Isolierung und Charakterisierung einer Cholesterolesterase aus Pseudomonas fluorescens und ihrer Lipidumgebung:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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1994
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| Beschreibung: | Münster, Univ., Diss., 1995 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG
1.1 EINSATZ VON CHOLESTEROLESTERASEN IN DER MEDIZINISCHEN DIAGNOSTIK
1
1.2 CHOLESTEROL-STOFFWECHSEL
.1
1.3 ESTERASEN
.2
1.3.1 UNTERSCHIEDE ZWISCHEN ESTERASEN UND LIPASEN.2
1.3.2 SERIN-HYDROLASEN.2
1.3.3 STRUKTUR UND MOLEKULARER AUFBAU.4
1.3.4 MIKROBIELLE ESTERASEN UND LIPASEN 5
1.3.5 DIE CHOLESTEROLESTERASE AUS
PSEUDOMONASFLUORESCENS.7
1.4 MEMBRANPROTEINE.8
1.5 AUFBAU DER ZELLWAND GRAM-NEGATIVER BAKTERIEN .8
1.5.1 LIPOPOLYSACCHARIDE.9
2 PROBLEMSTELLUNG.11
3 METHODEN.13
3.1 PRAEPARATIVE METHODEN.13
3.1.1 SAEULENCHROMATOGRAPHIE.13
3.1.1.1 GELFILTRATION.13
3.1.1.2 CHROMATOFOKUSSIERUNG.14
3.1.1.3 ANIONENAUSTAUSCHER-CHROMATOGRAPHIE
.15
3.1.2 ULTRA- UND DIAFILTRATION.16
3.1.3 N-BUTANOL/WASSER-EXTRAKTION.16
3.1.4 PHENOLAVASSER-EITRAKTION.17
3.1.5 LPS-ISOLIERUNG AUS DER BIOMASSE.17
3.1.6 VESIKELPRAEPARATION.17
3.2 ANALYTISCHE METHODEN
.18
3.2.1 AKTIVITAETSBESTIMMUNG DER CHOLESTEROLESTERASE.18
3.2.2 PROTEINBESTIMMUNG.19
3.2.2.1 BCA-TEST. 19
3.2.2.2 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION UEBER DIE ABSORPTION BEI 280
NM
.19
3.2.3 MIKRO-PHOSPHOR-BESTIMMUNG.20
3.2.4 KDO-NACHWEIS.20
3.2.5 NACHWEIS VON PENTOSEN, HEXOSEN UND HEPTOSEN.21
3.2.5.1 HEPTOSEN
.21
3.2.5.2 HEXOSEN/PENTOSEN.21
3.2.6 SEQUENZANALYSE.21
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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3.3 ELEKTROPHORESETECHNIKEN
.22
3.3.1 SDS-GELELEKTROPHORESE.22
3.3.1.1 SDS-GLYCIN-PAGE.22
3.3.1.2 SDS-TRICIN-PAGE.23
3.3.2 FAERBEMETHODEN FUER SDS-GELE.23
3.3.2.1 PROTEIN-SILBERFAERBUNG
.23
3.3.2.2 SILBERFAERBUNG NACH ANSORGE.24
3.3.13 LPSSILBERFAERBUNG.24
3.3.3 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG.25
3.3.3.1 ANALYTISCHE CARRIER-AMPHOLYTE-TECHNIK (CA-IEF).25
3.3.3.2 PRAEPARATIVE CARRIER-AMPHOLYTE-TECHNIK (CA-IEF).27
3.3.3.3 ANALYTISCHE IEF IN IMMOBILISIERTEN PH-GRADIENTEN (IPG-IEF).27
3.3.3.4 PRAEPARATIVE IPG-IEF.28
3.3.3.5 ELEKTROELUTION.30
3.3.3.6 ANALYTISCHE CA-IEF IN AGAROSE-GELEN.30
3.3.3.7 PRAEPARATIVE CA-IEF IN SEPHADEX-GELEN.31
3.3.4 FAERBEMETHODEN FUER IEF-GELE.32
3.3.4.1 KOLLOIDALE PROTEINFAERBUNG MIT COOMASSIE VIOLETT R 150.32
3.3.4.2 COOMASSIE-FAERBUNG FUER AGAROSE-IEF-GELE.32
3.3.4.3 ESTERASE-FAERBUNG NACH GABRIEL.33
3.3.5 BLOT-TECHNIKEN.33
3.3.5.1 WESTERN-BLOT FUER LEKTINFAERBUNG.33
3.3.5.2 WESTERN-BLOT FUER SEQUENZIERUNG.33
3.3.6 LEKTINFAERBUNG.34
3.3.7 DEGLYKOSYLIERUNG MIT N-GLYKOSIDASE F.34
3.4 MESSMETHODEN
.35
3.4.1 KALORIMETRIE.35
3.4.2 FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE.35
3.4.2.1 PROTEIN-FLUORESZENZ.35
3.4.2.2 LOESCHUNG DER TRYPTOPHAN-FLUORESZENZ
.36
3.4.3 FILMWAAGEMESSUNGEN.36
3.4.4 MALDI-MASSENSPEKTROMETRIE.37
4 ERGEBNISSE.39
4.1 REINIGUNG
.39
4.1.1 REINIGUNG DES VERSCHNITTENEN CE-LYOPHILISATES.39
4.1.1.1 N-BUTANOL/WASSER-EXTRAKTION.39
4.1.2 STABILITAET DER CE.40
4.1.2.1 TEMPERATURSTABILITAET
.40
4.1.2.2PH-OPTIMUM UNDPHSTABILITAET.42
4.1.3 REINIGUNG DES ROHDIALYSATES.43
4.1.3.1 GELFILTRATION.43
4.1.3.2 MONO P-CHROMATOFOKUSSIERUNG
.44
4.1.3.3 MONO Q-ANIONENAUSTAUSCHER-CHROMATOGRAPHIE.46
4.1.3.4 CHARGENVERGLEICH.49
4.1.3.5 ABTRENNUNG DER PHOSPHOLIPIDE MITTELS
N-BUTANOL/WASSER-EXTRAKTION.50
4.2 NACHWEIS VON ISOFORMEN
.51
4.2.1 ANALYTISCHE CA-IEF.51
4.2.1.1 NATIVE BEDINGUNGEN.51
4.2.1.2 ZUSATZ VON ADDITIVEN.52
4.2.2 PRSPARATIVE CA-IEF.54
4.2.2.1 NATIVE BEDINGUNGEN: ROTOFOR-FOKUSSIERUNG 1.54
4.2.2.2 EINSATZ VON HARNSTOFF UND DETERGENS: ROTOFOR-FOKUSSIERUNG 2.56
4.2.3 PRSPARATIVE IPG-TECBNIK: EINSATZ VON HARNSTOFF UND PROSOLV II.59
4.2.3. J AUFTRENNUNG DER ISOFORMEN.59
4.2.3.2 PASSIVE ELUTION DER ISOFORMEN.60
4.13.3 ELEKTROELUTION DER ISOFORMEN.60
4.2.3.4 AUF SPREIZEN DES PH-GRADIENTEN.63
4.13.5 ELEKTROELUTION DER VARIANTEN.63
4.2.3.6 SEQUENZIERUNG DER GETRENNTEN PROTEINE.64
4.2.4 PRSPARATIVE IPG-TECHNIK: EINSATZ VON CHAPS.65
4.2.4.1 AUFTRENNUNG DER ISOFORMEN.65
4.2.4.2 ELEKTROELUTION DA-GETRENNTEN PROTEINE.66
4.3 URSACHEN FFIR DIE HETEROGENITAET DER CHOLESTEROLESTERASE
.67
4.3.1 EINFLUSS DER PHOSPHOLIPIDE AUF DEN ISOELEKTRISCHEN PUNKT.67
4.3.2 DIE STRUKTUR DES MONO Q-ELUTIONSPROFILS.68
4.3.2.1 RECHROMATOGRAPHIE DA MONO Q-FRAKTIONEN.68
4.3.2.2 EINFLUSS DA PHOSPHOLIPIDE AUF DAS ELUTIONSPROFIL DA CE BEI DA
MONO Q-
CHROMATOGRAPHIE.70
4.3.2.3 ISOFORMEN ALS URSACHESSR DIE HETEROGENITAET DES MONO
Q-ELUTIONSPROFILS.71
4.3.2.4 EINFLUSS DES ZWITTERIONISCHEN DAAGENS CHAPS AUF DAS AUFTRENNUNGS
ERGEBNIS
.
YY
.72
4.3.3 UNTERSUCHUNG DER KOHLENHYDRATBESTANDTEILE.72
4.3.3.1 LEKTIN-FAERBUNG.72
4.3J.2 EINSATZ VON ZUCKAABSPALTENDEN ENZYMEN.73
4.4 BESTIMMUNG DER MOLEKULARMASSE DER CE
.75
4.4.1 BESTIMMUNG DER MOLEKULARMASSE DER CE UNTER NATIVEN BEDINGUNGEN.75
4.4.2 BESTIMMUNG DER MOLEKULARMASSE DER CE IN GEGENWART VON
DETERGENZIEN.76
4.4.2.1 BESTIMMUNG DA MOLEKULARMASSE IN GEGENWART VON SULFOBRTAIN SB
12.76
4.4.2.2 BESTIMMUNG DA MOLEKULARMASSE IN GEGENWART VON CHAPS
.77
4.4.3 MALDI-MASSENSPEKTROMETRIE.78
4.4.3.1 VERSUCH DA GROESSENBESTIMMUNG UNTER NATIVEN BEDINGUNGEN.79
4.4.3.2 EINFLUSS VON DETERGENZIEN
.81
4.5 LIPID/PROTEIN-WECHSELWIRKUNGEN
.81
4.5.1 KALORIMETRISCHE UNTERSUCHUNGEN.81
4.5.1.1 DMPG- UNDDMPC-LUV'S UNTA EINFLUSS VON N-BUTANOL/WASSA
EXTRAHIERTEM ROHDIALYSAT (NACHTRAEGLICHE ZUGABE).81
4.5.1.2 EINFLUSS DA INKUBATIONSTEMPAATUR AUF DIE PHASENUMWANDLUNG DA
DMPG-
LIPIDPHASE.84
4.5.1.3 PRAEPARATION VON DMPC-LUV'S IN GEGENWART VON N-BUTANOL/WASSA
EXTRAHIERTER CE (DIREKTANGEBOT DA CE).85
4.5.2 FLUORESZENZSPEKTROSKOPISCHE UNTERSUCHUNGEN.88
4.5.2.1 TRYPTOPHANFLUORESZENZ-SPEKTREN DER CE
.88
4.5.2.2 ZEITLICHA VALAUF DA VERSCHIEBUNG DES FLUORESZENZMAXIMUMS UND
AKTIVITAETSVALAUF.89
4.5.2.3 LOESCHEXPERIMENT MIT NAL.91
4.5.3 FILMWAAGEMESSUNGEN.92
4.6 CHARAKTERISIERUNG DER MEMBRANBESTANDTEILE: NACHWEIS VON LPS
.94
4.6.1 ABTRENNUNG DER MEMBRANBESTANDTEILE MITTELS
PHENOL/WASSER-EXTRAKTION.94
4.6.1.1 NACHWEIS VON LPS-BESTANDTEILEN (ZUCKA).94
4.6.1.2 BESTIMMUNG DES PHOSPHATGEHALTES.95
4.6.2 NACHWEIS VON LPS: GELELEKTROPHOREIISCHE UNTERSUCHUNG
(LPS-FAERBUNG).96
4.6.2.1 GELELEKTROPHORETISCHE UNTERSUCHUNG: EINFLUSS VON DETERGENZIEN AUF
DIE
LPS-ZUSAMMENSETZMNG.97
4.6.2.2. MALDI-MASSENSPEKTROMETRISCHE UNTERSUCHUNG.99
4.6.3 ANALYTISCHE LPS-ABTRENNUNG MITTELS AGAROSE-IEF.99
4.6.3.1 AGAROSE-IEF MIT 10 MM CHAPS
.99
4.6.3.2 GELELEKTROPHORETISCHE UNTERSUCHUNG DER FRAKTIONEN (PROTEIN- UND
LPS-FAERBUNG).101
4.6.4 PRAEPARATIVE LPS-ABTRENNUNG MITTELS SEPHADEX-IEF.101
4.6.4.1 AKTIVITAETSNACHWEIS
.102
4.6.4.2 ELUTIONSVERSUCHE, ABTRENNUNG DER AMPHOLYTE, RENATURIERUNG DES
ENZYMS.102
4.6.4.3 NACHWEIS DER LPS-ABTRENNUNG MITTELS GELELEKTROPHORETISCHER
UNTERSUCHUNG
(PROTEIN- UND LPS-FAERBUNG).102
4.6.5 ISOLIERUNG DER LPS.104
4.6.5.1 ISOLIERUNG AUS DER BIOMASSE (PSEUDOMONAS FLUORESCENS)
.104
4.6.5.2 NACHWEIS DER PROTEIN- UND NUKLEINSAEURENABTRENNUNG UEBER
UVSPEKTROSKOPIE.104
4.6.5.3 LPS-NACHWEIS UEBER GELELEKTROPHORETISCHE UNTERSUCHUNG (PROTEIN-
UND LPS-
FAERBUNG)
.105
4.6.5.4 MALDI-MASSENSPEKTROMETRIE.106
4.6.6 REKONSTITUTIONSVERSUCHE.106
4.6.6.1 INKUBATION VON LPS-FREIEM PROTEIN MIT DEN ISOLIERTEN
LPS-FRAKTIONEN.106
4.6.6.2 AKTIVITAETSTEST
.107
5 DISKUSSION.109
5.1 REINIGUNG DER CE
.109
5.2 NACHWEIS VON ISOFORMEN.110
5.2.1 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG.110
5.2.2 PRAEPARATIVE TRENNUNG DER ISOFORMEN.110
5.2.3 VARIANTEN DER ISOFORM A.112
5.3 URSACHEN FUER DIE HETEROGENITAET DER CE.113
5.3.1 UNTERSCHIEDLICH LIPIDIERTE ISOFORMEN.113
5.3.2 KOMPLEXITAET DES MONO Q-EIUTIONSPROFILS.114
5.3.3 UNTERSCHIEDLICHE KOHLENHYDRATBESTANDTEIL-ZUSAMMENSETZUNG.115
5.4 LIPID/PROTEIN-WECHSELWIRKUNGEN.116
5.4.1 EINFUEHRUNG: EINFLUSS VON PHOSPHOLIPIDEN.116
5.4.2 KALORIMETRISCHE UNTERSUCHUNGEN.116
5.4.3 FILMWAAGEMESSUNGEN.117
5.4.4 FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE.117
5.4.5 SCHLUSSFOLGERUNG.118
5.5 CHARAKTERISIERUNG DES AGGREGATES DER CE MIT MEMBRANBESTANDTEILEN.119
5.5.1 BESTIMMUNG DER AGGREGATGROESSE DER CE UNTER NATIVEN BEDINGUNGEN.119
5.5.2 EINFLUSS VON DETERGENZIEN AUF DIE AGGREGATGROESSE
(CE/MEMBRANBESTANDTEILE).120
5.6 CHARAKTERISIERUNG DER MEMBRANBESTANDTEILE DER CE.121
5.6.1 EINFUEHRUNG: LIPOPOLYSACCHARIDE NEBEN PHOSPHOLIPIDEN ALS MEMBRAN
BESTANDTEILE.121
5.6.2 NACHWEIS VON KDO UND HEPTOSEN.121
5.6.3 SDS-GELELEKTROPHORETISCHE UNTERSUCHUNG.122
5.6.4 EINFLUSS VON DETERGENZIEN AUF DIE LPS-SILBERFLRBUNG.123
5.6.5 ABTRENNUNG DER LPS.124
5.6.6 LPS-ISOLIERUNG AUS DEM BAKTERIUM PSEUDOMONAS FLUORESCENS.125
5.6.7 REKONSTITUTION DES PROTEIN/LPS-SYSTEMS. 125
6 ZUSAMMENFASSUNG.127
7 LITERATURVERZEICHNIS.129
8 ANHANG.153
8.1 AMINONSAEURESEOUENZ DER CHOLESTEROLESTERASE
.153
8.2 CHEMIKALIEN.154
8.3 VERBRAUCHSMATERIALIEN
.156
8.4 GERAETE
.157 |
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| spelling | Krüger, Ulrike Verfasser aut Isolierung und Charakterisierung einer Cholesterolesterase aus Pseudomonas fluorescens und ihrer Lipidumgebung vorgelegt von Ulrike Krüger 1994 157 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Münster, Univ., Diss., 1995 Pseudomonas fluorescens (DE-588)4221594-8 gnd rswk-swf Isolierung Chemie (DE-588)4122223-4 gnd rswk-swf Sterolesterase (DE-588)4336604-1 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Pseudomonas fluorescens (DE-588)4221594-8 s Sterolesterase (DE-588)4336604-1 s Isolierung Chemie (DE-588)4122223-4 s DE-604 DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=006705401&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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