Der Polyaminstoffwechsel in Leishmania amazonensis:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
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INHALT
1.
EINLEITUNG
1
1.1
POLYAMINE
1
1.2
FUNKTION
DER
POLYAMINE
2
1.3
POLYAMINSTOFFWECHSEL
IN
SAEUGETIEREN
4
1.3.1
BIOSYNTHESE
4
1.3.2
INTERKONVERSION
5
1.3.3
TRANSPORT
VON
POLYAMINEN
8
1.3.4
REGULATION
DES
POLYAMINSTOFFWECHSELS
9
1.4
POLYAMINSTOFFWECHSEL
IN
PARASITISCHEN
PROTOZOEN
UND
HELMINTHEN
11
1.5
TRYPANOTHION
13
1.5.1
BIOSYNTHESE
UND
FUNKTION
14
1.6
POLYAMINSTOFFWECHSEL
ALS
ANSATZPUNKT
FUER
CHEMOTHERAPIE
16
1.7
LEISHMANIEN
19
1.8
ZIELSETZUNG
22
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
24
2.1
CHEMIKALIEN
24
2.2
LEISHMANIA
AMAZONENSIS
26
2.3
KULTIVIERUNG
DER
PROMASTIGOTEN-STADIEN
26
2.4
GEWINNUNG
DER
PARASITEN
27
2.5
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATIONEN
27
2.6
BESTIMMUNG
DER
POLYAMINKONZENTRATIONEN
27
2.6.1
HERSTELLUNG
DER
LEISHMANIENEXTRAKTE
27
2.6.2
DANSYLIERUNG
DER
POLYAMINE
28
2.6.3
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
MIT
RP-HPLC
29
2.7
VERGLEICH
DER
AUFNAHME
VON
14
C-MARKIERTEN
PUTRESCIN,
SPERMIDIN
UND
SPERMIN
29
2.8
UNTERSUCHUNG
DER
AUFNAHME
VON
14
C-PUTRESCIN
30
2.8.1
KONZENTRATIONSABHAENGIGKEIT
31
2.8.2
ZEITABHAENGIGKEIT
31
2.8.3
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
32
2.8.4
EINFLUSS
VON
POLYAMINEN
UND
POLYAMIN-ANALOGA
32
2.9
UNTERSUCHUNG
DER METABOLISIERUNG
VON
AUFGENOMMENEN
14
C-PUTRESCIN
UND
14
C-SPERMIDIN
IN
32
2.9.1
ANALYSE
DER DANSYLIERTEN METABOLITE
MIT
RP-HPLC
33
2.10
VERFAHREN
FUER
DIE
REINIGUNG
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
33
2.10.1
PRAEPARATION
DES
100.000
XG
UEBERSTANDES
33
2.10.2
LONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
34
2.10.3
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
35
2.10.3.1
HERSTELLUNG
VON
SPERMIDIN-SPEPHAROSE
4B
35
2.10.3.2
ENZYMREINIGUNG
MITTELS
SPERMIDIN-SEPHAROSE
35
2.10.4
ENZYMREINIGUNG
MITTELS
BLUE-SEPHAROSE
36
2.10.5
ENZYMREINIGUNG
MITTELS
SUPERDEX-75
36
2.10.5.1
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTES
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
37
2.10.6
SDS
-
POLYACRYLAMID-ELEKTROPHORESE
37
2.10.6.1
SILBERFAERBUNG DER
GELE
39
2.11
BESTIMMUNG
DER N-ACETYLTRANSFERASE-AKTIVITAET
39
2.11.1
ACETYLIERUNG
VON
POLYAMINEN
39
2.11.2
ACETYLIERUNG
VON
BIOGENEN
AMINEN
40
2.11.3
ACETYLIERUNG
VON HISTONEN
40
2.12
BESTIMMUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
41
2.13
IDENTIFIZIERUNG DER REAKTIONSPRODUKTE
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
41
2.14
CHARAKTERISIERUNG
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
43
2.14.1
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
43
2.14.2
THERMISCHE
STABILITAET
43
2.14.3
HEMMUNG
DER
N-ACETYLTRANSFERASE-AKTIVITAET
43
2.15
VERSUCHE
ZUR
INDUKTION
DER
EXPRESSION
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
44
2.15.1
TEMPERATURAENDERUNG
44
2.15.2
ZUGABE
VON
SPERMIDIN
ZUM
MEDIUM
44
2.15.3
PH-AENDERUNG
DES
MEDIUMS
45
2.16
BESTIMMUNG
DER
AMIN-OXIDASE-AKTIVITAET
45
2.16.1.
SPEKTRALFLUORIMETRISCHER
TEST
45
2.16.2
RADIOAKTIVER
TEST
UND
DUENNSCHICHTCHROMATO
GRAPHISCHE AUFTRENNUNG
46
3.
ERGEBNISSE
48
3.1
POLYAMINVERTEILUNG
IN
L.
AMAZONENSIS
AUS
DER
LOGARITH
MISCHEN
UND
DER
STATIONAEREN
ENTWICKLUNGSPHASE
48
3.2
QUANTITATIVE
ANALYSE
VON
PUTRESCIN,
SPERMIDIN UND
SPERMIN
IN
L.
AMAZONENSIS
52
3.3
NACHWEIS
VON
N
1
-
UND
N-ACETYLSPERMIDIN
IN
L.
AMAZONENSIS
54
3.4
METABOLISIERUNG
DER
IN
VITRO
AUFGENOMMENEN
14
C-POLYAMINE
DURCH
L.
AMAZONENSIS
57
3.4.1
POLYAMIN-AUFNAHME
57
3.4.2
METABOLISIERUNG
VON
14
C-PUTRESCIN
58
3.4.3
METABOLISIERUNG
VON
14
C-SPERMIDIN
60
3.5
NACHWEIS
DES
AUFNAHMESYSTEMS
FUER
PUTRESCIN
IN
L.
AMAZONENSIS
62
3.5.1
ZEITABHAENGIGKEIT
DER AUFNAHME
VON
PUTRESCIN
63
3.5.2
KONZENTRATIONSABHAENGIGKEIT
DER
PUTRESCIN-AUFNAHME
64
3.5.3
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
AUFNAHME
VON
PUTRESCIN
65
3.5.4
DER
EINFLUSS
VON
POLYAMINEN
UND
POLYAMIN-ANALOGA
AUF
DIE
AUFNAHME
VON
PUTRESCIN
66
3.6
PARTIELLE
REINIGUNG
DER N-ACETYLTRANSFERASE
AUS
L.
AMAZONENSIS
68
3.7
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
AUS
L.
AMAZONENSIS
72
3.7.1
POLYAMINE
ALS
SUBSTRATE
72
3.7.2
BIOGENE
AMINE
UND
HISTONE
ALS
SUBSTRATE
73
3.7.3
ACETYLCOENZYM
A
ALS
SUBSTRAT
UND
HEMMUNG
DER
N-ACETYLIERUNGSREAKTION
DURCH
COENZYM
A
74
3.8
PH-OPTIMUN
DER N-ACETYLTRANSFERASE-AKTIVITAET
75
3.9
THERMISCHE
STABILITAET
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
76
3.10
HEMMUNG
DER
AKTIVITAET
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
DURCH
BIS(BENZYL)POLYAMIN
MDL
27695
77
3.11
EFFEKT
VON
VERSCHIEDENEN
METALL-IONEN
AUF
DIE
N-ACETYLTRANSFERASE-AKTIVITAET
78
3.12
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTES
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
79
LITERATUR
3.13
IDENTIZIERUNG
DER REAKTIONSPRODUKTE
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
80
3.14
EINFLUSS
VON
STRESS
AUF
DIE
EXPRESSION
DER
N-ACETYLTRANSFERASE
81
3.15
UNTERSUCHUNGEN
AUF
AMIN-OXIDASE-AKTIVITAET
IN
L.
AMAZONENSIS
83
3.15.1
SPEKTRALFLUORIMETRISEHE
BESTIRNMUNG
83
3.15.2
RADIOAKTIVER
TEST
DUENNSCHICHTCHROMATO
GRAPHISCHE
AUFTRENNUNG
83
4.
DISKUSSION
85
4.1
POLYAMINZUSAMMENSETZUNG
IN
LEISHMANIEN
85
4.2
VORKOMMEN
VON
N
1
-
UND
N
8
-ACETYLSPERMIDIN
90
4.3
METABOLISIERUNG
DER
IN
VITRO
AUFGENOMMENEN
14
C-POLYAMINE
DURCH
L.
AMAZONENSIS
92
4.4
N-ACETYLTRANSFERASE
AUS
L.
AMAZONENSIS
95
4.5
POLYAMIN-OXIDASE
IN
L.
AMAZONENSIS
103
4.6
HYPOTHETISCHER
POLYAMINSTOFFWECHSEL
IN
L.
AMAZONENSIS
105
5.
ZUSAMMENFASSUNG
108
112
6. |
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