Die Funktion des Gens pufX bei der photosynthetischen Energieumwandlung in Rhodobacter sphaeroides:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1.
ZUSAMMENFASSUNG
.
1
ENGLISH
SUMMARY
.
4
Z
EINLEITUNG
.
7
2.1.
ENERGIEUMWANDLUNG
IN
DER
BAKTERIELLEN
PHOTOSYNTHESE
.
7
2.2.
ZYKLISCHER
ELEKTRONENTRANSFER
IN
RHODOBACTER
SPHAEROIDES
.
8
23.
DER
LICHTSAMMELKOMPLEX
LH1
.
10
2.4.
ORGANISATION
UND
REGULATION
DES
PU/-OPERONS
.
12
23.
DER
OFFENE
LESERAHMEN
PUFX
.
13
Z6.
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
.
16
3.
ERGEBNISSE
.
17
3.1.
PHAENOTYPISCHE
CHARAKTERISIERUNG
EINER
PU/X-DELETIONSMUTANTE
.
17
3.1.1.
PHOTOHETEROTROPHER
PHAENOTYP
.
19
3.1.2.
CHEMOHETEROTROPHER
PHAENOTYP
.
22
3.2.
UNTERSUCHUNG
DER
EXPRESSION
VON
PUFX
.
23
3.2.1.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
DES
PUFX-MEMBRANPROTEINS
.
24
3.2.2.
LOKALISIERUNG
DES
PUFX-GENPRODUKTES
.
26
3.2.3.
FUNKTIONELLE
BEDEUTUNG
DES
C-TERMINUS
VON
PUFX
.
30
33.
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
PHOTOSYNTHETISCH
AKTIVER
SUPPRESSIONSMUTANTEN.
.
.
33
3.3.1.
ISOLIERUNG
SPONTAN
ENTSTANDENER
SUPPRESSIONSMUTANTEN
.
33
3.3.2.
GENETISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
MUTANTEN
.
34
3.3.3.
SPEZIFISCHER
AUSTAUSCH
VON
AMINOSAEUREN
IM
LHL-KOMPLEX
.
38
3.3.4.
TRANSFER
DER
SUPPRESSIONSPLASMIDE
IN
EINEN
PU/-DELETIONS
STAMM
.
41
33.5.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
MUTANTEN
.
43
33.5.1.
ABSORPTIONSSPEKTREN
DER
LHL-LICHTSAMMELKOMPLEXE
.
44
33.5.2.
UNTERSUCHUNG
DER
EXPRESSION
DER
LHL-POLYPEPTIDE
.
48
3.3.6.
CHARAKTERISIERUNG
NICHT
PLASMIDKODIERTER
MUTATIONEN
.
52
3.4.
KONSTRUKTION
CHROMOSOMALER
DELETIONSMUTANTEN
.
54
3.4.1.
GEZIELTE
DELETION
DES
GESAMTEN
PUF-OPERONS
DURCH
HOMOLOGE
REKOMBINATION
.
54
3.4.2.
CHARAKTERISIERUNG
DES
DELETIONSSTAMMES
.
58
3.4.2.I.
UNTERSUCHUNG
DES
CAROTINOIDGEHALTES
.
59
3.4.2.2.
EXPRESSION
DER
LICHTSAMMELKOMPLEXE
.
60
3.4.2.3.
KOMPLEMENTIERUNG
MIT
PLASMIDEN
.
61
3.4.3.
KONSTRUKTION
EINER
CHROMOSOMALEN
PM/X-DELETIONSMUTANTE
DURCH
HOMOLOGE
VEKTORINTEGRATION
.
62
3.4.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PU/X-DELETIONSMUTANTE
.
66
3.4.4.I.
UNTERSUCHUNG
DER
WACHSTUMSFAEHIGKEIT
.
66
3.4.4.2.
QY-PHOTOBLEICHUNG
DES
REAKTIONSZENTRUMS
.
67
3.4.4.3.
ABSORPTIONSSPEKTREN
DER
LICHTSAMMELKOMPLEXE
.
68
3.4.4.4.
QUANTITATIVE
ANALYSE
DER
PIGMENT-PROTEIN-KOMPLEXE
.
69
3.5.
DIE
FUNKTION
DES
PUFX-GENPRODUKTES
BEI
DER
PHOTOSYNTHETISCHEN
ENERGIETRANSDUKTION
.
72
3.5.1.
UNTERSUCHUNG
DER
PHOTOPHOSPHORYLIERUNG
IN
VIVO
.
72
3.5.2.
LICHTINDUZIERTE
BILDUNG
DES
MEMBRANPOTENTIALS
.
74
3.5.2.I.
MESSUNGEN
AN
ISOLIERTEN
MEMBRANEN
.
75
3.5.2.2.
EINZELBLITZMESSUNGEN
IN
VIVO
.
76
3.5.2.3.
IN-OIUO-MESSUNGEN
UNTER
DAUERBELICHTUNG
.
78
3.5.3.
AKTIVITAET
DES
REAKTIONSZENTRUMS
.
82
3.5.3.I.
BESTIMMUNG
DER
UMSATZRATE
DES
REAKTIONSZENTRUMS
.
82
3.5.3.2.
PHOTOINHIBITION
DER
AKTIVITAET
DES
REAKTIONSZENTRUMS
.
84
3.5.4.
AKTIVITAET
DES
CYTOCHROM
BQ-KOMPLEXES
IN
VITRO
.
86
3.5.5.
PHOTOOXIDATION
UND
REREDUKTION
VON
CYTOCHROM
C
.
89
3.5.5.I.
EINZELBLITZMESSUNGEN
IN
VIVO
.
89
3.5.5.2.
MESSUNGEN
IN
VIVO
UNTER
DAUERBELICHTUNG
.
90
3.5.5.3.
MEHRFACHBLITZMESSUNGEN
IN
VIVO
.
93
3.5.6.
UMSATZRATE
VON
UBICHINON
AM
REAKTIONSZENTRUM
.
94
4.
DISKUSSION
.
96
4.1.
HOMOLOGIE
VON
PUFX.
ZU
ANDEREN
GENEN
.
96
4.2.
PHAENOTYPISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
PU/X-DELETIONSSTAEMME
.
98
4.3.
EXPRESSION
UND
LOKALISIERUNG
DES
MEMBRANPROTEINS
PUFX
.
99
4.4.
PHAENOTYPISCHE
SUPPRESSION
DER
PU/X-DELETION
DURCH
SPONTANE
PUNKTMUTATIONEN
.
100
4.5.
KONSTRUKTION
EINER
CHROMOSOMALEN
PU/X-DELETIONSMUTANTE
.
106
4.6.
BEDEUTUNG
VON
PUFX
FUER
DEN
LICHTGETRIEBENEN
ELEKTRONENFLUSS
.
108
4.7.
EINFLUSS
DES
REDOXPOTENTIALS
AUF
DIE
BEDEUTUNG
DES
PUFX-PROTEINS.
112
4.8.
FUNKTION
DES
PUFX-PROTEINS
.
113
5.
MATERIAL
UND
METHODEN.
116
5.1.
MATERIAL
.
116
5.1.1.
REAGENZIEN
UND
ENZYME
.
116
5.1.2.
SONSTIGE
MATERIALIEN
.
117
5.1.3.
PUFFER
UND
ANDERE
STANDARDLOESUNGEN
.
117
5.1.4.
NAEHRMEDIEN
.
119
5.1.5.
BAKTERIENSTAEMME
.
120
5.1.6.
PLASMIDE
.
121
5.1.7.
OLIGONUKLEOTIDE
.
122
5.2.
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
.
123
5.2.1.
KULTIVIERUNG
UND
STAMMHALTUNG
VON
E.
COLI
.
123
5.2.2.
KULTIVIERUNG
UND
STAMMHALTUNG
VON
R.
SPHAEROIDES
.
123
5.2.3.
MESSUNG
VON
WACHSTUMSKURVEN
.
124
5.2.4.
ISOLIERUNG
VON
SUPPRESSIONSMUTANTEN
.
125
5.3.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
125
5.3.1.
PRAEPARATION
VON
DNA
.
125
5.3.I.I.
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
DURCH
ALKALISCHE
LYSE
.
125
5.3.I.2.
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
MIT
QIAGEN-SAEULEN
.
125
5.3.I.3.
PRAEPARATION
VON
CHROMOSOMALER
DNA
AUS
R.
SPHAEROIDES.
.126
5.3.I.4.
PRAEPARATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
.
126
5.3.1.5.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
.
126
5.3.2.
AMPLIFIKATION
VON
PLASMID-DNA
MITTELS
PCR
.
127
5.3.3.
ENZYMATISCHE
BEHANDLUNG
DER
DNA.
128
5.3.3.I.
SPALTUNG
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
.
128
5.3.3.2.
UEBERFUEHRUNG
VON
KOHAESIVEN
IN
GLATTE
DNA-ENDEN
.
128
5.3.3.3.
5'-DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
129
5.3.3.4.
RADIOAKTIVE
5'-PHOSPHORYLIERUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
.
129
5.3.3.5.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
129
5.3.3.6.
MARKIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
DIGOXYGENIN
.
129
5.3.3.7.
LIGATION
VON
DNA-ENDEN
.
130
5.3.4.
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
.
130
5.3.5.
SPEZIFISCHE
MUTAGENESE
MITTELS
REKOMBINANTER
PCR
.
130
5.3.6.
DNA-SEQUENZIERUNG
.
131
5.3.7.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
.
131
5.3.8.
KONJUGATION
VON
PLASMIDEN
IN
R.
SPHAEROIDES
.
132
5.3.9.
IMMOBILISIERUNG
VON
DNA
AUF
MEMBRANEN
.
133
5.3.9.1.
KOLONIE-BLOT
.
133
5.3.9.2.
SOUTHEM-BLOT
.
133
5.3.10.
HYBRIDISIERUNG
MEMBRANGEBUNDENER
DNA
.
134
5.3.10.1.
HYBRIDISIERUNG
MIT
RADIOAKTIV
MARKIERTEN
DNA-SONDEN
.
134
5.3.10.2.
HYBRIDISIERUNG
MIT
32
P-MARKIERTEN
OLIGONUKLEOTIDEN
.
134
5.3.10.3.
HYBRIDISIERUNG
MIT
DIGOXYGENIN-MARKIERTEN
SONDEN
.
135
5.4.
BIOCHEMISCHE
UND
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
135
5.4.1.
MESSUNG
DER
PHOTOPHOSPHORYLIERUNG
IN
INTAKTEN
ZELLEN
.
135
5.4.2.
ISOLIERUNG
VON
CHROMATOPHOREN
.
136
5.4.3.
BESTIMMUNG
DER
BACTERIOCHLOROPHYLL-KONZENTRATION
.
136
5.4.4.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.137
5.4.5.
ISOLIERUNG
PHOTOSYNTHETISCHER
MEMBRANKOMPLEXE
.
137
5.4.6.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
138
5.4.7.
IMMUNOLOGISCHE
DETEKTION
VON
IMMOBILISIERTEN
PROTEINEN
.
139
5.4.7.I.
PROTEINTRANSFER
AUF
MEMBRANEN
(WESTERN-BLOT)
.
139
5.4.7.2.
KLASSISCHE
IMMUNANFAERBUNG
.
140
5.4.7.3.
IMMUNOLOGISCHE
DETEKTION
MITTELS
CHEMOLUMINESZENZ.
140
5.5.
SPEKTROSKOPISCHE
METHODEN
.
141
5.5.1.
TIEFTEMPERATUR-ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE
.
141
5.5.2.
PHOTOBLEICHUNG
DES
REAKTIONSZENTRUMS
.
141
5.5.3.
BESTIMMUNG
DER
UMSATZRATE
DES
REAKTIONSZENTRUMS
.
142
5.5.4.
KINETISCHE
DIFFERENZSPEKTROSKOPIE
IN
VITRO
.
142
5.5.5.
KINETISCHE
DIFFERENZSPEKTROSKOPIE
IN
VIVO
.
144
5.6.
ELEKTRONISCHE
DATENVERARBEITUNG
.
145
5.6.1.
SEQUENZVERGLEICHE
.
145
5.6.2.
COMPUTERPROGRAMME
.
145
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
146
7.
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
.
159 |
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