Zum Einfluß von Lactose auf die Denaturierung von Molkenproteinen in Molkenkonzentrat und auf die Ausbildung thermisch induzierter Gelstrukturen:
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| Veröffentlicht: |
Düsseldorf
VDI-Verl.
1994
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| adam_text | Titel: Zum Einfluß von Lactose auf die Denaturierung von Molkenproteinen in Molkenkonzentrat und auf die A
Autor: Plock, Jörn
Jahr: 1994
V Inhaltsverzeichnis 1 Einleitung 1 1.1 Einführung 1 1.2 Zielsetzung 2 2 Kenntnisstand und allgemeine Grundlagen 3 2.1 Struktur des Wassers 3 2.2 Lactose 4 2.3 Chemisch-physikalische Eigenschaften der Proteine 6 2.4 Molkenproteine 8 2.4.1 Zusammensetzung und Aufbau 8 2.4.2 Thermisch bedingte Veränderungen 11 2.4.3 Gelbildung 15 2.5 Stabilisierende und destabilisierende Einflüsse der Milieubedingungen 17 2.5.1 Ursachen der Proteinstabilität gegenüber thermischen Einflüssen 17 2.5.2 Einfluß der Trockenmasse auf die thermische Stabilität der Molkenproteine 20 2.5.3 Einfluß der Lactose und anderer Polyhydroxyverbindungen 20 2.5.4 Einfluß von Calcium 27 2.5.5 Einfluß des pH-Wertes 29 2.5.6 Zusammenhang zwischen Proteindenaturierung, Milieubedingungen und 32 fünktionellen Eigenschaften 2.6 Formalkinetische Grundlagen der Molkenproteindenaturierung 33 3 Material und Methoden 40 3.1 Versuchsmaterialien 40 3.1.1 Bestimmung der StofFdaten 40 3.1.2 Erhitzungsmedien 41 3.1.3 Veränderung der Produktzusammensetzung 44 3.2 Erhitzungsanlagen 45 3.3 Versuchsdurchführung zum Einfluß der Vordenaturierung 49 3.4 Erfassung thermisch bedingter Produktveränderungen 51 3.4.1 Molkenproteindenaturierung 51 3.4.2 Proteinaggregatgröße 52 3.4.3 Rheologische Analysen 54 3.4.4 Hydrodynamisch wirksames Proteinvolumen 54 3.5 Ermittlung eines Akkommodationskoeffizienten 54
VI 4 Ergebnisse und Diskussionen 57 4.1 Molkenproteindenaturierung in Molkenkonzentrat 57 4.1.1 Reaktionskinetische Beschreibung 57 4.1.1.1 Reaktionsgeschwindigkeit 57 4.1.1.2 Temperaturabhängigkeit der Geschwindigkeitskonstanten 62 4.1.1.3 Vergleich mit nicht konzentrierter Molke 63 4.1.2 Einfluß der Trockenmasse 67 4.1.2.1 Reaktionskinetische Beschreibung 67 4.1.2.2 Ermittlung eines AkkommodationskoefBzienten 71 4.1.2.3 Bedeutung von Viskosität und Oberflächenspannung 73 4.1.3 Ableiten von Linien gleicher Denaturierung 75 4.1.4 Diskussion 79 4.2 Einfluß der Lactose auf die Denaturierung der Molkenproteine 86 4.2.1 Reaktionskinetische Beschreibung 86 4.2.1.1 Reaktionsgeschwindigkeit — 86 4.2.1.2 Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Lactosekonzentration 95 4.2.1.3 Temperaturabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit 98 4.2.2 Mechanismen der Proteinstabilisierung durch Lactose 101 4.2.2.1 Einfluß von Calcium auf die Denaturierung der Molkenproteine bei unterschiedlicher Lactosekonzentration 101 4.2.2.2 Beziehung zwischen Denaturierung und Wasseraktivität 103 4.2.3 Diskussion 106 4.3 Zusammenhang zwischen Vordenaturierung und thermischer Geherung 116 4.3.1 Einfluß der Lactosekonzentration 116 4.3.2 Einfluß der Erhitzungstemperatur 119 4.3.3 Diskussion 120 4.4 Thermisch induzierte Molkenproteingelstrukturen unter Schereinwirkung 124 4.4.1 Einfluß der Scherintensität 124 4.4.2 Einfluß der Lactosekonzentration 132 4.4.3 Diskussion 137 5 Schlußfolgerungen 145 6 Zusammenfassung 149 7 Literaturverzeichnis 151 8 Anhang 164
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