Funktion von Arrestin im Komplexauge von Calliphora erythrocephala:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | Undetermined |
| Veröffentlicht: |
1993
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| Beschreibung: | Karlsruhe, Univ., Diss., 1994 |
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INHALTSVERZEICHNIS
I
ZUSAMMENFASSUNG
7
2
EINLEITUNG
8
2.1
DER
AUFBAU
DES
KOMPLEXAUGES
VON
DIPTEREN
9
2.2
DIE
SEHKASKADE
11
2.3
DIE
INAKTIVIERUNG
DER
SEHKASKADE
14
2.3.1
DIE
PHOSPHORYLIERUNG
DES
RHODOPSINS
15
2.3.2
STRUKTUR
UND
FUNKTION
VISUELLER
ARRESTINE
17
2.4
PROBLEMSTELLUNG
21
3
MATERIAL
UND
METHODEN
22
3.1
MATERIAL
22
3.1.1
HAEUFIG
VERWENDETE
LOESUNGEN
22
3.1.2
VERSUCHSTIERE
22
3.2
METHODEN
23
3.2.1
PRAEPARATION
BIOLOGISCHEN
MATERIALS
23
3.2.2
BELICHTUNGSBEDINGUNGEN
25
3.2.3
ISOLIERUNG
VON
PARTIELL
GEREINIGTEM
ARRESTIN2
27
3.2.4
CHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
ARRESTIN2
DURCH
FPLC
29
3.2.5
HEPARINBINDUNG
29
3.2.6
PROTEINPHOSPHORYLIERUNG
UND
-DEPHOSPHORYLIERUNG
29
3.2.7
SPEKTRALPHOTOMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
RHODOPSIN-KONZENTRATION
31
3.2.8
BESTIMMUNG
DER
PROTEIN-KONZENTRATION
MIT
HILFE
DER
BICICHONINSAEURE-METHODE
31
3.2.9
GELELEKTROPHORESE
32
3.2.10
BLOTTEN
VON
PROTEINEN
-34
3.2.11
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
GEBLOTTETER
PROTEINE
35
3.2.12
AUTORADIOGRAPHIE
36
3.2.13
DENSITOMETRIE
36
4
ERGEBNISSE
37
4.1
IDENTIFIZIERUNG
VON
CALLIPHORA-ARRESTUL
ALS
HOMOLOG
DES
DROSQPAIFA-ARRESTIN2
37
4.1.1
MIKROSEQUENZIERUNG
37
4.1.2
WESTERN-BLOT-ANALYSE
VON
CAZZIPAORA-AUGENPROTEINEN
MIT
ANTIKOERPERN
GEGEN
DROSOPHILA-ANESTME
38
4.1.3
REVERSIBLE
BINDUNG
VON
DROSOPHILA-AR
,-STIN2
AN
RHABDOMERISCHE
MEMBRANEN
AUS
CAZZIPAORA-AUGEN
40
4.1.4
PHOSPHORYLIERUNG
VON
OROSOPAZZA-RHODOPSIN
MIT
CAZZZPAORA-ARRESTIN2
43
4.1.5
ZUSAMMENFASSUNG
DER
WICHTIGSTEN
ERGEBNISSE
45
4.2
STOECHIOMETRIE
DER
BINDUNG
VON
ARRESTIN2
AN
RHODOPSIN
46
4.2.1
PROPORTIONALITAET
ZWISCHEN
RHODOPSINMENGE
UND
ARRESTINBINDUNG
46
4.2.2
QUANTIFIZIERUNG
VON
ARRESTIN2
51
4.2.3
ZUSAMMENFASSUNG
DER
WICHTIGSTEN
ERGEBNISSE
55
4.3
CHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
CAZZZPAORA-ARRESTIN2
56
4.3.1
AMMONIUMSULFAT-FAELLUNG
UND
GELFILTRATION
56
4.3.2
REINIGUNG
VON
ARRESTIN2
DURCH
BINDUNG
AN
HEPARINAGAROSE
59
4.4
REGULATION
DER
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
DURCH
ARRESTIN2
62
4.4.1
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
MIT
VERSCHIEDENEN
FRAKTIONEN
VON
GELFILTRATIONS-GEREINIGTEM
ARRESTIN2
62
4.4.2
STIMULATION
DER
RHODOPSIN-PHOSPHORYLIERUNG
DURCH
CHROMATOGRAPHISCH
GEREINIGTES
ARRESTIN2
66
4.4.3
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
IN
HAMSTOFF-BEHANDELTEN
PHOTOREZEPTORMEMBRANEN
68
4.4.4
ZEITVERLAUF
VON
ARRESTINBINDUNG
UND
RHODOPSIN-PHOSPHORYLIERUNG
72
4.4.5
ZUSAMMENFASSUNG
DER
WICHTIGSTEN
ERGEBNISSE
76
4.5
REGULATION
DER
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
77
4.5.1
REVERSIBLE
PHOSPHORYLIERUNG
UND
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
77
4.5.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
RHODOPSINPHOSPHATASE
ALS
MEMBRANPROTEIN
79
4.5.3
REGULATION
DER
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
DURCH
ARRESTIN2
81
4.5.4
ZEITVERLAUF
DER
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
83
4.5.5
ZUSAMMENFASSUNG
DER
WICHTIGSTEN
ERGEBNISSE
84
5
DISKUSSION
85
5.1
IDENTIFIZIERUNG
VON
CALLIPHORA-AIRESTNUE.
ALS
HOMOLOG
DES
DROSOPHILA-ANESTIN2
86
5.2
STOECHIOMETRIE
DER
BINDUNG
VON
ARRESTIN2
AN
RHODOPSIN
89
5.3
REGULATION
DER
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
DURCH
ARRESTIN2
91
5.4
REGULATION
DER
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
99
5.5
MODELL
FUER
DEN
ABLAUF
DER
LICHT-INDUZIERTEN
REAKTIONEN
AM
RHODOPSIN
102
6
LITERATURVERZEICHNIS
105
7
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
118 |
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