Die Abhängigkeit des Aussenmembranproteins OmpA vom Chaperonin SecB des Sekretionsapparates in Escherichia coli K12:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
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| Beschreibung: | Tübingen, Univ., Diss., 1993 |
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INHALT
SEITE
1.
EINLEITUNG
1
1.1
DIE
AEUSSERE
MEMBRAN
VON
ESCHERICHIA
COLI
1
1.2
DAS
HAUPTPROTEIN
DER
AEUSSEREN
MEMBRAN,
OMPA
3
1.3
DER
SEKRETIONSAPPARAT
4
1.4
DER
EXPORT
VON
PROTEINEN
IN
ABHAENGIGKEIT
VON
SECB
9
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
13
2.1
CHEMIKALIEN
13
2.2
MEDIEN
UND
LOESUNGEN
15
2.3
BAKTERIENSTAEMME,
PLASMIDE,
PRIMER
UND
OLIGONUKLEOTIDE
16
2.3.1
BAKTERIENSTAEMME
16
2.3.2
PLASMIDE
16
2.3.3
PCR-PRIMER
17
2.3.4
SEQUENZ-PRIMER
18
2.3.5
OLIGONUKLEOTIDE
FUER
LINKER
18
2.4
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
19
2.4.1
MINILYSATE
19
2.4.2
PLASMIDISOLIERUNG
MIT
QIAGEN-SAEULEN
19
2.4.3
PLASMIDISOLIERUNG,
SCHNELLMETHODE
19
2.4.4
PLASMIDISOLIERUNG
UEBER
CSCL-DICHTEGRA-
DIENTEN-ZENTRIFUGATION
20
2.5
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
UND
GROESSEN-AUFTRENNUNG
VON
DNA
20
2.5.1
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
20
2.5.2
PHOTOMETRISCHE
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
21
2.6
KLONIERUNG
UND
TRANSFORMATION
VON
PLASMID-DNA
21
2.6.1
RESTRIKTIONSVERDAU
21
2.6.2
POLYMERASE
CHAIN
REACTION
(PCR)
21
2.6.3
REINIGUNG
VON
RESTRIKTIONSFRAGMENTEN
23
2.6.4
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
VEKTOREN
23
2.6.5
ANNEALING
UND
PHOSPHORYLIERUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
24
SEITE
2.6.6
AUFFUELLEN
VON
UEBERSTEHENDEN
ENDEN
24
2.6.7
ENTFERNEN
VON
UEBERSTEHENDEN
ENDEN
25
2.6.8
LIGATION
25
2.6.9
TRANSFORMATION
25
2.7
SEQUENZIEREN
VON
DNA
26
2.7.1
SEQUENZIEREN
MIT
SEQUETIDE
UND
SEQUENASE
26
2.7.2
SEQUENZGEL-ELEKTROPHORESE
27
2.8
METHODEN
ZUM
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
28
2.8.1
INDUKTION
VON
OMPA-PROTEIN
28
2.8.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
28
2.8.3
ISOLIERUNG
VON
ZELLMEMBRANEN
31
2.8.4
PULSE-CHASE-EXPERIMENTE
31
2.9
HARD
UND
SOFTWARE
FUER
DIE
AUSWERTUNG
VON
DATEN
32
3.
ERGEBNISSE
33
3.1
DIE
SECB-ABHAENGIGKEIT
VON
DELETIONSMUTANTEN
IM
OMPA-GEN
33
3.1.1
DAS
WILDTYP-OMPA
33
3.1.2
DELETIONSMUTANTEN
IM
OMPA-GEN
35
3.1.3
LIEGT
DIE
SECB-ABHAENGIGKEIT
VON
OMPA
HINTER
DEM
ZWEITEN
MEMBRAN-LOOP
UND
VOR
DEM
PERIPLASMATISCHEN
C-TERMINUS?
39
3.2
GROE
KANN
DAS
FEHLENDE
SECB
NICHT
ERSETZEN
39
3.3
DIE
SECB-ABHAENGIGKEIT
VON
FUSIONSPROTEINEN
40
3.3.1
HERSTELLUNG
EINES
BZA-OMPA-FUSIONSGENS
41
3.3.2
ABHAENGIGKEIT
DER
BLA-OMPA
UND
MBP-OMPA-FUSIONSPROTEINE
VON
SECB
42
3.4
DIE
ROLLE
DER
LADUNG
IM
OMPA-PROTEIN
BEI
DER
ABHAENGIGKEIT
VON
SECB
45
3.4.1
HERSTELLUNG
GELADENER
OMPA-VARIANTEN
45
3.4.2
ABHAENGIGKEIT
DER
PROTEINE
SRE
UND
BAS
VON
SECB
46
3.5
POSITIVE
LADUNGEN
AM
N-TENNINUS
STOEREN
DEN
EXPORT
47
3.5.1
HERSTELLUNG
DER
PLASMIDE
PBASBLAL
UND
PBASBLA2
48
3.5.2
ABHAENGIGKEIT
DER
PROTEINE
BASBIAL
UND
BASBLA2
VON
SECB
49
3.6
DIE
ROLLE
DER
PROTEINGROESSE
BEI
DER
SECB-ABHAENGIGKEIT
50
3.6.1
HERSTELLUNG
VON
OMPA-BLA-FUSIONSGENEN
51
3.6.2
ABHAENGIGKEIT
DER
PROTEINE
NTR-/BAS-/SRE-BLA
VON
SECB
52
3.7
DAS
ZUSAMMENWIRKEN
VON
GROESSE
UND
LADUNG
54
3.7.1
HERSTELLUNG
VON
OMPA-T4G37-FUSIONSGENEN
54
SEITE
3.7.2
ABHAENGIGKEIT
DER
PROTEINE
NTR-/BAS-/SRE-T4
VON
SECB
55
3.8
DIE
ROLLE
DER
LADUNG
BEI
DER
SECB-ABHAENGIGKEIT
ANDERER
PROTEINE
57
3.8.1
SECB-ABHAENGIGE
PROTEINE
BESITZEN
KEINE
CHARAKTERISTISCHE
NETTOLADUNG
57
3.8.2
DIE
EIGENSCHAFTEN
DER
SECB-ABHAENGIGEN
BEREICHE
VERSCHIEDENER
PROTEINE
57
4.
DISKUSSION
61
4.1
BESTIMMTE
REGIONEN
SPIELEN
FUER
DIE
ERKENNUNG
DURCH
SECB
EINE
ROLLE
61
4.2
SECB
ERKENNT
PROTEINE
NICHT
ANHAND
IHRER
LADUNG
63
4.3
LADUNGEN
IM
N-TERMINALEN
BEREICH
HEMMEN
DEN
EXPORT
65
4.4
BESTIMMTEN
PROTEINGROESSE
UND
-LADUNG
GEMEINSAM
DIE
ABHAENGIGKEIT
VON
SECB?
66
4.5
DAS
CHAPERON
GROE
KANN
SECB
NICHT
ERSETZEN
68
4.6
SPIELT
DIE
FALTUNG
EINES
PROTEINS
DIE
ENTSCHEIDENDE
ROLLE
FUER
DIE
BINDUNG
VON
SECB?
70
4.7
VERGLEICH
MIT
DEN
ERKENNUNGSREGIONEN
ANDERER
CHAPERONE
75
4.8
DIE
ERKENNUNG
DURCH
SECB:
BEDEUTUNG
FUER
DIE
PROTEINSEKRETION
78
5.
ZUSAMMENFASSUNG
83
6.
LITERATUR
84 |
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