Isolierung von Proteasen aus polymorphonuklearen Leukozyten:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
|
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| Beschreibung: | V, 110 S. Ill., graph. Darst. |
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I
NHALTSVERZEICHNIS
I
1.
EINLEITUNG
UND
PROBLEMSTELLUNG
.
1
1.1.
DIE
ROLLE
DER
LEUKOZYTEN
BEI
DER
INFEKTABWEHR
.
1
1.1.1.
DIE
ZELLEN
DES
UNSPEZIFISCHEN
IMMUNSYSTEMS
.
2
1.1.1.1.
MONOZYTEN
UND MAKROPHAGEN
.
2
1.1.1.2.
POLYMORPHKERNIGE
LEUKOZYTEN
.
2
1.1.1.3.
DIE
NATUERLICHEN
KILLERZELLEN
.
3
1.1.2.
DIE
ZELLEN
DES
SPEZIFISCHEN
IMMUNSYSTEMS
.
4
1.2.
DIE
BESONDERE
BEDEUTUNG
DER
POLYMORPHKERNIGEN
LEUKOZYTEN
IN
PATHOPHYSIOLOGISCHEN
PROZESSEN
.
4
1.2.1.
DIE
NEUTROPHILEN
GRANULA
UND
SEKRETORISCHEN
VESIKEL
.
5
1.3.
LEUKOZYTAERE
PROTEASEN
.
7
1.3.1.
ANTIMIKROBIELLE
PROTEINE
AUS
AZUROPHILEN
GRANULA
.
7
1.3.2.
MEMBRANSTAENDIGE
PROTEASEN
.
7
1.3.3.
MATRIXMETALLOPROTEINASEN
.
9
1.3.3.1.
KOLLAGENASE
UND
GELATINASE
.
9
1.3.3.2.
AKTIVIERUNG
VON
MATRIXMETALLOPROTEINASEN
.
12
1.4.
PROBLEMSTELLUNG
.
16
2.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
ERGEBNISSE
.
18
3.
MATERIALIEN
.
23
4.
METHODEN
.
27
4.1.
ISOLIERUNG
VON
PROTEASEN
AUS
BUFFY
COAT
.
27
4.1.1.
PRAEPARATION
DES
LEUKOZYTENPELLETS
.
27
4.1.2.
EXTRAKTION
DES
LEUKOZYTENPELLETS
.
28
4.1.3.
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
LEUKOZYTAERER
PROTEASEN
.
29
4.1.3.1.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
Q-SEPHAROSE
"
FAST
FLOW
"
.
29
4.1.3.2.
GELFILTRATION
DER
NEP-HALTIGEN
FRAKTIONEN
AN
HILOAD
SUPERDEX
200
.
29
4.1.3
3.
GELFILTRATION
DER
NP
4-HALTIGEN
FRAKTIONEN
AN
HILOAD
SUPERDEX
200
.
29
4.1.4.
BESTIMMUNG
DER
ENKEPHALINASEAEHNLICHEN
AKTIVITAET
.
30
4.1.4.1.
SPALTUNG
VON
SUCC-ALA-ALA-PHE-PNA
.
30
4.1
4.2.
SPALTUNG
VON
DAGNPG
IM
SUB'STRATGEL
.
30
4.1.5.
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
VON
NP
4
DURCH
SPALTUNG
VON
BOC-AJA-ONP
.
31
I
NHALTSVERZEICHNIS
II
4.2.
ISOLIERUNG
DER
LATENTEN
MEMBRANPROTEINASE
(LMP)
AUS
MENSCHLICHEN
PMNL
.
31
4.2.1.
PRAEPARATION
DES
LEUKOZYTENPELLETS
.
31
4.2.2.
CHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
LMP
.
32
4.2.2.I.
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G-100
.
32
4.2.2.2.
GELFILTRATION
AN
HILOAD
SUPERDEX
200
PREP
GRADE
.
32
4.2.2.3.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
RESOURCE
Q
.
32
4.2
2.4.
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G-100
.
33
4.2.2.5.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
RESOURCE
Q
.
33
4.2.2.6.
REVERSED
PHASE
HPLC
AN
OD-300
.
33
4.2.3.
MESSUNGEN
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAETEN
.
34
4
2
3.1.
TRYPSINARTIGE
AKTIVITAET
UND
LMP-AKTIVITAET
.
34
4.2
3.2.
CHYMOTRYPSINARTIGE
AKTIVITAET
.
34
4.2.3.3.
ELASTASEARTIGE
AKTIVITAET
.
35
4.2.3.4.
ELASTASE-INHIBIERENDE
AKTIVITAET
.
35
4.2.3.5.
PLASMINOGEN-AKTIVIERENDE
AKTIVITAET
.
35
4.2.4.
DETEKTION
VON
KATHEPSIN
G,
UROKINASE-TYP
PLASMINOGEN
AKTIVATOR
(UPA)
UND
TISSUE
PLASMINOGEN
AKTIVATOR
(TPA)
.
36
4.3.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
36
4.3.1.
HERSTELLUNG
DER
POLYACRYLAMIDGELE
.
36
4.3.2.
PROBENPRAEPARATION.
.
37
4.3.3.
DURCHFUEHRUNG
DER
ELEKTROPHORESE
.
37
4.3.4.
SILBERFARBUNG
NACH
DAMERVAL
.
38
4.3.5.
DAGNPG-SUBSTRATGELE
.
38
4.4.
PROTEIN-BLOTTING
.
39
4.4.1.
DURCHFUEHRUNG
DES
WESTERN
BLOTS
.
39
4.5.
AMINOTERMINALE
SEQUENZANALYSE
VON
ISOLIERTEN
PROTEINEN
.
40
4.5.1.
DIREKTE
BESTIMMUNG
DER
N-TERMINALEN
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
GEREINIGTEN
PROTEINEN
.
40
4.5.2.
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
EINES
PROTEINS
VON
EINER
PVDF-MEMBRAN
.
41
4.5.3.
SEQUENZIERUNG
VON
PROTEINFRAGMENTEN
NACH
EINER
SPALTUNG
DES
PROTEINS
.
41
4
5.3
1.
SPALTUNG
MIT
BROMCYAN
.
41
4
5
3
2.
SPALTUNG
MIT
DEN
ENDOPROTEINASEN
LYS
C
UND
GLU
C
.
42
4
6.
ISOLIERUNG
VON
PMNL
AUS
MENSCHLICHEM
BLUT
.
43
I
NHALTSVERZEICHNIS
III
4.6.1.
STIMULIERUNG
DER
ISOLIERTEN
PMNL
MIT
FNLPNTL
.
43
4.6.2.
STIMULIERUNG
DER
PMNL
MIT
IMMOBILISIERTEM
IGG
.
44
4.6.2.1.
KOPPLUNG
VON
HUMANEM
IGG
AN
AKTIVIERTE
SEPHAROSE
.
44
4
6.2.2.
STIMULIERUNG
DER
NEUTROPHILEN
MIT
IGG-SEPHAROSE
.
45
4.6.3.
ISOLIERUNG
DER
LEUKOZYTENMEMBRAN
.
45
4.6.4.
NACHWEIS
VON
KATHEPSIN
G
IN
MEMBRANPRAEPARATIONEN
.
45
4.6.5.
SPALTUNG
VON
BAEE
MIT
DER
ISOLIERTEN
PMNL-PLASMAMEMBRAN
.
46
4.7.
AKTIVIERUNG
LATENTER
MMP
8
UND
MMP
9
.
46
4.7.1.
VERSUCHE
ZUR
AKTIVIERUNG
LATENTER
MMP
8
UND
MMP
9
MIT
ISOLIERTEN
PROTEASEN
.
46
4.7.1.1.
AKTIVIERUNG
VON
MMP
8
MIT
LMP
.
47
4.7.2.
AKTIVIERUNG
VON
MMP
8
UND
MMP
9
MIT
PMNL-MEMBRANFRAGMENTEN
.
47
4.7.3.
DNP-TEST
ZUM
NACHWEIS
AKTIVER
MMP
8
UND
MMP
9
.
48
4.7
4.
GELATIN-SUBSTRATGEL
.
48
4.7.5.
BESTIMMUNG
DER
SPALTSTELLE
IN
DER
AKTIVIERTEN
MATRIXMETALLOPROTEINASE
.
49
5.
ERGEBNISSE
.
50
5.1.
ISOLIERUNG
VON
PROTEASEN
AUS
BUFFY
COAT
.
50
5.1.1.
PRAEPARATION
DES
BUFFY
COATS
NACH
ENGELBRECHT
.
51
5.1.2.
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
VON
NEP,
DER
50
KDA-ENKEPHALINASE,
NP
4
UND
BPI
.
51
5.1.2.1.
ABTRENNUNG
DER
BEIDEN
ENKEPHALINASEN
VON
BPI
UND
NP
4
.
52
5.1.2.2.
ISOLIERUNG
VON
NP
4
UND
BPI
DURCH
GELFILTRATION
.
53
5.1.2.3.
AUFTRENNUNG
DER
BEIDEN
VERSCHIEDENEN
PROTEASEN
MIT
ENKEPHALINASEAKTIVITAET
.
56
5.1.3.
PRAEPARATION
DES
BUFFY
COATS
NACH
DOTSENKO
ET
AL
.
61
5.1.4.
CHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
DER
LATENTEN
MEMBRANPROTEINASE
(LMP)
.
61
5.1.4.1.
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G-100
.
61
5.1.4.2.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
RESOURCE
Q
.
62
5.1.4.3.
ISOLIERUNG
VON
LMP
DURCH
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G-100
.
63
5.1.4
4.
AUFREINIGUNG
VON
LMP
ZUR
HOMOGENITAET
.
64
5.1.4.5.
NACHWEIS
DER
HOMOGENITAET
VON
LMP
DURCH
RP-HPLC
AN
OD-300
.
67
5.1.4.6.
AMINOTERMINALE
SEQUENZANALYSE
VON
LMP
UND
IDENTIFIZIERUNG
ALS
HISTON
H4-FRAGMENT
.
68
5.1.5.
MESSUNGEN
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAETEN
.
69
I
NHALTSVERZEICHNIS
IV
5
1
6.
SPALTUNG
VON
PLASMINOGEN
MIT
LMP-AKTIVEN
FRAKTIONEN
.
71
5.1.7.
BESTIMMUNG
VON
KATHEPSIN
G,
UPA
UND
TPA
IN
LMP-AKTIVEN
FRAKTIONEN
.
DURCH
WESTERN
BLOT
.
71
5
2.
VERSUCHE
ZUR
AKTIVIERUNG
LATENTER
MMP
8
UND
MMP
9
MIT
ISOLIERTEN
PROTEASEN
.
71
5.2
1.
MESSUNG
DER
MMP-AKTIVITAET
DURCH
DNP-TEST
.
71
5.2.2.
WESTERN
BLOT-ANALYSE
DER
AKTIVIERTEN
MATRIXMETALLOPROTEINASEN
.
74
5
3.3.
BESTIMMUNG
DES
N-TERMINUS
VON
MMP
8
NACH
DER
SPALTUNG
DURCH
NP
4
.
74
5.2.4.
WEITERE
AKTIVIERUNGSVERSUCHE
MIT
LMP
.
75
5.3.
ISOLIERUNG
DER
MEMBRAN
VON
POLYMORPHONUKLEAREN
LEUKOZYTEN
.
75
5.3.1.
ISOLIERUNG
DER
PMNL
.
75
5.3.2.
STIMULIERUNG
DER
PMNL
MIT
FNLPNTL
ODER
IGG
.
76
5.3.3.
ISOLIERUNG
DER
PMNL-PLASMAMEMBRAN
.
77
5
4.
VERSUCHE
DER
AKTIVIERUNG
LATENTER
MMPS
MIT
ISOLIERTEN
MEMBRANFRAGMENTEN
.
78
5.4.1.
NACHWEIS
DER
AKTIVIERUNG
DURCH
DNP-TEST
.
78
5
4.2.
NACHWEIS
DER
AKTIVIERUNG
DURCH
WESTERN
BLOT-ANALYSE
.
81
5.4.3.
BESTIMMUNG
DES
N-TERMINUS
VON
MMP
8
NACH
SPALTUNG
MIT
DER
PLASMAMEMBRAN
FNLPNTL-STIMULIERTER
PMNL
.
82
6.
DISKUSSION
.
83
6.1.
ISOLIERUNG
UND
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
VON
LEUKOZYTAEREN
PROTEASEN
.
84
6.1.1.
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
DER
NEUTRALEN
ENDOPEPTIDASE
.
84
6.1.2.
CHARAKTERISIERUNG
EINER
50
KDA-PROTEASE
MIT
ENKEPHALINASESPEZIFITAET
.
85
6.1.3.
ISOLIERUNG
VON
NP
4
UND
BPI
AUS
NEUTROPHILEN
.
86
6
1
4.
DIE
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
VON
LMP
.
87
6.2.
DIE
ISOLIERUNG
DER
PMNL-PLASMAMEMBRAN
.
92
6
2
1.
ISOLIERUNG
DER
PMNL
.
92
6.2.2.
VERWENDUNG
VON
MARKERENZYMEN
ZUR
KONTROLLE
DER
ERFOLGREICHEN
SEPARIERUNG
DER
ZELLULAEREN
BESTANDTEILE
.
93
6.2.3.
VERSUCHE
ZUR
AKTIVIERUNG
LATENTER
MMP
8
UND
MMP
9
MIT
ISOLIERTEN
PROTEASEN
.
94
6.2.3
1.
VERSUCHE
ZUR
AKTIVIERUNG
MIT
ENKEPHALINASE
.
94
6.2
3.2.
VERSUCHE
DER
AKTIVIERUNG
DER
MMPS
DURCH
LMP
.
95
I
NHALTSVERZEICHNIS
V
6.2.3.3.
AKTIVIERUNG
DER
LATENTEN
MMPS
MIT
NP
4
.
96
6.2.4.
6.3.
VERSUCHE
ZUR
AKTIVIERUNG
DER
LATENTEN
MMPS
MIT
PMNL-MEMBRANEN
.
98
GESAMTBETRACHTUNG
UND
AUSBLICK
.
99
7.
LITERATURVERZEICHNIS
.
101
8.
ABKUERZUNGEN
.
108 |
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