Expression des löslichen Interleukin-6-Rezeptors in Bakterien: Rückfaltung, Reinigung und funktionelle Charakterisierung
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1994
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INHALTSOBERSICHT
1
EINLEITUNG
2
MATERIAL
UND
METHODEN
2.1
CHEMIKALIEN
2.2
PLASMIDE
2.3
EUKARYONTISCHE
ZELLEN
UND
DEREN
KULTIVIERUNG
2.4
BAKTERIENSTAEMME
UND
KULTIVIERUNG
VON
BAKTERIEN
2.5
2.5.1
2.5.2
2.5.3
2.5.4
2.5.5
PLASMIDPRAEPARATION
UND
ANALYSE
VON
PLASMIDEN
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIEN
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
UEBER
CAESIUMCHLORID-GRADIENTEN
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
IN
KLEINEM
MASSSTAB
ANALYSE
VON
PLASMID-DNA
UEBER
AGAROSE-GELE
2.6
2.6.1
2.6.2
2.6.3
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
SPALTUNG
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
ELEKTROELUTION/NACS-SAEULE
FILTERPAPIERMETHODE
2.7
2.7.1
2.7.2
EINKLONIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
IN
VEKTOR-DNA
VORBEREITEN
DES
VEKTORS
LIGATION
2.8
HERSTELLUNG
UND
REINIGUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
2.9
2.9.1
2.9.2
NUKLEOTIDSEQUENZANALYSE
SEQUENZIERREAKTION
AUFTRENNUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUF
DENATURIERENDEN
GELEN
------------------------------------------
INHALTSUEBERSICHT
-----------------------------------------
-
2.10
POLYMERASE-KETTEN-REAKTION
2.11
VERKUERZUNG
VON
DNA
MIT
EXONUKLEASE
III
2.12
2.12.1
2.12.2
EXPRESSION
VON
PROTEINEN
IN
E.COLI
EXPRESSION
HITZE-INDUZIERBARER
VEKTOREN
EXPRESSION
VON
T7
PROMOTOR-VEKTOREN
2.15
RENATURIERUNG
IM
GROSS-MASSSTAB
(RENATURIERUNGSPROTOKOLL)
2.13
2.13.1
2.13.2
2.13.3
REINIGUNG
VON
INCLUSION
BODIES
ANREICHERUNGS-VERFAHREN
REINIGUNG
DER
INCLUSION
BODIES
UEBER
SUCROSEKISSEN
REINIGUNG
DER
INCLUSION
BODIES
IM
INDUSTRIE-MASSSTAB
2.14
2.14.1
SOLUBILISIERUNG
DER
INCLUSION
BODIES
BESTIMMUNG
DES
THIOLGEHALTES
NACH
ELLMAN
2.16
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
2.17
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
2.17.1
TCA-FAELLUNG
2.17.2
FAELLUNG
MIT
NA-DESOXYCHOLAT
2.18
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
2.18.1
DISKONTINUIERLICHE
GELELEKTROPHORESE
2.18.1.1
FAERBUNG
VON
PROTEINGELEN
2.18.2
GRADIENTENGELE
2.19
AMINOSAEURE-SEQUENZ-ANALYSE
2.20
KOPPLUNG
VON
IL-6
AN
CNBR-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
4B
2.21
2.21.1
2.21.2
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
PROTEINEN
METABOLISCHE
MARKIERUNG
JODIERUNG
VON
PROTEINEN
------------------------------------------
INHALTSUEBERSICHT
----------------------------------------
-
2
22
IMMUNPRAEZIPITATION
2.23
FLUOROGRAFIE
2.24
IMMUNISIERUNG
VON
KANINCHEN
2.24.1
AUFBEREITUNG
VON
ANTISEREN
2.25
INDIREKTE
IMMUNFLUORESZENZ
2.26
WESTERN
BLOT
2.26.1
TRANSFERMETHODEN
2.26.1.1
FAERBUNG
DER
TRANSFERMEMBRANEN
2.26.2
IMMUNDEKORATION
2
26.3
FAERBELOESUNGEN
FUER
PEROXIDASE
2.27
LIGANDEN-BINDUNGSTESTS
FUER
DEN
SRHLL-6R
2.27.1
BINDUNGSTEST
MIT
IL-6-SEPHAROSE
2.27.2
BINDUNGSTEST
MIT
125
L-IL-6
2.28
AFFINITAETS-CROSSLINKING
2.28.1
CROSSLINKING
AN
ZELLEN
2.28.2
CROSSLINKING
VON
LOESLICHEN
PROTEINEN
2.29
BIOLOGISCHER
TEST
3
ERGEBNISSE
3.1
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
DEN
LOESLICHEN
IL-6R
3
1.1
PLASMID-KONSTRUKTE
FUER
DIE
EXPRESSION
VON
IL-6R-FUSIONSPROTEINEN
3.1.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANTISEREN
3.1.2.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANTISEREN
GEGEN
C-TERMINAL
VERKUERZTE
IL-6R
FUSIONSPROTEINE
3.1.2.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANTISEREN
GEGEN
C-UND
N-TERMINAL
VERKUERZTE
IL-6R-FUSIONSPROTEINE
3.1.2.3
MARKIERUNG
DES
IL-6R
AUF
ZELLEN
3.1.3
DEFINITION
DER
BINDUNGSSTELLE
VON
AS5
------------------------------------------
INHALTSUEBERSICHT
----------------------------------------
3.2
KONSTRUKTION
DES
EXPRESSIONS-VEKTORS
PRSET.DH
3.3
3.3.1
3.3.2
3.3.3
3.3.3.1
3.3.32
EXPRESSION
DES
LOESLICHEN,
HUMANEN
IL-6R
IN
E.
COLI
BL21(DE3)
VERGLEICH
DER
EXPRESSIONSRATEN
IN
BL21(DE3)
UND
BL21(DE3)PLYSS
EXPRESSION
IM
LABOR-MASSSTAB
EXPRESSION
IM
INDUSTRIE-MASSSTAB
EXPRESSION
IM
10
1-FERMENTER
VERGLEICH
DER
10
-UND
100
1-FERMENTATION
3.4
MIKROSKOPISCHER
NACHWEIS
DER
INCLUSION
BODIES
3.5
3.5.1
3.5.2
3.5.2.1
3.52.2
PRAEPARATION
UND
REINIGUNG
DER
INCLUSION
BODIES
PRAEPARATION
DER
INCLUSION
BODIES
IM
LABOR-MASSSTAB
PRAEPARATION
DER
INCLUSION
BODIES
IM
INDUSTRIE-MASSSTAB
REINIGUNG
DER
INCLUSION
BODIES
AUS
DER
10
1-FERMENTATION
REINIGUNG
DER
INCLUSION
BODIES
MIT
NA-DESOXYCHOLAT
3.6
SOLUBILISIERUNG
DER
INCLUSION
BODIES
3.7
3.7.1
3.7.2
3.7.3
RENATURIERUNG
DES
SRHLL-6R
RENATURIERUNG
DES
SRHLL-6R
UNTER
VERWENDUNG
VERSCHIEDENER
ZUSAETZE
ABHAENGIGKEIT
DER
RENATURIERUNG
VON
INKUBATIONSTEMPERATUR
UND
-ZEIT
RENATURIERUNG
DES
SRHLL-6R
IN
GEGENWART
VERSCHIEDENER
GSH/GSSG
KONZENTRATIONEN
3.7.4
AUSWIRKUNG
DER
PROTEIN-KONZENTRATION
AUF
DIE
RENATURIERUNGS
EFFIZIENZ
3.7.5
AUSWIRKUNG
DER
GESCHWINDIGKEIT
DES
UEBERGANGES
VON
SOLUBILISIERUNGS
ZU
RENATURIERUNGSBEDINGUNGEN
AUF
DIE
RENATURIERUNGS-EFFIZIENZ
3.8
3.8.1
3.8.2
3.8.3
3.8.4
REINIGUNG
DES
SRHLL-6R
VERHALTEN
DER
RENATURIERTEN
PROTEINE
BEI
VERSCHIEDENEN
PH-WERTEN
UEBERSICHT
UEBER
DIE
VERSUCHTEN
TRENNMETHODEN
REINIGUNG
DES
SRHLL-6R
UEBER
IL-6-SEPHAROSE
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
SRHLL-6R
------------------------------------------
INHALTSUEBERSICHT
-------------------------------------------
3.9
3.9.1
3.9.2
3.9.2.1
CHARAKTERISIERUNG
DES
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEN
SRHLL-6R
AMINOSAEURE-SEQUENZIERUNG
DES
SRHLL-6R
BINDUNGSEIGENSCHAFTEN
DES
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEN
SRHLL-6R
AN
IL-6
BESTIMMUNG
DER
AFFINITAETSKONSTANTEN
DES
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEN
SRHLL-6R
3.9.22
3.9.3
UNTERSUCHUNG
ZUR
STRUKTUR
DES
LIGANDEN/REZEPTOR-KOMPLEXES
BIOLOGISCHE
AKTIVITAET
DES
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEN
SRHLL-6R
AUF
HEPG2-IL-6-ZELLEN
4
DISKUSSION
4.1
4.2
4.3
44
4.5
4.6
HERSTELLUNG
EINES
ANTIKOERPERS
GEGEN
DEN
NATIVEN
LOESLICHEN
IL-6R
EXPRESSION
DES
LOESLICHEN
IL-6R
IN
ESCHERICHIA
COLI
RENATURIERUNG
DES
SRHLL-6R
AUS
INCLUSION
BODIES
BINDUNGSEIGENSCHAFTEN
DES
BAKTERIELL
EXPRIMIERTEN
SRHLL-6R
BIOLOGISCHE
WIRKUNG
DES
SRHLL-6R
AUSBLICK
5
ZUSAMMENFASSUNG
6
LITERATUR
7
ANHANG
LISTE
DER
ABKUERZUNGEN |
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