Strukturelle und funktionelle Analyse von Suppressoren des GTP-bindenden Ypt1-Proteins der Hefe Saccharomyces cerevisiae:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
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INHALTSVERZEICHNIS
:
SEITE
1.
EINLEITUNG
1
2.
MATERIAL
21
2.1.
HEFESTAEMME
21
2.2.
BAKTERIENSTAEMME
23
2.3.
VEKTOREN
23
2.4.
NAEHRMEDIEN
24
2.4.1.
NAEHRBODEN-GRUNDSTOFFE
24
2.4.2.
NAEHRMEDIEN
FUER
E.
COLI
25
2.4.3.
NAEHRMEDIEN
FUER
5.
CEREVISIAE
26
2.5.
HAEUFIG
VERWENDETE
LOESUNGEN
27
2.6.
CHEMIKALIEN
UND
BIOCHEMIKALIEN
28
2.7.
ENZYME
29
2.8.
ANTIKOERPER
29
2.9.
OLIGONUKLEOTIDE
30
2.10.
RADIOCHEMIKALIEN
30
2.11.
SONSTIGE
MATERIALIEN
31
2.12.
GERAETE
31
2.13.
VERSCHIEDENES
32
3.
METHODEN
33
3.1.
E.
CO/I-KULTUREN
33
3.2.
5.
CEREVISIAE-KU\TUREN
33
3.3.
PRAEPARATIONEN
VON
DNA
33
3.3.1.
ANALYTISCHE
PLASMIDISOLIERUNG
AUS
E.
CO/I-ZELLEN
33
3.3.2.
PRAEPARATIVE
PLASMIDISOLIERUNG
AUS
E.
CO/I-ZELLEN
34
3.4.
PHOTOMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
KONZENTRATION
UND
REINHEIT
VON
DNA
UND
RNA-LOESUNGEN
35
3.5.
ENZYMATISCHE
BEHANDLUNGEN
VON
DNA
35
3.5.1.
VERDAUUNGEN
VON
DOPPELSTRANG-DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
35
3.5.2.
BEHANDLUNG
VON
LINEARISIERTER
DNA
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
36
3.5.3.
AUFFUELLEN
VON
5'-UEBERHAENGENDEN
DNA-ENDEN
36
3.6.
GELELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
DNA
37
3.6.1.
ANALYTISCHE
UND
PRAEPARATIVE
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
37
3.6.2.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
PRAEPARATIVEN
GELEN
38
3.7.
DNA-SEQUENZANALYSE
39
3.8.
DENATURIERENDE
POLYACRYLAMID-HAMSTOFF-GELELEKTROPHORESE
39
3.9.
KLONIERUNG
REKOMBINANTER
DNA
IN
E.
COLI
40
3.9.1.
LIGATION
VON
DNA-DOPPELSTRANG-FRAGMENTEN
41
3.9.2.
HERSTELLUNG
TRANSFORMATIONS-KOMPETENTER
E.
CO/T-ZELLEN
41
3.9.3.
TRANSFORMATION
VON
E.
CO/I-ZELLEN
42
3.10.
GERICHTETE
IN
VIRRO-MUTAGENESE
43
3.10.1.
HERSTELLUNG
DES
M13K07-HELFERPHAGEN
43
3.10.2.
ISOLIERUNG
VON
EINZELSTRANG-DNA
44
3.10.3.
IN
VITRO-MUTAGENESE-REAKTION
45
3.11.
GERICHTETE
MUTAGENESE
DURCH
DIE
POLYMERASEKETTENREAKTION
46
3.12.
METHODEN
ZUR
HEFEGENETIK
47
3.12.1.
TRANSFORMATION
VON
HEFEZELLEN
47
3.12.2.
KREUZUNG
VON
HEFEZELLEN
48
3.12.3.
SPORULATION
VON
HEFEZELLEN
49
3.12.4.
ANALYSE
VON
HEFETETRADEN
49
3.12.5.
BESTIMMUNG
DES
WACHSTUMS
VON
HEFEZELLEN
AUF
AGARPLATTEN
50
3.12.6.
ERSTELLEN
VON
WACHSTUMSKURVEN
IN
FLUESSIGMEDIUM
50
3.13.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
51
3.13.1.
EXPRESSION
VON
B-GALAKTOSIDASE-FUSIONSPROTEINEN
IN
E.
COLI
51
3.13.2.
PRAEPARATION
VON
B-GALAKTOSIDASE-FUSIONSPROTEINEN
AUS
E.
COLI
51
3.13.3.
PRAEPARATION
VON
PROTEIN-ROHEXTRAKTEN
AUS
HEFEZELLEN
52
3.13.4.
ALKALISCHER
AUFSCHLUSS
VON
HEFEZELLEN
53
3.13.5.
TRENNUNG
VON
PROTEINEXTRAKTEN
DURCH
SDS-POLYACRYLAMID
GELELEKTROPHORESE
54
3.13.6.
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
DURCH
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
56
3.13.7.
MESSUNG
VON
PROTEINKONZENTRATIONEN
56
3.14.
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
57
3.15.
REINIGUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
57
3.16.
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSE-FILTERN
(IMMUNOBLOT-VERFAHREN)
58
3.16.1.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSE-FILTER
59
3.16.2.
PONCEAU-FAERBUNG
VON
NITROZELLULOSE-FILTERN
59
3.16.3.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
SPEZIFISCHER
PROTEINE
AUF
NITROZELLULOSE-FILTERN
59
3.17.
IMMUNPRAEZIPITATION
SPEZIFISCHER
PROTEINE
60
3.17.1.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
HEFEZELLEN
60
3.17.2.
IMMUNPRAEZIPITATION
62
3.18.
BEHANDLUNG
DER
PRAEZIPITATE
MIT
ENDOGLYKOSIDASE
H
64
3.19.
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNG
64
3.19.1.
TRENNUNG
VON
MEMBRAN
UND
ZYTOPLASMATISCHEN
FRAKTIONEN
64
3.19.2.
BESTIMMUNG
DER
ART
DER
MEMBRANASSOZIATION
VON
PROTEINEN
65
3.19.3.
TRENNUNG
VON
ZELLULAEREN
ORGANELLEN
65
3.20.
TCA-PRAEZIPITATION
VON
PROTEINEN
67
3.21.
ACETON-PRAEZIPITATION
VON
CPY
AUS
DEM
KULTURMEDIUM
68
3.22.
ANALYSE
VON
INVERTASE
DURCH
AKTIVITAETSFAERBUNG
68
3.23.
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
ANALYSE
VON
HEFEZELLEN
71
3.24.
IMMUNFLUORESZENZ-ANALYSEN
VON
HEFEZELLEN
72
3.24.1.
FIXIERUNG
DER
HEFEZELLEN
72
3.24.2.
FLUORESZENZFAERBUNG
DER
HEFEZELLEN
73
3.25.
MORPHOLOGISCHE
UNTERSUCHUNGEN
DER
VAKUOLE
IN
HEFEZELLEN
YY
74
4.
ERGEBNISSE
76
4.1.
BESTIMMUNG
DES
PHAENOTYPS,
HERVORGERUFEN
DURCH
DIE
UNTERBRECHUNG
DES
SLY2-GENS.
76
4.1.1.
THERMOSENSITIVER
PHAENOTYP
76
4.2.
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTI-SLY2P-ANTIKOERPER
80
4.2.1.
KONSTRUKTION
DES
EXPRESSIONSVEKTORS
PURSL
Y2
80
4.2.2.
EXPRESSION
DES
/ACZ-SLF2-FUSIONSGENS
IN
E.
COZI-ZELLEN
81
4.2.3.
GEWINNUNG
UND
TEST
DER
PRIMAEREN
ANTISEREN
82
4.3.
AFFINITAETSREINIGUNG
DER
ANTI-SLY2P-ANTISERA
83
4.3.1.
KONSTRUKTION
DES
EXPRESSIONSVEKTORS
PVCSLY2
83
4.3.2.
EXPRESSION
DES
VEKTORS
PUC.$'LY2
IN
E.
CO/I-ZELLEN
83
4.3.3.
KONSTRUKTION
DES
EXPRESSIONSVEKTORS
PUC5LF2A
84
4.3.4.
EXPRESSION
DES
VEKTORS
PUCSZ.Y2D
IN
E.
COLI-ZELLEN
85
4.3.5.
REINIGUNG
DES
SLY2D-FUSIONSPROTEINS
DURCH
DENATURIERENDE
PAGE
85
4.3.6.
AFFINITAETSREINIGUNG
DER
SLY2P-SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPER
MIT
GEREINIGTEM
FUSIONSPROTEIN
86
4.4.
CHARAKTERISIERUNG
DES
SLY2-PROTEINS
87
4.4.1.
IDENTIFIZIERUNG
DES
SLY2-PROTEINS
DURCH
SLY2P-SPEZIFISCHES
ANTISERUM
87
4.4.2.
BESTIMMUNG
DER
MEMBRANBINDUNG
DES
SLY2-PROTEINS
87
4.4.2.1.
NACHWEIS
DER
MEMBRANASSOZIATION
DES
SLY2-PROTEINS
88
4.4.2.2.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
ART
DER
MEMBRANASSOZIATION
89
4.4.3.
LOKALISIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
MEMBRANBINDENDEN
REGION
DES
SLY2-PROTEINS
90
4.4.3.1.
KONSTRUKTION
DER
SZ.Y2DC-MUTATION
UND
ENTSPRECHENDER
VEKTOREN
91
4.4.3.2.
MEMBRANASSOZIATION
DES
SLY2DC-PROTEINS
92
4.4.3.3.
BIOLOGISCHE
AKTIVITAET
DES
SLY2DC-PROTEINS
93
4.5.
BESTIMMUNG
MOEGLICHER
WECHSELWIRKUNGEN
DES
SLY2P
MIT
ANDEREN
PROTEINEN
95
4.5.1.
SUPPRESSION
VON
WACHSTUMSDEFEKTEN
VERSCHIEDENER
SEKRETIONSMUTANTEN
95
4.5.2.
SUPPRESSION
DER
.S/V2
'
-WACHSTUMSDEFEKTE
DURCH
ANDERE
SLF-GENE
97
4.5.3.
NACHWEIS
MOEGLICHER
WECHSELWIRKUNGEN
DES
SLY2-PROTEINS
MIT
ANDEREN
PROTEINEN
DURCH
IMMUNPRAEZIPITATION
99
4.5.4.
EINFLUSS
DES
SLY2-PROTEINS
AUF
DIE
MEMBRANASSOZIATION
VON
YPTLP
UND
SLY
1P
100
4.6.
BESTIMMUNG
DER
FUNKTION
DES
SLY2-PROTEINS
IM
INTRAZELLULAEREN
PROTEINTRANSPORT
101
4.6.1.
ANALYSE
DES
INTRAZELLULAEREN
TRANSPORTS
DER
INVERTASE
101
4.6.2.
ANALYSE
DES
INTRAZELLULAEREN
TRANSPORTS
DER
CARBOXYPEPTIDASE
Y
105
4.6.3.
ANALYSE
DES
VESIKULAEREN
PROTEINTRANSPORTS
DURCH
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
TECHNIKEN
107
4.7.
INTRAZELLULAERE
LOKALISATION
DES
SLY2-PROTEINS
108
4.7.1.
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNG
109
4.7.2.
LOKALISATION
DES
SLY2-PROTEINS
MIT
HILFE
DER
IMMUNFLUORESZENZ-MIKROSKOPIE
11
1
4.7.3.
TOPOLOGIE
UND
GLYKOSYLIERUNG
EINES
SLY2-INVERTASE-FUSIONSPROTEINS
11
3
4.7.3.1.
KONSTRUKTION
DES
SLY2-S(/C2-FUSIONSGENS
UND
ENTSPRECHENDER
VEKTOREN
1
1
5
4.7.3.2.
BIOLOGISCHE
FUNKTION
DES
SLY2-INVERTASE-FUSIONSPROTEINS
115
4.7.3.3.
CHARAKTERISIERUNG
DES
SLY2-INVERTASE-FUSIONSPROTEINS
116
4.8.
SLY2-YPTL-FUSIONSPROTEINE:
NOTWENDIGKEIT
DER
TRANSMEMBRAN-VERANKERUNG
121
4.8.1.
KONSTRUKTION
DES
ST2-CC-FUSIONSGENS
UND
ENTSPRECHENDER
VEKTOREN
121
4.8.2.
MEMBRANBINDUNG
DES
SLY2-CC-PROTEINS
122
4.8.3.
BIOLOGISCHE
AKTIVITAET
DES
SLY2-CC-PROTEINS
122
4.9.
YPTL-SLY2-FUSIONSPROTEINE:
FUNKTION
DES
YPTLP
ALS
INTEGRALES
MEMBRANPROTEIN
124
4.9.1.
KONSTRUKTION
DES
TP77-TA//-FUSIONSGENS
UND
ENTSPRECHENDER
VEKTOREN
125
4.9.2.
KONSTRUKTION
DES
PPTV-TASS-FUSIONSGENS
UND
ENTSPRECHENDER
VEKTOREN
126
4.9.3.
KONSTRUKTION
VON
VEKTOREN
MIT
DEM
TPT/DCC-ALLEL
127
4.9.4.
ANALYSE
VON
PLASMID-TRANSFORMANDEN
128
4.9.5.
INTEGRATION
VON
YPTF-SLKZ-FUSIONSGENEN
IN
DAS
GENOM
DER
BAECKERHEFE
132
4.9.5.1.
KONSTRUKTION
DER
INTEGRATIONS-VEKTOREN
133
4.9.5.2.
ANALYSE
VON
INTEGRATIONS-TRANSFORMANDEN
134
4.9.6.
CHARAKTERISIERUNG
DER
MEMBRANBINDUNG
DERYPTL-SLY2-FUSIONSPROTEINE
139
4.9.7.
FUNKTION
DER
YPTL-SLY2-FUSIONSPROTEINE
IM
VESIKLAEREN
PROTEINTRANSPORT
141
4.9.7.1.
ANALYSE
DES
INTRAZELLULAEREN
TRANSPORTS
DER
INVERTASE
141
4.9.7.2.
ANALYSE
DES
INTRAZELLULAEREN
TRANSPORTS
DER
CARBOXYPEPTIDASE
Y
143
4.9.7.3.
ANALYSE
DES
PHAENOTYPS
DURCH
LICHTMIKROSKOPISCHE
UNTERSUCHUNGEN
145
4.10.
SEC4-SLY2-FUSIONSPROTEINE
146
4.10.1.
KONSTRUKTION
DES
SEC4-TM
/-FUSIONSGENS
UND
ENTSPRECHENDER
VEKTOREN
147
4.10.2.
KOMPLEMENTATION
DES
SEC4-DEFEKTS
DURCH
DAS
SEC4-TM
1
-FUSIONSPROTEIN
148
4.10.3.
KOMPLEMENTATION
DES
VERLUSTES
VON
YPT
1
P
DURCH
DAS
SEC4-TM1-FUSIONSPROTEIN
149
5.
DISKUSSION
ISO
5.1.
CHARAKTERISIERUNG
DES
SLY2-PROTEINS
UND
SEINER
BIOLOGISCHEN
FUNKTIONEN
153
5.2.
ZELLULAERE
LOKALISATION
DES
SLY2-PROTEINS
157
5.3.
MOEGLICHE
WECHSELWIRKUNGEN
DES
SLY2-PROTEINS
MIT
ANDEREN
PROTEINEN
159
5.4.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
BIOLOGISCHEN
FUNKTION
DER
MEMBRANBINDUNG
VON
GTPASEN
DURCH
FUSIONEN
MIT
SEQUENZEN
DES
SLY2-PROTEINS
161
5.5
VORSTELLUNGEN
ZUR
FUNKTION
DES
SLY2-PROTEINS
165
6.
ZUSAMMENFASSUNG
169
7.
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
171
7.1.
AMINOSAEUREN
171
7.2.
SONSTIGE
ABKUERZUNGEN
172
8.
LITERATURVERZEICHNIS
175 |
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| discipline | Biologie Chemie |
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