Verfügbarkeit: Charakterisierung der proteolytischen und immunologischen Eigenschaften des Tumor-Markers Prostata-Spezifisches-Antigen (PSA)

Charakterisierung der proteolytischen und immunologischen Eigenschaften des Tumor-Markers Prostata-Spezifisches-Antigen (PSA):

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Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser:	Leuner, Astrid (VerfasserIn)
Format:	Abschlussarbeit Buch
Sprache:	German
Veröffentlicht:	1994
Schlagworte:	Tumormarker Prostatakrebs Hochschulschrift
Online-Zugang:	Inhaltsverzeichnis
Beschreibung:	104 S. graph. Darst.

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adam_text	INHALTSVERZEICHNIS SEITE ABKURZUNGSVERZEICHNLS L EINLEITUNG 1 1.1 PROSTATA-SPEZIFISCHES-ANTIGEN (PSA) ALS TUMOR-MARKER 1 1.2 SAMENPLASMA-PROTEINE 1 1.3 BIOCHEMISCHE EIGENSCHAFTEN VON PSA 1 1.3.1 HISTORISCHES ZU PSA 1 1.3.2 AMINOSAEURESEQUENZ VON PSA 3 1.3.3 STRUKTUR VON PSA 4 1.3.4 SUBSTRATSPEZIFITAET VON PSA S 1.3.4.1 REAKTIONEN VON PSA MIT REDUZIERTEM, ALKYLIERTEM LYSOZYM UND OXIDIERTER INSULIN-B-KETTE 8 1.3.S AUTOPROTEOLYSE VON PSA 8 1.3.6 PHYSIOLOGISCHE FUNKTION VON PSA 9 1.3.7 PSA ALS KOMPLEXBILDNER 9 1.3.8 IMMUNOLOGISCHE SPEZIFITAET VON PSA UND ANTIKOERPER GEGEN PSA 9 2. AUFGABENSTELLUNG 10 3. MATERIALIEN 11 3.1 SAMENPLASMA (SPD 11 3.2 KANINCHEN 11 3.3 MONOKLONALE ANTIKOERPER 11 3.4 ENZYME UND INHIBITOREN 11 3.S SAEULEN ZUR CHROMATOGRAPHISCHEN REINIGUNG VON PSA 11 3.S.1 GERAETE ZUR CHROMATOGRAPHISCHEN REINIGUNG VON PSA 11 3.6 ZENTRIFUGEN 12 3.7 GERAETE FTIR DIE HPLC (HIGH-PERFORMANCE-LIQUID-CHROMATOGRAPHY) 12 3.7.1 HPLC NIEDERDRUCK GRADIENTEN SYSTEM VON PHARMACIA 12 3.7.2 HPLC HOCHDRUCK GRADIENTEN SYSTEM VON SHIMADZU 13 I. METHODEN 4.1 ISOLIERUNG UND REINIGUNG VON PSA AUS SAMENPLASMA 4.1.1 ISOLIERUNG VON PSA MITTELS PRAEPARATIVER SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTRO PHORESE (SDS-PAGE) UND ANSCHLIESSENDER ELEKTROELUTION 14 4.1.2 ISOLIERUNG VON PSA AUS SPL MITTELS AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE UND ANSCHLIESSENDER LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE (IEC) AUF MONO Q HR S/5 14 4.1.3 ISOLIERUNG VON PSA AUS SPL MITTELS AFFLNITAETSCHROMTOGRAPHIE UND AN SCHLIESSENDER IEC MIT Q-SEPHAROSE FF IS 4.1.3.1 REINIGUNG DER PSA ELUATE NACH AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE UND IEC MIT HILFE DER GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE (GPC) AUF SUPEROSE 12 16 4.1.4 ISOLIERUNG VON PSA AUS SPL MITTELS IEC AUF SEPHADEX C SO UND AN SCHLIESSENDER GPC AUF SEPHACRYL S 200 NACH SENSABAUGH UND BLAKE (1990) UND GRAVES ET AL. (1990) 16 4.2 GELELEKTROPHORESEN 16 4.2.1 VERTIKALE SDS-PAGE 16 4.2.2 HORIZONTALE SDS-PAGE IN ULTRADUENNEN GELEN 17 4.3 WESTERN-BLOTTING 19 4.3.1 INDLA-INK-FAERBUNG 19 4.4 IMMUNOLOGISCHE METHODEN 19 4.4.1 IMMUNO-BLOT 19 4.4.2 DOT-IMMUNOBINDING-TEST ZUR BESTIMMUNG DER IMMUNGLOBULIN-KLASSEN MONOKLONALER ANTIKOERPER 20 4.4.3 IMMUNISIERUNG VON KANINCHEN UND SERUMGEWINNUNG 20 4.4.4 ENZYMIMMUNTEST (ELISA) 22 4.S PROTEINBESTIMMUNGEN 22 4.S.1 ABSORPTION BEI 280 NM 22 4.S.2 PROTEINBESTIMMUNG NACH LOWRY 23 4.S.3 PROTEINBESTIMMUNG MIT 2,2'-BICHINCHONINSAEURE DINATRIUMSALZ (BCA) 23 4.6 DERIVATISIERUNGSMETHODEN FUER PROTEINE 23 4.6.1 ALKYLIERUNG MIT VINYLPYRIDIN (VP) 23 4.6.2 ALKYLIERUNG MIT JODESSIGSAEURE OES) 24 4.6.3 ALKYLIERUNG MIT 3-BROMPROPYLTRIMETHYLAMMONIUMBROMID (BR-PTMA-BR) 24 4.6.4 PERAMEISENSAEURE-OXIDATON VON PROTEINEN (NACH HIRS, 1967) 24 4.6.S DEPHOSPHORYLIERUNG VON CASEIN 24 4.7 SPALTUNGEN VON DERIVATISIERTEN PROTEINEN 2S 4.7.1 CHEMISCHE SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM MIT BROMCYAN (BRCN) 2S 4.7.2 ENZYMATISCHE SPALTUNGEN VON DERIVATISIERTEM LYSOZYM 25 4.7.2.1 SPALTUNG VON PYRIDYLETHYL (PE)-, CARBOXYMETHYL (CM)-LYSOZYM UND TRIMETHYLAMMONIUMPROPYL-LYSOZYM-BROMID (PTMA) MIT TRYPSIN 25 4.7.2.2 SPALTUNG VON PE UND PTMA-LYSOZYM MIT ENDOPROTEINASE ARG-C 25 4.7.2.3 SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM MIT ENDOPROTEINASE LYS-C 25 4.7.2.4 SPALTUNG VON LYSOZYMDERIVATEN MIT STAPHYLOCOCCUS AUREUS PROTEASE V8 25 4.8 LIMITIERTE PROTEOLYSE VON PTMA-LYSOZYM MIT TRYPSIN 26 4.9 DERIVATISIERUNG DER CARBOXYLGRUPPEN TRYPTISCHER PEPTIDE DES PTMA 26 LYSOZYMS 4.10 UNTERSUCHUNG DER PROTEOLYTISCHEN AKTIVITAET VON PSA 26 4.10.1 PROTEASEAKTIVITAETSTEST VON PSA MIT N,N'-DIMETHYLCASEIN (DMC) ALS SUBSTRAT 26 4.10.2 UNTERSUCHUNG DER PROTEOLYTISCHEN AKTIVITAET VON PSA MIT HILFE VON PROTEINEN ALS SUBSTRAT 27 4.10.3 UNTERSUCHUNG DER PROTEOLYTISCHEN AKTIVITAET VON PSA MIT HILFE VON PEPTIDEN, DIE DURCH CHEMISCHE UND ENZYMATISCHE SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM ERHALTEN WURDEN 27 4.10.4 UNTERSUCHUNG DER PROTEOLYTISCHEN AKTIVITAET VON PSA MIT HILFE VON TRYPTISCHEN PEPTIDEN DES PTMA-LYSOZYMS, DIE NACH LIMITIERTER PRO TEOLYSE ERHALTEN WURDEN 27 4.11 IDENTIFIZIERUNG DER TRYPTISCHEN PEPTIDE DES PTMA-LYSOZYMS, DIE NACH LIMITIERTER PROTEOLYSE ERHALTEN WURDEN 28 4.12 EINFLUSS DER INHIBITOREN TPCK, TLCK UND PMSF AUF DIE PROTEOLY TISCHE AKTIVITAET VON PSA 28 4.13 EINFLUSS VON TWEEN 20 AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 28 4.14 EINFLUSS VON GLYCERIN AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 29 4.15 EINFLUSS VON HARNSTOFF AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 29 4.16 EINFLUSS VERSCHIEDENER PUFFER AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 29 4.17 PH-ABHAENGIGKEIT DER PROTEOLYTISCHEN AKTIVITAET VON PSA 29 4.18 SEQUENZIERUNG DER N-TERMINALEN AMINOSAEUREN VON PEPTIDEN NACH DER DOPPELKUPPLUNGSMETHODE MIT 4-DIMETHYLAMINOAZOBENZOL-4'-ISO THIOCYANAT/PHENYLISOTHIOCYANAT (DABITC/PITC) 29 4.19 AMINOSAEUREANALYSE (ASA) $0 5. ERGEBNISSE 32 S1 5.1 ISOLIERUNG UND REINIGUNG VON PSA AUS HUMANEM SAMENPLASMA (SPD 32 5.1.1 ISOLIERTES PSA AUS SPL NACH TRENNUNG IN DER PRAEPARATIVEN SDS PAGE MIT ANSCHLIESSENDER KUPFERFAERBUNG UND ELEKTROELUTION 32 5.1.2 ISOLIERTES PSA AUS HUMANEM SPL NACH AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE UND ANSCHLIESSENDER TRENNUNG MIT HILFE DER LONENAUSTAUSCHCHRO MATOGRAPHIE (IEC) AUF MONO Q HR 5/5 33 5.1.3 ISOLIERTES PSA AUS SPL NACH AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE UND LONEN AUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE (IEC) AUF Q-SEPHAROSE FF 35 5.1.3.1 REINIGUNG VON PSA NACH AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE UND IEC AUF Q-SEPHAROSE FF MIT HILFE DER GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE (GPC) AUF SUPEROSE 12 37 5.1.4 ISOLIERUNG VON PSA MIT HILFE DER IEC AUF CARBOXYMETHYLCELLULOSE (CM)-SEPHADEX C 50 UND ANSCHLIESSENDER GPC AUF SEPHACRYL S 200 NACH SENSABAUGH UND BLAKE (1990) 38 5.2 PSA UNTER NICHTREDUZIERENDEN UND REDUZIERENDEN BEDINGUNGEN IN DER SDS-PAGE - AUTOPROTEOLYSE VON PSA 40 5.3 ERGEBNISSE DER IMMUNISIERUNG VON KANINCHEN MIT SPL UND ISOLIER TEM PSA IM ELISA 42 5.3.1 VERLAUF DER IMMUNISIERUNG VON KANINCHEN MIT ISOLIERTEM PSA 43 5.4 REAKTIONEN MONOKLONALER ANTI-PSA ANTIKOERPER IM ELISA 43 5.4.1 SUBTYPISIERUNG DER MAK IM ELISA 44 5.S REAKTIONEN DER ANTI-PSA-SEREN UND ANTI-PSA ANTIKOERPER IM IMMUNO-BLOT 45 5.5.1 IMMUNO-BLOT DER KANINCHEN-SEREN MIT REDUZIERTEM UND NICHTREDU ZIERTEM SPL ALS ANTIGEN 45 5.5.2 REAKTIONEN DER ANTI-PSA-SEREN IM IMMUNO-BLOT MIT NICHTREDUZIER TEM UND REDUZIERTEM, ISOLIERTEN PSA 47 5.5.3 REAKTIONEN MURINER, MONOKLONALER ANTI-PSA ANTIKOERPER IM IMMUNO BLOT MIT NICHTREDUZIERTEM UND REDUZIERTEM PSA 47 5.5.4 IMMUNO-BLOT DES ISOLIERTEN PROTEINS MIT EINEM MG VON 70 KDA UND KANINCHEN SEREN 48 5.6 PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 48 5.6.1 PROTEOLYTSICHE AKTIVITAET VON PSA IM DIMETHYLCASEIN-TEST 48 5.6.2 PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA GEGENUEBER REDUZIERTEN, ALKYLIERTEN PROTEINEN 49 S.6.2.1 SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM DURCH PSA UND DETEKTION MIT HILFE DER HPLC S.6.2.2 SPALTUNG VON PTMA-A-LACTALBUMLN MIT PSA 52 S.7 IDENTIFIZIERUNG DER ISOLIERTEN PEPTIDE NACH SPALTUNG VON PTMA LYSOZYM MIT PSA UND WEITERSPALTUNG MIT TRYPSIN 55 S.8 TEILSEQUENZIERUNG DER ISOLIERTEN PEPTIDE NACH SPALTUNG VON PTMA- LYSOZYM MIT PSA 57 S.9 CHARAKTERISIERUNG DER ISOLIERTEN PEPTIDE NACH SPALTUNG VON PTMA A-LACTALBUMIN MIT PSA 59 S.10 KINETISCHE UNTERSUCHUNGEN 64 S.10.1 BESTIMMUNG DER MICHAELISKONSTANTEN K M FLIR PSA UND PTMA-LYSO ZYM ALS SUBSTRAT 64 S.10.2 KINETIK DER SPALTUNG VON PTMA-A-LACTALBUMIN DURCH PSA 64 5.11 PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA GEGENUEBER PEPTIDEN, DIE DURCH CHEMISCHE UND ENZYMATISCHE SPALTUNGEN VON PTMA-LYSOZYM HERGESTELLT WURDEN 64 S.11.1 SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM MIT TRYPSIN 69 S.11.2 INKUBATION DER TRYPTISCHEN PEPTIDE DES PTMA-LYSOZYMS MIT PSA 69 S.11.3 INKUBATION DER TRYPTISCHEN PEPTIDE VON PE UND CM-LYSOZYM MIT PSA 70 S.11.3.1 INKUBATION TRYPTISCHER PEPTIDE DES PTMA-LYSOZYMS MIT CHYMO TRYPSIN 70 S.11.4 INKUBATION DERIVATISIERTER TRYPTISCHER PEPTIDE DES PTMA-LYSOZYMS MIT PSA 70 S.11.S CHARAKTERISIERUNG DER PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA MIT HILFE VON PEPTIDEN, DIE DURCH VOLLSTAENDIGE PROTEOLYTISCHE UND CHEMISCHE SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM ERHALTEN WURDEN 70 5.11.6 REAKTION VON PSA MIT TRYPTISCHEN PEPTIDEN DES PTMA-LYSOZYMS, DIE DURCH LIMITIERTE PROTEOLYSE ERHALTEN WURDEN 73 5.12 PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA GEGENUEBER TRYPTISCHEN PEPTIDEN DES PTMA-A-LACTALBUMINS 78 5.13 EINFLUSS VON TPCK, TLCK UND PMSF AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVI TAET VON PSA 79 5.14 EINFLUSS VON TWEEN 20 AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 79 5.15 EINFLUSS VON GLYCERIN AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 80 5.16 EINFLUSS VON HARNSTOFF AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 80 5.17 EINFLUSS VERSCHIEDENER PUFFER AUF DIE PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 80 5.18 PH-ABHAENGIGKEIT DER SPALTUNG VON PTMA-LYSOZYM DURCH PSA 80 5.19 STABILITAET VON PSA 81 S.20 VERGLEICH DER PROTEOLYTISCHEN AKTIVITAET VERSCHIEDENER PSA PRAEPARATIONEN 81 6. DISKUSSION 82 6.1 ISOLIERUNGEN VON PSA 82 6.2 IMMUNOLOGISCHE REAKTIONEN VON PSA 85 6.3 PROTEOLYTISCHE AKTIVITAET VON PSA 87 7. ZUSAMMENFASSUNG 94 8. LITERATURVERZEICHNIS 97 ANHANG LEBENSLAUF DANKSAGUNG EIDESSTATTLICHE ERKLAERUNG
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