Isolierung und Charakterisierung von Fructanhydrolysierenden Enzymen aus den Spezies der Gattung Bifidobacterium:
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| Veröffentlicht: |
1994
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I
NHA
1
TSVERZE
ICHN
IS
1.
EINLEITUNG
.
I
2.
PROBLEMSTELLUNG
.
2
3.
STAND
DER
WISSENSCHAFT
.
3
3.1.
LOKALISIERUNG
UND
AUSSCHEIDUNG
DER
ENZYME
.
3
3.2.
INULIN:
STRUKTUR,
CHARAKTER!STISTIKA
UND
HERKUNFT
.
4
3.3.
BIFIDOBAKTERIEN
.
8
3.4.
ENZYMKINETIK
.
13
3.4.1.
MICHAELIS-MENTEN-KONSTANTEN
.
13
3.4.2.
INULIN
UND
SACCHAROSE
ALS
SUBSTRAT
BEI
VERSCHIEDENEN
MIKROORGANISMEN
.
16
3.5.
INULINASEN
.
18
3.5.1.
INULINASE
AUS
INULINHALTIGEN
PFLANZEN
.
18
3.5.2.
INULINASE
AUS
SCHIMMELPILZEN
.
19
3.5.3.
INULINASE
AUS
HEFEN
.
22
3.5.4.
INULINASE
AUS
BAKTERIEN
.
25
4.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
27
4.1.
VERWENDETE
MIKROORGANISMEN
.
27
4.2.
CHEMIKALIEN
.
27
4.3.
NAEHRMEDIEN
.
28
4.3.1.
STAMMHALTUNG
UND
-AUFBEWAHRUNG
VON
BIFIDOBAKTERIEN
.
28
4.3.2.
MODIFIZIERTES
BIFIDOBACTERIUM-MEDIUM
(M-58)
.
28
4.3.3.
ANDERE
MEDIEN
FUER
DIE
BIFIDOBAKTERIEN-KULTIVIERUNG
.
29
4.3.4.
DISKONTINUIERLICHE
FERMENTATION
.
29
4.4.
DIE
BESTIMMUNG
DER
GESAMTKEIMZAHL
.
31
4.4.1.
METHODE
FUER
DIE
BESTIMMUNG
DER
GESAMTKEIMZAHL
MITTELS
THOMAKAMMER
.
31
4.4.2.
SPEKTRALPHOTOMETRISCHE
MESSUNG
.
32
4.5.
KOHLENHYDRATBESTIMMUNG
.
33
4.5.1.
ENZYMATISCHE
BESTIMMUNG
.
33
4.5.2.
FARBREAKTION
.
34
4.5.3.
HPLC-BESTIMMUNG
.
35
4.5.4.
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHE
(DC)
METHODE
.
36
4.6.
BESTIMMUNG
DER
ORGANISCHEN
SAEUREN .
37
4.6.1.
BESTIMMUNG
DER
MILCHSAEURE
MITTELS
ENZYMATISCHER
METHODE.
37
-
II
-
4.6.2.
BESTIMMUNG
DER
ESSIGSAEURE
MITTELS
ENZYMATISCHER
METHODE
.
38
4.7.
PROTEINBESTIMMUNG
.
39
4.7.1.
GESAMTSTICKSTOFF
(ROHPROTEIN)
.
39
4.7.2.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
MODIFIZIERTEN
BIURET-METHODEN
.
39
4.7.3.
PROTEINGEHALT
DER
FRAKTIONEN
.
40
4.8.
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
.
40
4.8.1.
INULINASE
.
40
4.8.2.
INVERTASE
.
41
4.8.3.
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
IN
VERSCHIEDENEN
SUBSTRATEN
.
.
.
42
4.9.
DIALYSE
.
42
4.10.
LYOPHILISATION
.
42
4.11.
VERSUCHE
ZUR
FREISETZUNG
DER
INTRAZELLULAEREN
ENZYME
.
43
4.11.1.
ZELLWANDAUFSCHLUSS
BEI
B.
ADOLESCENTIS
.
43
4.11.1.1.
PANKREATIN-AUFSCHLUSS
.
43
4.11.1.2.
LYSOZYM-AUFSCHLUSS
.
44
4.11.1.3.
CAO
BZW.
NAOH-AUFSCHLUSS
.
44
4.11.1.4.
ALKYLBENZYLDIMETHYLAMMONIUMCHLORID-AUFSCHLUSS
.
45
4.11.1.5.
ACETON
BZW.
CHLOROFORM-AUFSCHLUSS
.
45
4.11.2.
ZELLWANDAUFSCHLUSS
BEI
B.
BREVE
.
46
4.11.2.1.
LYSOZYM-AUFSCHLUSS
.
46
4.11.2.2.
ULTRASCHALL-AUFSCHLUSS
.
46
4.11.2.3.
KOMBINATION
VON
LYSOZYM
UND
ULTRASCHALL-AUFSCHLUSS
.
47
4.11.2.4.
ANDERE
BEHANDLUNG-AUFSCHLUSS
.
47
4.11.3.
ZELLWANDAUFSCHLUSS
BEI
DEN
ANDEREN
BIFIDOBAKTERIEN
.
47
4.11.4.
ZELLWANDAUFSCHLUSS
BEI
KL.
MARXIANUS
.
47
4.12.
PRUEFUNG
DER
STABILITAET
VON
INULINLOESUNGEN
.
47
4.13.
VORZUCHT
DER
KULTUREN
FUER
DIE
PRUEFUNG
AUF
INULIN
VERSTOFFWECHSELUNG
.
48
4.14.
FERMENTATION
VON
B.
BREVE
IN
UNTERSCHIEDLICHEN
C-QUELLEN
.
48
4.15.
FERMENTATION
MIT
KL.
MARXIANUS
.
49
4.15.1.
STAMMKULTUREN
VON
KL.
MARXIANUS
.
49
4.15.2.
VORZUCHT
DER
KULTUR
UND
INULINASE-PRODUKTION
.
50
4.16.
ENZYMISOLIERUNG,
-TRENNUNG
UND
-REINIGUNG
.
50
4.16.1.
EXTRAZELLULAERE
ENZYME
.
51
4.16.1.1.
TRENNUNG
UEBER
30
KD-MEMBRANEN
DURCH
CROSSFLOW-FILTRATION
.
51
4.16.1.2.
ENTSALZUNG
MITTELS
DIALYSE
BZW.
GELFILTRATION
.
51
4.16.1.3.
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
52
4.16.1.4.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
.
54
III
-
4.16.1.5.
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G-100
NACH
VORANGEGANGENER
TRENNUNG
MITTELS
PRAEPARATIVER
IEF
MIT
SEPHADEX
G-200
.
58
4.16.1.6.
ZUSAMMENFASUNG
VON
DEN
ETAPPEN
DES
REINIGUNGVERFAHRENS
FUER
DIE
EXTRAZELLULAERE
INULINASE
.
58
4.16.2.
INTRAZELLULAERE
ENZYME
.
59
4.17.
ABHAENGIGKEIT
DER
INULINASEAKTIVITAET
VOM
VERWENDETEN
PUFFERSYSTEM
.
61
4.18.
CHARAKTERISIERUNG
WICHTIGER
INULINASEEIGENSCHAFTEN
AUS
B.
BREVE
IM
LYOPHILISAT
.
62
4.18.1.
TEMPERATUROPTIMUM
.
62
4.18.2.
TEMPERATURSTABILITAET
.
62
4.18.3.
PH-OPTIMUM
.
63
4.18.4.
PH-STABILITAET
.
63
4.19.
BESTIMMUNG
DES
KM-WERTES
AUS
EXTRAZELLULAEREN
ENZYMEN
VON
B.
BREVE
.
64
4.20.
EINFLUSS
DER
MOLARITAET
DES
PHOSPHATPUFFERS
AUF
DIE
INULINASEAKTIVITAET
.
66
4.21.
INHIBITOREN
UND
AKTIVATOREN
VON
INULINASEN
.
66
4.22.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
MIT
DER
SOS-ELEKTROPHORESE
.
67
5.
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
.
69
5.1.
VORVERSUCHE
ZUR
UEBERPRUEFUNG
DER
STABILITAET
DER
INULINLOESUNGEN
.
69
5.2.
MODIFIZIERTES
BIFIDOBAKTERIENMEDIUM
.
72
5.3.
FREISETZUNG
VON
INTRAZELLULAEREN
ENZYMEN
.
79
5.4.
FERMENTATION
VON
B.
BREVE
MIT
VERSCHIEDENEN
C-QUELLEN
.
84
5.5.
ERGEBNISSE
DER
PRUEFUNG
AUF
INULIN-VERSTOFFWECHSELUNG
.
85
5.6.
ERGEBNISSE
DER
KL.
MARXIANUS-FERMENTATION
.
88
5.7.
EXTRAZELLULAERE
INULINASE
AUS
1
1
FERMENTATION
VON
B.
BREVE
.
89
5.7.1.
ERGEBNISSE
NACH
DER
TRENNUNG
MIT
ANIONENAUSTAUSCHCHROMA
TOGRAPHIE
AN
DEAE-SEPHADEX
A-50,
MIT
ELEKTROPHORESE
UND
DC.
89
5.7.2.
BESTIMMUNG
DER
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTE
MITTELS
ULTRA
DUENNSCHICHT-POLYACRYLAMIDGEL-ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
.
93
5.8.
ENZYMREINIGUNG
AUS
EINER
5-1
FERMENTATION
VON
B.
BREVE
.
95
5.8.1.
PRAEPARATIVE
ISOELEKTROFOKUSSIERUNG
.
95
5.8.2.
ZUSAMMENSETZUNG
DER
EXTRAZELLULAEREN
INULINASE
AUS
EINER
5
1
-
FERMENTATION
VON
B.
BREVE
.
99
-
IV
-
5.9.
EINFLUSS
VON
SPURENELEMENTEN
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
.
109
5.10.
EINFLUSS
DES
PUFFERSYSTEMS
.
111
5.11.
EINFLUSS
DER
SUBSTRATE
UND
DEREN
KONZENTRATION
.
114
5.12.
EINFLUSS
DES
TEMPERATUR
SOWIE
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
.
115
5.12.1.
ABHAENGIGKEIT
DER
INULINASEAKTIVITAET
VON
DER
TEMPERATUR
.
115
5.12.2.
ABHAENGIGKEIT
DER
INULINASEAKTIVITAET
VOM
PH-WERT
.
118
5.13.
ERGEBNISSE
UEBER
INTRAZELLULAERE
INULINASE
.
120
5.13.1.
OIE
INTRAZELLULAEREN
INULINASE
AUS
EINER
5
1
-
FERMENTATION
VON
B.
BREVE
.
120
5.13.2.
REINIGUNG
INTRAZELLULAERER
INULINASE
DURCH
ANIONEN
AUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
DEAE-SEPHADEX
A-SO
.
121
6.
ZUSAMENFASSUNG
.
123
7.
LITERATURVERZEICHNIS
.
126
ANHANG
:
INHALTSVERZEICHNIS
.
I
ABSTRACT
.
V
ABKUERZUNGEN
.
VI
RINGKASAN
.
138
LEBENS
LAUF
.
141
DANKSAGUNG
.
142 |
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