Reinigung, Charakterisierung und Anwendung der Peptidamidasen aus Citrus Sinensis L. und Stenotrophomonas Maltophilia:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1994
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1.1
WIRKSPEKTRUM
VON
PEPTIDEN
1
1.2.
DARSTELLUNG
VON
PEPTIDEN
2
1.2.1
CHEMISCHE
PEPTIDSYNTHESE
2
1.2.2
ENZYMATISCHE
PEPTIDSYNTHESE
4
1.3.
EINFIIHIUNG
VON
SCHUTZGRUPPEN
UND
DEREN
ABSPALTUNG
7
1.3.1
N-TERMINALE
SCHUTZGRUPPEN
8
1.3.2
C-TERMINALE
SCHUTZGRUPPEN
10
1.4
PEPTIDAMIDASE
AUS
CITRU*
RINENIIL
L.
12
2.
ZIELSETZUNG
17
3.
METHODEN
18
3.1
AKTIVITITSBESTIMMUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
18
3.2.
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
VON
PROTEASEN
20
3.2.1
PROTEASE-TEST
MIT
N-CARBOBENZOXY-GLYCIN-P-NITROPHENYLESTER
20
3.2.2
AZOKASEIN-TEST
21
3.3
ENZYMATISCHE
AMMONIUMLONENBESTIMMUNG
NACH
BERGMEYER
UND
BEUTLER
(1985)
22
3.4
ANALYTIK
EINIGER
SUBSTRATE
UND
PRODUKTE
MITTELS
DC
UND
HPLC
23
3.5
PROTEINBESTINUNUNG
NACH
BRADFORD
(1976)
24
3.6.
AUFREINIGUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
CITRUI
RINERUUE
L.
25
3.6.1
AUFSCHLUSS
DER
ORANGENSCHALEN
25
3.6.2
WAESSRIGES
POLYETHYLENGLYKOL/CITRAT-ZWEIPHASENSYSTEM
25
3.6.3
METALLIONENAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
(IMAC)
28
3.6.4
GELFILTRATION
29
3.6.5
FARBSTOFFSAEULE
29
3.6.6
KATIONISCHE
NATIVE
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
30
INHALTSVERZEICHNIS
II
3.6.7
SDS-POLYACIYLAMIDGELELEKTROPHORESE
32
3.6.8
NACHWEIS
DER
GLYCOSYLIERUNG
34
3.6.9
N-TERMINALE
SEQUENZANALYSE
35
3.6.10
ERGAENZENDE
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
SUBSTRATSPEKTRUM
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
ORANGENSCHALEN
36
3.7.
LIMITIERTEI
SCREENING
NACH
WEITEREN
PEPTIDAMIDAIEN
37
3.7.1.
KULTURBEDINGUNGEN
3.7.1.1
NAEHRMEDIUM
ML
3.7.1.2
KULTURFUEHRUNG
37
37
38
3.7.2.
ZELLAUFSCHLUSS
3.7.2.1
ROHEXTRAKTPRAEPARATION
AUS
PFLANZLICHEN
GEWEBEN
3.7.2.2
ROHEXTRAKTPRAEPARATION
AUS
MIKROORGANISMEN
IM
ANALYTISCHEN
MASSSTAB
39
39
39
3.8
AUFREINIGUNG
DER
PEPTIDAMIDAAE
AUS
STENOTROPHOMONAS
MATTOPHILIA
40
3.8.1
INDUZIERBARKEIT
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONAS
MATTOPHILIA
40
3.8.2
MEDIENOPTIMIERUNG
MITTELS
GENETISCHEN
ALGORITHMUS
40
3.8.3
ZELLAUFSCHLUSS
IM
PRAEPARATIVEN
MASSSTAB
42
3.8.4
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
43
3.8.5
GELFILTRATION
43
3.8.6
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
44
3.8.7
ANIONISCHE
NATIVE
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
45
3.9.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PEPTIDAMIDAAE
AUS
STENOTROPHOMONAS
MATTOPHILIA
45
3.9.1
PH-OPTIMUM
UND
PH-STABILITAET
45
3.9.2
TEMPERATUROPTIMUM
UND
TEMPERATURSTABILITAET
46
3.9.3
EINFLUSS
POTENTIELLER
INHIBITOREN
AUF
DIE
PEPTIDAMIDASEAKTIVITAET
47
3.9.4
EINFLUSS
WASSERMISCHBARER
ORGANISCHER
LOESUNGSMITTEL
AUF
DIE
PEPTIDAMIDASESTABILITAET
UND
AKTIVITAET
47
3.9.5
SUBSTRATSPEKTRUM
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONAS
48
3.9.6
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
48
3.10
EINSATZ
DER
PEPTIDAMIDAAEN
ZUR
ENZYMATISCHEN
RACEMATSPALTUNG
VON
N-TERMLNAL
GESCHUETZTEN
AMINOSAEUREAMIDEN
49
INHALTSVERZEICHNIS
IN
4.
ERGEBNISSE
50
4.1.
AUFREINIGUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
GTRUS
SINENSIS
L.
50
4.1.1
PRIMAER
UND
SEKUNDAERPHASENSYSTEM
50
4.1.2
METALLIONENAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
(IMAC)
52
4.1.3
GELFILTRATION
53
4.1.4
FARBSTOFFSAEULE
54
4.1.5
KATIONISCHE
NATIVE
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
55
4.1.6
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
56
4.1.7
NACHWEIS
DER
GLYCOSYLIERUNG
57
4.1.8
N-TERMINALE
SEQUENZANALYSE
57
4.1.9
ERGAENZENDE
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
SUBSTRATSPEKTRUM
DER
60
PEPTIDAMIDASE
AUS
CITRUS
SINENSIS
L.
4.2
LIMITIERTES
SCREENING
NACH
WEITEREN
PEPTIDAMLDASEN
63
4.3.
AUFREINIGUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONAS
MALTOPHILIA
68
4.3.1
INDUZIERBARKEIT
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONAS
68
MALTOPHILIA
4.3.2
MEDIENOPTIMIERUNG
MITTELS
GENETISCHEN
ALGORITHMUS
69
4.3.3
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
70
4.3.4
GELFILTRATION
70
4.3.5
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
71
4.3.6
N-TERMINALE
SEQUENZIERUNG
72
4.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONAS
MALTOPHILIA
73
4.4.1
PH-OPTIMUM
UND
PH-STABILITAET
73
4.4.2
TEMPERATUROPTIMUM
UND
TEMPERATURSTABILITAET
75
4.4.3
EINFLUSS
POTENTIELLER
INHIBITOREN
AUF
DIE
PEPTIDAMIDASEAKTIVITAET
77
4.4.4
EINFLUSS
WASSERMISCHBARER
ORGANISCHER
LOESUNGSMITTEL
AUF
DIE
79
PEPTIDAMIDASESTABILITAET
UND
AKTIVITAET
4.4.5
SUBSTRATSPEKTRUM
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONAS
81
4.4.6
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
90
4.5
EINSATZ
DER
PEPTIDAMIDASE
ZUR
ENZYMATISCHEN
RACEMATSPALTUNG
VON
92
N-TERMINAL
GESCHUETZTEN
AMINOSLUREAMIDEN
INHALTSVERZEICHNIS
IV
5.
DISKUSSION
96
5.1
AUFREINIGUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
CITRU*
RINENRI*
L.
96
S2
LIMITIERTES
SCREENING
NACH
WEITEREN
PEPTIDAMIDASEN
101
5.3
AUFREINIGUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONA*
MALTOPHILIA
104
5.4
CHARAKTERISIERUNG
DER
PEPTIDAMIDASE
AUS
STENOTROPHOMONA*
MALTOPHILIA
106
5.5
EINSATZ
DER
PEPTIDAMIDASEN
ZUR
ENZYMATISCHEN
RACEMATSPALTUNG
VON
113
N-TERMINAL
GESCHUETZTEN
AMINOSAEUREAMIDEN
5.6
VERGLEICH
DER
PEPTIDAMIDASEN
AUS
CITRU*
RINENTI*
L.
UND
114
STENOTROPHOMONA*
MALTOPHILIA
6.
ZUSAMMENFASSUNG
117
7.
ANHANG
119
7.1.
MATERIAL
119
7.1.1
BIOLOGISCHES
MATERIAL
119
7.1.2
CHEMIKALIEN
120
7.1.3
GERAETE
123
7J
DEFINITIONEN
126
8.
LITERATUR
127 |
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| spelling | Stelkes-Ritter, Ursula Verfasser aut Reinigung, Charakterisierung und Anwendung der Peptidamidasen aus Citrus Sinensis L. und Stenotrophomonas Maltophilia vorgelegt von Ursula Stelkes-Ritter 1994 VII, 143 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Düsseldorf, Univ., Diss., 1994 Enzymkatalyse (DE-588)4152480-9 gnd rswk-swf Apfelsinenbaum (DE-588)4372979-4 gnd rswk-swf Aminopeptidasen (DE-588)4308548-9 gnd rswk-swf Stenotrophomonas maltophilia (DE-588)4372980-0 gnd rswk-swf Enzymaktivität (DE-588)4152470-6 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Apfelsinenbaum (DE-588)4372979-4 s Aminopeptidasen (DE-588)4308548-9 s Enzymaktivität (DE-588)4152470-6 s Enzymkatalyse (DE-588)4152480-9 s DE-604 Stenotrophomonas maltophilia (DE-588)4372980-0 s DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=006698503&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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