Ein neuer Biosyntheseweg für Glycinbetain in Ectothiorhodospira Halochloris:
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1994
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INHALTSVERZEICHNIS
I. EINLEITUNG 6
II. MATERIAL UND METHODEN 10
1. MIKROBIOLOGISCHE METHODEN 10
1.1. ORGANISMUS 10
1.2. NAEHRMEDIUM 10
1.3. ANZUCHT VON ZELLMATERIAL 12
1.4. STAMMKULTUREN UND REINHEITSKONTROLLE 12
1.5. HERSTELLUNG VON AGAR-SHAKE-KULTUREN 12
1.6. MESSUNG DES BAKTERIENWACHSTUMS 12
1.7. ZELLERNTE 13
2. ENTSALZUNGSVERFAHREN 13
3. CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN 13
3.1. FAST-PROTEIN-LIQUID-CHROMATOGRAPHY (FPLC) 13
3.1.1. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE 14
3.1.2. IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 14
3.1.3. CHROMATOFOKUSSIERUNG 14
3.1.4. GELFILTRATION 14
4. ANALYTISCHE METHODEN 15
4.1. PROTEINBESTIMMUNGEN 15
4.1.1. NACH LOWRY ET AL. (1951) 15
4.1.2. NACH BRADFORD (1976) 15
4.1.3. NACH WARBURG UND CHRISTIAN (1941) 16
4.2. BESTIMMUNG VON QUARTAEREN AMMONIUMVERBINDUNGEN 16
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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-
2
-
5. ENZYMTESTS 17
5.1. 5,10-METHYLEN-THF-DEHYDROGENASE 17
5.2. FORMYL-THF-SYNTHETASE 17
5.3. SERIN-HYDROXYMETHYL-TRANSFERASE 18
6. SONSTIGE METHODEN 19
6.1. ZELLAUFSCHLUSS UND ULTRAZENTRIFUGATION 19
6.2. AMMONIUMSULFATFRAKTIONIERUNG 19
6.3. ULTRAFILTRATION 20
7. HERKUNFT DER CHEMIKALIEN 20
III. ERGEBNISSE 21
1. ENTWICKLUNG VON ENZYMTESTS 21
1.1. DIMETHYLGLYCIN-METHYLTRANSFERASE 21
1.2. METHYLGLYCIN-METHYLTRANSFERASE 21
1.3. GLYCIN-METHYLTRANSFERASE 22
1.4. L-ALANIN-GLYOXYLAT-TRANSAMINASE 22
1.5 GLYOXYLAT-DECARBOXYLASE 23
1.6 GLYOXY LAT- REDUKTASE 24
2. NACHWEIS VON ENZYMEN 24
3. DIE DIMETHYLGLYCIN-METHYLTRANSFERASE 25
3.1. LOKALISIERUNG DER ENZYMAKTIVITAET 25
3.2. REINIGUNG 25
3.2.1. ZELLAUFSCHLUSS UND ULTRAZENTRIFUGATION 25
3.2.2. AMMONIUMSULFATFRAKTIONIERUNG 26
3.2.3. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE 26
-
3
-
3.2.4. IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 27
3.2.5. CHROMATOFOKUSSIERUNG 28
3.3. STABILITAET 30
3.4. PH-OPTIMUM 31
3.5. TEMPERATUROPTIMUM 32
3.6. KINETISCHE MESSUNGEN 32
3.7. EINFLUSS VON EFFEKTOREN 34
4. DIE FORMYL-THF-SYNTHETASE 35
4.1. LOKALISIERUNG DER ENZYMAKTIVITAET 35
4.2. REINIGUNG 36
4.2.1. ZELLAUFSCHLUSS UND ULTRAZENTRIFUGATION 36
4.2.2. AMMONIUMSULFATFRAKTIONIERUNG 36
4.2.3. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE 36
4.2.4. IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 37
4.3. STABILITAET 38
4.4. PH-OPTIMUM 40
4.5. TEMPERATUROPTIMUM 41
4.6. KINETISCHE MESSUNGEN 41
4.7. EINFLUSS VON EFFEKTOREN 44
5. DIE METHYLEN-THF-DEHYDROGENASE 45
5.1. LOKALISIERUNG DER ENZYMAKTIVITAET 45
5.2. REINIGUNG 46
5.2.1. ZELLAUFSCHLUSS UND ULTRAZENTRIFUGATION 46
5.2.2. AMMONIUMSULFATFRAKTIONIERUNG 46
5.2.3. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE 46
5.2.4. IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 47
5.2.5. GELFILTRATION 48
5.3. STABILITAET 50
-4-
5.4. PH-OPTIMUM 50
5.5. TEMPERATUROPTIMUM
51
5.6. KINETISCHE MESSUNGEN
51
5.7. EINFLUSS VON EFFEKTOREN
53
6
. DIE GLYCIN-METHYLTRANSFERASE 54
6.1. LOKALISIERUNG DER ENZYMAKTIVITAET
54
6.2. STABILITAET
54
7. DIE METHYLGLYCIN-METHYLTRANSFERASE
55
7*1* LOKALISIERUNG DER ENZYMAKTIVITAET
55
7.2. PARTIELLE ANREICHERUNG
55
7.2.1. AMMONIUMSULFATFRAKTIONIERUNG
55
7.2.2. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
55
7.3. STABILITAET
56
IV. DISKUSSION 57
V. ZUSAMMENFASSUNG 65
VI. LITERATURVERZEICHNIS
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