Untersuchungen zur Isoprenylierung und Membranassoziation des Xenopus laevis Lamins B3:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1994
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
A.
EINLEITUNG
1
1.
STRUKTUR
VON
LAMINPROTEINEN
2
2.
DER
AUFBAU
DER
LAMINA
4
3.
DIE
LAMIN
PROTEINFAMILIE
5
4.
EXPRESSION
VON
LAMINEN
6
5.
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATIONEN
7
6.
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
VON
LAMINEN
WAEHREND
DER
ZELLTEILUNG
12
B.
ERGEBNISSE
15
1.
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
LOESLICHKEITSVERHALTEN
VON
XENOPUS
LAEVIS
LAMIN
B3
15
1.1.
LAMIN
B3
LIEGT
IN
DER
MEIOTISCHEN
METAPHASE
IN
LOESLICHER
FORM
VOR
15
1.2.
MODIFIKATION
DES
LAMINS
B3
DURCH
ISOPRENYLIERUNG
17
1.2.1.
LAMIN
B3
KANN
IN
VITRO
ISOPRENYLIERT
WERDEN
17
1.2.2.
IN
STADIUM
V
UND
VI
OOZYTEN
FINDET
NEUSYNTHESE
VON
LAMIN
B3
STATT
19
1.2.3.
LOVASTATIN
HEMMT
DIE
ISOPRENYLIERUNG
VON
LAMIN
B3
IN
VIVO
20
1.2.4.
PROZESSIERTES
LAMIN
B3
BEFINDET
SICH
IN
DER
KERNHUELLE
UND
STELLT
DORT
DEN
HAUPTBESTANDTEIL
AN
ISOPRENYLIERTEM
PROTEIN
DAR
23
1.2.5.
LAMIN
B3
LIEGT
SOWOHL
IN
DER
OOZYTE
ALS
AUCH
IN
EI
ISOPRENYLIERT
VOR
26
1.3.
MODIFIKATION
DES
LAMINS
B3
DURCH
CARBOXYMETHYLIERUNG
27
1.4.
TRANSFEKTIERTES
LAMIN
B3
BLEIBT
IN
DER
MITOSE
MEMBRANSTAENDIG
29
1.4.1.
TRANSFEKTION
VON
LAMIN
B3
IN
MAUS
L
TK"
ZELLEN 30
1.4.2.
LOESLICHKEITSVERHALTEN
VON
LAMIN
B3
IN
MITOTISCHEN
ZELLEN
36
1.4.3.
TRANSFEKTIERTES
LAMIN
B3A
LIEGT
WAEHREND
DER
MITOSE
ALS
HOMOOLIGOMER
VOR
39
2.
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
UND
FARNESYLIERUNG
VON
LAMIN
B3
43
2.1.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
SUBZELLULAEREN
LOKALISATION
VON
NICHT-PROZESSIERTEM
B3
43
2.2.
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
DER
PROTEIN-FARNESYLTRANSFERASE
48
2.2.1.
DIE
ISOPRENYLIERUNG
VON
LAMIN
B3
KANN
IM
ZELLKERN
STATTFINDEN
50
2.2.2.
LAMIN
B3
WIRD
IM
ZYTOPLASMA
FARNESYLIERT
56
C.
DISKUSSION
59
1.
ISOPRENYLIERUNG
UND
MEMBRANASSOZIATION
59
2.
DIE
ROLLE
DER
METHYLIERUNG
FUER
DIE
MEMBRANASSOZIATION
68
3.
ASSOZIATION
VON
LAMIN
B3
MIT
MITOTISCHEN MEMBRANEN
70
3.1.
BILDET
TRANSFEKTIERTES
LAMIN
B3
HETERODIMERE
MIT
ENDOGENEN
LAMINEN?
72
3.2.
GIBT
ES
IN
XENOPUS
LAEVIS
EIZELLEN
MEMBRANASSOZIIERTE
LAMINE?
74
4.
IN
WELCHEM
ZELLKOMPARTIMENT
WIRD
LAMIN
B3
FARNESYLIERT?
75
D.
ZUSAMMENFASSUNG
81
E.
MATERIAL
UND
METHODEN
82
1.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
82
1.1.
PRAEPARATION
VON
PLASMID
DNA
82
1.2.
PLASMIDE
FUER
DIE
IN
VITRO
TRANSKRIPTION
82
1.3.
PLASMIDE
FUER
DIE
TRANSFEKTION
83
2.
IN
VITRO
TRANSKRIPTION
83
3.
IN
VITRO
TRANSLATION
84
4.
ANALYTISCHE
METHODEN
84
4.1.
BIOSYNTHETISCHE
MARKIERUNG
VON
PROTEINEN
IN
XENOPUS
OOZYTEN
UND
EIERN
84
4.2.
ISOLIERUNG
VON
OOZYTENKERNEN,
KERNHUELLEN
UND
KERNINHALTEN
86
4.3.
ISOLIERUNG
VON
OOZYTENKERNEN
IN
OEL
86
4.4.
PRAEPARATION
VON
OOZYTENKERN
UND
EIEXTRAKTEN
87
4.5.
HOCHSALZ
UND
TRITONEXTRAKTIONEN
88
4.6.
INHIBIERUNG
DER
PROTEINSYNTHESE
89
5.
IMMUNPRAEZIPITATIONEN
UND
KOPRAEZIPITATIONSASSAY
89
5.1.
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
IN
VITRO
TRANSLATIONSPRODUKTEN
89
5.2.
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
OOZYTENKERNEN,
KERNHUELLEN
UND
KERNINHALTEN
90
5.3.
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
HOCHSALZ
UND
TRITON
FRAKTIONIERTEN
OOZYTENKERNEN,
KERNINHALTEN
UND
KERNHUELLEN
90
5.4.
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
EIEXTRAKTEN
UND
OOZYTENZYTOPLASMA
90
5.5.
KOPRAEZIPITATIONSASSAY
91
5.6.
ANTIKOERPER
91
6.
PROTEIN
GELELEKTROPHORESE
UND
WESTERN
TRANSFER
ANALYSE
91
6.1.
SDS-POLYACRYLAMIDGELEKTROPHORESE
91
6.2.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
MEMBRANEN
(WESTERN
BLOT)
92
6.3.
DETEKTION
RADIOAKTIV
MARKIERTER
PROTEINE
DURCH
FLUOROGRAPHIE
93
7.
GASPHASEN
METHYL-FREISETZUNGSASSAY
94
8.
ZELLKULTURTECHNIKEN
95
8.1.
ZELLKULTUR
95
8.2.
TRANSFEKTION
VON
MAUS
L
ZELLEN
95
8.3.
HERSTELLUNG
VON
ZELLKULTURLINIEN
96
8.4.
PRAEPARATION
VON
LAMINAFRAKTIONEN
AUS
ZELLKULTURZELLEN
96
8.5.
FRAKTIONIERUNG
VON
MITOTISCHEN
ZELLEN
97
8.6.
IMMUNHISTOLOGISCHER
NACHWEIS
VON
LAMIN
B3
98
F.
ANHANG
100
ANHANG
1
100
ANHANG
2
102
ANHANG
3
102
G.
LITERATURVERZEICHNIS
103
LEBENSLAUF
122 |
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