SEQUENZ
8.6-RD
1
3
65
4.2.4
CDNA-GESAMTSEQUENZ
8.6
65
4.2.5
AEHNLICHKEITEN
MIT
BEKANNTEN
PROTEINEN
69
4.2.5.1
AEHNLICHKEITEN
MIT
MYOSINEN
71
4.2.5.2
AEHNLICHKEITEN
ZU
EINER
PUTATIVEN
GLUTAMAT-DECARBOXYLASE
73
4.3
BESTIMMUNG
DER
CDNA-GESAMTSEQUENZ
10.12.1
74
4.3.1
"RESCREENING"
74
4.3.2
SEQUENZIERUNGSSTRATEGIE
75
4.3.2.1
SEQUENZIERUNG
DES
KLONS
10.12.1
75
43.2.2
AUSWAHL
DER
ZU
SEQUENZIERENDEN
KLONE
75
4.3.23
ETABLIERUNG
DER
10.12.1
-CDNA-GESAMTSEQUENZ
77
4.3.3
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
FEHLENDER
5'-TERMINALER
CDNA
SEQUENZEN
78
43.3.1
PCR
ZUR
ERMITTLUNG
FEHLENDER
5
'-TERMINALER
SEQUENZEN
78
4.33.2
SUBKLONIERUNG
UND
SEQUENZIERUNG
DER
PCR-FRAGMENTE
78
4.3.4
CDNA-GESAMTSEQUENZ
10.12.1
79
4.3.5
CDNA-SEQUENZ
DES
KLONS
10.12.1
-RD
1
42
82
4.3.6
AEHNLICHKEITEN
ZU
BEKANNTEN
PROTEINEN
83
4.4
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
GEWEBESPEZIFISCHEN
VERTEILUNG
DER
10.12.1-MRNA
UND
SUBZELLULAEREN
LOKALISATION
DES
PROTEINS
10.12.1
84
4.4.1
UNTERSUCHUNG
ZUR
GEWEBEVERTEILUNG
DER
10.12.1-MRNA
MITTELS
"NORTHERN
BLOT
"
-HYBRIDISIERUNG
84
4.4.2
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
SUBZELLULAEREN
VERTEILUNG
DES
PROTEINS
10.12.1
85
4.4.2.1
VERTEILUNG
DES
PROTEINS
10.12.1
IN
FRAKTIONEN
DER
PRAEPARATION
SYNAPTISCHER
PLASMAMEMBRANEN
85
4.4.2.2
VERTEILUNG
DES
PROTEINS
10.12.1
IN
FRAKTIONEN
DER
AUFREINIGUNG
SYNAP
TISCHER
VESIKEL
86
4.5
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DES
PROTEINS
10.12.1
89
4.5.1
DEGLYKOSYLIERUNGEN
89
4.5.2
HYDROLYSE
VON
THIOESTERN
MIT
NACHFOLGENDER
PHASENVERTEILUNG
91
4.5.3
EXPRESSION
DES
PROTEINS
10.12.1
IM
RETIKULOZYTENLYSAT
93
4.53.1
"IN
VITRO
"
-RNA-SYNTHESE
93
4.53.2
TRANSLATION
IM
RETIKULOZYTENLYSAT
95
4.5.4
EXPRESSION
DES
PROTEINS
10.12.1
IN
COS-7-ZELLEN
97
4.5.4.1
NACHWEIS
DES
EXPRIMIERTEN
PROTEINS
IM
"WESTERN
BLOT"
99
4.5.4.2
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
NACHWEIS
DER
ISOPRENYLIERUNG
LOO
4.5.43
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
NACHWEIS
DER
PALMITYLIERUNG
100
4.5.4.4
VERHALTEN
DES
EXPRIMIERTEN
PROTEINS
BEI
DER
DETERGENSPHASENVERTEILUNG
103
VI
4.5.4.5
VERHALTEN
DES
EXPRIMIERTEN
PROTEINS
BEI
DER
ZELLFRAKTIONIERUNG
104
5.
DISKUSSION
106
5.1
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
ISOLIERUNG
EINER
NEUROTRANSMITTER-TRANSPORTER
CDNA
MITTELS
DES
OOCYTENEXPRESSIONSSYSTEMS
106
5.1.1
INJEKTION
VON
UNFRAKTIONIERTER
RNA
106
5.1.2
INJEKTION
FRAKTIONIERTER
RNA
106
5.1.3
SCHLUSSBETRACHTUNG
107
5.2
PRIMAERSTRUKTUR
DES
PROTEINS
8.6
109
5.2.1
PRUENAERSTRUKTUR
DES
PROTEINS
8.6
109
5.2.2
SCHLUSSBETRACHTUNG
113
5.3
PRIMAERSTRUKTUR
DES
PROTEINS
10.12.1
115
5.4
GEWEBESPEZIFISCHE
VERTEILUNG
DER
10.12.1-MRNA
UND
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
DES
PROTEINS
10.12.1
120
5.4.1
GEWEBESPEZIFISCHE
VERTEILUNG
DER
10.12.
1-MRNA
120
5.4.2
SUBZELLULAERE
VERTEILUNG
DES
PROTEINS
10.12.1
121
5.5
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DES
PROTEINS
10.12.1
122
5.5.1
DEGLYKOSYIIERUNGEN
123
5.5.2
HYDROXYLAMINHYDROLYSE
123
5.5.3
EXPRESSION
DES
PROTEINS
10.12.1
125
5.5.4
SCHLUSSBETRACHTUNG
129
6.
ZUSAMMENFASSUNG
132
7.
LITERATURVERZEICHNIS
135 |
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