Charakterisierung, Reinigung und Klonierung von HDF: ein neues DNA-Enden bindendes Protein aus Saccharomyces cerevisiae
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
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I
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1-17
1.1.
DER
ZELLZYKLUS
DER
BAECKERHEFE
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
1
1.1.1.
DER
G
J/S-PHASEN
UEBERGANG
2
1.1.1.1.
DIE
REGULATION
VON
START
3
1.1.1.2
REGULATION
DER
CZN-GENEXPRESSION
4
1.1.1.3.
DIE
ROLLE
DER
CDC28
PROTEIN-KINASE
IM
G|/S-PHASEN
UEBERGANG
6
1.1.2.
REGULATION
DER
DNA-REPLIKATION
IN
DER
S-PHASE
8
1.1.3.
DER
GI/M-PHASEN
UEBERGANG
10
1.2.
DAS
MENSCHLICHE
AUTOANTIGEN
KU
13
13.
AUFGABENSTELLUNG
16
2.
MATERIAL
18-24
2.1.
HEFESTAEMME
YY
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
18
2.2.
HEFESTAEMME
-
SCHIZOSACCHAROMYCES
POMBE
19
23.
BAKTERIENSTAEMME
19
2.4.
PLASMIDE
19
23.
SYNTHETISCHE
OLIGONUKIEOTIDE
19
2.6.
ENZYME
19
2.7.
CHEMIKALIEN
UND
ANDERE
MATERIALIEN
20
2.8.
GERAETE
23
3.
METHODEN
25-67
3.1.
HEFEN
25
3.1.1.
HEFEMEDIEN
25
3.1.2.
PLATTENKULTUREN
26
3.13.
FLUESSIGKULTUREN
26
3.1.4.
FERMENTIEREN
VON
HEFEN
27
3.1.5.
STAMMHALTUNG
27
3.1.6.
PAARUNG
ZWEIER
HAPLOIDER
HEFEZELLEN
ZU
EINER
DIPLOIDEN
HEFEZELLC
27
II
3.1.7.
BESTIMMUNG
DES
PAARUNGSTYPS
EINES
HAPLOIDEN
HEFESTAMMS
28
3.1.8.
SPORULATION
DIPLOIDER
HEFEZELLEN
28
3.1.9.
FREISPORANALYSE
29
3.1.10.
TROPFTITERTEST
30
3.1.11.
FAERBUNG
CHROMOSOMALER
HEFE-DNA
MIT
DAPI
30
3.1.12.
FACS-ANALYSE
EINER
HEFEKULTUR
30
3.1.13.
ISOLIERUNG
CHROMOSOMALER
DNA
AUS
S.
CEREVISIAE
31
3.1.14.
TRANSFORMATION
VON
HEFEN
MIT
LITHIUMACETAT
32
3.2.
BAKTERIEN
33
3.2.1.
BAKTERIENMEDIEN
33
3.2.2.
PLATTENKULTUREN
33
3.2.3.
FLUESSIGKULTUREN
33
3.2.4.
STAMMHALTUNG
34
3.2.5.
KLONIERUNG
IN
BAKTERIEN
34
3.2.5.I.
HERSTELLUNG
TRANSFORMATIONSKOMPETENTER
BAKTERIEN
34
3.2.5.2.
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
35
3.2.6.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
PLASMIDEN
AUS
E.
COLI
35
3.2.6.1.
ALKALISCHER
SCHNELLAUFSCHLUSS
35
3.2.6.2.
PLASMIDREINIGUNG
UEBER
QIAGEN
PLASMID
KITS
35
33.
REINIGUNG
UND
KONZENTRIERUNG
VON
DNA
36
3.3.1.
PHENOL/CHLOROFORM-EXTRAKTION
36
3.3.2.
ETHANOLFAELLUNG
VON
DNA
37
3.3.3.
REINIGUNG
VON
DNA
DURCH
GELFILTRATION
37
34.
REINIGUNG
SYNTHETISCHER
OLIGONUKIEOTIDE
38
3.4.1.
REINIGUNG
UEBER
POLYACRYLAMID-HAMSTOFFGELE
38
3.4.2.
REINIGUNG
SYNTHETISCHER
OLIGONUKIEOTIDE
MITTELS
GEL-FILTRATION
39
3.4.3.
YY
ASSOZIIERUNG
DER
EINZELSTRAENGE
39
3.5.
ELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
DNA
IN
AGAROSE-GELEN
39
3.6.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
40
3.6.1.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
DURCH
EINFRIEREN
UND
AUFTAUEN
40
3.6.2.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
NIEDRIGSCHMELZENDER
AGAROSE
40
3.6.3.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
DURCH
ELEKTROELUTION
41
3.6.4.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
DURCH
AUSZENTRIFUGIEREN
YY
41
III
3.7.
ANALYSE
VON
DNA
DURCH
BINDUNG
AN
TRAEGERMEMBRANEN
UND
HYBRIDISIERUNG
41
3.7.1.
KAPILLAR-TRANSFER
VON
DNA
AUF
TRAEGERMEMBRANEN
NACH
SOUTHERN
41
3.7.2.
ALKALISCHES
BLOTTING
42
3.7.3.
VAKUUM-BLOTTING
43
3.7.4.
HYBRIDISIERUNG
MEMBRANGEBUNDENER
DNA
43
3.7.4.1.
HYBRIDISIERUNG
SYNTHETISCHER
OLIGONUKLEOTIDE
44
3.7.4.2.
FORMAMID-HYBRIDISIERUNG
44
3.7.4.3.
WAESSRIGE
HYBRIDISIERUNG
45
3.8.
ENZYMATISCHE
REAKTIONEN
AN
DNA
46
3.8.1.
SPALTUNG
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENZYMEN
46
3.8.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
5
'-ENDEN
DURCH
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
46
3.8.3.
AUFFUELLEN
VON
5
'-UEBERHAENGENDEN
ENDEN
MIT
KLENOW-POLYMERASE
46
3.8.4.
KOVALENTE
VERKNUEPFUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
T4
DNA-LIGASE
47
3.8.5.
HERSTELLUNG
VON
DELETIONSKONSTRUKTEN
MIT
BAL
31
NUKLEASE
47
3D).
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA
48
3.9.1.
5
'-ENDMARKIERUNG
VON
DNA
MIT
[Y
32
P]-ATP
48
3.9.2.
KONTINUIERLICHE
IN
VITRO
MARKIERUNG
VON
DNA
MIT
[A-^PJ-DCTP
49
3.9.3.
32
P-MARKIERUNG
DOPPELSTRAENGIGER
DNA-FRAGMENTE
DURCH
AUFFUELLEN
DER
3
'-ZURUECKGESETZTEN
ENDEN
MIT
KLENOW-POLYMERASE
49
3.10.
SEQUENZANALYSE
DOPPELSTRAENGIGER
DNA
49
3.10.1.
SEQUENZIERUNG
MIT
T7
DNA
POLYMERASE
49
3.10.2.
POLYACRYLAMID-SEQUENZGELELEKTROPHORESE
51
3.11.
LAMBDA-PHAGEN
52
3.11.1.
PRAEPARATION
VON
BAKTERIEN
ZUR
PHAGENINFEKTION
52
3.11.2.
TITERBESTIMMUNG
EINER
PHAGENLOESUNG
53
3.11.3.
PHAGENVERMEHRUNG
53
3.11.3.1.
PHAGENVERMEHRUNG
DURCH
TOTALLYSE-PLATTEN
53
3.11.3.2.
PHAGENVERMEHRUNG
IN
FLUESSIGKULTUR
54
3.11.4.
ANLEGEN
EINES
PHAGENSTOCKS
54
3.11.5.
ISOLIERUNG
VON
PHAGEN-DNA
55
3.11.5.1.
PHAGENSCHNELLAUFSCHLUSS
DURCH
PHENOLEXTRAKTION
55
3.11.5.2.
PHAGENSCHNELLAUFSCHLUSS
MIT
PROTEINASE
K
55
3.11.6.
DURCHMUSTERN
VON
GENBANKEN
56
3.11.6.1.
IDENTIFIZIERUNG
REKOMBINANTER
PHAGEN
DURCH
PLAQUE-HYBRIDISIERUNG
56
3.11.6.2.
PLAQUE-REINIGUNG
57
IV
3.12.
REINIGUNG
DES
HDF
PROTEINS
AUS
S.
CEREVISIAE
UND
S.
POMBE
58
3.12.1.
HEFE-ZELLAUFSCHLUSS
58
3.12.1.1.
ENZYMATISCHER
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
ZYMOLYASE
58
3.12.1.2.
MECHANISCHER
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
DER
SCHWINGMUEHLE
MM2
59
3.12.2.
PROTEINREINIGUNG
DURCH
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
60
3.12.2.1.
PHENYL-SEPHAROSE
CHROMATOGRAPHIE
60
3.12.2.2.
DEAE-CHROMATOGRAPHIE
61
3.12.2.3.
PHOSPHOCELLULOSE-CHROMATOGRAPHIE
61
3.12.2.4.
DNA-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
62
3.13.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNGEN
VON
PROTEINLOESUNGEN
62
3.13.1.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
WARBURG
62
3.13.2.
PROTEINBESTIMMUNG
MIT
DEM
BIORAD-ASSAY-KIT
63
3.14.
FAELLEN
VON
PROTEINEN
63
3.15.
AUFTRENNUNG
VON
PROTEINEN
AUF
DENATURIERENDEN
POLYACRYLAMIDGELEN
63
3.15.1.
SDS-GELELEKTROPHORESE
63
3.15.2.
ANFAERBEN
VON
PROTEINEN
IN
POLYACRYIAMIDGELEN
64
3.15.2.1.
COOMASSIE
-
FAERBUNG
64
3.15.2.2.
SILBERFAERBUNG
65
3.16.
ENTSALZEN
VON
PROTEINLOESUNGEN
DURCH
GELFLLTRATION
65
3.17.
DER
GELRETENTIONSTEST
65
3.17.1.
NACHWEIS
DES
HDF-PROTEINS
DURCH
NATIVE
POLYACRYLAMID
GELELEKTROPHORESE
66
3.17.2.
CHARAKTERISIERUNG
VON
BINDUNGSEIGENSCHAFTEN
DURCH
NATIVE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
67
4.
ERGEBNISSE
68
-124
4.1.
REINIGUNG
VON
HDF
68
4.1.1.
ZELLAUFSCHLUSS
UND
PRAEPARATION
DES
ROHEXTRAKTS
68
4.1.2.
REINIGUNG
VON
HDF
AUS
DEM
ROHEXTRAKT
69
4J.2.1.
KONVENTIONELLE
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
69
4.1.2.2.
DNA-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
70
4.2.3
REINIGUNG
VON
HDF-SP
AUS
SCHIZOSACCHAROMYCES
POMBE
72
V
4.2.
CHARAKTERISIERUNG
DER
DNA-BINDUNGSEI'GENSCHAFTEN
VON
HDF
72
4.2.1.
HDF
BINDET
UNSPEZIFISCH
AN
DOPPELSTRAENGIGE
DNA
73
4.2.2.
HDF
BINDET
DIE
ENDEN
VON
DS-DNA
75
4.2.3.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
DNA-BINDUNG
79
4.2.4.
SALZABHAENGIGKEIT
DER
DNA-BINDUNG
79
4.2.4.1.
ABHAENGIGKEIT
DER
DNA-BINDUNG
VON
NACL
UND
KCL
80
4.2.4.2.
ABHAENGIGKEIT
DER
DNA-BINDUNG
VON
MGCLJ,
CACLJ
UND
ZNSOA
80
43.
KLONIERUNG
UND
SEQUENZIERUNG
DES
HDFL-GENS
83
4.3.1.
N-TERMINALE
AMINOSAEURESEQUENZ
DER
67
KDA
BANDE
83
4.3.2.
ISOLIERUNG
DES
WDFL-GENS
84
4.3.3.
DAS
HDFL
GEN
KODIERT
FUER
EIN
70
KDA
PROTEIN
90
4.3.4.
DAS
HDFL-GEN
IST
EIN
EINZELKOPIE-GEN
93
4.3.5.
DAS
HDFL
GEN
TRITT
IN
ZWEI
VERSCHIEDENEN
ALLELEN
AUF
95
4.3.6.
DAS
HDF
1
-PROTEIN
IST
HOMOLOG
ZUR
P70
UNTEREINHEIT
DES
MENSCHLICHEN
AUTOANTIGENS
KU
97
4.3.7.
VERGLEICH
DER
KLONIERTEN
UND
SEQUENZIERTEN
DNA-SEQUENZ
MIT
DNA
DATENBANKEN
99
44.
DISRUPTION
DES
HDFL-GENS
101
4.4.1
KLONIERUNG
DES
DISRUPTIONSKONSTRUKTS
102
4.4.2.
KONTROLLE
DER
GEN
DISRUPTION
105
43.
PHENOTYP
DER
DISRUPTIONSMUTANTEN
110
4.5.1.
DAS
HDFL-GEN
IST
BEI
30
C
NICHT
ESSENTIELL
110
4.5.2.
DAS
HDFL-GEN
HAT
KEINEN
EINFLUSS
AUF
DIE
SPORULATION
112
4.5.3.
HDFL
-HEFENZELLEN
WACHSEN
NICHT
BEI
37
C
114
4.5.3.I.
TEST
DER
TEMPERATURSENSITIVITAET
IN
PLATTENKULTUR
114
4.5.3.2.
TEST
DER
TEMPERATURSENSITIVITAET
IN
FLUESSIGKULTUR
116
4.5.4.
HDFL
-HEFEN
ZEIGEN
EINE
UNGEWOEHNLICHE
DNA-VERTEILUNG
NACH
INKUBATION
BEI
37
C
117
4.5.5.
HDFL
-ZELLEN
AKKUMULIEREN
DNA
BEI
KULTIVIERUNG
BEI
37
C
119
4.5.5.
/IDFL-ZELLEN
WACHSEN
IN
I
M
SALZ
BEI
37
C
122
4.5.6.
EINE
HOHE
MUTATIONSRATE
DER
HDFL
-STAEMME
FUEHRT
ZUR
HAEUFIGEN
SUPPRESSION
DER
TEMPERATURSENSITIVITAET
124
VI
5.
DISKUSSION
125
YY136
5.1.
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
BINDUNGSEIGENSCHAFTEN
VON
HDF
125
5.2.
HDF
1,
DIE
70
KDA
UNTEREINHEIT
VON
HDF,
IST
HOMOLOG
ZUR
70
KDA
UNTEREINHEIT
DES
MENSCHLICHEN
AUTOANTIGENS
KU
129
53.
PHENOTYP
DER
HDFL
-MUTANTEN
131
6.
ZUSAMMENSASSUNG
137
7.
LITERATURVERZEICHNIS
139
8.
ANHANG
150
8.1
VOLLSTAENDIGE
KIONIERTE
UND
SEQUENZIERTE
DNA-SEQUENZ
150
8.1.1
TABELLE
WICHTIGER
RESTRIKTIONSSCHNITTSTELLEN
IN
DER
MONIERTEN
UND
SEQUENZIERTEN
DNA-SEQUENZ
151
8.1.2
UEBERSICHT
DER
SUBKIONIERTEN
KLONE
152
8.1.3
UEBERSICHT
DER
DURCH
BAL
31
SPALTUNG
HERGESTELLTEN
DELETIONSKLONE
152
8.1.4
DNA-SEQUENZ
DER
IN
SEQUENZREAKTIONEN
EINGESETZTEN
PRIMER
153
8.2
IN
PROTEIN/DNA-BINDUNGSEXPERIMENTEN
EINGESETZTE
SYNTHETISCHE
OLIGONUKLEOTIDE
UND
FRAGMENTE
153
8.2.1
ALS
32
P-MARKIERTE
PROBE
EINGESETZTE
OLIGONUKLEOTIDE
UND
FRAGMENTE
153
8.2.2
ALS
KOMPETITOR-DNA
VERWENDETE
OLIGONUKLEOTIDE
UND
FRAGMENTE
153
9.
VERZEICHNIS
DER
ABKUERZUNGEN
154 |
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