Funktionelle Analyse des Pathogenabwehrgens prp1-1 aus der Kartoffel (Solanum tuberosum L.):
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Köln, Univ., Diss., 1995 |
| Beschreibung: | 106 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
I.
ZUSAMMENFASSUNG
1
II.
EINLEITUNG
3
II.
1.
TYPEN
PFLANZLICHER
RESISTENZ
3
II.
2.
ERKENNUNG
DES
PATHOGENS
UND
SIGNALTRANSDUKTION
5
N.3.
PFLANZLICHE
ABWEHRREAKTIONEN
7
II.4.
DAS
PATHOSYSTEM
SOLANUM
TUBEROSUM/VHYTOPHTHORA
INFESTANS
11
II.5.
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
13
ID.
MATERIAL
UND
METHODEN
15
NI.L.
BIOLOGISCHES
MATERIAL
15
III.
1.1
PFLANZEN
15
III.
1.1.1.
WILDTYP-PFLANZEN
15
III.
1.1.2.
TRANSGENE
PFLANZEN
15
III.
1.2.
PILZE
15
III.
1
3.
BAKTERIENSTAEMME
15
III.
1.4.
PLASMIDE
16
III.
1.5.
PHAGEN
17
III.
1.6.
ENZYME
17
M.2.
ZUSAMMENSETZUNG
DER
VERWENDETEN
MEDIEN,
PUFFER
UND
LOESUNGEN
17
III.2.1.
MEDIEN
17
III.2.2.
PUFFER
UND
LOESUNGEN
18
III.
2.3.
LOESUNGEN
FUER
GELELEKTROPHORESE,
BLOTTINGVERFAHREN
UND
HYBRIDISIERUNGEN
19
III.2.4.
CHEMIKALIEN
20
ID.3.
ISOLIERUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
21
III.3.1.
ISOLIERUNG
GENOMISCHER
DNA
AUS
PFLANZENGEWEBE
21
III.3
2.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
21
III.
3.2.1.
MINIPRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
22
III.3.2.2
MAXIPRAPARATION
VON
PLASMID-DNA
22
III.3.3.
ISOLIERUNG
VON
PHAGEN-DNA
22
III.3.3.1.
MINIPRAEPARATION
VON
PHAGEN-DNA
22
I1I.3
3.2.
MAXIPRAPARATION
VON
PHAGEN-DNA
23
III.
3.4
ISOLIERUNG
VON
GESAMT-RNA
AUS
PFLANZENGEWEBE
23
III.3.5.
ISOLIERUNG
VON
POLYA
+
-RNA
AUS
PFLANZENGEWEBE
24
III.3.6.
PRAEPARATIVE
ISOLIERUNG
VON
DNA-RESTRIKTIONSFRAGMENTEN
AUS
AGAROSE
24
GELEN
M.4.
REINIGUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
24
III.4.1.
ETHANOLFAELLUNG
24
III.4.2.
PHENOL-EXTRAKTION
25
III.4
3.
REINIGUNG
DER
DNA
DURCH
SEPHADEX-G50
25
III.4.4
REINIGUNG
SYNTHETISCHER
OLIGONUKLEOTIDE
25
III.5.
DNA-MODIFIKATIONEN
25
III.5.1.
DNA-SPALTUNG
MIT
RESTRIKTIONSENZYMEN
25
III.5.2.
PHOSPHORYLIERUNG
DER
DNA
AM
5'-ENDE
26
III.
5.3.
DEPHOSPHORYLIERUNG
DER
DNA
AM
5'-ENDE
26
III.
5.4.
DNA-LIGATION
26
III.5.5
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
LINEARER
DNA
26
III.5.6.
SEQUENZANALYSE
26
III.5.7.
POLYMERASE
CHAIN
REACTION
27
III.6.
METHODEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
UND
MOLEKULARBIOLOGISCHER
ANALYSE
VON
27
NUKLEINSAEUREN
III.6.
1.
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
27
III.6.2.
SEQUENZIERGEL
27
III.6.3.
SOUTHEN-BLOT-ANALYSE
28
III.6.3.
1.
HYBRIDISIERUNG
VON
DNA
MIT
RADIOAKTIV
MARKIERTEN
SONDEN
28
III.6.4.
NORTHEM-BLOT-ANALYSE
28
III.6.5.
PLAQUEHYBNDISIERUNG
29
III.
7.
HERSTELLUNG
UND
SCREENING
EINER
CDNA-BANK
29
III.
7.1.
HERSTELLUNG
EINER
CDNA-BANK
29
III.
7.2.
PRIMAER-SCEEN
EINER
CDNA-BANK
29
III.7.3.
ISOLIERUNG
POTENTIELL
POSITIVER
KLONE
29
III.7.4.
REINIGUNG
POTENIELL
POSITIVER
KLONE
30
III.8.
ISOLIERUNG
VON
PROTEINEN
30
III.8.
1.
ISOLIERUNG
VON
GESAMT-PROTEIN
AUS
PFLANZENGEWEBE
30
III.
8.2.
ISOLIERUNG
VON
GLUTATHION
BINDENDEN
PROTEINEN
AUS
PFLANZENGEWEBE
30
III.8.3.
ISOLIERUNG
VON
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEM
PRPI-L-PROTEIN
30
III
8
3.1.
EXPRESSION
VON
PRPL-L-PROTEIN
IN
E.
COLI
31
III.8.3.2.
AUFREINIGUNG
VON
PGEX-PRPL-1
KODIERTEM
PRPL-L-PROTEIN
31
III.8.3.3.
AUFREINIGUNG
VON
PQEX-PRPL-1
KODIERTEM
PRPL-L-PROTEIN
31
III.8.4.
ISOLIERUNG
VON
BAKTERIELL
EXPRIMIERTER
SCHISTOSOMA
JAPONICUM
GLUTATHION
32
S-TRANSFERASE
III.9.
ZELLFRAKTIONIERUNG
32
III.9.1.
HOMOGENISIERUNG
DES
BLATTGEWEBES
FUER
DIE
ZELLFRAKTIONIERUNG
32
III
9.1.1
PRAEPARATION
DER
CYTOPLASMATISCHEN
UND
MIKROSOMALEN
FRAKTION
32
III.9.
1.2
PRAEPARATION
DER
CHLOROPLASTEN
UND
MITOCHONDRIENFRAKTION
33
III.9.
1.3.
PRAEPARATION
DER
KEMFRAKTION
33
III.9.2.
PRAEPARATION
DER
EXTRAZELLULAEREN
WASCHFLUESSIGKEIT
33
HI.
10.
ENZYMTESTS
33
III
10.1.
MESSUNG
DER
LEITENZYMAKTIVITAET
33
III.10.1
1
.CYTOSOLISCHES
LEITENZYM:
GLUCOSE-6-P-DCHYDROGENASE
(EC
1.1.1.49.)
34
III.10.1.2.MIKROSOMALES
LEITENZYM.
ZYANID-INSENSITIVENADH-CYTOCHROM
34
REDUKTASE
(EC
1.6.2.A)
III.
10.1.3
CHLOROPLASTEN-LEITENZYM'
PHOSPHOGLYCERALDEHYD-DEHYDROGENASE
34
(EC
5.3.1.1.)
III.
10.1
,4.MITOCHONDRIALES
LEITENZYM:
CYTOCHROM
C-OXIDASE
(EC
1.9.3.1.)
34
III.
10.2.
MESSUNG
DER
GLUTATHION-S-TRANSFERASE-AKTIVITAET
34
III.
10.2
1
.PHOTOMETRISCHE
MESSUNG
34
III.10.2.2.MESSUNG
MIT
35
S-GSH
35
III.
10.3.
MESSUNG
DER
SS-GLUCURONIDASE-AKTIVITAET
35
IN.
11.
METHODEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
UND
MOLEKULARBIOLOGISCHEN
ANALYSE
35
VON
PROTEINEN
III.
11.1.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
35
III.
11.2.
SILBERFAERBUNG
VON
PROTEINEN
IM
SDS-POLYACRYLAMIDGEL
36
III.
11.3.
WESTEM-BLOT-ANALYSE
36
III.
11.4
HERSTELLUNG
EINES
POLYKLONALEN
ANTISERUMS
37
III.
11.5.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
MIT
5-AZIDO-[7
3
H]IAA
37
IN.
12.
HISTOCHEMISCHE
METHODEN
38
III.
12.1.
LR-WHITE-EINBETTUNG
VON
PFLANZENGEWEBE
38
III.
12.2.
HISTORESIN-EINBETTUNG
VON
PFLANZENGEWEBE
38
III.
12.3.
IMMUNOLOKALISIERUNG
39
III.
12.4.
HISTOCHEMISCHE
GUS-FAERBUNG
39
III.
12.5.
KARMESINESSIGSAEURE-FAERBUNG
39
HI.
13.
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
40
III.
13
1.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
40
III.
13.2
HERSTELLUNG
VON
MG
2+
-ZELLEN
40
III.
13
3.
HERSTELLUNG
EINES
PHAGENLYSATES
40
III.
13.4
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
41
III.
13.5.
KONJUGATION
VON
A.
TUMEFACIENS
UND
E.
COLI
41
HI.
14.
TRANSFORMATION
VON
KARTOFFELBLAETTEM
41
IH.
15.
ANZUCHT
VON
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
UND
ISOLIERUNG
DER
SPOREN
42
UI.
16.
INFEKTION
VON
KATOFFELBLAETTEM
MIT
SPOREN
VON
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
42
IV.
ERGEBNISSE
43
IV.
1.
HERSTELLUNG
UND
SPEZIFITAET
DES
PRP
1
-1
-
ANTISERUMS
43
IV.2.
AKKUMULATION
VON/7/PZ-MRNA
UND
PRP
1
-PROTEIN
IN
IN
KARTOFFELBLAETTEM
44
NACH
INFEKTION
MIT
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
IV.3.
TRANSKRIPTIONELLE
AKTIVITAET
DES
PRPF-7-PROMOTORS
IN
KARTOFFELBLAETTEM
46
NACH
INFEKTION
MIT
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
IV.4.
SUBZELLULAERE
LOKALISIERUNG
VON
PRP
1
48
IV.4.1.
ZCLLFRAKTIONIERUNG
48
IV
4.2.
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
UNTERSUCHUNGEN
50
IV.5.
ANALYSE
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
PRP
1-1
52
IV.5
1.
PRIMAERSTRUKTUR
VON
PRP1-1
52
IV.5.2.
AMINOSAEURESEQUENZVERGLEICH
VON
PRP1-1
52
IV.6.
ISOLIERUNG
GLUTATHION
BINDENDER
PROTEINE
AUS
KARTOFFELBLAETTEM
NACH
55
INFEKTION
MIT
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
IV.
7.
MESSUNG
DER
GLUTATHION-S-TRANSFERASE-AKTIVITAET
IN
KARTOFFELBLAETTEM
56
NACH
INFEKTION
MIT
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
IV.8.
IDENTIFIZIERUNG
VON
PRP1-1
ALS
GLUTATHION-S-TRANSFERASE
57
IV.9.
SUCHE
NACH
NATUERLICHEN
SUBSTRATEN
VON
PRP
1-1
59
IV.10.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
VON
PRP1-1
MIT
5-AZIDO-[7
3
H]IAA
63
IV.
11.
EFFEKT
VON
IAA
AUF
DIE
GLUTATHION-S-TRANSFERASE-AKTIVITAET
VON
PRP1-1
64
IV.
12.
ENTWICKLUNGS
UND
GEWEBESPEZIFISCHE
EXPRESSION
VON
PRPL-1
67
IV.
13.
PRP/-/-ANTISENSE-MUTANTEN
73
IV.
13.1.
/ R/ 7-7-ANTISENSE-KONSTRUKTE
73
IV.
13.2.
TRANSFORMATION
VON
KARTOFFELPFLANZEN
MIT
DEN
PRPL-1-ANTISENSE
74
KONSTRUKTEN
IV.
14.
ISOLIERUNG
WEITERER
/ ZP7-CDNA-KLONE
75
IV.
14
1.
HERSTELLUNG
EINER
CDNA-BANK
75
IV.
14.2.
ISOLIERUNG
VON
PRPF-CDNA-KLONEN
75
IV.
14.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ISOLIERTEN
PRPF-CDNA-KLONE
76
V.
DISKUSSION
78
V.
1.
AKKUMULATION
VON
PRPL
-MRNA
UND
PRPL-PROTEIN
IN
KARTOFFELBLAETTEM
78
NACH
INFEKTION
MIT
PHYTOPHTHORA
INFESTANS
V.2.
SUBZELLULAERE
LOKALISIERUNG
VON
PRP1
79
V.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
DURCH
PRPL-1
KODIERTEN
GLUTATHION-S-TRANSFERASE
80
V.4.
ISOLIERUNG
VON
PRP7-CDNA-KLONEN
85
V.5.
MOEGLICHE
WIRKUNGSWEISE
VON
PRP
1-1
BEI
DER
PATHOGENABWEHR
86
V.6.
AUSBLICK
89
VI.
LITERATUR
91
VII.
ANHANG
104
VII.
1.
ABKUERZUNGEN
104
VII.2.
SEQUENZEN
DER
VERWENDETEN
PRIMER
105 |
| any_adam_object | 1 |
| author | Hahn, Karoline |
| author_facet | Hahn, Karoline |
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| discipline | Biologie |
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