Transport von Vorstufenproteinen in die Mitochondrien von Saccharomyces cerevisiae: Untersuchungen zur Struktur und Funktion von Importrezeptoren
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
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IN
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
.
1
1.1.
ZELLULAERE
KOMPARTIMENTIERUNG
.
1
1.2.
INTRAZELLULAERE
PROTEINSORTIERUNG
.
4
1.3.
PROTEINIMPORT
IN
MITOCHONDRIEN
UND
CHLOROPLASTEN
.
5
1.3.1.
VERWANDTSCHAFT
VON
MITOCHONDRIEN
UND
CHLOROPLASTEN
MIT
PROKARYONTEN
.
5
1.3.2.
MITOCHONDRIALE
SIGNALSEQUENZEN
.
6
1.3.3.
ALLGEMEINE
PRINZIPIEN
DES
MITOCHONDRIALEN
PROTEINIMPORTS
.
7
1.3.4.
MITOCHONDRIALE
IMPORTREZEPTOREN
.
12
1.3.5.
KOMPONENTEN
DER
GENERELLEN
INSERTIONSPORE
(GIP)
.
14
1.4.
AUFGABENSTELLUNG
.
15
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
17
2.1.
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
.
17
2.1.1
CHEMIKALIEN
.
17
2.1.2.
GERAETE
.
18
2.2.
VERWENDETE
STAEMME
VON
ESCHERICHIA
COLI,
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
UND
NEUROSPORRA
CRASA
.
19
2.3.
MEDIEN
.
20
2.3.1.
E.
CO/I-MEDIEN
.
20
2.3.2.
SACCHAROMYCES
CEREVWTAE-MEDIEN
.
20
2.3.3.
NEUROSPORA
CRASRA-MEDIUM
.
22
2.4.
ISOLIERUNG
VON
DNS
.
22
2.4.1.
PRAEPARATIVE
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNS
AUS
E.
COLI
.
22
2.4.2.
SCHNELLPRAEPARADON
VON
PLASMID-DNS
AUS
E.
COLI
.
23
2.4.3.
SCHNELLPRAEPARATION
VON
GENOMISCHER
S.
CEREVISIAE-DNS
.
24
2.5.
REINIGUNG
VON
DNS
.
25
2.5.1.
ENTFERNEN
VON
PROTEINEN
DURCH
PHENOL-EXTRAKTION
.
25
2.5.2.
ENTFERNEN
VON
NIEDERMOLEKULAREN
OLIGONUKLEOTIDEN
UND
DESOXY
NUKLEOTIDTRIPHOSPHATEN
.
25
2.6.
KONZENTRIERUNG
VON
DNS
.
26
2.6.1.
ETHANOLFAELLUNG
.
26
2.6.2.
ISOPROPANOLFAELLUNG
.
26
2.6.3.
2-BUTANOL-EXTRAKTION
.
26
2.7.
GELELEKTROPHORESE
VON
DNS
.
27
2.7.1.
AGAROSEGELE
.
27
2.7.2.
POLYACRYLAMID-GELSYSTEME
.
27
2.7.2.1.
NATIVE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
27
2.7.2.2.
DENATURIERENDE
HAMSTOFF-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
28
2.8.
ELUTION
VON
DNS
AUS
ELEKTROPHORESEGELEN
.
29
2.8.1.
AUSFRIEREN
VON
DNS-FRAGMENTEN
("FREEZE
SQUEEZE")
.
29
2.8.2.
ELEKTROELUTION
VON
DNS-FRAGMENTEN
IN
EINE
KOCHSALZLOESUNG
("SALZFALLE")
.
29
2.8.3.
REINIGUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
.
29
2.9.
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
VON
DNS
.
30
2.9.1.
SPALTUNG
VON
DNS
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
.
30
2.9.2.
REPARATUR
3'
ODER
5
'-UEBERHAENGENDER
DNS-ENDEN
.
31
2.9.3.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNS
.
31
2.9.4.
5
'-PHOSPHORYLIERUNG
VON
DNS
.
31
2.9.5.
LIGATION
VON
DNS
.
32
2.10.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNS
.
32
2.10.1.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNS
MIT
[
32
P]NUKLEOTIDEN
("RANDOM
PRIMED
LABELING")
.
32
IV
2.10.2.
PHOSPHORYLIERUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
MIT
[Y^PJATP
.
33
2.11.
PCR-AMPLIFIKATION
.
33
2.12.
SEQUENZIERUNG
VON
DNS
.
35
2.13.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
UND
S.
CEREVISIAE
.
35
2.13.1.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
.
35
2.13.2.
TRANSFORMATION
VON
S.
CEREVISIAE
.
36
2.14.
TRANSFERTECHNIKEN
UND
HYBRIDISIERUNGEN
VON
DNS
.
37
2.14.1.
SOUTHERN
BLOT
.
37
2.14.2.
KOLONIE-TRANSFER
.
37
2.14.3.
HYBRIDISIERUNGEN
MIT
"RANDOM
PRIMED"
MARKIERTER
DNS
UND
OLIGONUKLEOTIDEN
.
38
2.15.
ISOLIERUNG
VON
PROTEINEN
.
38
2.15.1.
ANREICHERUNG
VON
REKOMBINANTEM
ISP42
UND
PIC
IN
EINSCHLUSS
KOERPERCHEN
.
38
2.15.2.
ISOLIERUNG
VON
REKOMBINANTEM
(HIS)SS-PIC
.
39
2.16.
SUBFRAKTIONIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
.
40
2.16.1.
ISOLIERUNG
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRAN
VON
S.
CEREVISIAE
.
40
2.16.2.
NAICOSS-EXTRAKTION
MITOCHONDRIALER
PROTEINE
.
40
2.16.3.
HERSTELLUNG
MITOCHONDRIALER
DETERGENSEXTRAKTE
.
40
2.17.
ANALYSE
VON
PROTEINEN
.
41
2.17.1.
POLYACRYLAMID-GELSYSTEME
FUER
PROTEINE
.
41
2.17.2.
AUTORADIOGRAPHIE
UND
FLUOROGRAPHIE
VON
PROTEINGELEN
.
42
2.17.3.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NITROCELLULOSEMEMBRANEN
(WESTERN-BLOT)
.
43
2.17.3.1.
SUBMERSES
BLOTTEN
.
43
2.17.3.2.
SEMI
DRY-BLOTTEN
.
43
2.17.4.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
.
44
2.18.
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINEN
.
44
2.18.1.
TCA-FAELLUNG
.
44
2.18.2.
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
.
44
2.19.
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
.
45
2.19.1.
GEWINNUNG
VON
ANTISEREN
.
45
2.19.2.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
AUF
NITROCELLULOSE
MEMBRANEN
.
45
2.19.3.
ANALYTISCHE
IMMUNPRAEZIPITATION
.
46
2.19.4.
PRAEPARATION
GEREINIGTER
IMMUNGLOBULINE
G
(IGG)
.
46
2.19.5.
KOVALENTE
KOPPLUNG
VON
ANTIKOERPERN
AN
PROTEIN
A-SEPHAROSE
.
47
2.19.6.
KOVALENTE
KOPPLUNG
VON
ANTIKOERPERN
AN
CNBR-AKTIVIERTE
PROTEIN
A
SEPHAROSE
B
.
47
2.19.7.
ISOLIERUNG
DES
MITOCHONDRIALEN
REZEPTORKOMPLEXES
VON
S.
CEREVISIAE
.
48
2.19.7.1.
COIMMUNPRAEZIPITATION
DES
REZEPTORKOMPLEXES
.
48
2.19.7.2.
ISOLIERUNG
DES
REZEPTORKOMPLEXES
.
48
2.20.
MITOCHONDRIALER
PROTEINIMPORT
.
48
2.20.1.
ISOLIERUNG
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIOE-MITOCHONDRIEN
.
48
2.20.2.
ISOLIERUNG
VON
NEUROSPORA
CRASSA-MITOCHONDRIEN
.
50
2.20.3.
IN
VIRRO-SYNTHESE
VON
MITOCHONDRIALEN
VORSTUFENPROTEINEN
.
50
2.20.5.
IN
VITRO-IMPAN
IN
MITOCHONDRIEN
.
51
2.20.5.1.
APYRASE-VORBEHANDLUNG
VON
RETIKULOCYTENLYSAT
.
51
2.20.5.2.
TRYPSINBEHANDLUNG
VON
MITOCHONDRIEN
.
52
3.
ERGEBNISSE
.
53
3.1.
DAS
MOM72-HOMOLOGE
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
UND
SEINE
FUNKTION
IN
DER
BIOGENESE
DES
ADP/ATP-CARRIERS
(AAC)
.
53
3.1.1.
DIE
MITOCHONDRIALE
AUSSENMEMBRAN
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
53
3.1.2.
KLONIERUNG
DES
MOM72-GENS
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
58
3.1.3.
VERGLEICH
DER
PRIMAERSTRUKTUR
DES
MOM72
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
UND
NEUROSPORA
CRASSA
.
60
V
3.1.4.
HERSTELLUNG
EINER
MOM72-DEFIZIENTEN
HEFEMUTANTE
AMOM72
.
62
3.1.5.
CHARAKTERISIERUNG
DER
MOM72-DEFIZIENTEN
MUTANTE
AMOM72
.
66
3.1.6.
MITOCHONDRIALER
PROTEINIMPORT
IN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN
DER
MOM72-DEFIZIENTEN
MUTANTE
AMOM72
.
69
3.2.
BIOGENESE
UND
LOKALISATION
DES
PHOSPHAT-CARRIERS
(PIC)
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
71
3.2.1.
KLONIERUNG
DES
PIC-GENS
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
72
3.2.2.
HETEROLOGE
EXPRESSION
DES
PIC-GENS
IN
E.
COLI
UND
ERZEUGUNG
VON
ANTIKOERPERN
GEGEN
PIC
.
76
3.2.3.
HERSTELLUNG
EINER
PIC-DEFIZIENTEN
HEFEMUTANTE
APIC
.
84
3.2.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PIC-DEFIZIENTEN
HEFEMUTANTE
APIC
.
88
3.2.5.
LOKALISATION
DES
PHOSPHAT-CARRIERS
IN
DER
MITOCHONDRIALEN
INNENMEMBRAN
.
89
3.2.5.1.
LOKALISATION
DES
PHOSPHAT-CARRIERS
IN
DER
MITOCHONDRIALEN
INNENMEMBRAN
DURCH
FRAKTIONIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
.
89
3.2.6.
IDENTIFIZIERUNG
DES
IMPORTREZEPTORS
FUER
DEN
PHOSPHAT-CARRIER
.
94
3.2.6.1.
DIE
MEMBRANPOTENTIAL-ABHAENGIGKEIT
DES
IMPORTS
DES
PHOSPHAT
CARRIERS
IN
MITOCHONDRIEN
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
94
3.2.6.2.
DIE
FUNKTION
DER
IMPORTREZEPTOREN
MOM72
UND
MOM19
BEIM
IMPORT
DES
PHOSPHAT-CARRIERS
IN
MITOCHONDRIEN
.
99
3.3.
DER
MITOCHONDRIALE
REZEPTORKOMPLEX
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
105
3.3.1.
KLONIERUNG
DES
ISP42-GENS
UND
HETEROLOGE
EXPRESSION
DES
ISP42
IN
E.
COLI
ZUR
ERZEUGUNG
VON
ANTIKOERPER
.106
3.3.2.
IDENTIFIZIERUNG
DES
REZEPTORKOMPLEXES
AUS
MITOCHONDRIEN
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
MIT
HILFE
VON
COIMMUNPRAEZIPITATIONEN
.
108
3.3.2.
ISOLIERUNG
DES
REZEPTORKOMPLEXES
AUS
MITOCHONDRIEN
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
111
4.
DISKUSSION
.
115
4.1.
IDENTIFIZIERUNG
EINES
IMPORTREZEPTORS
FUER
DEN
ADP/ATP-CANRIER
IN
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
115
4.2.
DIE
MOEGLICHE
ROLLE
DES
PHOSPHAT-CARRIERS
ALS
IMPORTREZEPTOR
.
119
4.2.1.
ROLLE
DES
MEMBRANPOTENTIALS
.
122
4.2.2.
BETEILIGUNG
VON
ZWEI
REZEPTOREN
AM
IMPORT
DES
PHOSPHAT-CARRIERS
.
123
4.3.
DER
MITOCHONDRIALE
REZEPTORKOMPLEX
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
.
125
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
127
6.
LITERATUR
.
129 |
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